改善大豆分离蛋白溶解性的试验

采用木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白进行了酶法改性试验。试验表明,酶法水解能显著提高大豆分离蛋白的溶解性。酶解的最佳条件是,pH7.0、温度55℃、底物浓度3％、酶的浓度12000u/g大豆分离蛋白。在此条件下酶解3h,大豆分离蛋白的水解度(DH)超过25％。即使在大豆蛋白的等电点,大豆分离蛋白酶解液仍然有较好的溶解性。     

醇法大豆浓缩蛋白酶法改性研究

为提高醇法大豆浓缩蛋白的溶解性，采用Alcalase蛋白酶对醇法大豆浓缩蛋白进行酶法改性试验。试验表明，酶法水解能显著提高大豆浓缩蛋白的溶解性。酶解的最佳条件是pH8．5、温度62℃、底物浓度5％，酶浓度2％(E／S)，在此条件下酶解4h，大豆浓缩蛋白的水解度在12％以上，大豆浓缩蛋白的NSI从10％提高到85％左右，有较好的溶解性。并利用浊度法测定了不同水解度条件下酶解大豆浓缩蛋白的乳化特性，结果表明水解度约为8％时乳化性最大，水解度约为6％时乳化稳定性最好。     

麦胚蛋白酶解物的溶解性研究

利用中性蛋白酶、木瓜蛋白酶对麦胚蛋白的溶解特性进行改善。系统研究了底物浓度、酶浓度、酶解时间、pH、温度等工艺条件对麦胚蛋白酶解物的溶解特性的影响。试验结果表明：中性蛋白酶的水解度以及水解产物的溶解度优于木瓜蛋白酶。在底物浓度10％,中性蛋白酶浓度1．0％,酶解时间2．5h,pH6．5,温度35℃条件下麦胚蛋白水解度1．40％,溶解度58．7％,比酶解前溶解度24．3％有较大提高。     

固定化碱性蛋白酶制备大豆肽及其体外抗氧化活性研究

采用固定化碱性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解,以水解度（DH）为指标对酶解过程进行研究,在单因素试验基础上以水解度和还原力为指标进行酶解正交试验。结果表明制备抗氧化能力较强的大豆分离蛋白水解物的最佳条件为：温度60℃、pH值9.2、加酶量0.20g/g底物。在此条件下进行水解试验,水解度为24.34%,水解物还原力为0.614。     

面筋蛋白酶解增溶及其乳化性能的研究

木瓜蛋白酶水解面筋蛋白可提高水溶性和改善乳化性能，适宜的水解条件为：酶解温度55℃、酶解pH值3,0、酶液浓度1．0％、底物浓度20％、水解时间3h-4h。水解度控制在8％～15％，可使酶解面筋蛋白在广泛pH范围，特别是等电点附近，均具有优良的水溶性和乳化性能。     

超声和Alcalase 酶复合处理水解大豆分离蛋白工艺研究

以大豆分离蛋白为底物,通过单因素试验和正交试验,确定超声和Alcalase 酶复合处理对大豆分离蛋白水解的最佳条件。结果表明,最佳水解条件为大豆分离蛋白质量分数5.0%、超声处理时间30min、加酶量5.0%、酶解pH8.0、酶解温度55℃、酶解时间4.0h,在此条件下,大豆分离蛋白水解度为12.21%。     

乳清蛋白的酶解及其性质研究

研究了碱性蛋白酶对乳清蛋白的水解作用。通过正交试验，得出最优水解条件为：[E／S]=5％、T=60℃、pH=8．0，水解度=21．6％；离子交换法脱盐处理，脱盐率77．1％，蛋白回收率81．8％；多肽水解液在等电点附近溶解度为90％，经灭菌处理后溶解度高达94％以上。     

功能性乳清多肽的研制

研究了碱性蛋白酶和胰蛋白酶对乳清蛋白的水解作用，通过正交试验，得出各自的最优水解条件，结果表明，碱性蛋白酶较适合底物乳清蛋白，水解乳清蛋白的最优组合为：[E／S]＝5％、T＝60℃，PH=8．0，水解度＝21．6％，多肽水解液在等电点附近溶解度为90％，经灭菌处理后溶解度高达94％以上。     

木瓜蛋白酶水解大豆分离蛋白的研究

大豆分离蛋白经过加热预处理，木瓜蛋白酶２ｈｒ酶解后，水解度比不处理提高１倍，最佳处理条件为：９０℃，１０ｍｉｎ，水解度的变化和大豆分离蛋白的ＳＨ含量变化有关。通过极差分析木瓜蛋白酶水解大豆分离蛋白正交实验，结果表明最佳水解条件为：ＰＨ＝７．０，Ｅ：Ｓ＝２．０％，温度５５℃，反应时间１２ｈｒ。     

酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

利用枯草芽孢杆菌AS1．398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解，并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性，结果表明：AS1．398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％，水解度为9％时乳化活性最大，水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时，pH越高，蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5．0时的乳化活性明显地高于原蛋白质，且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。     

响应面法优化酶法制备猪血红蛋白抗氧化肽

以猪血红蛋白为原料,研究蛋白酶水解制备抗氧化肽的工艺.通过研究酶解时间、酶与底物比、酶种类对制备的抗氧化肽还原力和水解度影响,筛选出最佳蛋白酶及制备抗氧化肽的最佳工艺条件.结果表明:7种酶中,胃蛋白酶的水解度和还原力最佳.胰蛋白酶和胃蛋白酶复合水解比单酶水解的水解度提高了11.83％,还原力没有显著性差异.在此基础上设计单酶响应面,得到最佳还原力酶解条件为:酶解温度37.31℃、pH1.95、酶与底物比3526.74U/g.脱色条件为活性炭用量3％、pH4.0、温度70℃、脱色时间1h,粉末状活性炭的脱色率达到85.69％,蛋白质损失率20.32％.     

[鱼回]鱼骨胶原多肽的制备工艺研究

鱼骨中胶原蛋白含量丰富,本研究采用碱性蛋白酶和风味蛋白酶对鲴鱼骨进行分步酶解制备骨胶原多肽。通过单因素和正交优化实验,确定碱性蛋白酶水解鲴鱼骨胶原蛋白的最佳工艺条件为：料液比（w／v）4：50,酶解温度45％,加酶量4％,pH值8,酶解时间3h,在此条件下,水解度达到39．49％。风味蛋白酶分步酶解的最佳工艺条件为酶解温度50％,加酶量4％,pH值7．5,酶解时间3h,在此条件下,水解度达到47．2％,水解产物的风味在一定程度上也得到了改善。     

大豆分离蛋白的碱性蛋白酶酶解条件研究

碱性蛋白酶酶解大豆分离蛋白可以制备大豆多肽,用茚三酮比色法测定酶解液中氨基氮的含量来判断其酶解效率.影响大豆分离蛋白酶解的主要因素有酶用量、酶解pH值、底物浓度、酶解温度、酶解时间等,通过单因素和优化酶解条件正交试验分析,筛选出碱性蛋白酶酶解的最适试验条件是:在酶用量为7％,pH值为8.5,温度50℃,底物与溶剂的固液比为1∶15,酶解时间5h效果较好.     

Alcalase 2.4L碱性内切酶和Flavourzyme风味酶酶解大豆分离蛋白及脱苦工艺优化

以大豆分离蛋白为原料,选用Alcalase 2.4L碱性内切酶和Flavourzyme风味蛋白酶对大豆分离蛋白进行酶法水解及脱苦工艺研究。以水解度和苦味分值为考察值,对酶解工艺进行优化,确定最佳条件。结果表明:Alcalase2.4L碱性内切酶最佳酶解条件为加酶量14 000 U/g、酶解温度60℃、酶解pH8.5、底物质量分数5%,酶解时间2h,最终水解度为45.34%,此时水解液苦味值为4。Flavourzyme风味蛋白酶对水解液进行二次水解的最优酶解条件为加酶量300 U/g、酶解温度55℃、酶解pH 7.0、酶解时间3 h,此条件下大豆分离蛋白水解液苦味值最低为1.2。Alcalase2.4L碱性内切酶和Flavourzyme风味蛋白酶水解大豆分离蛋白使水解度得到较大提高的同时也解决了水解液的苦味问题。     

高收率低苦味值大豆低聚肽的制备

以大豆分离蛋白为原料,以酶解收率为指标对最优的酶解工艺进行研究。在单酶水解的基础上,用复合碱性蛋白酶,中性蛋白酶,胰蛋白酶进行水解,通过正交试验确定了复合酶的最佳水解条件为:碱性蛋白酶/中性蛋白酶/胰蛋白酶加酶1∶2∶3,温度50℃,酶解时间4.5h,在此最佳条件下,酶解收率为86.76%,大豆低聚肽含量为93.49%,苦味值比单酶水解明显降低。     

抗坏血酸对大豆分离蛋白酶解产物功能特性影响研究

采用木瓜蛋白酶水解不同浓度的大豆分离蛋白,研究了抗坏血酸对较低水解度（DH为3.7%）和较高水解度（DH为8.9%）酶解产物黏度、发泡性、发泡稳定性、乳化性和乳化稳定性的影响.结果表明：在水解度为3.7%的、浓度为7%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.3%抗坏血酸,体系的黏度最大、乳化性最强、乳化稳定性最高;在水解度为8.9%的、浓度为3%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.3%抗坏血酸,体系的发泡性最大;在水解度为3.7%的、浓度为7%的大豆分离蛋白酶解液中添加0.5%抗坏血酸,体系的泡沫体积比最大.     

