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研究可在体内缓释并口服的蛋白多肽类药物是国内外医药界目前广泛关注的问题。利用毒性较低但力学性能差的海藻酸钠和水溶性较低但机械性能良好的聚乙烯醇共混制备凝胶微球,在模拟体液环境(p H=7.4),以空白微球作对照,来对载牛血清白蛋白凝胶微球进行释药性能研究,可看到凝胶微球在白蛋白药物的控释方面是有良好效果的,4 h时可达到牛血清白蛋白药物释放增速最快,12 h时牛血清白蛋白药物累计释放达到55%,这可以为可口服的蛋白多肽类药物口服体内靶向缓释的临床应用提供相关的参考依据,具有重大意义。 相似文献
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[目的]研究酰胺类除草剂(甲草胺、乙草胺)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制和作用类型。在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱法检测Stern-Volmer猝灭常数,用紫外分光光度法(UV)和圆二色光谱(CD)检测酰胺类除草剂对BSA构象的影响。[结果]用上述检测方法获得不同温度下酰胺类除草剂与BSA猝灭常数和热动力学常数,发现酰胺类除草剂对BSA有猝灭作用。[结论]静态猝灭是酰胺类除草剂导致BSA荧光猝灭的主要原因。不同温度下计算的热力学参数表明酰胺类除草剂与BSA之间的作用力主要是范德华力和氢键。加入酰胺类除草剂后导致BSA的构象发生变化。 相似文献
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在模拟生理条件(pH值为7.40的Tris-HCl缓冲溶液)下,应用荧光光谱法研究了左氧氟沙星和拉米夫定对牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭过程。结果表明:BSA与2种药物发生强烈猝灭,主要是静态猝灭;2种药物之间存在着相互作用,一种药物的存在提高了另一种药物与BSA之间结合的稳定性,减少了游离药物含量,药效降低。左氧氟沙星和拉米夫定之间的相互作用为临床合理用药提供了帮助。 相似文献
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应用光谱手段研究了在pH值7.4的牛理酸度条件下氟氯氰菊酯(CF)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.测定了不同温度下的猝灭常数,证实了在0.35~4.16 μmol/L的浓度范围内氟氯氰菊酯对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(△H)和熵变(△S)值推断氟氯氰菊酯与BSA之间主要靠疏水作用力结合,生成自由能变△G小于0,表明此作用过程是一个自发过程.结合过程中BSA构象的变化通过同步荧光和圆二色谱实验得以证实.圆二色谱实验的结果显示BSA中的α-螺旋结构损失了,说明其微环境及构象均发生了变化. 相似文献
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荧光分光光度法研究氯霉素与蛋白质的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
用荧光分光光度法研究了在模拟人体生理条件pH=7.38下,氯霉素与牛血清蛋白结合反应特征,研究发现氯霉素对牛血清蛋白有较强的荧光猝灭作用,计算得到牛血清蛋白与氯霉素在17℃和37℃下静态猝灭的猝灭常数分别为1.41×10~(12)L·mol~(-1)·s~(-1)和1.35×10~(12)L·mol~(-1)·s~(-1),结合常数分别为1.29×10~5和2.54×10~5L·mol~(-1),结合点位数均为1。根据热力学参数说明了氯霉素与牛血清蛋白相互作用以疏水作用为主,同时也存在静电引力。 相似文献
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偶氮类人工合成色素喹啉黄影响儿童智力发育,被美国、欧盟等国家在食品中禁用。采用荧光和紫外光谱法研究了模拟生理条件下,喹啉黄与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制及常见金属离子(Cu~(2+)、Zn~(2+)、Mg~(2+))对BSA-喹啉黄体系的影响。实验结果表明,在金属离子存在下,喹啉黄对BSA的猝灭过程仍为静态猝灭,但作用力强弱有所变化,Mg~(2+)的参与未改变喹啉黄与BSA之间的主要作用力,Zn~(2+)、Cu~(2+)的参与使两者之间的作用力由范德华力转变为静电作用力和疏水作用力。 相似文献
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Hongliang Xu Nannan Yao Haoran Xu Tianshi Wang Guiying Li Zhengqiang Li 《International journal of molecular sciences》2013,14(7):14185-14203
This study investigated the interaction between eupatorin and bovine serum albumin (BSA) using ultraviolet-visible (UV-vis) absorption, fluorescence, synchronous fluorescence, circular dichroism (CD) spectroscopies, and molecular modeling at pH 7.4. Results of UV-vis and fluorescence spectroscopies illustrated that BSA fluorescence was quenched by eupatorin via a static quenching mechanism. Thermodynamic parameters revealed that hydrophobic and electrostatic interactions played major roles in the interaction. Moreover, the efficiency of energy transfer, and the distance between BSA and acceptor eupatorin, were calculated. The effects of eupatorin on the BSA conformation were analyzed using UV-vis, CD, and synchronous fluorescence. Finally, the binding of eupatorin to BSA was modeled using the molecular docking method. 相似文献
