Untersuchung von Edelpilzk?se-Aroma

Zusammenfassung Durch Kombination verschiedener chromatographischer Methoden wiesen wir im Aroma von Edelpilzkäse folgende Verbindungen nach: Unsubstituierte aliphatische Carbonsäuren: Essigsäure, Propionsäure, n-Buttersäure, i-Buttersäure, Valeriansäure, Capronsäure, Heptansäure, Octansäure, Nonansäure, Decansäure, Decensäure, Undecansäure, Dodecansäure, Dodecensäure, Tridecansäure, Tetradecansäure, Pentadecansäure, Hexadecansäure, Hexadecensäure, Stearinsäure, Ölsäure. Wahrscheinlich gemacht: Verzweigte Tridecan-, Tetradecan-, Pentadecan-, Hexadecan- und Heptadecansäure.

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Investigation of the flavour of Edelpilzkäse, a german blue mould cheese

Summary During our investigations of the flavour of Edelpilzkäse, a german cheese of the blue mould type, we found the following compounds by combination of different chromatographic method. Unsubstituted aliphatic carboxylic acids: Acetic acid, propionic acid, butyric acid, isobutyric acid, valeric acid, caproic acid, heptanoic acid, octanoic acid, nonanoic acid, decanoic acid, decenoic acid, undecanoic acid, dodecanoic acid, dodecenoic acid, tridecanoic acid, tetradecanoic acid, pentadecanoic acid, hexadecanoic acid, hexadecanoic acid, octadecanoic acid and oleic acid. Tentatively identified: branched tridecanoic-, tetradecanoic-, pentadecanoic-, hexadecanoic- and heptadecanoic acid. -keto-acids: Glyoxylic acid, pyruvic acid, hydroxypyruvic acid,-keto--hydroxy-butyric acid,-keto-iso-valeric acid,-keto-iso-caproic acid,-keto-ante-iso-caproic acid,-guanidino--keto-valeric acid,-amino--keto-caproic acid, phenylpyruvic acid, p-hydroxy-phenyl-pyruvic acid,-irnidazolylpyruvic acid, oxalacetic acid,-keto-glutarie acid. Neutral carbonyl compounds: Acetone, 2-pentanone, 2-heptanone, 2-nonanone, 2-undecanone, acetaldehyde, propionaldehyde, butyraldehyde, iso-butyraldehyde, valeraldehyde, iso-valeraldehyde, phenylacetaldehyde. Alcohols: 1-Butanol, iso-pentanol-1, 2-pentanol, 2-heptanol, 2-nonanol. Esters: Ethyl butanoate, ethyl hexanoate, ethyl octanoate, ethyl decanoate. Amines: Methylamine, ethylamine, n-butylamine, iso-butylamine, iso-pentylamine, di-methylamine, di-ethylamine, di-n-propylamine, di-n-butylamine.

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Fräulein L. Liebherr, Frl. U. Dahncke und Fran B. Goebel danken wir für die Durchführung der Versuche; Dr. H.-D. Pruss für die Hilfe bei den Aminosäureanalysen sowie Dr. A. Zeman für die Durchführung der GC-MS-Untersuchungen.     

Untersuchungen zum Abbau von Maillard-Reaktionsprodukten durch amylolytische Enzyme

Zusammenfassung Es wird der Einfluß von Amadori-Verbindungen (Fructosyl-, Maltulosyl- und Maltotriulosylglycin) auf die Aktivität der Enzyme -Glucosidase (ausSaccharomyces cerevisiae), Glucoamylase (ausAspergillus niger) und -Amylase (aus Schweinepankreas) untersucht. Fructosylglycin wird durch alle drei Enzyme nicht hydrolysiert. -Glucosidase hydrolysiert Maltulosylglycin um den Faktor 10 langsamer als Maltotriulosylglycin. Glucoamylase und -Amylase katalysieren dagegen nur die Spaltung von Maltotriulosylglycin, wobei Glucose und Maltulosylglycin gebildet werden. Die Aktivitäten der -Glucosidase und Glucoamylase werden durch die Amadori-Verbindungen Fructosyl- und Maltulosylglycin gehemmt. Diese Amadori-Verbindungen haben auf die -Amylaseaktivität keinen Einfluß. Für die Hemmung können elektronische Effekte bzw. Wechselwirkungen zwischen der sekundären Aminofunktion der Amadori-Verbindungen und der Carboxyl- bzw. der Carboxylatgruppe des aktiven Zentrums verantwortlich sein.

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Studies on the degradation of Maillard reaction products by amylolytic enzymes. 1. Reversible inhibition of - and glucoamylase as well as -glucosidase by oligosaccharide-Amadori-compounds

The influence of Amadori-compounds (fructosyl-, maltulosyl- and maltotriulosylglycin) on the activity of the enzymes -glucosidase (fromSaccharomyces cerevisiae), glucoamyläse (fromAspergillus niger) and -amylase (from porcine pancreas) was studied. Fructosylglycin was not hydrolyzed by all three enzymes. -Glucosidase hydrolyzes maltulosylglycin 10 times slower than maltotriulosylglycin. Glucoamylase and -amylase catalyze only the cleavage of maltotriulosylglycin to form glucose and maltulosylglycin. The activities of -glucosidase and glucoamyläse are inhibited through the Amadori-compounds fructosyl- and maltulosylglycin. These Amadori-compounds don't influence the activity of -amylase. Electronic effects or interactions between the secondary amino function of Amadori-compounds and the carboxyl- or carboxylate groups of active centres could be responsible for such an inhibition.

