大豆油水界面上大豆11S球蛋白吸附膜的膨胀流变特性

本文采用轴对称滴形分析法（ADSA）检测了pH2．0和5．0条件下，大豆油／水界面上不同浓度（0．1—0．001％，w／w）的大豆11S球蛋白吸附膜的膨胀流变特征参数（膨胀模量、膨胀弹性、膨胀粘性及相角）随吸附时间的变化。实验表明，在温度（23℃）和体相溶液离子强度（0．05M）恒定的条件下，随着吸附时间的延长，表面膨胀模量增大，相角减小。膨胀弹性明显大于膨胀粘性，因此，从表面流变学的角度分析，油／水界面上粘弹性的大豆11S球蛋白吸附膜实际上是弹性的。膨胀模量随液滴体相蛋白浓度的增加而增大，受体相pH值的影响很大。pH2．0时，吸附膜的膨胀模量明显大于pH5．0时吸附膜的膨胀模量。     

大豆球蛋白吸附在空气-水和油-水界面上的比较研究

采用动态滴形分析法研究了大豆球蛋白在空气-水和油-水界面上的吸附特性,主要检测了大豆球蛋白吸附在空气-水、纯的花生油-水和正十四烷-水界面上的界面张力和膨胀流变特征参数随吸附时间的变化.结果表明:吸附速率随着初始体相蛋白浓度的增加而加快,受界面类型的影响比较明显;大豆球蛋白在三种界面上吸附的速率顺序为:正十四烷-水界面>空气-水界面>花生油-水界面;在空气-水和花生油-水界面上,大豆球蛋白的吸附及其吸附膜的形成机制基本类似;而在花生油-水和正十四烷-水界面上,吸附膜的膨胀流变特性差别较大.     

大豆7S球蛋白和11S球蛋白的研究

主要阐述了大豆7S球蛋白和11S球蛋白的分离富集方法及其主要特性。     

大豆7S球蛋白和11S球蛋白的研究

主要阐述了大豆 7S球蛋白和 1 1S球蛋白的分离富集方法及其主要特性。     

大豆球蛋白吸附在油—水界面上的膨胀流变特性

采用动态滴形分析法研究了大豆球蛋白(soy glycinin)吸附在油-水界面上的膨胀流变特性,主要检测了不同初始体相蛋白浓度(C0)和pH值条件下,大豆球蛋白吸附在纯的花生油-水界面上的界面张力(σ)和界面膨胀流变特征参数(界面膨胀模量E、界面膨胀弹性Ed、界面膨胀黏性Ev以及相角θ)随时间的变化.结果表明:随着吸附时间的延长,σ降低,E和Ed增大而减小,大豆球蛋白分子吸附到油-水界面上形成界面蛋白吸附膜;随着C0的增加,吸附速率加快,吸附膜的界面膨胀黏弹性增大,受pH值的影响更为明显;在试验时间(0～120 min)和频率(0.01～0.5 Hz)范围内,吸附膜的Ed明显大于Ev,从流变学的角度分析,大豆球蛋白吸附到花生油-水界面上形成弹性的吸附膜.     

大豆7S和11S球蛋白的结构和功能性质

主要介绍大豆７Ｓ和１１Ｓ球蛋白的结构和功能性质，大豆蛋白质各个成分的分子量有所不同，按超速离心分离系数可分为２Ｓ，７Ｓ１１Ｓ和１５Ｓ４个组份。７Ｓ组份占总蛋白质的３０．９％，它是由４种不同大豆蛋白民组成，１１Ｓ组份占总大豆蛋白质的４１％，而且都是单一的１１Ｓ球蛋白，１１Ｓ球蛋白的等电点为ｐＨ４．６４。     

不同流体界面上大豆11S球蛋白吸附膜膨胀黏弹性的比较研究

采用轴对称滴形分析法(ADSA)检测了空气/水、正十二烷/水和大豆油/水界面上不同浓度(0.001%~0.1%)的大豆11S球蛋白吸附膜的表面膨胀黏弹性随吸附时间的变化。研究表明,在体相蛋白溶液pH8.0和离子强度0.05mol/L的恒定条件下,随着吸附时间的延长,表面膨胀弹性增大,膨胀弹性明显大于膨胀黏性。从表面流变学的角度分析,空气/水和大豆油/水界面上大豆11S球蛋白吸附膜实际上是弹性的,膨胀弹性随液滴体相蛋白浓度的增加而增大,受界面类型的影响很大。空气/水界面上吸附膜的膨胀黏弹性最大,而大豆油/水界面上吸附膜的膨胀黏弹性最小。     

