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从酶解反应机理出发,应用数学推导的方法,以鹰嘴豆蛋白为原料,考察底物浓度、酶浓度对鹰嘴豆蛋白水解度(DH)的影 响,将水解试验结果用推导的动力学模型方程进行拟合,建立酶解动力学模型。 结果表明:鹰嘴豆蛋白水解度随着初始底物浓度(S0) 的上升而下降,随着初始蛋白酶浓度(E0)的增加而上升,碱性蛋白酶水解鹰嘴豆蛋白的速率动力学模型:R=(39.522E0-0.080 4S0)exp [-0.148(DH)],水解度-水解时间的动力学模型:DH=6.76ln[1+(5.85E0/S0-0.011 9)t],酶解反应速率常数k2为39.522 min-1,酶失活常数为 6.371 min-1,该动力学模型对试验结果有很好的拟合度,对实际酶解过程具有一定的指导作用。 相似文献
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研究蛋白酶水解制备生物活性多肽反应机制与动力学行为,基于经典的米氏方程理论,应用数学推导结合试验研究的方法,以米糠蛋白为原料,对米糠蛋白-碱性蛋白酶体系进行酶解动力学研究.考虑蛋白质单底物水解、蛋白酶失活的机理模型,构建动力学模型R=aexp[-b(DH)],其中对参数a值和b值进行确定.利用Origin 8.0软件,对推导出的公式进行拟合得到水解速率动力学模型为R=(94.754e0-0.0597s0)exp[-0.157(DH)],水解度-水解时间的动力学模型:DH =6.37ln[1+(14.88e0/s0-0.009)t].对于米糠蛋白-碱性蛋白酶模型体系,经试验拟合,并求得该体系动力学常数:酶失活常数K4为16.144 min-1,酶解反应速率常数k2为94.754 min-1. 相似文献
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鳕鱼皮胶原蛋白胰蛋白酶控制水解动力学模型 总被引:2,自引:0,他引:2
研究蛋白酶酶促水解制备生物活性肽的反应机理与动力学行为,并在假设胰蛋白酶恒温控制水解动力学遵循内切酶限制水解动力学历程的前提下,通过实验方法求出了胰蛋白酶恒温控制水解动力学模型.结果表明.胰蛋白酶对鳕鱼皮胶原蛋白进行控制水解的动力学模型为:反应速率(R)=(14.231E0-1.745S0)exp[-0.514(DH)],水解度(DH)=1.946ln[1 (7.315E0/S0-0.897)t],并求得该体系反应速率常数 K2=14.231 min-1,酶失活常数 Kd=18.809 min-1.验证实验证明,根据胰蛋白酶恒温控制水解动力学模型得到的理论水解度与实际水解度基本吻合,所建模型可用于胶原蛋白酶解反应过程的模拟和酶解反应条件的优化设计. 相似文献
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为优化Alcalase 蛋白酶酶解花生蛋白制备功能性多肽的工艺条件,采用响应面分析法,以水解度、短肽得率为响应值,研究温度、pH 值、底物质量分数、酶底比对制备功能性多肽工艺的影响。综合考虑成本和工艺要求等问题,最终确定酶解花生蛋白制备功能性多肽的工艺条件为温度55℃、pH8.4、底物质量分数4.31%、酶底比3.39%、时间4h。该条件下水解度(DH)及三氯乙酸可溶性氮溶解指数(TCA-NSI)分别为23.40% 和74.88%,与理论值的相对误差在0.5% 以内,优化工艺稳定,DH 及TSA-NSI 较高,实验结果与模型预测值相符。 相似文献
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以底物浓度([E])、酶用量([E]/[S])、酶解温度(T)、酶解时间(t)和pH值五个因素作为因变量,采用五元二次正交旋转组合设计确定酪蛋白的水解条件,以水解度(DH)作为考察指标,分析了不同酶解条件对水解度的影响.分析结果表明在试验设定条件下,酪蛋白酶解产物的水解度介于9.74%和24.02%之间,在五个试验因素中,酶解温度对酪蛋白酶解产物水解度的影响最大,酶用量次之.降维分析显示底物浓度与反应时间、酶用量与反应时间、酶解温度与时间等之间的交互作用对酶解产物的水解度均有一定影响. 相似文献
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该试验以水解度和蛋白质提取率作为评价指标,研究了碱性蛋白酶和风味蛋白酶双酶对花生蛋白酶解特性的影响。通过单因素和正交试验确定了双酶的最佳酶解条件为:酶解时间3 h、pH 9.0、温度55℃、酶比例(碱性蛋白酶:风味蛋白酶)为2∶3,总酶浓度5.0×103 U/g、底物浓度5%,花生蛋白的水解度(DH)达12.02%,蛋白提取率71.60%,多肽得率达59.58%。同时研究了双酶酶解过程中花生蛋白水解度、pH及蛋白提取率的变化规律。 相似文献
