肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性及化学作用力研究进展

肌原纤维蛋白是肉类食品中的主要蛋白质。在肉制品加工过程中,由于加热而形成的肌原纤维蛋白凝胶结构,决定着糜类肉制品的感官性质(如弹性、多汁性、黏性等)。蛋白质凝胶的形成是蛋白分子之间二硫键、氢键、疏水相互作用和静电相互作用的结果,而蛋白质的凝胶特性正是由这些作用力决定的。该文从肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成机制、凝胶特性和凝胶化学作用力三方面总结了国内外肌原纤维蛋白凝胶特性(质构、保水、流变)和凝胶化学作用力研究现状,进而探讨了肌原纤维蛋白凝胶形成的深层次原因(作用力),为肉类凝胶制品的应用提供了理论依据。     

肌原纤维蛋白凝胶形成机理及影响因素的研究进展

肌原纤维蛋白的凝胶特性是肉类制品重要的功能特性,是形成肉制品独特的质构、保水性、乳化性以及感官的决定性因素。本文介绍了蛋白质凝胶形成的机理,重点论述了肌原纤维蛋白形成良好凝胶的影响因素,为生产高质量的肉制品提供理论依据。     

肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性研究进展

肌原纤维蛋白质是肌肉中一类重要的结构蛋白质群,它对于肉食制品的品质和特性具有非常重要的影响.肌原纤维蛋白的凝胶特性是形成肉制品独特的质构、保水性、乳化性以及感官特性的决定性因素.本文介绍了肌原纤维蛋白凝胶机制、功能特性及其影响因素,为进一步了解肉制品加工特性提供一定理论指导.     

复合肌原纤维蛋白的凝胶特性

温度是影响蛋白质凝胶特性的主要因素。实验通过研究复合肌原纤维蛋白凝胶(猪肉肌原纤维蛋白、鲢鱼肉肌原纤维蛋白质量比分别为2∶0、1∶1、0∶2)在70、80、90、100℃加热时色泽、凝胶强度、质构特性、水分分布的变化,对复合肌原纤维蛋白凝胶和单一肌原纤维蛋白凝胶之间凝胶特性的差异和相关性进行研究,优化蛋白凝胶加热温度。结果表明:1∶1复合的肌原纤维蛋白凝胶能结合单一蛋白凝胶的特点,改善肌原纤维蛋白的凝胶特性;低场核磁共振表明,温度可通过影响水分分布来影响蛋白质的凝胶特性;蛋白凝胶特性随温度升高而增强,但温度过高会出现劣化,90℃是较为理想的加热温度。     

植物多酚改善肌原纤维蛋白凝胶特性的研究进展

肌原纤维蛋白是肌肉中最主要的蛋白质,其凝胶特性决定了肉制品的感官品质。植物多酚因独特的结构,可在热诱导过程中与肌原纤维蛋白相互作用,改变蛋白的结构并促进蛋白的交联聚集,故影响蛋白的成胶过程与凝胶特性。本文综述植物多酚在正常离子强度下、低离子强度以及氧化体系下促进肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成过程及其机理,旨在为以绿色方法改善凝胶肉制品品质提供新思路。     

亲水胶体对肌原纤维蛋白凝胶特性的研究进展

肌原纤维蛋白在动物肌肉中含量丰富,是日常饮食中获得氨基酸的重要来源。肉制品的加工通常依赖肌原纤维蛋白优异的功能特性,因此肌原纤维蛋白是一类重要的蛋白质。亲水胶体是长链聚合物(多糖和蛋白质)的异质组,广泛用于许多食品配方中以改善质量属性和保质期。亲水胶体用途广泛,主要作为增稠剂和胶凝剂。肌原纤维蛋白的凝胶强度受到亲水胶体的种类和作用方式的影响。该综述阐明了肌原纤维蛋白凝胶的形成机理,亲水胶体对肌原纤维蛋白凝胶的作用机理以及亲水胶体在肌原纤维蛋白中的应用,为改善肌原纤维蛋白凝胶特性提供参考,并提出未来的研究方向。     

超高压对肌原纤维蛋白结构及其凝胶特性影响的研究进展

应用超高压技术不仅可以减少肉制品中的微生物数量,保持良好的风味和质量,而且可以通过影响胶原纤维蛋白中二硫键、氢键、疏水作用等化学作用力,引起蛋白质构象发生改变,导致蛋白质变性、凝胶化和解聚,从而改善肉制品的凝胶性能。文章综述了超高压处理对肌原纤维蛋白生化特性、化学作用力的影响,讨论了超高压对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响机制,为超高压技术在凝胶类肉制品中的应用提供理论参考。     

