Einflu? des Erhitzens auf L?slichkeit und Elektrophoreseverhalten der Sarkoplasmaproteine von Rind- und Schweinefleisch

Zusammenfassung Die Hitzestabilität der Sarkoplasmaproteine bei Rind- und Schweinefleisch wurde anhand der Löslichkeit und der Proteinmuster nach elektrophoretischer Auftrennung untersucht. Als Untersuchungsmethoden kamen die Proteinbestimmung nach Bradford und die isoelektrische Focussierung in rehydratierbaren Polyacrylamidgelen zur Anwendung. Die focussierten Proteine wurden mit Hilfe der Silberfärbung sichtbar gemacht. Die Gesamtproteinkonzentrationen der Extrakte verringerten sich bis zu einer Temperatur von 80°C mit zunehmender Höhe und Dauer der Hitzebelastung. Bei den auf 100°C erhitzten Proben nahmen die Proteinkonzentrationen wieder geringfügig zu. Die Intensität der Proteinbanden nahm allgemein mit steigender Temperatur und Erhitzungszeit ab. Die deutlichsten Änderungen der Bandenmuster zeigten sich im untersuchten Temperaturbereich bei dem auf 100°C erhitzten Fleisch. Durch eine Nacherhitzung der Fleischproben konnten erhitzungsbedingte Unterschiede in den Bandenmuster ausgeglichen werden. Auf diese Weise ist eine elektrophoretische Tierartenidentifizierung bei erhitztem Fleisch unabhängig von der Kenntnis der Erhitzungsbedingungen möglich.

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Influence of heat on solubility and electrophoretic behaviour of sarcoplasmic proteins of beef and pork

Summary The heat stability of sarcoplasmic proteins of beef and pork was investigated by means of their solubility and their protein patterns after electrophoretic separation. The method of determination of proteins described by Bradford and isoelectric focusing in rehydratable polyacrylamide gels were used for these investigations. The electrofocused proteins were visualized by silver staining. The concentration of total protein of the extracts decreased with increase in temperature and heating time (up to a temperature of 80° C). However the protein concentration increased in samples heated to 100° C. The intensity of the protein bands decreased with increasing temperature and heating time. In the investigated range of temperature, variations in protein patterns were most significant in meat heated to 100° C. Differences of protein pattern caused by different heating conditions could be equalized by a second heating of the samples. In this way it is possible to identify meat species without knowing the heating conditions.

     

Einflu? des Erhitzens auf die L?slichkeit und das Elektrophoreseverhalten von Myoglobin

Zusammenfassung Die Hitzestabilität des Myoglobins bei Rindfleisch wurde anhand seiner Löslichkeit und der Intensität der Proteinmuster nach isoelektrischer Focusierung untersucht. Für die empfindliche Bestimmung von Myoglobin in den Extrakten wurde eine photometrische Methode entwickelt, die auf einer durch Myoglobin katalysierten oxidativen Kupplung von 2,4-Dichlorphenol und 4-Aminoantipyrin in Gegenwart von Wasserstoffperoxid beruht, wobei ein roter Farbstoff gebildet wird. Mit dieser Methode konnten noch Myoglobinkonzentrationen bis 0,01 mg/ml erfaßt werden. Für den Nachweis der elektrofocussierten Myoglobine erwies sicho-Dianisidin von den untersuchten Substraten als am empfindlichsten. Die Myoglobingehalte der Extrakte nahmen mit steigender Hitzebelastung des Fleisches ab. Dementsprechend sank auch die Intensität der Myoglobinbanden mit steigender Temperatur und zunehmender Dauer der Erhitzung, ihre Lage im Elektrophoresegel blieb jedoch unverändert.

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Influence of heat on the solubility and the electrophoretic behavior of myoglobin

Summary The heat stability of beef myoglobin was investigated by means of its solubility and intensity of protein bands separated by isoelectric focusing. A method for the sensitive determination of myoglobin in the extracts was developed based on its ability to form a red dye by the oxidative coupling of 2,4-dichlorophenol and 4-aminoantipyrine in the presence of hydrogen peroxide. By this method, myoglobin could be determined to a concentration of 0.01 mg/ml. For the detection of electro-focused myoglobins,o-dianisidine has proved to be the most sensitive compound. The myoglobin content of the extracts, according to the intensity of the myoglobin bands in the electrophoretic gel, decreased with increasing temperature and heating-time. However, the position of the bands was not changed by the heat treatment.

     

Nonenzymatic browning induced by gamma-irradiation in model system Part IV. Three components system consisting of fructose, alanine and phenylalanine

Summary The effect of irradiation on the nonenzymatic browning reaction in the model system consisting of 0,03M-fructose, 0.01M-alanine and 0.01M-phenylalanine in aqueous solution was investigated. The loss of phenylalanine and fructose after irradiation, due to their high reactivity towards radical species of water radiolysis was greater compared with alanine. The heating of preirradiated solution caused only a slight decrease in the concentration of substrates. The characteristic absorption spectra for only irradiated and for irradiated and heated solutions were recorded. The heating produced a chromophore with a broadened absorption maximum about 285 nm. Two unidentified Amadori type compounds which gave positive response to ninhydrin were found by amino-acid analysis.