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为掌握碱性蛋白酶对荞麦蛋白的酶解特性,实现对荞麦蛋白的深加工利用及生物活性肽的开发.采用pH-stat法,系统分析了底物浓度、酶浓度、pH及温度对荞麦蛋白水解度的影响,并运用对数函数对水解动力学过程进行描述和拟合.结果表明:在碱性蛋白酶水解荞麦蛋白的过程中,水解度随水解时间的变化呈现对数函数关系,可用公式h=(1/b)ln(1+abt)对其水解动力学过程进行描述;底物具有促进水解反应速度和抑制酶活性的双重作用,在低底物浓度条件下,荞麦蛋白的水解度较高;当底物浓度增加到6%时,蛋白水解度与底物浓度的关系曲线出现转折,水解度较低且趋于平缓;在酶浓度为0.002 g/mL时,水解反应的临界底物浓度为12.27%;在pH9.8、水解温度为50℃、水解时间30 min的条件下,碱性蛋白酶催化水解荞麦蛋白的动力学方程为h=1.218 2 ln(1+12.6([E]/[S]+0.58)t) 相似文献
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在假设碱性蛋白酶Properase E恒温控制水解动力学遵循内切酶限制水解动力学历程的前提下,通过实验方法求出了碱性蛋白酶Properase E恒温控制水解动力学模型.结果表明,碱性蛋白酶Properase E对鳕鱼皮胶原蛋白进行控制水解的动力学模型为:反应速率(R)=(18.19E0-0.4341S0)exp[-0.714(DH)],水解度(DH)=1.401ln[1 (12.988E0/S0-0.31)t],并求得该体系反应速率常数K2=18.19min-1,酶失活常数Kd= 12.518min-1.验证实验证明,根据碱性蛋白酶Properase E恒温控制水解动力学模型得到的理论水解度与实际水解度基本吻合,所建模型可用于胶原蛋白酶解反应过程的模拟和酶解反应条件的优化设计. 相似文献
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酶法水解紫菜蛋白动力学研究 总被引:1,自引:0,他引:1
为阐明酶法水解紫菜蛋白的动力学特性,研究了酶解时间、初始pH值、温度、酶浓度、底物浓度对紫菜蛋白水解度的影响,建立紫菜蛋白水解动力学方程.结果表明:酶解温度50℃、初始pH 9.0为最适水解条件.紫菜蛋白的水解度随着酶浓度的升高而增强,随底物浓度的增加而减弱.在此条件下,碱性蛋白酶水解紫菜蛋白的动力学方程:X=3.597ln[1+(82.788E0/S0-3.058)t],总水解速率方程:am=297.8×(E0-11S0/297.8)×exp(-0.278x),为合理确定酶解反应实验的各种参数提供理论依据. 相似文献
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通过数学方法推导和对Alcalase碱性蛋白酶酶解大豆中蛋白实验的系统研究,得到Alcalase碱性蛋白酶酶解大豆中蛋白的动力学模型为:R=(18.294 0E0+0.273 4ρ0)exp(-0.256 2DH),式中:E0为初始蛋白酶质量浓度,ρ0为初始底物质量浓度,DH为水解度。通过数学推导和对大豆蛋白酶解反应过程中Alcalase碱性蛋白酶失活的系统研究,得到膨化大豆蛋白的酶解反应过程中Alcalase碱性蛋白酶失活的动力学常数K=4.920 4 min-1。通过拟合实验证明,建立的动力学模型与实验结果具有较好的拟合效果,证明所建立的动力学模型具有较高的实际应用价值。 相似文献
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小麦面筋蛋白盐酸脱酰胺工艺优化及其酶解敏感性 总被引:2,自引:0,他引:2
文以小麦面筋蛋白为原料,优化了盐酸对小麦面筋蛋白的脱酰胺工艺,比较了最佳脱酰胺工艺下的小麦面筋蛋白在胰酶、风味蛋白酶和碱性蛋白酶酶解过程中蛋白回收率和水解度的变化,并对其酶解36 h酶解液的自由基吸收能力(ORAC)抗氧化特性进行分析评价。研究结果表明,盐酸脱酰胺的工艺条件是:小麦面筋蛋白浓度为24%,0.30 mol/L的HCl,65℃,24 h脱酰胺;在该工艺条件下,胰酶酶解液蛋白回收率和水解度最高,酶解效果最好;高脱酰胺程度小麦面筋蛋白在胰酶酶解36h后酶解液的蛋白回收率和水解度高于低脱酰胺程度的酶解液;ORAC抗氧化特性分析表明高脱酰胺程度小麦面筋蛋白酶解液的ORAC值高于低脱酰胺程度的酶解液,其ORAC值最高为(689.67±10.22)μmol Trolox/g。 相似文献
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南极磷虾酶解工艺优化及模型建立 总被引:2,自引:0,他引:2
以短肽得率(trichloroacetic acid-nitrogen soluble index,TCA-NSI)和水解度(degree of hydrolysis, DH)为指标,从7种常用酶中选出Alcalase酶作为酶解南极磷虾的最适酶。对Alcalase酶水解南极磷虾的酶用量、底物浓度、pH值、温度和时间5个因素进行单因素试验和正交旋转组合试验,建立TCA-NSI和DH与各因素的回归模型;在此基础上,结合实际生产确定Alcalase酶水解南极磷虾的最适工艺为温度50.7℃、pH8.01、加酶量3010U/g、时间239min,此时TCA-NSI值为73.02%,DH值为42.33%,短肽平均肽链长(peptide chain long,PCL)为2.36,平均相对分子质量为277.9。 相似文献