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采用荧光分析法研究了4个水杨酸磺胺类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ在不同温度(25℃、30℃、35℃)时与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:4个水杨酸磺胺类似物与BSA发生荧光猝灭的作用机理为静态猝灭。在25℃时,4个水杨酸磺胺类似物与BSA的结合常数分别为3.87×105 L·mol-1、9.24×104 L·mol-1、2.04×105 L·mol-1、2.06×105 L·mol-1,4个结合体系的结合位点都近似为1。类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ与BSA的结合作用力主要为疏水作用力,而类似物Ⅳ与BSA的结合作用力主要为氢键和范德华力。同步荧光光谱显示,4个类似物均没有发生蓝移或者红移,表明这4个类似物对BSA的色氨酸残基(Trp residues)及酪氨酸残基(Tyr residues)微环境几乎没有影响。 相似文献
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Ce3+与牛血清白蛋白的相互作用的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
在模拟动物体生理pH值条件下,用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了稀土离子铈[Ce3+和Ce2(CO3)3]与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应. 探讨了Ce3+和Ce2(CO3)3对BSA的荧光猝灭过程机理,并分别计算了不同温度下Ce3+和Ce2(CO3)3与BSA的结合常数(KA)和实际热力学参数(DH,DG和DS),并判断了Ce3+和Ce2(CO3)3与BSA结合的作用力类型. 由于所求热力学常数都是DH<0,DS>0,由此可判断Ce3+和Ce2(CO3)3与BSA之间的作用力主要为静电引力. 实验结果表明,Ce3+和Ce2(CO3)3与BSA结合形成复合物,分别为:n(Ce3+):n(BSA)=1.8:1, n[Ce2(CO3)3]:n(BSA)=2.6:1. 导致BSA内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭. 相似文献
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去甲去氢斑蝥素缩氨基硫脲的合成及与牛血清白蛋白的作用 总被引:1,自引:0,他引:1
基于去甲斑蝥素和氨基硫脲的抗肿瘤及抗癌活性,设计合成了新型化合物——去甲去氢斑蝥素缩氨基硫脲(DNCT),并采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了去甲去氢斑蝥素缩氨基硫脲与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究结果表明,DNCT对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭;在25、30、37℃下,DNCT与BSA的结合常数分别为1.43×10~5、6.56×10~4、3.68×10~4L/mol,结合位点数分别为1.09、1.02、0.97,结合距离为2.97 nm(25℃)。热力学研究发现,DNCT与BSA主要是通过疏水作用结合。同步荧光显示,DNCT对BSA构象有一定的影响。 相似文献
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光谱法研究蛋白质与胆红素及铜的相互作用 总被引:2,自引:0,他引:2
应用荧光光谱研究了胆红素(BR)及铜与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制.结果表明,BSA-BR的光谱图在有Cu2 存在时,发生了明显的变化,表明能够形成BSA-Cu2 -BR三元络合物.胆红素主要以静态猝灭的方式使得牛血清白蛋白荧光强度显著降低,胆红素和牛血清白蛋白主要凭借范德华力和氢键作用结合.测定了BSA-BR、BSA-Cu2 以及BSA-Cu2 -BR体系的组成和结合常数.探讨了铜离子及胆红素与牛血清白蛋白间的结合反应,阐明了铜离子浓度对胆红素和蛋白质结合的影响. 相似文献
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荧光光谱法研究紫草素与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:5,自引:0,他引:5
采用荧光光谱法研究了紫草素和牛血清白蛋白的相互作用. 实验结果表明,紫草素对牛血清白蛋白的荧光有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭,紫草素与牛血清白蛋白之间发生了分子内非辐射能量转移;紫草素和牛血清白蛋白的结合位点数为1,结合位置距离212位色氨酸残基1.92 nm;温度为22和36℃时,紫草素对牛血清白蛋白荧光的猝灭常数分别为6.96′104和5.91′104 mol/L. 热力学分析表明,紫草素与蛋白之间的结合以静电作用力为主. 同时,紫草素分子含有多个羟基,它们之间还存在氢键作用力. 相似文献
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不同pH条件下槲皮素与牛血清白蛋白相互作用的电化学研究 总被引:1,自引:0,他引:1
应用线性扫描伏安法讨论了牛血清白蛋白(BSA)等电点pI4.8两侧,即:pH 6.2KH2PO4-NaOH缓冲液及pH4.1 HAc-NaAc缓冲液中,槲皮素(QUE)、QUE-BSA体系的电化学行为,研究了不同pH条件下QUE与BSA的相互作用。在NaOH活化玻碳电极上,QUE均产生一灵敏氧化峰,峰电流较裸玻碳电极增加显著,加入BSA后峰电流降低,峰电位移动不明显,且QUE、QUE-BSA体系的电极反应均为扩散控制的不可逆过程。计算了两种介质条件下,QUE与BSA的结合数均为2,结合常数分别为2.82×1010L/mol、7.94×107L/mol,结果表明介质条件对相互作用有很大影响。 相似文献
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