小麦麸膳食纤维对猪肉肌原纤维蛋白凝胶功能特性的影响

为开发低脂肪多纤维的健康肉制品,明确膳食纤维添加对肉制品品质的影响,以猪肉肌原纤维蛋白为研究对象,利用单因素分析法研究肌原纤维蛋白热诱导凝胶性质及小麦麸膳食纤维对猪肉肌原纤维蛋白功能特性的影响。结果表明：肌原纤维蛋白变性聚集的温度范围是40～70 ℃;肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性随肌原纤维蛋白质量浓度增加而增大,当质量浓度到达70 mg/mL时,凝胶硬度和保水性趋于稳定;pH值为5.5时肌原纤维蛋白凝胶硬度达到最大,凝胶保水性在pH 7.0时趋于稳定;离子强度为0.6 mol/L时凝胶的硬度和保水性趋于稳定。随着小麦麸膳食纤维添加量的增加,肌原纤维蛋白乳化性有所升高但是不明显,当添加量为5%时,乳化性增加7.4%,肌原纤维蛋白乳化稳定性降低;蛋白的弹性模量增大;凝胶硬度和保水性提高,添加量为4%时变化趋于平缓。随着膳食纤维粒径的减小,肌原纤维蛋白凝胶硬度和保水性逐渐提高;微观结构更加致密;蛋白弹性模量降低。由此可见,膳食纤维能够明显改变肌原纤维蛋白功能特性,通过在肉制品中添加适量的膳食纤维可以明显改良肉制品的风味,并替代脂肪,减少人体热量的摄入。     

基于多糖调节肌原纤维蛋白凝胶特性的研究进展

肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）作为肌肉中具有重要生物学功能的结构蛋白,能单独形成凝胶或作为凝胶的主要部分。MP的凝胶作用机理及凝胶特性已成为肉类科学研究的热点。明确各种添加剂对肉制品品质的影响,为开发健康的低脂肉制品提供依据。多糖具有良好的生物相容性且来源广泛、价格低廉,被广泛用于改善肉制品的品质。然而,目前多糖调节MP凝胶特性的研究并没有得到较为全面的归纳与总结。故本文概括了多糖的定义、分类以及功能特性,总结了多糖对MP凝胶特性的影响以及多糖在肉制品中的应用,以期为低脂肉制品的生产提供理论依据,并提出未来的研究方向。     

蛋白氧化对肌原纤维蛋白凝胶构效关系的影响

研究不同浓度H2O2氧化体系中肌原纤维蛋白的氧化情况及氧化程度对其凝胶特性的影响,并测定了肌原纤 维蛋白凝胶二级结构和空间结构的变化。结果表明：H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的 氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加;肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,蛋 白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性呈现出增加的趋势;随着 H2O2浓度的升高,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显 微镜观察蛋白凝胶的网状结构,表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。     

羟自由基氧化对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性及凝胶性的影响

研究羟自由基( ·OH)氧化对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性、凝胶质地及凝胶微观结构的影响。采用由FeCl3、抗坏血酸浓度和不同浓度(0～20mmol/L)H2O2组成的 ·OH氧化体系,对鲤鱼肌原纤维蛋白分别氧化1、3、5h后测定蛋白的乳化活力及乳化稳定性,利用质构仪、扫描电镜对凝胶特性和微观结构进行研究。结果表明：蛋白质氧化会引起鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性及凝胶性发生改变,表现在乳化活力和乳化稳定性下降,凝胶弹性、硬度、保水性及白度有不同程度的下降,凝胶微观结构遭到破坏。这些蛋白氧化引起的变化说明,蛋白质氧化对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性及凝胶性能有较大的破坏作用。     

