超声波处理对绿豆蛋白结构及功能特性的影响

本实验研究了超声波作用对绿豆蛋白结构及功能性质的影响,结果表明:超声波处理后绿豆蛋白β-折叠结构含量降低,而β-转角结构含量显著增加,α-螺旋和无规卷曲的结构组成有小幅增加。随着超声功率的增强及处理时间的增长,绿豆蛋白β-折叠结构含量进一步降低,而β-转角结构含量逐渐增加。超声波处理下绿豆蛋白溶解性并未发生显著变化,但有效地增强了绿豆蛋白的表面疏水性、乳化性能、起泡性及泡沫稳定性。低强度超声功率下(200 W),四者均随时间的延长而增大,高强度超声功率下(400 W),绿豆蛋白的四种功能性质则随时间的增长而逐渐降低。     

超声波处理对β-乳球蛋白结构和抗原性的影响

采用电泳、圆二色谱、荧光光谱及酶联免疫吸附等方法,研究了超声波处理对β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)结构和抗原性的影响。结果表明:随着超声波功率的增大,β-Lg的分子量无显著性变化,自由巯基含量下降,β-折叠含量和表面疏水性呈先升高后降低的趋势,且均在400 W时达到最大值。这表明超声波处理能迫使β-Lg结构展开,破坏其高级结构。与此同时,β-Lg的抗原性呈先升高后降低的趋势,在400 W 25 min时达到最大,为2540.20μg/m L,比未处理样品增加了133%,这表明β-Lg结构的展开可能会导致其过敏表位的暴露,因此,β-Lg抗原性的改变可能与其高级结构的变化有关。     

超声辅助解冻对秘鲁鱿鱼胴体蛋白氧化与品质的影响

本研究旨在探讨超声辅助解冻过程中蛋白质氧化、肌肉结构变化与秘鲁鱿鱼胴体品质的关系。采用不同梯度的超声功率（100、300、500 W）,在不同温度（5、10 ℃）下对秘鲁鱿鱼胴体进行超声辅助解冻处理。经U5-5（5 ℃、500 W）超声解冻处理的鱿鱼解冻和蒸煮质量损失最少,低场核磁共振实验结果也显示,U5-5超声解冻处理可以降低汁液流失。7 种不同解冻方式的鱿鱼羰基含量、总巯基含量、二聚酪氨酸含量和表面疏水性差异显著（P＜0.05）。U5-3（5 ℃、300 W）、U5-5超声解冻处理对肌原纤维蛋白羰基含量影响小,U5-3超声解冻组的总巯基含量最高,二聚酪氨酸含量最低,冷藏解冻和U5-1（5 ℃、100 W）超声解冻组蛋白质表面疏水基团暴露最少。拉曼光谱分析结果表明,超声辅助解冻可以延缓α-螺旋向β-折叠、β-转角和无规卷曲结构转化。综上,5 ℃超声辅助解冻（U5-3、U5-5）可以改善秘鲁鱿鱼产品品质,延缓蛋白氧化。     

超声处理对鲢鱼鱼肉蛋白结构的影响

本论文以鲢鱼为原料,研究了超声处理对鲢鱼鱼肉蛋白结构的影响。结果表明:超声作用15 min,表面疏水性(H0)随超声功率(160W~320W)的提高先增大后减小,功率280W时达到最大,为对照组的4.34倍。超声处理后,鱼肉蛋白的表面-SH含量均低于对照组,且随超声功率的增大,表面-SH含量先升高后降低,在240W时达到最高;160W超声作用后,鱼肉蛋白的表面疏水性和表面-SH含量均随超声作用时间(5 min~25min)的延长而增大。此外,红外分析表明,超声处理后的鱼肉蛋白的α-螺旋和β-转角的含量分别下降了54.5%和21.9%;β-折叠结构含量略有上升;而无规则卷曲结构含量上升了8.2倍。     

