干热处理对大豆分离蛋白乳化与起泡性能的影响

研究了60℃、80℃和90℃下干热处理对大豆分离蛋白乳化和起泡性能的影响.研究发现,干热处理4 d使大豆分离蛋白的乳化活性增加到最大值,其乳化稳定性也增加到接近最大值的水平,长时间的热处理降低大豆分离蛋白的乳化活性;60℃干热处理1 d使大豆蛋白的膨胀率增加到最大值880%,此后随热处理时间的延长而持续下降,80℃和90℃热处理降低了大豆分离蛋白的泡沫稳定性;干热处理使大豆分离蛋白7S亚基各组分和部分11S酸挂亚基发生共价聚合形成高分子量的聚合物.     

干热处理下焦磷酸钠改性大豆蛋白乳化和起泡性质研究

研究了在80℃干热条件下焦磷酸钠改性大豆蛋白的乳化和起泡性质。研究发现:改性大豆蛋白的乳化性质和起泡性质得到明显的改善,蛋白质结合磷的量随干热处理时间的延长而增加。在干热处理前对大豆蛋白进行适度的预热处理大大提高了蛋白质结合磷的量,80℃预热处理10min使改性大豆蛋白表现出最好的乳化性质,而预热处理20min的改性蛋白质却表现出最好的起泡性质。红外光谱分析发现,焦磷酸钠以磷酸根的形式与蛋白质分子的游离羟基缩合。SDS-凝胶电泳表明,焦磷酸钠能抑制干热处理时大豆蛋白各亚基之间的聚合作用,从而提高其功能性质。该研究为大豆蛋白的改性提供了新的思路。     

大豆分离蛋白乳化性的研究

采用蛋白质乳化容量电导法,对不同浓度、ＰＨ和酶水解条件下大豆分离蛋白乳化容量和乳化稳定性进行测定,结果表明：大豆蛋白的乳化性在低密度时随浓度上升而增加,浓度达到６％以后趋于稳定;等电点时（ＰＨ４．５）,乳化性最差,偏离等电点后尤其在偏碱性条件下,乳化性明显增加,酶水解后,乳化性变化产大,水解度１７％时,乳化性最佳。     

大豆蛋白-瓜尔豆胶水解物Maillard反应共聚物的乳化特性研究

研究了不同水解时间的瓜尔豆胶对蛋白质-多糖Maillard反应共聚物的乳化特性的影响及不同水相条件下共聚物与酪朊酸钠乳化特性的差异。研究表明,瓜尔豆胶的酸水解时间对大豆分离蛋白-多糖共聚物的乳化活性和乳化稳定性都有明显的影响。水解40min的瓜尔豆胶与大豆分离蛋白反应10 d的共聚物具有优良的乳化性能;在0.3mol/L NaCl和pH 4.0的酸性条件下,共聚物的乳化活性和乳化稳定性都明显高于商品乳化剂酪朊酸钠;在90℃热处理60 min后其乳化活性和乳化稳定性仍接近未经热处理时的酪朊酸钠的乳化活性和稳定性。该共聚物作为安全高效的天然高分子食品乳化剂具有广阔的应用前景。     

Xanthan Gum Effects on Solubility and Emulsification Properties of Soy Protein Isolate

The effect of xanthan gum (XG) on solubility and emulsifying properties of soy protein isolate (SPI) was evaluated. The solubility of SPI was increased by addition of XG (p < 0.05). The emulsifying activity of SPI-XG was 4 times higher than that of SPI or XG alone (p < 0.05) and similar to that of bovine serum albumin (BSA) (P > 0.05). The emulsifying stability of SPI-XG dispersions was respectively 3 and 2 times higher than that of SPI and BSA (p < 0.05). The solubility and emulsifying properties of SPI-XG dispersions were stable over a wide range of pH (3.0 to 9.0), ionic strength (0.1 to 1.0M NaCl), and heat (85°C, 1 hr).     

酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

利用枯草芽孢杆菌AS1．398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解，并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性，结果表明：AS1．398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％，水解度为9％时乳化活性最大，水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时，pH越高，蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5．0时的乳化活性明显地高于原蛋白质，且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。     

大豆分离蛋白与麦芽糊精的Maillard反应性及产物乳化性质研究

以SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和毛细管电泳研究了大豆分离蛋白-麦芽糊精的Maillard反应形成的共聚物。电泳分析表明:7S亚基与麦芽糊精的反应性较高,而且在文中所研究的蛋白质与多糖质量比的范围内,7S亚基都能与麦芽糊精发生定量的共聚合反应,形成分子特性高度一致的共聚物;而11S亚基与麦芽糊精间的反应性较低,共聚物的分子特性受蛋白质与多糖质量比的影响。共聚物在pH7.0和pH4.5时的乳化性能优于酪朊酸钠,尤其是在pH4.5时具有优良的乳化稳定性。但在较高NaCl浓度时的乳化活性与大豆分离蛋白相比没有明显的改善,其乳化稳定性则明显优于酪朊酸钠。     

增塑剂对大豆蛋白可食膜特性的影响

研究了增塑剂对大豆分离蛋白膜(热法成膜和酶法成膜)成膜特性的影响。增塑剂的种类(甘油、山梨醇或甘油山梨醇的等量混合物)对大豆分离蛋白膜的性能有明显影响。无论是否添加谷氨酰胺转移酶(TGase)，以山梨醇为增塑剂的膜都具有最高的抗拉强度、表面疏水性和总可溶性物量，最低的断裂伸长率、水分含量和透光率。TGase处理SPI(4U／g．蛋白)，可显著改善蛋白膜的抗拉强度和表面疏水性，抗拉强度和表面疏水性分别比对照膜增加10％～20％和17％～56％(P≤0.05)；同时也明显降低了(P≤0.05)膜的断裂伸长率、水分含量、总可溶性物量及透光率。     

棕榈酰化大豆蛋白的制备及其乳化性能的研究

棕榈酰基通过碱催化的酯交换反应与大豆蛋白的ε-NH2共价结合，以棕榈酸N-羟琥珀酰亚胺酯为酰化试剂。在pH9．0，温度25℃条件下，棕榈酰基与大豆蛋白结合得到不同改性程度的棕榈酰化蛋白。测定了改性对大豆蛋白表面疏水性和乳化性的影响。随着酰化程度的增加，大豆蛋白表面疏水性增加，溶解性下降。改性程度迭30．21％的棕榈酰化蛋白具有较原料蛋白明显改善的乳化性能，其表面疏水性较高，而溶解性又没有明显降低。     

谷氨酰胺转移酶对大豆分离蛋白成膜性能的影响

研究了谷氨酰胺转移酶（TGase）对大豆蛋白膜特性的影响。研究表明：在成膜溶液中加入TGase（4U／g）可以使膜的抗拉强度增加16．79，6，表面疏水性增加39．2％，同时也明显降低了膜的断裂伸长率、水分含量、总可溶性物质量及透光率，但是对水蒸气转移速率几无影响。扫描电镜（SEM）显示，酶法交联膜的表面比对照膜略为粗糙，断面却更为均匀致密。SDS-PAGE分析表明，TGase催化SPI产生了共价交联。     

鹰嘴豆分离蛋白的乳化性及结构关系

研究了蛋白质浓度、加油量、pH及离子强度对鹰嘴豆分离蛋白的乳化活力及乳化稳定性的影响。在蛋白质的等电点pH50时,乳化活力最小,乳化稳定性最高;离子强度增加,乳化活力呈现先降后升,而乳化稳定性表现为先升后降的趋势,当离子强度为02时,乳化活力最低而乳化稳定性最高。为了解释这一现象,研究了pH及离子强度对蛋白质的二级结构及表面疏水性的影响。结果表明,蛋白质的二级结构及表面疏水性随溶液的pH及离子强度的变化而变化,在蛋白质的等电点或离子强度较低(如01)时,蛋白质的二级结构主要以α螺旋形式存在,且当离子强度为01时,蛋白质的表面疏水性最低。     

