干燥方式对大豆分离蛋白功能性质的影响

本文以醇洗豆粕为原料制备大豆分离蛋白，着重探讨了冷冻和喷雾干燥两种干燥方式对大豆分离蛋白功能性质，如溶解度、凝胶性能、乳化性能、起泡性能与粘度等的影响。实验表明，冷冻干燥样品具有较低的粘度和溶解度，且凝胶性能和泡沫稳定性明显高于喷雾干燥样品；两种样品的乳化稳定性和起泡能力比较接近，但喷雾干燥样品的乳化活性略高于冷冻干燥样品。     

干热处理对大豆分离蛋白乳化与起泡性能的影响

研究了60℃、80℃和90℃下干热处理对大豆分离蛋白乳化和起泡性能的影响.研究发现,干热处理4 d使大豆分离蛋白的乳化活性增加到最大值,其乳化稳定性也增加到接近最大值的水平,长时间的热处理降低大豆分离蛋白的乳化活性;60℃干热处理1 d使大豆蛋白的膨胀率增加到最大值880%,此后随热处理时间的延长而持续下降,80℃和90℃热处理降低了大豆分离蛋白的泡沫稳定性;干热处理使大豆分离蛋白7S亚基各组分和部分11S酸挂亚基发生共价聚合形成高分子量的聚合物.     

高静压处理对大豆分离蛋白功能特性的改善

本文对经100～400MPa高静压处理后大豆分离蛋白溶液的溶解特性、乳化性能和起泡性能进行研究，探讨高静压处理对大豆分离蛋白特性的修饰效果。发现常温下，大豆分离蛋白溶液随处理压力的升高和处理时间的延长，其溶解性增大、乳化性能和起泡性能均提高。差示热扫描(DSC)显示高静压处理可提高大豆分离蛋白液的热稳定性和变性温度，经400MPa压力处理30min的大豆分离蛋白发生解离现象。     

速溶绿茶及其提取物对大豆分离蛋白界面性能的影响研究

分别用电动打蛋机搅拌直接测量、分光光度的方法研究了速溶绿茶及其提取物对大豆分离蛋白的起泡性能和乳化性能的影响,发现茶多酚添加量为0.2%到0.4%之间对其起泡性有显著的改善,并且发现主要单体EGCG和ECG的活性羟基是茶多酚提高起泡性能的主要原因。同时也初步探讨了加工环境的改变(不同的NaCl浓度、蔗糖浓度、pH等)对茶多酚蛋白质混合溶液相互作用的影响规律。     

花青素与大豆分离蛋白非共价/共价作用对其界面功能性质的影响

采用三维荧光光谱法研究不同质量浓度花青素与大豆分离蛋白间的复合程度,采用起泡特性及起泡稳定性测定、乳化特性及乳化稳定性测定、光学显微镜观察分析、巯基含量测定等方法,重点解析非共价结合/共价交联方式下蛋白质-花青素复合体系结构变化与功能性质间的关系。结果表明：在pH?7.4、2?h和pH?9.0、24?h处理条件下,随着花青素质量浓度的增大,复合物中蛋白特征峰荧光强度降低,蛋白质多肽链解折叠,共价结合能力强于非共价结合能力。复合液中蛋白的起泡特性及起泡稳定性、乳化特性及乳化稳定性均有提高,巯基含量下降,其中在pH?9.0、24?h条件下,6号样品表现尤为明显。样品5、6乳液体系中乳滴大小均一、分散均匀、乳液稳定。     

速溶绿茶及其提取物对大豆分离蛋白界面性能的影响研究

分别用电动打蛋机搅拌直接测量、分光光度的方法研究了速溶绿茶及其提取物对大豆分离蛋白的起泡性能和乳化性能的影响,发现茶多酚添加量为0.2%到0.4%之间对其起泡性有显著的改善,并且发现主要单体EGCG和ECG的活性羟基是茶多酚提高起泡性能的主要原因。同时也初步探讨了加工环境的改变(不同的NaCl浓度、蔗糖浓度、pH等)对茶多酚蛋白质混合溶液相互作用的影响规律。      

大豆分离蛋白起泡性和乳化性影响因素的研究

大豆分离蛋白的乳化性和起泡性与蛋白质、NaCl、卡拉胶、蔗糖和山梨酸钾含量、pH值、加热温度等密切相关。蛋白质质量浓度分别为2.0g/100mL和2.5g/100mL时,大豆分离蛋白乳化性和起泡性分别达到最大值;远离pH4.5,大豆分离蛋白起泡性和乳化性增加;加热温度45℃时起泡性最好,而乳化性最差;氯化钠、卡拉胶、山梨酸钾添加量分别为1.00g/100mL、0.20g/100mL、0.08g/100mL时,起泡性和乳化性好;添加蔗糖会使蛋白质的起泡性下降,而蔗糖添加量6.0g/100mL时乳化性好。     