超声处理改善羊乳理化性质及其酶凝胶流变学特性

在超声频率20 kHz,超声功率800 W,超声时间15、20、25、30 min的条件下处理生羊乳,分析超声处理对羊乳粒径、Zeta-电位、表面疏水性和二级结构的影响,并通过流变学分析和扫描电子显微镜观察进一步研究添加凝乳酶对羊乳酶凝胶的流变学特性和微观结构的影响。结果表明,超声处理降低了羊乳样品的粒径,使蛋白质的二级结构发生明显变化,β-折叠和无规卷曲相对含量增加,α-螺旋和β-转角相对含量降低,β-折叠结构相对含量与表面疏水性呈正相关（r＝0.74）。与对照组（未处理的生羊乳和巴氏杀菌羊乳）相比,较长时间（超过20 min）超声处理能显著提高最大储能模量（G’max）（P＜0.05）,但超声处理25、30 min的羊乳凝乳时间缩短。扫描电子显微镜结果显示超声处理羊乳样品的凝胶微观结构更加致密。综上,超声处理可以有效改善羊乳酶凝胶品质,在实际生产中具有潜在的应用价值。     

射流空化对大豆11S球蛋白结构和功能特性的影响

以大豆11S球蛋白为研究对象,探究射流空化处理时间对不同质量浓度大豆11S球蛋白结构(荧光光谱、傅里叶变换红外光谱、表面疏水性以及羰基、巯基和二硫键含量)与功能特性(溶解度、乳化特性、起泡特性)的影响。结果显示:在射流空化处理下,2 g/100 mL与5 g/100 mL大豆11S球蛋白的荧光最大吸收波长(λ_(max))随处理时间的延长呈先红移后蓝移的趋势,荧光强度呈先升高后降低的趋势,且5 g/100 mL大豆11S球蛋白λ_(max)均大于2 g/100 mL;2 g/100 mL大豆11S球蛋白中α-螺旋与β-折叠转变为β-转角,在处理末期,β-转角向α-螺旋转变,无规卷曲结构相对含量在处理过程中变化不明显;5 g/100 mL大豆11S球蛋白中α-螺旋、β-折叠与β-转角转变为无规卷曲结构,在处理末期,无规卷曲和β-转角向α-螺旋和β-折叠转变;两种质量浓度的大豆11S球蛋白表面疏水性、羰基与游离巯基含量均随处理时间的延长呈先升高后下降的趋势,二硫键含量呈现先下降后升高的趋势;11S球蛋白的溶解度、乳化特性与起泡特性均得到明显改善,且5 g/100 mL大豆11S球蛋白与2 g/100 mL大豆11S球蛋白相比,结构和功能特性的变化更明显。结果表明:射流空化技术可改变大豆11S球蛋白的结构,进而改善其溶解、起泡和乳化特性,且5 g/100 mL大豆11S球蛋白的展开与聚集程度更明显,功能特性更佳。     

超声处理对蛋清蛋白结构性质及蛋清液起泡性的影响

研究脉冲式超声处理对蛋清液拉曼光谱、内源性荧光光谱、静态流变学性质、粒径和理化结构的影响,结合起泡性的变化进行相关性分析。研究发现,超声处理能够改变蛋清蛋白二硫键构象,降低蛋清液黏度,减少总巯基含量,对无规卷曲、β-转角含量和酪氨酸残基峰强比（I850/I830）影响较小,蛋清液依旧为假塑性流体。在超声处理15 min内,蛋清蛋白质粒径、表面巯基含量、热变性焓（ΔH）、α-螺旋和β-折叠含量逐渐减少,内源性荧光强度和表面疏水性逐渐增强,色氨酸残基趋向于“暴露的”展开形式;起泡性得到改善,且泡沫体积小,呈均匀紧密的排列,泡沫稳定性小幅降低。随着超声时间的延长,β-折叠含量继续降低,粒径、表面巯基含量、ΔH、α-螺旋含量、色氨酸残基峰强比（I1 363/I1 338）、内源性荧光强度和表面疏水性呈现不同的变化趋势,起泡性逐渐降低,但泡沫稳定性有所升高。相关性分析表明,起泡性与I1 363/I1 338、表面疏水性呈正相关,与ΔH、平均粒径、α-螺旋含量和表面巯基含量呈负相关,泡沫稳定性与表面疏水性呈负相关。     