大豆蛋白自组装纤维聚集体的界面及乳化性质研究

大豆分离蛋白(SPI)经酸性热处理后可自组装形成具有交叉β-折叠结构的纤维聚集体,研究了SPI纤维化对其界面吸附动力学、界面膜扩张流变特征及乳化性质的影响。由于纤维化过程中伴随的蛋白水解,酸性热处理明显改善了SPI在等电点附近的溶解度,但中性p H处溶解度明显下降。SPI纤维化过程中,蛋白表面压增加速度和Ed值明显增强,说明其拥有较高的界面活性,且增强了蛋白分子在界面上的相互作用,易于在界面形成较厚的多层结构。纤维聚集体的形成使蛋白乳液粒径随加热时间延长而不断增加,但其p H稳定性明显增强,明显抑制了其在中性条件下的絮凝,这一改善受加热时间强烈影响。     

紫苏饼粕浓缩蛋白溶解性与乳化特性的研究

以氮溶解指数、乳化活性和乳化稳定性为考察指标,研究了温度、pH值、离子强度、蛋白质质量浓度、蔗糖添加量等对紫苏饼粕浓缩蛋白溶解特性和乳化特性的影响。紫苏饼粕浓缩蛋白的NSI在50～60℃范围内最大。紫苏饼粕浓缩蛋白的等电点在pH4.4,其溶解度与pH值的关系呈典型的V型。低浓度(<0.05 mol/L)的NaCl对蛋白质的溶解性和乳化性均表现为正面作用,而高浓度(0.1～0.25 mol/L)NaCl对其影响则截然相反。添加蔗糖(0%～2.5%)明显改善了紫苏饼粕浓缩蛋白的乳化活性与乳化稳定性。     

热变性和热聚集对大豆分离蛋白溶解性的影响

研究了温度和浓度对大豆分离蛋白(SPI)溶解性的影响,并用SDS-PAGE电泳分析了其可溶部分中亚基的组成及聚集方式.结果表明,热诱导大豆蛋白聚集生成了可溶聚集体,使得低浓度热处理后完全变性的SPI具有良好的溶解性.     

等电点附近大豆分离蛋白乳化稳定性的研究

等电点附近的大豆蛋白由于所带电荷减少、疏水相互作用增强而以聚集体的形式存在且其溶解性较差,故鲜有研究者关注该条件下大豆蛋白的乳化特性。本研究从颗粒稳定乳液的角度出发,分别以等电点附近(p H 5.0)和远离等电点(p H 7.0)两个条件制备了大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)稳定的乳液,比较了两种条件下SPI的界面性质及所得乳液的储藏稳定性。结果发现,p H 5.0时SPI的溶解度仅为4.70±0.15%,远远低于p H 7.0时的93.28±1.89%;然而SPI浓度为0.50%时,p H 5.0的界面压却高于p H 7.0;以p H 5.0条件制备的SPI乳液,其界面蛋白吸附量高达87.03±1.28%,而p H 7.0制备的乳液仅为36.15±1.48%;p H 5.0的乳液两个月后液滴的平均粒径为63.15±0.30μm,与新鲜制备乳液(62.36±0.41μm)相比基本不变;p H 7.0的乳液经过两个月储藏后其液滴平均粒径从45.78±0.38μm增加至55.19±1.86μm。可见,以等电点附近条件制备的SPI乳液依然具有良好的储藏稳定性。     

高压均质对大豆分离蛋白功能特性的影响

研究了高压均质压力(40～160MPa)和均质次数(1次/2次)对大豆分离蛋白(SPI)功能特性的影响。结果表明:均质次数为1次时,40MPa和80MPa可显著提高SPI的溶解性,压力增加至120MPa和160MPa时,溶解性反而明显下降,但持水性提高;1次均质可以显著改善SPI乳化活性,而对其乳化稳定性影响不大;80MPa1次均质和160MPa2次均质能显著提高SPI凝胶性;除160MPa外,均质压力相同时,1次均质比2次均质更有利于改善SPI功能特性(包括溶解性、乳化性、凝胶性和持油性)。     