大豆分离蛋白发泡剂的泡沫染色

采用搅打发泡的方法研究了大豆分离蛋白浓度、pH值、表面活性剂对大豆分离蛋白泡沫性能的影响;选取多个有利于泡沫性能的因素,以大豆蛋白泡沫作为染料载体,选用活性黄染料对纯棉织物进行了泡沫染色的探究,测试了染色织物的匀染性、拉伸性和色牢度。结果表明,在pH值为7,大豆分离蛋白质量分数2%,十二烷基硫酸钠(SDS)质量浓度1g/L,Tween-80质量浓度2g/L的条件下,泡沫性能最优。泡沫染色织物的匀染性、色牢度均优于常规水浴染色,织物强力提高。     

Evaluation of bitterness in enzymatic hydrolysates of soy protein isolate by taste dilution analysis

ABSTRACT:  Although enzymatic hydrolysates of soy protein isolate (SPI) have physiological functionality, partially hydrolyzed SPI exhibits bitter taste depending on proteases and degree of hydrolysis (DH). To determine proteolysis conditions for SPI, it is important to evaluate bitterness during enzymatic hydrolysis. Taste dilution analysis (TDA) has been developed for the screening technique of taste-active compounds in foods. The objectives of the present study were to evaluate bitterness of enzyme-hydrolyzed SPI by TDA and to compare bitterness of SPI hydrolysates with respect to kinds of proteases and DH. SPI was hydrolyzed at 50 °C and pH 6.8 to 7.1 to obtain various DH with commercial proteases (flavourzyme, alcalase, neutrase, protamex, papain, and bromelain) at E/S ratios of 0.5%, 1%, and 2%. The DH of enzymatic hydrolysates was measured by trinitrobenzenesulfonic acid method. The bitterness of enzymatic hydrolysates was evaluated by TDA, which is based on threshold detection in serially diluted samples. Taste dilution (TD) factor was defined as the dilution at which a taste difference between the diluted sample and 2 blanks could be detected. As DH increased, the bitterness increased for all proteases evaluated. Alcalase showed the highest TD factor at the same DH, followed by neutrase. Flavourzyme showed the lowest TD factor at the entire DH ranges. At the DH of 10%, TD factor of hydrolysate by flavourzyme was 0 whereas those by protamex and alcalase were 4 and 16, respectively. These results suggest that TDA could be applied for the alternative of bitterness evaluation to the hedonic scale sensory evaluation.     

Antioxidant activities and functional properties of soy protein isolate hydrolysates obtained using microbial proteases

Soy protein isolate (SPI) hydrolysates were prepared using microbial proteases to produce peptides with antioxidant activity. The process parameters (substrate and enzyme concentrations), hydrolysis time, functional properties and the effects of ultrafiltration were further investigated. The results showed that the soy protein isolate exhibited a 7.0‐fold increase in antioxidant activity after hydrolysis. The hydrolysis parameters, defined by the experimental design, were a substrate concentration of 90 mg mL^?1 and the addition of 70.0 U of protease per mL of reaction. The maximum antioxidant activities were observed between 120 and 180 min of hydrolysis, where the degree of hydrolysis was approximately 20.0%. The hydrolysis increased solubility of the soy protein isolate; however, the hydrolysates exhibited a tendency to decrease in the interfacial activities and the heat stability. The SPI hydrolysates fractions obtained by ultrafiltration showed that the enzymatic hydrolysis resulted in samples with homogenous size and strong antioxidant activity.     

Alcalase蛋白酶酶解高温豆粕制备水溶性大豆多肽

以氮溶指数为指标,应用Alcalase蛋白酶酶促降解高温豆粕,以获得高得率的水溶性大豆肽。酶促降解的优化实验结果表明:在加酶量1750U/g、底物浓度4%(w/w)、温度60℃、pH9.0的条件下酶促降解3h所得到的水解产物其氮溶指数达到了62.97%,比水解前提高了47.87%;酶解前后大豆蛋白的SDS-PAGE图谱表明:Alcalase蛋白酶可以催化大豆蛋白迅速地降解,水解1h后,7S蛋白的α-亚基,α’-亚基,β-亚基以及11S的酸性亚基已经完全消失,水解3h后,11S的碱性亚基也基本消失,且大多数的肽类分子量在20ku以下;与以大豆分离蛋白为原料制备的多肽相比,以高温豆粕为原料制备的多肽苦味值较低。