高压微射流处理对大豆分离蛋白构象及功能特性的影响

通过测定溶解度、乳化性、疏水性和运用差示扫描量热仪分析(DSC)和圆二色光谱(CD)分析探讨不同压力微射流处理(HPM)对大豆分离蛋白(SPI)构象和功能特性的影响。HPM诱导不溶性蛋白聚合物解聚,增加SPI的溶解度、乳化活性指数和疏水性。DSC图谱结果表明,处理后的SPI变性温度基本维持不变,但变性焓值呈现下降趋势。CD光谱分析表明,HPM对SPI的二级、三级结构没有明显的影响。     

高压微射流处理对大豆分离蛋白结构功能特性及其乳液性质的影响

采用高压微射流技术在不同压力条件下对大豆分离蛋白(SPI)进行处理,分析处理前后SPI结构、功能特性以及乳液性质的变化。结果表明:低压均质处理可使SPI的粒径降低,当均质压力增加至一定程度时,蛋白间的相互作用增加,颗粒粒径增加;均质压力在0～95 MPa范围内随着压力逐渐升高,SPI的溶解性得到了显著改善,而当均质压力增加到125 MPa和155 MPa时,溶解性反而降低;高压均质处理对乳化性的影响与溶解性变化趋势基本吻合;表面疏水性随着压力的增大而增大;内源荧光光谱结果表明,随着均质压力的增大,最大吸收波长红移,荧光强度降低,色氨酸残基暴露于极性环境中; SPI乳液粒径随着均质压力的增大(95 MPa除外)整体依次变小,SPI乳液在压力65 MPa处理时油脂氧化速率最快,SPI乳液在压力125、155 MPa处理时的初级氧化速率要低于未处理的乳液。     

微射流和超声波对长期贮藏大豆分离蛋白溶解性的影响

在常温贮藏条件下,大豆分离蛋白(SPI)的溶解性随贮藏时间的延长而逐渐下降.通过测量贮藏时间0、120、240、360d的SPI.结果显示可溶性蛋白含量从贮藏0d的59.5％±1.2％降低到360d的43.3％±1.6％. 粒径和浊度分析显示随贮藏时间的延长,SPI发生聚集,不利于溶解的变化.而经过微射流和超声波的双重处理后,SPI溶液中可溶性蛋白含量上升到88.1％±1.3％.SPI凝胶电泳图谱和凝胶排阻色谱显示蛋白亚基的变化有利于提高溶解性.SPI聚集的粒径减小,分布范围变窄. SPI在不同悬浮液的浊度都明显下降.     

微射流和超声波对长期贮藏大豆分离蛋白溶解性的影响

在常温贮藏条件下,大豆分离蛋白(SPI)的溶解性随贮藏时间的延长而逐渐下降。通过测量贮藏时间0、120、240、360d的SPI,结果显示可溶性蛋白含量从贮藏0d的59.5%±1.2%降低到360d的43.3%±1.6%。粒径和浊度分析显示随贮藏时间的延长,SPI发生聚集,不利于溶解的变化。而经过微射流和超声波的双重处理后,SPI溶液中可溶性蛋白含量上升到88.1%±1.3%。SPI凝胶电泳图谱和凝胶排阻色谱显示蛋白亚基的变化有利于提高溶解性。SPI聚集的粒径减小,分布范围变窄。SPI在不同悬浮液的浊度都明显下降。      

动态超高压微射流均质对大米蛋白功能特性的影响

以大米蛋白为原料,在不同料液比(1∶100~12∶100)和不同p H(2~12)的条件下,采用动态超高压微射流进行均质处理,研究不同均质压力(40~200 MPa)和均质次数(1~5次)对大米蛋白功能特性(溶解性、乳化性及稳定性、起泡性及稳定性和粘度)的影响。结果表明:不同料液比和不同p H的大米蛋白溶液经动态超高压微射流均质后其溶解性、起泡性、粘度均有显著的提高,而不同料液比和不同p H的大米蛋白溶液的起泡稳定性均无显著的提高。不同p H的固定料液比(3∶100)大米蛋白溶液经动态超高压微射流均质后其乳化性及稳定性有显著的改善,而不同料液比(尤其是料液比较高时)的固定p H(p H=7)大米蛋白溶液的乳化性及稳定性无显著性改善。均质压力对固定料液比(3∶100)和p H(p H=7)大米蛋白溶液的溶解性、乳化性及稳定性、起泡性、粘度的提高影响显著,而对其起泡稳定性无显著性作用。均质次数对固定料液比(3∶100)和p H(p H=7)大米蛋白溶液的溶解性、乳化性稳定性、起泡性及稳定性、粘度的提高影响显著,而对其乳化性无显著性作用(1~3次),甚至在均质次数较多(4~5次)时有负面性影响。      

微射流处理对红豆分离蛋白结构及功能特性的影响

采用高压微射流纳米均质机处理红豆分离蛋白,运用溶解度、比浊法、圆二色光谱法探讨了多次微射流处理对红豆分离蛋白构象和功能特性的影响规律.微射流处理诱导不溶性蛋白聚合物解聚,增加了蛋白质的溶解度,改善了蛋白的乳化活性指数;圆二色光谱分析表明,红豆蛋白的二级结构组成:α-螺旋结构为6.2％,β-类结构为59.3％,无规则卷曲...     

