超声-琥珀酰化复合改性提高大豆分离蛋白乳化性的研究

为提高大豆分离蛋白的乳化性,采用超声和琥珀酰化两种方法对大豆分离蛋白进行复合改性。通过单因素实验研究底物浓度、超声功率、超声时间、琥珀酸酐添加量和酰化反应温度对大豆分离蛋白乳化性的影响。在单因素实验的基础上,运用响应面法优化出超声-琥珀酰化改性大豆分离蛋白的适宜条件:超声功率569.36W、超声时间9.79min、酰化温度49.72℃。该条件下制得的改性大豆分离蛋白的乳化活性和乳化稳定性与未改性的大豆分离蛋白相比较,分别提高了3.05倍和4.65倍。      

超声-琥珀酰化复合改性提高大豆分离蛋白乳化性的研究

为提高大豆分离蛋白的乳化性,采用超声和琥珀酰化两种方法对大豆分离蛋白进行复合改性。通过单因素实验研究底物浓度、超声功率、超声时间、琥珀酸酐添加量和酰化反应温度对大豆分离蛋白乳化性的影响。在单因素实验的基础上,运用响应面法优化出超声-琥珀酰化改性大豆分离蛋白的适宜条件:超声功率569.36W、超声时间9.79min、酰化温度49.72℃。该条件下制得的改性大豆分离蛋白的乳化活性和乳化稳定性与未改性的大豆分离蛋白相比较,分别提高了3.05倍和4.65倍。     

琥珀酰化调控大豆分离蛋白电荷密度对其构象及乳化性的影响

通过加入琥珀酸酐对大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)进行改性,探究琥珀酰化调控SPI电荷密度引起的构象改变和乳化性改善之间的关系.通过荧光光谱、紫外光谱、傅里叶变换红外光谱分析不同酰化程度SPI的构象变化,采用扫描电子显微镜、电位、表面疏水性、分子柔性及乳化性等手段表征琥珀酰化对SP...     

提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性的研究

为了拓宽大豆分离蛋白在食品中的应用，提高其乳化性及乳化稳定性。研究了大豆分离蛋白物理、化学和生物改性，并对改性前后大豆分离蛋白的乳化性及乳化稳定性进行了比较。同时也探讨了pH对大豆分离蛋白及其改性物形成乳状液的影响，并利用成膜蛋白质分子所受的相互作用解释了蛋白质的乳化稳定性受外界条件和内部因素所发生的变化。研究发现适度改性可以提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性；碱性有利于大豆分离蛋白及其改性物乳化性的提高；而且用吸光值比(K)可较好地表示乳化稳定性．     

琥珀酰化改性高溶解度大豆分离蛋白的工艺优化

采用琥珀酸酐对大豆分离蛋白进行酰化改性,测定改性前后大豆分离蛋白溶解特性的变化,并建立蛋白质溶解度与改性条件关系的数学模型,利用四元二次正交旋转组合设计试验法优化出琥珀酰化大豆分离蛋白的适宜条件:大豆分离蛋白质量分数7.0%,反应温度54℃,琥珀酸酐添加量11%,反应时间2 h.该条件下制备的酰化蛋白的溶解特性与未改性的大豆分离蛋白相比提高了15.73倍.     

大豆分离蛋白乳化性的研究

采用蛋白质乳化容量电导法,对不同浓度、ＰＨ和酶水解条件下大豆分离蛋白乳化容量和乳化稳定性进行测定,结果表明：大豆蛋白的乳化性在低密度时随浓度上升而增加,浓度达到６％以后趋于稳定;等电点时（ＰＨ４．５）,乳化性最差,偏离等电点后尤其在偏碱性条件下,乳化性明显增加,酶水解后,乳化性变化产大,水解度１７％时,乳化性最佳。     

大豆分离蛋白与糖基化分离蛋白乳化性的研究

大豆分离蛋白通过美拉德反应进行糖基化改性并将改性后的糖基化分离蛋白与大豆分离蛋白的乳化性进行对比分析研究,结果表明,糖基化分离蛋白乳化性在很大范围内有提高。      

酰化对大豆分离蛋白发泡性能的影响

采用乙酸酐和琥珀酸酐对大豆分离蛋白(SPI)进行化学改性.研究了酰基化程度、pH和离子强度对SPI发泡性能的影响.结果表明,随酰化试剂用量的增大,酰基化程度不断提高,在相同酰化试剂用量的条件下,乙酰化程度高于琥珀酰化.SPI的发泡性经酰化改性后得到明显改善,且随酰基化程度的增大而逐步提高,琥珀酰化的作用更突出;但酰化不利于SPI的泡沫稳定性,其随酰基化程度的增大而不断下降,琥珀酰化的下降更显著.     

酰化对大豆分离蛋白乳化性能的影响

目的:研究化学改性对大豆分离蛋白(SPI)乳化性能的影响;方法:采用乙酸酐和琥珀酸酐对SPI进行化学改性;结果:随酰化试剂用量的增大,酰化程度不断提高,在相同酰化试剂用量的条件下,乙酰化程度高于琥珀酰化.SPI的乳化活性指数(EAI)和乳化稳定性(ES)都随酰化程度的增大而增大.在中性和弱碱性(pH 5.0～9.0)范围内,酰化明显提高了SPI的EAI和ES.琥珀酰化的改性效果优于乙酰化;不过离子强度削弱了SPI的EAI和Es;结论:酰化可有效提高SPI的乳化性能,其中琥珀酰化的改性效果优于乙酰化.     