     

Beitr?ge zur Biochemie der K?sereifung XVII. Mitteilung Das Vorkommen freier Aminos?uren und verschiedener Transaminasen in reifendem Sauermilchk?se

Zusammenfassung Fraktionierte Ammonsulfatfällung der Ghutaminsäure-Asparaginsäure-Amino-pherase aus einer Käsesuspension führte zu einem Transaminasekonzentrat, das durch Gefriertrocknung ein haltbares Trockenpräparat lieferte. Mit Hilfe einer ausgearbeiteten und eingehend geschilderten Methode zur qualitativen und quantitativen Ermittlung von Aminosäuren im Rundfilterchromatogramm wurden die im Ultrafiltrat einer Suspension aus durchgereiftem Sauermilchkäse vorkommenden Aminosäuren bestimmt. Valin,-Aminobuttersäure, Alanin, Glutaminsäure und Lysin wurden reichlich, Phenylalanin, Methionin, Tryptophan,-Aminobuttersäure, Tyrosin, Threonin und Serin in nur geringen Mengen gefunden. Cystin, Arginin und Oxyprolin konnten im untersuchten Konzentrationsbereich (unter 0,1%) nicht nachgewiesen werden. Durch quantitative Papierchromatographie wurde gezeigt, daß in einer Käsesuspension folgende Aminosäuren mit-Ketoglutarsäure umaminiert werden: Asparaginäure, Valin, Methionin,-Aminobuttersäure, Phenylalanin, Leucin und Isoleucin. Nicht völlig geklärt ist die Umaminierung von-Aminobuttersäure und Histidin. Keine Transaminierung erfahren Cystin, Lysin, Arginn,-Alanin und Prolin.Die vorliegenden Untersuchungen wurden gefördert durch eine Forschungsbeihilfe der Gesellschaft von Freunden der Technischen Universität Berlin-Charlottenburg; hierfür sei auch an dieser Stelle verbindlichst gedankt.     

Neue Triterpens?uren der Weintraubenschale

Zusammenfassung Die Cuticula von Traubenschalen enthält neben Oleanolsäure noch 3-Oxo-olean-12-en28-säure, 3-Hydroxi-olean-12-en-28-aldehyd, 3,29-Dihydroxi-olean-12-en-28-säure sowie zwei bisher unbekannte Triterpensäuren. Ihre Strukturen werden durch spektroskopische Daten als 16-Hydroxi-3-oxo-olean-12-en-28-säure und 16-Hydroxi-3-oxo-oleana-1,12-dien-28-säure belegt.

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New triterpenic acids from the peel of grapes

Summary The grape-cuticle contains beside oleanolic acid, 3-oxo-olean-12-en-28-oic acid, 3-hydroxy-olean-12-en-28-aldehyde, 3,29-dihydroxy-olean-12-en-28-oic acid, and two yet hitherto unknown triterpenic acids. Their structures have been elucidated by spectroscopic methods to be l6-hydroxy-3-oxo-olean-12-en-28-oic acid and 16-hydroxy-3-oxo-oleana-1,12-dien-28-oic acid.

     

Activity of glycosidases during development and ripening of olive fruit

Summary We have studied the activity of variousp-nitrophenyl-d-glycosidases during development and ripening of olive fruit in three seasons (1987–88, 1988–89, 1989–90). Activity was absent in the first phases of ripening but appeared in the completely developed fruit,-Galactosidase,-galactosidase,-mannosidase,-arabinosidase, and-xylosidase activities were detected and their relative molecular mass determined by gel filtration chromatography using Sephadex G-100. There is a temporal correlation between enzymatic activity and decrease in non-cellulosic cell-wall neutral sugar composition.

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Glycosidase-Aktivität während der Entwicklung und Reifung der Oliven

Zusammenfassung Es wurde die Aktivität von verschiedenenp-Nitrophenyl-d-glycosidasen während der Entwicklung und Reifung der Oliven in drei Jahren (1987–88; 1988–89, 1989–90) untersucht. Es wurde keine Aktivität in der voll entwickelten Frucht festgestellt. Es wurden die Aktivitäten-Galactosidase,-Galactosidase,-Mannosidase,-Arabinosidase und-Xylosidase entdeckt und ihre Molekularmassen durch Gelfiltration-Chromatographie mit Sephadex G-100 bestimmt. Es gibt eine zeitliche Wechselwirkung zwischen der enzymatischen Aktivität und der Abnahme in der Zuckerzusammensetzung in dem Nichtcellulose-Anteil der Zellwand.