超声处理对鲈鱼肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响

本文以鲈鱼（Lateolabrax maculatus）肌原纤维蛋白为原料,研究了不同超声功率（0~540 W）和时间（0~12 min）对鲈鱼肌原纤维蛋白结构及功能特性的影响。结果显示,随着超声功率和时间的增加,肌原纤维蛋白的巯基含量总体减少,紫外吸光度增大,其α-螺旋含量减少,β-折叠、β-转角和无规卷曲的含量增加。180~450 W的超声处理使肌原纤维蛋白的粒径和浊度减小,溶解度提高。超声处理改善了肌原纤维蛋白的流变特性,提高了热诱导凝胶过程的G’和G”。主成分和聚类分析表明不同超声功率和时间对肌原纤维蛋白的理化性质有较大的影响。结果表明,超声处理会使鲈鱼肌原纤维蛋白的结构发生改变,从而影响流变特性,有利于提供更好的功能特性。     

不同热处理条件下大豆分离蛋白的红外光谱分析

本文研究不同温度、时间热处理下不同浓度大豆分离蛋白的热稳定性及红外光谱,探讨蛋白质二级结构的变化规律,结果表明:样品浓度的差异对变性温度(T_D)和变性焓变(ΔH)的影响不明显,未经加热处理的大豆分离蛋白中7S和11S球蛋白变性温度分别为74.2℃和93.7℃。相比于未处理的蛋白质样品,热处理使α-螺旋结构增多,β-折叠结构减少。80℃热处理下,α-螺旋结构及β-转角结构均呈现先增加后减少的变化趋势,而β-折叠结构含量则先减少后增加。在2%蛋白浓度、90℃热处理条件下,随着处理时间的增长,α-螺旋结构及β-折叠结构呈现出先增加后降低的变化趋势,而无规卷曲结构则呈现相反的变化趋势。无论何种蛋白浓度下,11S球蛋白在90℃热处理45 min时的变性增大了无规卷曲结构含量,同时降低了β-转角结构及β-折叠结构组分含量。     

超声波处理对牛血清白蛋白结构和乳化性的影响

采用圆二色谱(CD)、聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、8-苯胺-1-萘磺酸(ANS)荧光探针及紫外(UV)光谱研究了不同超声强度和处理时间对牛血清白蛋白(BSA)结构和乳化性的影响。结果表明:超声波处理对BSA的一级结构无明显影响,但对其二级结构、三级结构有显著影响(p0.05)。经过超声处理后,BSA中的α-螺旋明显降低、β-折叠含量明显增加、无规则卷曲总体上无显著变化(p0.05),β-转角含量随功率的增加而增大、随超声时间的延长先增加后减小,内源性荧光强度、表面疏水性及乳化性均随超声处理强度和时间的延长呈先增加后降低的趋势,当超声功率为240 W/cm~2、超声时间为10 min时,乳化活性(EAI)和乳化稳定性(ESI)达到最大。这表明,超声波处理是一种潜在改变BSA结构与乳化性的方法,同时也为超声处理在乳化蛋白时对蛋白的改性机理提供理论依据。     