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Durch -Strahlung induzierte nichtenzymatische Bräunung im Modell-System Teil IV. Dreikomponentenmodellsystem aus Fructose, Alanin und Phenylalanin

Zusammenfassung Es wurde der Einfluß von -Strahlen auf die nichtenzymatische Bräunung im Dreikomponenten-Modellsystem, bestehend aus 0,03m-Fructose, 0,01m-Alanin und 0,01m-Phenylalanin in wäßriger Lösung untersucht. Der Verlust an Phenylalanin und Fructose nach der Bestrahlung war größer als bei Alanin wegen dessen größerer Reaktivität zu den Radikalen der Wasserradiolyse. Beim Erhitzen von bestrahlten Losungen wurde eine Abnahme in der Konzentration von Substraten beobachtet. Es wurden die charakteristischen Absorptionsspektren von lediglich bestrahlten und von bestrahlten und gleichzeitig erhitzten Lösungen aufgenommen. Beim Erhitzen wird ein Chromophor mit breitem Absorptionsmaximum bei ungefähr 285 nm, gebildet. Es wurden zwei nichtidentifizierte Amadoriprodukte mit positiver Ninhydrin-Reaktion bei den Aminosäureanalysen gefunden.

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For part 3 see [8]     

Determination of optimum pH and temperature for pasteurization of citrus juices by response surface methodology

Summary Optimization of microbial death, enzyme inactivation and vitamin C retention during pasteurization of pH-adjusted orange juice is discussed free of equipmentdependent parameters such as the heating lag. The pH-temperature optimum was determined by response surface methodology in the range of 65° C–75° C and pH 2.5–4.0. The results implied that there was no pectinesterase activity below pH 3.5.Leuconostoc mesenteroides had its maximum and minimum thermal resistance at pH 3.5 and pH 2.7, respectively. For an ideal theoretical process requiring four log cycles of microbial reduction the optimum pasteurization conditions were 12 min at 75° C and pH 2.7.

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Bestimmung der optimalen Temperatur- und pH-Wert-Bedingungen für die Pasteurisierung von Citrussäften mit der response surface-Methode

Zusammenfassung Die Optimierung der mikrobiellen Abtötung, Enzyminaktivierung und Vitamin-C-Retention während der Pasteurisierung von Orangensaft mit verschiedenen pH-Werten wird, frei von Anlageneinflüssen, wie z. B. Erhitzungsverzögerungen, diskutiert. Das Temperatur-pH-Wert-Optimum wurde mit der response surface-Methode im Temperaturbereich von 65 bis 75 °C und pH-Werten zwischen 2,5 und 4,0 untersucht. Die Ergebnisse lassen darauf schließen, daß unter pH 3,5 keine Pectinesteraseaktivität mehr vorliegt.Leuconostoc mesentroides wies bei pH 2,7 minimale und bei pH 3,5 maximale Hitzeresistenz auf. In einem idealen theoretischen Pasteurisierungsprozeß, der eine Reduzierung der mikrobiellen Belastung um vier Größenordnungen erfordert, liegen die optimalen Bedingungen bei 12 min, 75 °C und einem pH-Wert von 2,7.

     

Effect of freezing and frozen storage on the aromatic hydrophobicity of pork myosin

Summary The effect of freezing and frozen storage on the solubility and aromatic hydrophobicity [assessed with 8-anilino-1-naphthalenesulfonate (ANS)] and on the titration parameters for the ANS-myosin complex were studied in myosin from porkLongissimus dorsi muscle. The results of analyzing the behaviour of both the total myosin and the myosin fraction that remained soluble after the freezing treatment applied suggested that freezing resulted in denaturation which, though it did not induce changes in solubility, was a primary cause of conformational modifications that enhanced the accessibility of the aromatic amino acids to ANS. Despite the modifications, there was no evidence of changes in the affinity of ANS for the myosin.

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Wirkung von Gefrieren und Tiefgefrier-Lagerung auf die aromatische Hydrophobizität von Myosin des Schweines

Zusammenfassung Es wurde der Einfluß der Gefrierlagerung und des Gefrierens auf die Wasserlöslichkeit, die aromatische Hydrophobizität mit 8-Anilin-1-naphtalensulfonat (ANS) und die Stärke der Bindung zwischen ANS und Myosin (Longissimus dorsi) des Schweines untersucht. Die Ergebnisse des Verhaltens von Gesamtmyosin und der Fraktion, die nach der thermischen Behandlung löslich blieb, zeigen, daß durch Gefrieren die Proteine, ohne die Löslichkeit zu verändern, denaturierten. Hierbei wird die Protein-Struktur modifiziert. Dies begünstigt die Bindung von ANS an zugängliche aromatische Aminosäuren. Trotz dieser Veränderungen zeigten sich keine Affinitätsänderungen zwischen ANS und Myosin.