不同大豆分离蛋白凝胶的流变学性质

本文比较研究了三种不同大豆分离蛋白(分别为SG、ADM和ON)的凝胶性能。三种大豆分离蛋白的7S／11S比率和变性热焓类似，但表面疏水性和混浊度却明显不同。通过小变形振荡流变分析研究了三种大豆分离蛋白的热凝胶性能。在去离子水中，SG和ADM的凝胶浓度均是90mg／ml，且两者的凝胶强度接近；ON的凝胶浓度是110mg／ml。在1．0mol／L NaCl溶液中，ADM的凝胶强度高于SG。在NaSCN存在的情况下。ON的凝胶强度明显增加。尽管N-乙基马来酰亚胺(NEM)能够封闭巯基，但该试剂可增强三种大豆分离蛋白的凝胶强度。结果显示SG和ADM之间的凝胶性能的差别主要是由于表面疏水性不同，而造成ON凝胶性能较差的主要原因是大豆蛋白分子的聚集。     

不同商用大豆分离蛋白结构特征和功能性质的比较

本文研究了20个商用大豆分离蛋白样品的结构特征和功能性质,并分析了它们之间的相关性。结果表明,这些样品的平均粒径为16.73~388.27 nm,Zeta电位为-19.90~-32.00 m V,表面疏水性指数为234.63~493.00,暴露巯基、总游离巯基、二硫键含量分别为3.59~11.15μmol/g、4.68~13.37μmol/g和6.02~15.47μmol/g,溶解性为9.64~41.07%,乳化活性指数和乳化稳定性指数分别为14.94~46.10 m2/g和13.61~59.13 min,起泡能力和泡沫稳定性分别为28.97~98.50%和60.41~98.03%,持水和持油性分别为3.50~20.43 g水/g蛋白质和4.08~5.66 g油/g蛋白质,部分样品的结构特征及功能性质之间存在显著差异(p0.05)。这些样品的功能性质与结构特征之间的相关性分析表明,溶解性和起泡能力与平均粒径和Zeta电位绝对值、乳化活性指数与Zeta电位绝对值、乳化稳定性指数与平均粒径、泡沫稳定性与暴露巯基和总游离巯基含量等存在正相关,乳化活性指数与二硫键含量、起泡能力与总游离巯基含量、持水性与平均粒径等存在负相关。     

低温冷冻条件对大豆分离蛋白功能性的影响

通过大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）冷冻前后功能性的变化,研究低温冷冻条件（料液比、冷冻温度、冷冻时间）对SPI功能性（保水保油性、乳化特性及质构特性）的影响。结果表明：在经过冷冻实验的样品中,随着SPI添加量的减小,其保水保油性、乳化性先增加后减小,当SPI料液比为1∶12时,其保水性、保油性、乳化稳定性、硬度和弹性均达到相对最大;冷冻温度为－18 ℃时,其保水保油性、乳化性、硬度和弹性相对最大,－20 ℃时,其乳化稳定性相对最好;随着冷冻时间延长,其乳化稳定性减小,冷冻3 d时,SPI的乳化稳定性相对最好,冷冻2 d时其保水性相对最大。和未经冷冻处理的原样品相比,经过冷冻处理的SPI,功能性明显减弱,其中保水保油性、乳化性、质构特性都小于未冷冻处理的SPI。     

酶法有限水解对大豆分离蛋白乳化性能的影响

以蛋白酶Ａｌｃａｌａｓｅ作用于大豆分离蛋白,分析了有限水解作用对产物乳化性能的影响。在实验条件下,当水解度〈６．０时,水解产物的乳化性能随其溶解性的增加而改善。在广泛ＰＨ范围内,乳化能力、乳化活性及等电点附近的酸凝性比未处理前有明显提高。