大豆分离蛋白中7S和11S大豆球蛋白的选择性酶解研究

使用胃蛋白酶在温度37℃,pH1.5～4.0范围内,以及木瓜蛋白酶在pH7.0,温度37～80℃范围内对大豆分离蛋白(SPI)进行水解,采用聚丙烯酰胺凝胶电泳技术对水解情况进行分析。结果表明,在37℃和pH1.5～2.5条件下,大豆分离蛋白中的11S大豆球蛋白被胃蛋白酶选择性地水解;在70℃,pH7.0条件下,7S大豆球蛋白被木瓜蛋白酶选择性地水解。      

大豆7S与11S球蛋白分离方法的研究

文章就提取分离低温脱脂大豆粕中大豆7S和11S球蛋白的方法进行了研究.利用SDS-PAGE凝胶电泳来评定不同pH值对分离大豆7S球蛋白和大豆11S球蛋白的纯度的影响.实验结果表明,浸提大豆蛋白的最佳工艺参数为磷酸盐缓冲液浓度为0.02 mol/L、料液比1∶16、浸泡温度45 ℃、pH值为8.5,可得到最高浸提率为89.55%.分离大豆11S球蛋白的最适pH值为6.2,纯度达75.76%;分离大豆7S球蛋白的最适pH值为4.7,纯度达72.99%.     

分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。     

大豆球蛋白G4蛋白B3亚基导致中式高盐稀态酱油二次沉淀的形成

该文以日式酱油为对照,系统分析了pH、Fe3+/Fe2+、多酚、大豆多糖、大豆蛋白酶解物、NaCl、乙醇和温度对中式高盐稀态酱油二次沉淀生成量的影响,并对比分析了它们的游离氨基酸组成和敏感蛋白。结果显示除乙醇（<1.8%）外,上述其他因素均对中式高盐稀态酱油二次沉淀生成量具有显著影响（p<0.05）,仅pH（6.5）、大豆蛋白酶解物、NaCl和温度（60 ℃）对日式酱油二次沉淀生成量有显著影响（p<0.05）;中式高盐稀态酱油15种游离氨基酸含量及其平均疏水值（HΦavg）显著低于日式酱油相应值;中式高盐稀态酱油中大豆球蛋白中的B3亚基（敏感蛋白）含量显著高于日式酱油（未检出）。综合上述结果推测大豆球蛋白G4蛋白B3亚基是中式高盐稀态酱油二次沉淀形成的关键物质,中式高盐稀态酱油二次沉淀可能是通过B3亚基-Fe3+/Fe2+-多酚复合物和B3亚基-大豆多糖-Na+-Cl-复合物途径形成。上述研究结果将为解决中式高盐稀态酱油二次沉淀问题提供理论参考。     

Functional Properties of Glycated Soy 11S Glycinin

ABSTRACT: 11S-rich glycinin fraction was extracted from defatted soy flakes and glycated using glucose (at a 1:44 molar ratio of protein to sugar) through the Maillard reaction. The glycation was done at 50°C and 65% relative humidity for varying incubation periods (6, 16, 24, and 48 h). Fluorescamine and trinitrobenzenesulfonic acid (TNBS) methods both revealed a gradual increase in % glycation from 34.8% to 39.6%, 42.6%, and 46.5%, as samples were glycated from 6 to 48 h. Functional studies of the glycated 11S-rich glycinin fraction showed an initial increase in solubility during the early stages of glycation and a decrease as glycation progressed beyond 24 h. Glycation in the 1st hour of incubation also decreased protein surface hydrophobicity and fat absorption capacity (FAC). This was mainly attributed to an increase in the net negative charge induced by the introduction of the sugar moiety. As the Maillard reaction progressed (24 h and 48 h of incubation), an increase in FAC and surface hydrophobicity was observed. The results further showed an increase in foaming properties and emulsifying activity of the 11S-rich glycinin fraction with glycation (compared with control), especially at the early and middles stages of the Maillard reaction.     

高强度超声处理对大豆7S和11S球蛋白结构和理化性质的影响

以大豆7S和11S球蛋白为对象,研究了高强度超声处理(150、450、1350 W)在不同时间条件(15、30 min)下对7S和11S结构和理化性质的影响.结果表明:超声处理不改变7S和11S的一级结构,但能够使二级结构中各组分含量发生改变.同时,7S和11S的荧光强度在超声处理后降低,表面疏水性(H0)显著增加(P...     