超声与高压微射流处理对大豆分离蛋白微细化的影响

研究超声功率与时间和高压微射流操作压力与次数件对乳液温升、加权平均粒径和粒度分布等的影响,以寻找适合不同工艺需求的大豆分离蛋白物理改性方法。结果表明,经超声处理SPI乳液粒径呈现双峰分布,经高压微射流处理SPI乳液粒径呈单峰分布,说明高压微射流比超声处理的乳化均匀一致性好。超声(1200 W)能够提高SPI乳液的均匀一致性和乳化稳定性,但SPI微团尺寸缩减能力有限,处理时间过长则乳液发生再凝聚,出现SPI微团尺寸增大的现象。当乳液粒径较大(10~(-4) m级)时,瞬时(10~(-6) s级)高压微射流(35 MPa以上)处理形成高能量密度能够达到较好的微细化结果,加权平均粒径D_([3,2])和D_([4,3])显著减小。     

葡聚糖接枝对大豆蛋白功能特性及结构的影响

采用干热糖基化对大豆分离蛋白进行改性,研究其功能特质及结构特性。以葡聚糖和大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)为原料,考察底物质量比和反应时间两个因素。结果表明:蛋白质与糖质量比2∶1,反应温度60℃时,产物接枝比较高,褐变程度中等;与SPI相比,糖基化之后大豆蛋白的溶解度提高了72.72%,乳化活性(emulsifying activity,EAI)和乳化稳定性(emulsion stability,ESI)分别提高了117.53%和134.20%。十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)表明SPI与葡聚糖发生了糖基化反应;傅里叶红外光谱(Fourier transform infrared spectroscopy,FT-IR)和荧光光谱分析表明,糖链的引入导致了大豆蛋白空间结构的变化;模拟体外消化特性结果表明,葡聚糖糖基化修饰对SPI体外消化性的改善效果不明显。     

高压均质对大豆分离蛋白功能特性的影响

研究了高压均质压力(40～160MPa)和均质次数(1次/2次)对大豆分离蛋白(SPI)功能特性的影响。结果表明:均质次数为1次时,40MPa和80MPa可显著提高SPI的溶解性,压力增加至120MPa和160MPa时,溶解性反而明显下降,但持水性提高;1次均质可以显著改善SPI乳化活性,而对其乳化稳定性影响不大;80MPa1次均质和160MPa2次均质能显著提高SPI凝胶性;除160MPa外,均质压力相同时,1次均质比2次均质更有利于改善SPI功能特性(包括溶解性、乳化性、凝胶性和持油性)。     

富含大豆异黄酮的大豆蛋白功能特性研究

本文研究了不同加热条件制备和表征富含异黄酮的大豆蛋白及其功能性,该蛋白极大改善了异黄酮的难溶性。选择了在pH 6.4和pH 7.0加热制备了富含纯天然大豆异黄酮(SPIG)和苷元型异黄酮(SPIA)的大豆蛋白。与大豆分离蛋白(SPI)相比,加热的SPI(HSPI)、SPIG和SPIA的发泡能力提高,pH 7.0条件下的SPIG的发泡能力为165.77±2.90%,强于其它几种条件下添加异黄酮的蛋白。同SPI相比,加入异黄酮后大豆蛋白的持水能力下降,其中SPIA6.4的持水能力最低。采用SPI、大豆蛋白与纯天然大豆异黄酮的混合物及与苷元异黄酮的混合物(MixG和MixA)、HSPI及SPIG、SPIA分别制备了乳液。SPI制备的乳液的d43为1.35±0.12μm,MixG和MixA制备的乳液的d43为25.41±1.32μm和24.57±1.73μm,SPIG、SPIA制备乳液的d43为38.99±0.89μm和34.50±0.48μm。离心条件下的SPIG和SPIA制备的乳液的稳定系数相对降低,但该乳液同SPI制备的乳液相比具有更加良好的塑性,激光共聚焦显微镜(CLSM)的结果与d43结论相一致。     

超声物理改性对SPI功能特性的影响

采用超声仪对大豆分离蛋白（SPI）溶液进行超声处理，研究了不同超声处理时间，不同功率处理后SPI功能特性的变化。结果表明，超声处理后大豆分离蛋白的溶解性、起泡性、乳化性和凝胶性都有明显的提高。     

桃仁清蛋白与大豆分离蛋白功能特性比较研究

为提高桃仁清蛋白(PKA)在食品工业中的应用,将其与大豆分离蛋白(SPI)对照,研究了PKA的溶解性、持水性、持油性、起泡性及泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性和凝胶性等功能特性.结果表明:与SPI相比,PKA具有很好的溶解性、泡沫稳定性、乳化稳定性及较低的凝胶质量浓度,持油性略高于SPI,但起泡性、乳化性及持水性较差;PKA溶解性受溶解条件影响较小.PKA具有良好的功能性质,适合作为食品添加剂或配料.     

