豌豆蛋白的起泡性和稳定性的研究

植物源蛋白如豌豆蛋白是一种很有前途的动物蛋白替代品,近年来因其高营养价值和潜在的环境友好性而受到欢迎。通过加深对豌豆蛋白以及其泡沫的知识了解,可以建立对植物源性蛋白溶液的泡沫特性认知,拓宽豌豆蛋白在食品工业中的应用。因此,文章综述了国内外对于豌豆蛋白溶液发泡特性的一些研究和目前进展,包含泡沫的发泡性、泡沫稳定性、发泡剂、与泡沫实验有关的检测方式及影响因素。这篇综述将为豌豆蛋白的泡沫特性的控制和优化提供参考。     

不同均质方式对豌豆蛋白水解物乳状液稳定性影响的研究

以豌豆蛋白水解物为原料制备乳状液,研究微流化(50 Mpa)和超声(1、3、5min)处理2种不同均质方法对乳状液稳定性的影响.测定了乳状液的粒径大小、ζ-电势值、絮凝和凝结稳定性、表面疏水性以及分层指数.结果 表明:随着超声时间的增加,乳状液的粒径显著减小、负电荷和表面疏水性显著增加,并能够提升乳状液的絮凝和凝结稳定...     

阿拉伯胶对豌豆蛋白制备的水包油型乳状液稳定性的影响

研究不同质量分数的阿拉伯胶(0.10％、0.15％、0.20％和0.25％)对豌豆蛋白制备的水包油型乳状液物理和氧化稳定性的影响.测定了乳状液的粒径、黏度、分层指数以及过氧化值和硫代巴比妥酸值.结果表明:阿拉伯胶可以作为稳定剂降低乳状液的粒径值,但阿拉伯胶的添加量超过0.2％会导致液滴桥联,使粒径再次增大.阿拉伯胶具有...     

氧化苹果多酚对豌豆蛋白水解物制备乳状液稳定性的影响

研究了不同质量分数的氧化苹果多酚(0.25％、0.50％、0.75％和1.00％)对豌豆蛋白水解物制备的水包油型乳状液物理和氧化稳定性的影响.测定了乳状液的ζ-电位、粒径、絮凝指数、凝结指数以及过氧化值和硫代巴比妥酸值.结果 表明:氧化苹果多酚能够增加蛋白质之间的肽链分子交联,从而增加整个乳状液的负电荷;还能够延缓乳化...     

超声处理对豌豆蛋白起泡性的影响

本试验分析了不同超声条件下豌豆蛋白质内源荧光性、持水性、持油性和傅里叶红外光谱的影响,研究了不同超声条件对豌豆蛋白功能性及豌豆蛋白蛋糕的影响。结果表明：不同超声时间处理后,荧光强度在超声处理0～20 min之内呈增大的趋势,超过20 min内源荧光强度降低;从傅里叶红外光谱得出超声处理改变了蛋白质的二级结构。同时,豌豆蛋白的持水性、持油性和起泡性等功能特性都呈上升的趋势,泡沫的稳定性呈先上升后下降的趋势,但相比于未经过超声处理过的豌豆蛋白溶液都有增大的趋势。采用不同超声处理时间的豌豆蛋白制成蛋糕后,超声时间越长蛋糕的弹性和咀嚼性呈减小的趋势,与蛋糕的品质呈负相关,而弹性和回复呈增大的趋势,与蛋糕的品质呈正相关。     

碱性蛋白酶改性对豌豆蛋白乳化性影响

以淀粉生产副产物豌豆蛋白粉为原料,采用碱性蛋白酶(Alcalase)对豌豆蛋白进行限制性水解。以酶改性豌豆蛋白产物的乳化特性为评价指标,在单因素实验基础上采用响应面分析方法优化酶解改性工艺条件,综合考虑乳化活性指数(EAI)和乳化稳定性(ES)两个响应值,根据响应面优化得到最佳酶解条件,在实验室条件下进行适当调整,在加酶量0.07%、时间40.0min、pH 8.0、温度57.7℃、底物浓度8%的条件下得到水解产物EAI为(29.55±0.45)m2/g,ES为(41.88±0.63)min。在此条件下回归方程预测值为:EAI 29.35 m2/g,ES 41.97 min,实验值与预测值吻合良好,可见该模型能较好预测酶改性产物乳化特性。     

豌豆蛋白乳化性及其改善研究进展

豌豆蛋白是一种营养价值较高的植物蛋白,具有来源广、成本低、致敏性低、氨基酸比例均衡等优点.乳化性是蛋白的一种重要的性质,天然豌豆蛋白乳化性较差,限制了其在食品工业中的应用,因此需要采用合适的方法对其进行改性.目前,常用于改善豌豆蛋白乳化性的方法为物理、化学和酶法.该文介绍了豌豆蛋白的组成和乳化性,并重点介绍了3种不同改...     