     

Beitrag zur Analytik von St?rkehydrolysaten

Zusammenfassung Die Zusammensetzung der Kohlenhydrate von drei Maltodextrinen und zwei Glucosesirupen mit Dextrose-Aequivalenten zwischen 4 und 59 wird untersucht. Die Molekulargewichtsverteilungen werden mittels Gelchromatographie an Sephadex G 50 und Sepharose 6 B bestimmt, die Malto-oligosaccharide mittels quantitativer Hochleistungsdünschicht-chromatographie an Kieselgel. Die Löslichkeit von Stärkehydrolysaten in wäßrigen Alkoholen wird mit ihrer Molekulargewichtsverteilung und der Polarität der Lösungsmittel korreliert. Aufgrund von Messungen der Jod-Affinitäten hochmolekularer Fraktionen wird 40 Vol.-% Aethanol als Extraktionsmittel zur Unterscheidung zwischen Stärke und Dextrinen in Lebensmitteln vorgeschlagen.

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Contribution to the analysis of starch hydrolysates

Summary The carbohydrate composition of three maltodextrins and two glucose syrups having dextrose equivalents between 4 and 59 has been investigated. The molecular weight distributions have been determined by gel-chromatography on Sephadex G 50 and Sepharose 6 B, the malto-oligosaccharides by quantitative high-performance thin-layer chromatography on silica gel. The solubility of starch hydrolysates in several aqueous alcohols has been correlated with their molecular weight distribution and the polarity of the solvents. Based on measurements of iodine affinities of high-molecular weight fractions, 40% ethanol (v/v) is proposed as extractant for separating starch and dextrins in foodstuffs.

     

Formation of malonaldehyde in frozen baltic herring and its influence on the changes in proteins

Summary The relationship between the malonaldehyde formed as oxidation product of lipids, and changes of proteins in frozen Baltic herring (Clupea harengus var.membranes) was studied. Changes occurred in the muscle proteins due to freezing, so that water-binding capacity, solubility, and the amount of free s-amino groups in these proteins decreased. A close relationship was found between the amount of malonaldehyde and changes of proteins in the different phases of storage. The reaction of malonaldehyde with the free amino groups of the proteins may be one of the factors on which the changes of proteins during frozen storage are based.[/p]

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Bildung von Malonaldehyd im gefrorenen Ostseehering und sein Einfluß auf die Veränderung der Proteine

Zusammenfassung Das Verhältnis zwischen Malonaldehyd, welches als Oxydationsprodukt von Fetten entsteht, und Veränderungen von Proteinen in gefrorenem Ostseehering (Clupea harengus var.membranes) wurde untersucht. Veränderungen in den Muskelproteinen wurden durch Gefrieren verursacht, so daß Wasserbindungsvermögen, Löslichkeit und Menge von freien -Aminogruppen vermindert wurden. Ein enger Zusammenhang herrschte zwischen der Menge von Malonaldehyd und Veränderungen von Proteinen zu verschiedenen Lagerungszeiten. Die Reaktion von Malonaldehyd mit den freien Aminogruppen der Proteine mag einer der Faktoren sein, auf welche die Veränderungen von Proteinen während der Lagerung in gefrorenem Zustand beruhen.[/p]

     

Idaein-abbauende Enzyme in den Apfelschalen

Zusammenfassung Die Untersuchungen zeigten, daß die den roten Apfelfarbstoff Idaein hydrolisierenden-Galactosidase der Apfelschalen auch die Galaktose am Quercetin-3-galaktosid abspalten kann. Die Idaein abbauenden Enzyme liegen nach dem Homogenisieren der Schalen zum Teil aktiv und zum größten Teil latent vor. Die Löslichkeit der Enzyme ließ sich zwar durch die Entfernung von Gerbstoffen, nicht aber durch Detergentien-Zusatz erhöhen. Bereits gelöste, latente Enzyme ließen sich mit Detergentien weitgehend aktivieren. Es wurde versucht, die Untersuchungsergebnisse zu erklären.

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Idaein-Decomposing enzymes in apple peels

Summary Previously an enzyme system has been detected, which decomposed idaein, the red cyanidin-3-galactoside in apple peel. The breakdown proceeded in 2 main stages, the enzymatic hydrolysis of idaein into cyanidin and galactose, followed by the oxidation of the aglycone. Now it could be demonstrated, that the enzyme system in the apple peels could also hydrolise hyperosid, the quercetin-3-galactoside, which is present in the apple peels, too. After the peels are homogenized, the idaein-decomposing enzymes are partly existent in a active form, to the greatest part, however, in a latent form. The solubility of the enzymes could indeed be increased by removing tannins, but not by adding detergents. Latent enzymes, already dissolved, could be considerably activated with detergents. Efforts were made to explain the results of the experiment.

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Herrn Professor Dr. Liebster zum 60. Geburtstag gewidmet.

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Für ihre Mitarbeit bei der Durchführung der Versuche danke ich Frau Schwaiger und Fräulein Dill.