酶改性大豆分离蛋白的制备及产品功能性的研究

为了改善碱溶酸沉法大豆分离蛋白产品(简称SPI)的功能性,采用有限酶解的方法,从6种蛋白酶中选出中性蛋白酶(Neutrase)作为改性用酶.通过单因素实验,分析了底物浓度,E/S,反应时间对水解度和氮收率的影响,并通过正交实验确定制备酶改性大豆分离蛋白(简称ESPI)的最佳工艺参数为:底物浓度为3%,E/S为1 200U/g,时间为60 min.得到的ESPI的蛋白含量与SPI相近,但NSI由SPI的90%提高到97%.而且在功能性方面,ESPI也得到了很好的改善,尤其是乳化性和起泡性.     

乙酰化大豆分离蛋白的功能特性研究

本文采用乙酸酐对大豆分离蛋白进行改性。测定了改性前后,不同改性程度下大豆分离蛋白功能特性的变化。结果表明：乙酰化大豆蛋白在5.0-9.5范围内大大提高发泡性能、乳化性能,并使等电点朝酸性偏移。     

富硒发芽对大豆分离蛋白功能性质的影响

研究10mg/L Na_2SeO_3溶液浸泡的发芽大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)的功能性质变化。采用碱提酸沉法制备不同发芽时间的SPI,并分析其功能性质。结果发现:在发芽过程中富硒SPI的溶解性、吸水性、起泡性及乳化性均呈先升高后降低的趋势,发芽24~60h时SPI表现出良好的溶解性、乳化性和起泡性,其中发芽24h时蛋白质功能性质最佳。相关性分析结果表明:无论是否进行富硒处理,SPI的溶解性与吸水性呈极显著正相关(R=0.862),与起泡性(R=0.774)和乳化性(R=0.887)呈显著正相关。     

大豆分离蛋白的功能特性

叙述了分离蛋白功能特性的定义 ,并分别介绍了大豆分离蛋白主要的功能特性及影响其功能特性的因素     

小粒黑大豆蛋白质功能特性研究

以收集于黄土高原的8种小粒黑大豆为实验材料,4种小粒黄大豆为对照,采用碱溶酸沉法提取蛋白质,对其蛋白质的功能特性进行分析。结果表明,8种小粒黑大豆蛋白的氮溶解指数、吸水性、吸油性、乳化能力及乳化稳定性、起泡能力、凝胶强度在51. 72%～62. 07%、2. 29～2. 95 g/g、1. 52～1. 70 g/g、54. 40%～88. 60%、83. 35%～97. 16%、75. 70%～95. 80%、154. 59～203. 66 g之间。小粒黑大豆蛋白的氮溶解指数和吸油性显著低于小粒黄大豆;盐池黑豆、定边小黑豆和靖边王渠子黑豆的蛋白质吸水性显著高于小粒黄大豆;乳化能力及乳化稳定性均优于小粒黄大豆,起泡性和泡沫稳定性差于粒小粒黄大豆;除子洲小黑豆、横山老黑豆和偏关小黑豆外,小粒黑大豆蛋白的凝胶强度显著高于小粒黄大豆。不同品种间小粒黑大豆蛋白质的氮溶解指数、吸水性、吸油性、乳化稳定性、起泡能力及凝胶强度有显著差异。     

Effects of high hydrostatic pressure treatment on allergenicity and structural properties of soybean protein isolate for infant formula

The objective of this study is to investigate the influences of HHP treatment on the allergenic properties of SPI for infant formula. The processing parameters, including HHP pressure and duration time, could significantly influence the allergenicity reducing efficiency. At 300 MPa and 15 min, the allergenicity decreased 48.6%, compared to the native SPI. In the ranges of 200-300 MPa and 5-15 min, the free SH content and hydrophobicity of SPI significantly increased. Meanwhile, at the levels above 300 MPa and 15 min, the two interactions progressively decreased. Whatever HHP pressure and time, the maximum emission wavelength indicated blueshifts. At 300 MPa and 15 min, there was an 11.5-fold increase in fluorescence intensity and the maximum emission wavelength shifted from 516 to 466 nm. After HHP treatment, the helix1 and turns content, significantly increased and the strand1 and unordered content considerably decreased; whereas the amount of the helix2 and strand2 did not indicate any obvious change. The average length of helices significantly increased, while the helices (per 100 residues) did not strikingly change after HHP modification. However, both the strand (per 100 residues) and the average length of strands clearly decreased. Some documents indicate that the epitopes of SPI allergens could be closely related to the secondary structure of α-helix and β-sheet. These interactions and secondary structure results can provide direct evidence, or explanation, for HHP-induced modification of soy proteins, which could alter the allergenicity of SPI and enhance the security of SPI for cow milk allergic babies.