糖基化反应条件对豌豆蛋白乳化特性的影响

以豌豆蛋白与低聚木糖为原料,通过湿法糖基化反应制备豌豆蛋白-低聚木糖复合物,考察豌豆蛋白与木聚糖质量比、反应温度、反应时间等条件对反应过程中豌豆蛋白乳化特性的影响。以豌豆蛋白乳化特性（乳化活性、乳化稳定性）为指标,采用Box-Behnken响应面设计,建立预测模型,优化反应条件。最终得到低聚木糖糖基化下乳化特性较好的豌豆蛋白糖基化制备条件：反应温度75℃、反应时间90 min、豌豆蛋白与低聚木聚糖质量比2∶1,此条件下制备的糖基化复合物的乳化特性最好,其乳化活性为12.32 m2/g、乳化稳定性为59.64%。     

Alcalase改性豌豆蛋白功能性研究

该研究以生产淀粉的副产物豌豆蛋白粉为原料,采用Alcalase对豌豆蛋白在加酶量0.16%、水解时间32.5 min、pH 8.0、温度55.4℃、底物浓度8%的水解条件下进行限制性水解,对酶改性豌豆蛋白的溶解性和泡沫特性进行研究,并对其相对分子质量分布进行分析。结果表明:水解产物的泡沫特性和溶解性在不同pH和NaCl浓度时均高于未水解样品,和大豆蛋白相当。同时,改性之后产物的分子量分布也有较大改变,小于10 000部分所占比例由未水解时的22.22%提高到79.39%,而相对分子质量小于2 000的比例提高了11.55%。     

酶解法制备豌豆抗氧化肽及其稳定性的研究

以DPPH自由基清除率为指标,研究了豌豆蛋白经过碱性蛋白酶酶解后的豌豆多肽的抗氧化活性,并研究了温度、p H及胃肠模拟消化条件下对豌豆抗氧化肽活性的影响。试验结果表明,在p H为7,温度为37℃条件下,豌豆抗氧化肽的DPPH自由基清除率保持稳定。高温、过酸或过碱条件均可大幅度降低豌豆抗氧化肽的DPPH自由基清除率。胃蛋白酶处理对豌豆抗氧化肽的活性无显著影响,胃蛋白酶和胰蛋白酶共同处理后,豌豆抗氧化肽的活性显著提高(P0.05)。豌豆蛋白是潜在的制备抗氧化肽的优质资源。     

豌豆蛋白酶法水解及产物特性研究

为研究豌豆蛋白质酶解前后功能特性变化,利用Alcasase2.4L碱性蛋白酶对其限制性酶解,对酶解水解度动态变化、蛋白质回收率及酶解产物功能特性等方面进行研究。试验结果表明,Alcasase2.4L碱性蛋白酶能够有效酶解豌豆蛋白,蛋白质回收率可达84%,与豌豆原蛋白相比,在pH 2～12范围内,不同水解度的酶解产物溶解性均有明显改善,最高可达95%左右。5%水解度的酶解产物乳化性、乳化稳定性、起泡性和泡沫稳定性相比豌豆蛋白均较好,但随着酶解的进一步进行,其乳化和起泡特性均呈下降趋势。     

美拉德反应对豌豆蛋白水解物乳化性和抗氧化性的影响

本文考察了美拉德反应对不同商业蛋白酶（碱性蛋白酶、风味蛋白酶和复合蛋白酶）制备的豌豆蛋白水解物的理化性质、乳化性和抗氧化性的影响。豌豆蛋白水解物分别与葡萄糖、麦芽糊精和葡聚糖在pH7.0,60℃保温48h。结果:体系反应48h后游离氨基含量下降;希夫碱含量增加;反应物荧光强度下降。表明,豌豆蛋白水解物与糖发生了共价结合。SDS-PAGE进一步证实了高分子共聚物的生成。美拉德反应显著提高了风味蛋白酶和复合蛋白酶水解物的乳化能力,尤其是复合蛋白酶水解物与葡聚糖的反应产物表现出了极好的乳化活性和乳化稳定性。各美拉德反应产物均具有显著抑制脂质体氧化的能力（p<0.05）。所有糖中,葡聚糖制备的反应物具有最高的乳化活性和抗氧化活性。因此,葡聚糖参与的美拉德反应可作为提高豌豆蛋白水解物乳化性的一种有效方法,并完好保留水解物的抗氧化活性。      

卡拉胶对米糠蛋白稳定水包油乳状液乳化稳定性的影响

本研究将卡拉胶添加到米糠蛋白制备的水包油乳状液中,研究不同浓度的卡拉胶（0%、0.2%、0.3%、0.4%、0.5%）对水包油乳状液乳化稳定性的影响。测定了乳状活性、电位、粒径以及分层指数的影响。结果表明,随着卡拉胶浓度的增加,卡拉胶与米糠蛋白共同稳定乳状液的粒径从9.35μm逐渐减小到4.26μm,ζ-电位绝对值从9.45mV显著增大到24.26mV,乳化稳定性从57.79%显著增加到91.54%。卡拉胶使米糠蛋白形成的乳状液的黏度增加6倍,并增强了液滴之间的空间排斥和静电排斥,防止液滴聚集,使乳状液的分层指数明显降低并提高了乳状液的稳定性。可见,卡拉胶具有作为乳状液稳定剂的潜力。     