大豆蛋白11S组分的分离方法研究

采用Nagano法结合电泳图谱ImageMaster 1 D Elite V4.00软件分析法,对大豆分离蛋白的11S组分进行了分离效果研究。确定最佳工艺参数组合为:酸沉pH值6.4、Ca2 浓度40mmol/L和冰浴时间5h。制得的样品中11S组分含量可以达到81.9%。     

大豆分离蛋白膜的水分吸附特性

本实验以大豆蛋白(SPI)膜为对象,从吸附动力学和水分吸附等温线研究了蛋白膜的水分吸附特性.SPI膜水分达到平衡所需要的时间受到所处相对湿度(RH)条件和增塑剂含量的影响.相对湿度和增塑剂含量越低,达到平衡的时间越短;反之,则越长.TGase改性明显降低了蛋白膜的水分吸附速率及达到平衡的水分含量.SPI膜水分吸附等温线数据能很好地与GAB模型吻合.     

Papain-induced Gelation of Soy Glycinin (11S)

ABSTRACT:  The gelation of soy peptides produced by the action of papain enzymes on soy glycinin (11S) dispersions (4.7% w/v) was investigated. Cation-exchange chromatography was used to fractionate crude papain. The nonbinding fraction showed no gel-forming activity on the 11S dispersion. Two binding fractions showed gel-forming activity, and the gel strength of both 11S gels was similar. The activity of the crude papain on 11S dispersions produced a slightly stronger gel than one formed with either of the 2 binding fractions. With the crude papain, the rate of gel formation appeared to be strongly influenced by the enzyme concentration, but the maximum gel strength was independent of enzyme concentration. When the temperature was increased, the papain treatment of 11S soy protein produced weaker gels when the measurement was made at the temperature of formation. This dependence of maximum gel strength on temperature was found to be a function of only the measurement temperature and not the gel formation temperature. The degree of protein hydrolysis at maximum gel strength was similar (∼6%) for the gels formed at different temperatures. When the temperature was increased, the elastic modulus G', the viscous modulus G", and the degree of viscoelasticity (G"/G') decreased. This suggested that the gels were formed the by hydrophobic interactions among the peptides. This observation was supported by particle size measurements on samples of gels which were mixed with reagents known for their ability to disrupt hydrophilic/electrostatic, hydrophobic, or disulfide interactions.     

Physicochemical Properties of 7S and 11S Protein Mixtures Coagulated by Glucono-δ-lactone

ABSTRACT: Blends of 7S and 11S proteins with added glucono-δ-lactone were investigated to study the effects of protein composition on gelation. The pH, water-holding capacity, textural, and color properties of the gels formed were studied at a constant temperature as a function of time. Generally high 11S to 7S ratios produced gels of higher hardness, cohesiveness, gumminess, and L values than those of the rest. 11S formed faster acid-induced gels compared with those containing low proportions of 11S. From the data, it was predicted that fractions of 7S:11S differing by 1:10 will form gels with similar physicochemical properties when the coagulating times (at 60 °C) differed by 20 min.     

大豆球蛋白的纤维聚集体行为及其稳定性研究

为了明确蛋白质的纤维聚集行为,本研究以大豆球蛋白(soy globulin,11S)为原料,从亚基层面对酸性条件下热诱导的11S纤维聚集过程进行跟踪,监测蛋白及其亚基的水解过程、结构变化及其稳定性。结果表明,11S的纤维化是一个多步骤的过程,包括多肽链的水解、自组装成淀粉样纤维聚集结构及逐渐生长成宏观可见的具有扭曲螺旋结构的纤维聚集体。与11S纤维化过程的单指数增长相比,酸性亚基的纤维化过程存在迟滞期。酸性亚基在纤维化聚集的初期主要贡献于纤维聚集的成核过程,碱性亚基的加入改变其纤维聚集进程。蛋白质的纤维化过程会增加11S在等电点处的溶解度,降低中性和酸性pH下的溶解度。此外,碱性环境(pH值10.0)会导致11S纤维聚集体全部溶解、宏观纤维长度变小、结构发生改变。以上研究结果旨在为合理利用蛋白纤维化聚集体作为新的功能性食品配料提供理论依据。