超高压对大豆分离蛋白乳化性影响

研究超高压对大豆分离蛋白乳化性影响,对不同压力、加压时间、pH对其乳化性影响进行分析,并通过正交试验,最终得出提高大豆分离蛋白乳化性最佳工艺条件,即:作用压力400MPa,处理时间12.5min,pH为8.0;在此条件下,乳化能力与乳化稳定性可分别提高86.6%和24.7%。     

酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

利用枯草芽孢杆菌AS1．398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解，并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性，结果表明：AS1．398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％，水解度为9％时乳化活性最大，水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时，pH越高，蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5．0时的乳化活性明显地高于原蛋白质，且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究

以微生物转谷氨酰胺酶(MicrobialTransglutaminase,MTGase)对大豆分离蛋白(SoyProteinIsolate,SPI)进行改性。结果显示改性后SPI的凝胶性得到明显改善;乳化活性下降,乳化稳定性提高;溶解性下降,但在等电点附近溶解性则略有上升。MTGase促进SPI的交联形成了较大的聚合物,改变了蛋白质的结构,使内部的疏水性氨基酸暴露出来,增加了蛋白质的表面疏水性,同时也使蛋白质分子之间彼此连接形成空间网络结构。     

响应面优化转谷氨酰胺酶改性大豆分离蛋白工艺

为获得适于添加到冷饮食品中的大豆分离蛋白,利用转谷氨酰胺酶(TG)对其进行改性,提高其乳化性。采用响应面试验设计,以酶添加量、酶解时间、酶解温度为试验因素,以乳化活力指数为响应值,建立数学模型,对酶解条件进行优化。结果表明,最佳酶解条件为TG酶的添加量0.93×10-4g、温度46℃、时间1.2h。在此条件下,乳化活力指数的预测值为1.9623m2/g,验证实验所得乳化活力指数为1.9658m2/g。所得回归模型拟合情况良好,达到设计要求,本实验得到的改性大豆分离蛋白的乳化性显著高于未改性的大豆分离蛋白。     

乳化剂提高大豆分离蛋白可食性膜性能的研究

比较11种乳化剂对大豆分离蛋白膜抗拉伸强度、断裂伸长率、水蒸气透过率和O_2透气量的影响效果,结果显示蜂蜡和斯潘20对大豆分离蛋白膜具有最佳改善效果.进一步研究这两种乳化剂单一添加及复合使用时对膜综合性能的影响,同时测定膜表面接触角、成膜溶液中巯基及二硫键数量优化乳化剂使用量,最终获得复合使用两种乳化剂时,大豆分离蛋白膜性能改善效果明显,其添加量为蜂蜡0.0845%,斯潘200.506%,甘油1.335%.     

超声波强化大豆分离蛋白膜性能的研究

研究了超声波作用对大豆分离蛋白可食性膜机械性能和阻隔性能的影响.结果表明,大豆分离蛋白膜液经超声功率20W、10min的处理,可显著的增加膜的抗拉强度及阻湿性能,膜表面更加平滑、透明.     

酶法有限水解对大豆分离蛋白乳化性能的影响

以蛋白酶Ａｌｃａｌａｓｅ作用于大豆分离蛋白,分析了有限水解作用对产物乳化性能的影响。在实验条件下,当水解度〈６．０时,水解产物的乳化性能随其溶解性的增加而改善。在广泛ＰＨ范围内,乳化能力、乳化活性及等电点附近的酸凝性比未处理前有明显提高。     

等电点附近大豆分离蛋白乳化稳定性的研究

等电点附近的大豆蛋白由于所带电荷减少、疏水相互作用增强而以聚集体的形式存在且其溶解性较差,故鲜有研究者关注该条件下大豆蛋白的乳化特性。本研究从颗粒稳定乳液的角度出发,分别以等电点附近(p H 5.0)和远离等电点(p H 7.0)两个条件制备了大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)稳定的乳液,比较了两种条件下SPI的界面性质及所得乳液的储藏稳定性。结果发现,p H 5.0时SPI的溶解度仅为4.70±0.15%,远远低于p H 7.0时的93.28±1.89%;然而SPI浓度为0.50%时,p H 5.0的界面压却高于p H 7.0;以p H 5.0条件制备的SPI乳液,其界面蛋白吸附量高达87.03±1.28%,而p H 7.0制备的乳液仅为36.15±1.48%;p H 5.0的乳液两个月后液滴的平均粒径为63.15±0.30μm,与新鲜制备乳液(62.36±0.41μm)相比基本不变;p H 7.0的乳液经过两个月储藏后其液滴平均粒径从45.78±0.38μm增加至55.19±1.86μm。可见,以等电点附近条件制备的SPI乳液依然具有良好的储藏稳定性。     

大豆分离蛋白酶法有限水解过程动力学研究

在pH8 .0 ,温度 50℃条件下 ,以蛋白酶Alcalase作用于大豆分离蛋白 ,研究相应的有限水解 (x <0 .6)过程的动力学特征。对实验结果的分析显示 ,水解过程中底物与酶之间的相互作用引起酶的抑制和失活。在此基础上提出了相应的反应动力学实验方程 ,并推导出底物存在临界浓度 ,在酶浓度为 5.93× 10 3AU/ml条件下 ,其值为 96.77mg/ml。