影响豌豆蛋白乳化特性的分子机制

为了解豌豆蛋白的乳化特性及影响其乳化特性的分子机制,实现豌豆蛋白的高效应用,以豌豆蛋白粉为原料,与大豆油用高压均质法制备乳液,测定豌豆蛋白的乳化能力及稳定性,并考察其在乳液中的界面吸附特性及组分的竞争吸附。结果表明,在蛋白浓度1.0~30.0 mg/mL时,随着蛋白浓度的增加,界面吸附蛋白量显著上升,蛋白聚集体在竞争吸附中失去优势,7S和11S球蛋白的占比逐渐提高,乳液粒径降低,且乳化能力和稳定性增强;蛋白浓度≥20.0 mg/mL时,乳液平均粒径低至1.06μm,蛋白界面吸附趋于饱和状态,且7S球蛋白在竞争吸附中占明显优势,11S球蛋白次之,聚集体占比较低,且略低于原蛋白组成。     

葵花籽蛋白水解物对水包油型乳状液物理和氧化稳定性的影响

利用碱性蛋白酶对葵花籽蛋白进行适度水解后,将葵花籽蛋白水解物(SSH)添加到以单甘酯作为乳化剂制备的乳状液中,通过测定乳状液的乳化活性、乳化稳定性、粒径、絮凝指数、凝结指数以及乳状液贮藏14 d过氧化值和丙二醛含量的变化,评价SSH对乳状液物理和氧化稳定性的影响。结果表明:添加SSH可显著提高乳状液的乳化活性、乳化稳定性、絮凝和凝结稳定性,显著降低乳状液的粒径;SSH添加量为1.0%时,乳状液具有较好的物理稳定性,同时又具有较好的氧化稳定性。     

Complexation of pea protein isolate with dextran sulphate and interfacial adsorption behaviour and O/W emulsion stability at acidic conditions

This study was aimed at improving the emulsifying property and physical stability of pea protein isolate (PPI) stabilised emulsions at acidic conditions by complexation with dextran sulphate (DS). Soluble and insoluble complexes with different charge and particle size were formed depending on the phase separation behaviour. The surface adsorption of PPI became slower after complexation with DS, but the percentage of adsorbed proteins at the oil–water interface was not affected. The formation of PPI–DS soluble complexes at high content of DS (≥0.4%) significantly improved the negative net charges of PPI, prevented the aggregation of protein, which further improved the emulsifying property of PPI at acidic conditions through the strong electrostatic repulsion and steric hindrance effects. Insoluble complexes with relatively weak net charge and large particles were formed at low DS content (≤0.2%), resulting in the bridging flocculation of oil droplets at pH 5 and 4. Thus, the emulsifying ability of PPI under acidic conditions could be significantly improved by formation of soluble complexes with DS.     

Functional properties and structural characteristics of phosphorylated pea protein isolate

In order to expand the application of pea proteins in the food industry, pea protein isolate (PPI) was chemically phosphorylated to improve its functional properties. Based on the comprehensive membership value (CMV) degree, the optimal condition for PPI phosphorylation modification was as follows: pH 12, modification temperature at 70 °C and an addition of 7.0% (w/v) sodium tripolyphosphate (STP). Under this condition, the solubility, emulsifying property, emulsifying stability, foaming property and oil absorption capacity of the modified PPI were improved substantially. In addition, the structure of modified PPI was characterised by scanning electron microscope (SEM) and Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy. The results showed that the modified PPI had a smooth and uniform lamellar structure, where the content of α-helix and β-sheet structure increased, but the content of β-corner and random coil structure decreased. The thermodynamic properties were analysed by differential scanning calorimetry (DSC) and the results showed that ∆H of the modified PPI increased significantly. Finally, the optimum phosphorylated PPI was mixed with 0.4% (w/v) xanthan gum to form PPI fat mimics (PPI-FM). PPI-FM was added into mango mousse cake to reduce the amount of light cream, and the result showed up to 20% of light cream could be substituted.     

响应面优化转谷氨酰胺酶改善大豆分离蛋白酶解液乳化稳定性的研究

实验以大豆分离蛋白为原料,利用碱性蛋白酶对其进行酶解,采用截留分子量为20ku与6ku的中空纤维膜组件对大豆分离蛋白酶解液进行超滤,然后利用转谷氨酰胺酶分别对分子量20ku、6~20ku以及6ku的大豆分离蛋白酶解液进行交联。经比较得到:分子量20ku的大豆分离蛋白酶解液的乳化稳定性上升最为明显,为16.1。采用响应面实验设计,以分子量20ku的大豆分离蛋白酶解液为研究对象,以反应时间、反应温度、酶添加量及p H为实验因素,乳化稳定性为响应值,获得最佳交联条件为:反应时间1.2h、酶添加量20.6U/g、p H=7.5、反应温度40℃,在此条件下,其乳化性为0.696,较改性前略有降低,但其乳化稳定性为16.25,较改性前提高了33.20%。