不同凝固剂对大豆分离蛋白分子间作用力及蛋白质二级结构的影响

为探究盐类凝固剂和酸类凝固剂在诱导大豆蛋白凝固过程中对分子间作用力和蛋白质二级结构的影响,本文以大豆分离蛋白（SPI）为研究对象,分析了不同凝固剂对大豆蛋白凝固过程中pH、表面疏水作用力、游离巯基（SH）、Zeta电位、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲的变化规律。结果表明:盐类凝固剂和酸类凝固剂均能降低SPI溶液的pH,其终点pH分别为6.08~6.14和5.25~5.58。与仅热处理的SPI溶液相比,加入凝固剂会导致SPI溶液中蛋白质表面疏水作用力和游离SH含量的增加,Zeta电位降低。在加入凝固剂后的0~45 min内,SPI的表面疏水作用力呈现先增加后降低的趋势,游离SH含量逐渐降低;酸浆处理的SPI溶液Zeta电位显著高于其他凝固剂（P<0.05）,为9.19~9.90 mV。此外,盐类凝固剂会导致SPI的α-螺旋和β-转角转变为β-折叠,酸类凝固剂则会破坏SPI中β-折叠。特别地,添加酸浆的SPI的α-螺旋比例介于乳酸和盐类凝固剂之间,而β-转角比例介于乳酸和醋酸之间。     

Structures and properties of chicken myofibrillar protein gel induced by microwave heating

Structures and properties of myofibrillar protein gel prepared at different power (300–800 W) were evaluated. Amino acid analysis demonstrated that changes in microwave power did not alter primary structure of gel. However, an increase in microwave power could change higher structures of gel. As microwave power increased, α-helix content decreased and β-sheet content increased. Increased microwave power probably facilitated protein to unfold and expose the internal groups, causing surface hydrophobicity and the formation of disulphide bonds were enhanced, which indicated changes in tertiary and quaternary structures of protein. At 500 W, gel had the best ultrastructure where surface morphology, springiness and water holding capacity reached the optimum. Our findings suggested that microwave at an appropriate power (500 W) could change higher structures of myofibrillar protein gel to achieve desired processing and quality protein gel characteristics.     

热处理对大豆11S球蛋白表面疏水性的影响及拉曼光谱分析

研究热处理对大豆11S球蛋白表面疏水性（H0）的影响,并对蛋白质拉曼光谱进行分析。随着热处理时间的延长,在80?℃热处理下,大豆11S球蛋白的H0增加,二级结构中α-螺旋结构转变为β-转角和无规卷曲结构。在90?℃和100?℃热处理下,H0先增加后稍有降低,且100?℃热处理下H0变化地更快,且变化程度更大,α-螺旋和β-折叠结构转变为β-转角和无规卷曲结构。此外,热处理会使蛋白分子中的酪氨酸和色氨酸残基趋于“暴露”态,同时改变11S球蛋白分子间二硫键的振动模式,使二硫键由g-g-g构型转变为t-g-t构型,这可能会导致蛋白质H0的升高。     

热处理羊乳酪蛋白结构与抗原性的变化规律

热加工处理羊乳 α-酪蛋白(α-casein,α-CN)和 β-酪蛋白(β-casein,β-CN),通过圆二色谱、荧光光谱等方法探索不同热加工条件下羊乳的蛋白结构变化与抗原性的关系.结果表明:随着对蛋白热处理温度的升高,会破坏羊α-CN和β-CN的天然结构,使得分子内部发生交联或聚集,导致分子量发生改变,分子内游离羰...     

Effects of ultrasound on structural and physical properties of soy protein isolate (SPI) dispersions

The effects of low-frequency (20 kHz) ultrasonication at varying power (200, 400 or 600 W) and time (15 or 30 min) on functional and structural properties of reconstituted soy protein isolate (SPI) dispersions were examined. Ultrasonic treatments reduced both the storage modulus and loss modulus of SPI dispersions and formed more viscous SPI dispersions (fluid character). Moreover, ultrasound treatment significantly decreased the consistency coefficients and increased the flow behaviour index of SPI dispersions. Scanning electron microscopy of lyophilized ultrasonicated SPI showed different microstructure with larger aggregates compared to non-treated SPI. No significant change was observed in the protein electrophoretic patterns by SDS-PAGE. However, free sulfhydryl content, surface hydrophobicity and protein solubility of SPI dispersions were all increased with ultrasonic treatment. Differences in solubility profiles in the presence versus absence of denaturing (0.5% sodium dodecyl sulphate and 6 M urea) and reducing (mercaptoethanol) agents suggested a decrease in non-covalent interactions of SPI in dispersion after ultrasonic treatment. Secondary structure analysis by circular dichroism indicated lower α-helix and random coil in SPI treated at lower power, in contrast to higher α-helix and lower β-sheet in SPI treated with higher power (600 W). In conclusion, under the conditions investigated in this study, ultrasonic treatment resulted in partial unfolding and reduction of intermolecular interactions as demonstrated by increases in free sulfhydryl groups and surface hydrophobicity, leading to improved solubility and fluid character of SPI dispersions, while larger aggregates of ultrasonic-treated SPI in the dry state were formed after lyophilization.     