超声处理对大豆分离蛋白性质影响研究

大豆分离蛋白是较为理想的食用蛋白,具有较高的营养价值,广泛地应用于食品加工领域。超声波技术作为蛋白质改性的一种新技术,在未来大豆蛋白产品的开发与应用中具有广阔前景。对超声波技术处理大豆分离蛋白对溶解性、乳化性、起泡性、凝胶性、持水性及持油性等性质影响进行综述,为生产专用型的蛋白产品提供新思路和新途径。     

超声处理对大豆分离蛋白-乳清分离蛋白混合蛋白功能特性的影响

为了研究超声处理对大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）-乳清分离蛋白（whey protein isolate,WPI）混合体系乳化性、凝胶性以及结构状态的影响,采用不同超声功率处理混合蛋白体系,分析混合蛋白乳化活性、乳化稳定性、凝胶强度、持水性等功能特性变化,并采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、紫外光谱、扫描电子显微镜研究其结构特征变化。结果表明：SPI-WPI混合体系在超声功率为300 W时乳化活性与乳化稳定性分别达到最大值（76.46 m2/g和22.83 min）;紫外光谱发生轻微红移,说明内部基团暴露,蛋白结构发生改变;SPI-WPI混合体系凝胶强度与持水性在超声功率300 W时均达到最大值,分别为1 000.93 g和87.11%,与扫描电子显微镜观察结果一致,混合蛋白凝胶具有致密、规则的三维网状结构。说明超声处理能有效提高SPI-WPI混合蛋白的功能特性。     

复合改性改善大豆分离蛋白功能性质的研究

为考察糖基化接枝及酶法相结合的复合改性对于大豆分离蛋白功能性质的影响,以提高接枝度及产物乳化能力等功能性质为主要指标,制备大豆分离蛋白与麦芽糊精糖基化产物,随后采用中性蛋白酶对该产物适度酶解,得到不同水解程度的糖基化产物水解物,研究产物的乳化能力、起泡性能及抗氧化能力的变化。实验结果表明:经过接枝及适度酶解复合改性后,大豆分离蛋白的乳化能力、起泡性能及DPPH自由基清除能力均有了较大的提高,但深度的酶解有可能破坏蛋白的空间结构,降低粘度从而影响功能性质的发挥。     

富含大豆异黄酮的大豆蛋白功能特性研究

本文研究了不同加热条件制备和表征富含异黄酮的大豆蛋白及其功能性,该蛋白极大改善了异黄酮的难溶性。选择了在pH 6.4和pH 7.0加热制备了富含纯天然大豆异黄酮(SPIG)和苷元型异黄酮(SPIA)的大豆蛋白。与大豆分离蛋白(SPI)相比,加热的SPI(HSPI)、SPIG和SPIA的发泡能力提高,pH 7.0条件下的SPIG的发泡能力为165.77±2.90%,强于其它几种条件下添加异黄酮的蛋白。同SPI相比,加入异黄酮后大豆蛋白的持水能力下降,其中SPIA6.4的持水能力最低。采用SPI、大豆蛋白与纯天然大豆异黄酮的混合物及与苷元异黄酮的混合物(MixG和MixA)、HSPI及SPIG、SPIA分别制备了乳液。SPI制备的乳液的d43为1.35±0.12μm,MixG和MixA制备的乳液的d43为25.41±1.32μm和24.57±1.73μm,SPIG、SPIA制备乳液的d43为38.99±0.89μm和34.50±0.48μm。离心条件下的SPIG和SPIA制备的乳液的稳定系数相对降低,但该乳液同SPI制备的乳液相比具有更加良好的塑性,激光共聚焦显微镜(CLSM)的结果与d43结论相一致。     

大豆分离蛋白的磷酸化改性研究

采用三聚磷酸钠 (STMP)对大豆分离蛋白 (SPI)进行磷酸化改性。研究了不同改性程度下SPI功能特性的变化。结果表明 :磷酸化SPI等电点由 pH 4 4 1移至pH 3 86,溶解性、乳化能力和持水性也有明显提高     

大豆蛋白11S组分的分离方法研究

采用Nagano法结合电泳图谱ImageMaster 1 D Elite V4.00软件分析法,对大豆分离蛋白的11S组分进行了分离效果研究。确定最佳工艺参数组合为:酸沉pH值6.4、Ca2 浓度40mmol/L和冰浴时间5h。制得的样品中11S组分含量可以达到81.9%。     

糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能特性的影响

选择70℃条件下反应4 h所得到的糖基化大豆分离蛋白样品(蛋白与葡萄糖质量比1∶1)与肌原纤维蛋白以不同比例(9∶1、8∶2、7∶3、6∶4、5∶5)进行复配,测定不同复合蛋白的乳化性能、浊度、表面疏水性、凝胶特性(质构特性、白度值、微观结构分析),探讨糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能性质的影响及其机理。结果表明:复合蛋白的乳化性和表面疏水性均较肌原纤维蛋白显著提升(P0.05);复合蛋白的浊度随着加热温度的升高(30~80℃)而不断增加,随着糖基化大豆分离蛋白比例的加大,浊度不断变小;肌原纤维蛋白与糖基化大豆分离蛋白混合凝胶的硬度和弹性均显著优于其与天然大豆分离蛋白混合凝胶(P0.05),微观结构比其与天然大豆分离蛋白混合凝胶更加致密均匀;与纯肌原纤维蛋白凝胶相比,混合凝胶的白度值下降,但混合比例为9∶1时白度值下降不显著(P0.05)。     

米黑毛酶提高大豆分离蛋白泡沫稳定性的研究

通过测定不同水解pH条件、不同水解时间、不同搅打起泡pH条件下大豆分离蛋白(SPI)的泡沫稳定性,结合SDS-PAGE分析,水解度分析及蛋白分子表面疏水性分析,为利用米黑毛酶水解大豆分离蛋白制备高泡沫稳定性大豆蛋白制品提供一定的理论依据。显示结果表明:SPI经米黑毛酶在pH 3.5处水解45~60 min后,回调pH至5.0搅打起泡的泡沫稳定性最优;随水解时间增长,SPI的泡沫稳定性有不同程度提高。通过酶解作用,伴随SPI的蛋白分子量减小,蛋白分子表面疏水性增加,泡沫的稳定性显著提高。     

大豆分离蛋白乳化性的研究

采用蛋白质乳化容量电导法,对不同浓度、ＰＨ和酶水解条件下大豆分离蛋白乳化容量和乳化稳定性进行测定,结果表明：大豆蛋白的乳化性在低密度时随浓度上升而增加,浓度达到６％以后趋于稳定;等电点时（ＰＨ４．５）,乳化性最差,偏离等电点后尤其在偏碱性条件下,乳化性明显增加,酶水解后,乳化性变化产大,水解度１７％时,乳化性最佳。     

Composition and Functional Properties of Soy Protein Isolates Prepared Using Alternative Defatting and Extraction Procedures

ABSTRACT: In this study, the effects of alcohol defatting using ethanol, methanol, and non-alcoholic aqueous extraction methods on the yield, purity, and functionality of soy protein isolates were investigated. Soy protein extraction conditions were also modified (heat and mild acidic treatment before protein alkaline extraction, heat isoelectric precipitation, and non-neutral resolubilization of proteins), and the effects on the isolate properties were evaluated. Results showed that ethanol and aqueous extraction were potential alternatives to hexane. The soy protein isolates (SPI) obtained from these samples had protein contents of more than 90% and 84%, respectively, with functional properties comparable to those of SPI prepared from hexane defatted meal. Major differences were a decrease in the emulsifying activity properties of the SPIs resulting from the alternative defatting techniques, with, however, improved emulsion stability and foaming properties for the aqueous extracted SPIs. A marked decrease in the fat-holding capacity of the SPI made from methanol defatted meal was also noted. Modifying the protein isolation procedure also greatly influenced the functional properties of soy protein isolates. The results of the present investigation demonstrate that soy processing conditions can be modified to obtain soy proteins ingredients with specific functional properties.     

酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

利用枯草芽孢杆菌AS1．398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解，并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性，结果表明：AS1．398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％，水解度为9％时乳化活性最大，水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时，pH越高，蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5．0时的乳化活性明显地高于原蛋白质，且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。     

紫苏分离蛋白功能性研究

为了开发紫苏蛋白在食品工业中的应用,以大豆分离蛋白为对照,研究紫苏分离蛋白的功能特性。结果表明：紫苏分离蛋白的溶解性与大豆分离蛋白的溶解性随pH值变化的趋势基本一致,但在等电点时紫苏分离蛋白的溶解性高于大豆分离蛋白。在pH7.0时,紫苏分离蛋白的持水性、起泡性及泡沫稳定性、乳化性和凝胶性均不及大豆分离蛋白。但紫苏分离蛋白的吸油性仅稍小于大豆分离蛋白,此外,在紫苏分离蛋白的蛋白质质量浓度为3g/100mL以后,其乳化稳定性与大豆分离蛋白的乳化稳定性基本相当。紫苏分离蛋白在食品加工中作为一种蛋白质强化剂具有一定潜力。