Edam牦牛干酪成熟过程中品质变化及蛋白质降解

为研究Edam牦牛半硬质干酪成熟机理，分别测定成熟0、20、40、60、80 d Edam牦牛干酪的感官、理化、物性、蛋白质和脂肪分解指标，采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳和傅里叶变换红外光谱等方法研究酪蛋白降解情况，通过Pearson相关性分析成熟时间与各指标间的相关性。结果表明：随着成熟时间延长，感官评分先下降后上升；水分含量、pH值下降；亮度值（L*）下降，红度值（a*）和黄度值（b*）值上升；硬度、弹性、胶黏性均上升，凝聚性逐渐下降；储能模量和损耗模量升高，损耗角正切值始终小于1；成熟时间与总氮含量、pH 4.6和12%三氯乙酸条件下干酪中可溶性氮含量等呈极显著正相关（P<0.01）；脂肪含量先升高后降低，游离脂肪酸含量和硫代巴比妥酸值逐渐增加。酪蛋白（casein,CN）降解研究结果表明：αs1-CN、αs2-CN、β-CN及κ-CN均随成熟时间延长而不断降解，成熟80 d时大分子蛋白降解明显；成熟过程中β-折叠、α-螺旋逐渐向无规卷曲转化；成熟时间与羰基含量、表面疏水性呈极显著正相关（P<0.01），与总巯基含量呈显著负相关（P<0.05）。     

发酵时间对馒头品质及面筋蛋白结构的影响

利用体积仪、质构仪和傅里叶变换红外光谱分别测定馒头比容、质构特性与面筋蛋白二级结构,探究发酵时间对馒头品质及面筋蛋白结构的影响。结果表明：馒头中醇溶蛋白与麦谷蛋白中β-折叠含量均为最高。随着发酵时间的不断延长,醇溶蛋白中β-折叠、α-螺旋相对含量无显著性变化,无规则卷曲逐渐减少,而β-转角则逐渐增加;羟基吸收带逐渐增强,醇溶蛋白的水合作用增强。麦谷蛋白中α-螺旋与无规则卷曲相对含量变化不大,β-折叠相对含量先上升后下降,而β-转角相对含量则是先下降后上升;羟基带强度逐渐减弱;当发酵时间延长到80?min时,麦谷蛋白红外光谱位于1?082?cm－1与1?155?cm－1处的峰消失,可能是蛋白质环状结构的C—C振动减弱。     

不同品种大豆分离蛋白结构与表面疏水性的关系

采用傅里叶变换红外光谱法(FTIR)对不同品种大豆分离蛋白的二级结构与表面疏水性之间的关系进行研究。对不同品种大豆分离蛋白在酰胺Ⅰ带位置中各个特征峰相互叠加,采用Gauss峰型进行拟合、解析,判断其α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲的相对含量,对其含量与表面疏水性数值之间的关系进行分析,为研究大豆分离蛋白结构与表面疏水性之间的构效关系提供理论基础。结果表明：大豆分离蛋白表面疏水性与α-螺旋含量呈负相关(r＝－0.945,P＝0.004),与β-折叠(r＝0.904,P＝0.013)及无规则卷曲(r＝0.866,P＝0.026)的含量呈正相关,与β-转角线性关系不明显(r＝－0.698,P＝0.123)。