川白獭兔兔肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶制备工艺优化

为了研究不同诱导因素对川白獭兔肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性的影响并对诱导条件进行优化。在单因素试验基础之上,以大豆分离蛋白添加量、肌原纤维蛋白浓度、离子强度和pH为影响因素,以蛋白凝胶硬度、弹性及持水性为响应值,利用响应面法(Box-Behnken)设计四因素三水平的响应面分析试验,建立了二次多项数学模型。结果表明,大豆分离蛋白添加量与离子强度的交互作用对凝胶硬度有显著影响,肌原纤维蛋白浓度与pH的交互作用对凝胶硬度和持水性也有显著影响,离子强度与pH的交互作用对凝胶硬度和弹性均有显著影响(P<0.05)。得到的最佳诱导条件为:大豆分离蛋白添加量6.30%、肌原纤维蛋白浓度51.0 mg/mL、离子强度0.67 mol/L、pH6.85,在此最佳工艺条件下所制肌原纤维蛋白凝胶的硬度为508.435 g、弹性0.337、持水性0.896。本研究优化的最佳工艺所制凝胶特性较好,可为獭兔肉的加工利用提供一定数据支持和理论依据。     

蛋白质的组成对盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响研究

肌肉盐溶蛋白质形成凝胶的特性是肉制品加工中最重要的功能特性之一,以对虾肉为试材,分别以对虾肉盐溶蛋白热诱导凝胶的硬度、弹性以及黏性为依据,通过聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱的比较,得出不同蛋白质的组成对热诱导凝胶特性产生较大的影响,主要的蛋白带出现在31～212ku之间;其组成为肌球蛋白、肌动蛋白、肌原纤维蛋白碎片;电泳图谱中肌球蛋白带宽且颜色深的,其热诱导凝胶的加工特性就越好。     

低温冷链贮藏对鱼糜凝胶化学作用力和肌原纤维蛋白结构及功能特性的影响

为研究低温冷链对鱼糜肌原纤维蛋白和凝胶化学作用力的影响。本实验以鱼糜为研究对象,测定了低温冷链贮藏时间对肌原纤维蛋白功能基团、二级结构、三级结构和凝胶化学作用力的影响,并进一步通过主成分分析和相关性分析探究凝胶化学作用力与肌原纤维蛋白之间的关系。结果表明,贮藏过程中鱼糜盐溶性蛋白含量、Ca2＋-ATPase活力和总巯基含量呈下降趋势,而羰基含量上升。此外,蛋白质二级结构由有序向无序转变,肌原纤维蛋白荧光强度下降,说明蛋白极性环境发生改变。揭示了肌原纤维蛋白中的活性基团与凝胶化学作用力的形成密切相关。因此,在贮藏初期防止蛋白氧化和冷冻变性是维持鱼糜凝胶化学作用力,保持鱼糜凝胶特性的有效途径。本研究可为鱼糜在低温冷链贮藏过程中的品质保持提供基础理论支持。     

槲皮素对氧化条件下猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

为研究槲皮素对氧化条件下猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响,建立肌原纤维蛋白氧化体系（40 mg/mL蛋白、10 μmol/L FeCl3、100 μmol/L VC、1 mmol/L H2O2）,加入不同量的槲皮素（10、50、100、150 μmol/g）,测定蛋白的巯基含量、表面疏水性、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶强度、保水性、微观结构、流变特性以及水合特性。结果表明,槲皮素使肌原纤维蛋白的总巯基含量显著降低（P＜0.05）;10 μmol/g槲皮素使表面疏水性降低,随后表面疏水性略有增加;槲皮素导致肌球蛋白重链（myosin heavy chain,MHC）条带强度减弱,添加量为100、150 μmol/g时,肌动蛋白条带强度也减弱,MHC和肌动蛋白参与了蛋白质大分子聚集体的形成,并且该聚集体是可被还原的;槲皮素提高了凝胶强度和保水性,凝胶微观结构更加致密,部分自由水转化为不易流动水,蛋白质对水的束缚能力增强,且槲皮素提高了蛋白的G’和G”。因此,槲皮素通过与肌原纤维蛋白巯基的共价交联及适度提高蛋白的表面疏水性,改善了蛋白的凝胶特性,且槲皮素添加量越高,蛋白形成凝胶的能力越强。     

不同盐对鲤鱼肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响

肌原纤维蛋白是鱼肉中的主要蛋白质,对鱼糜类制品的质量起到关键的作用。文中研究了NaCl、CaCl2和Na4P2O73种盐类及其浓度对鲤鱼肌原纤维蛋白结构特性(表面疏水性、蛋白聚合程度)和凝胶特性(质构、微观结构、蛋白浊度)的影响。结果表明:鲤鱼肌原纤维蛋白的等电点为5.5;3种盐加入肌原纤维蛋白后会引起肌原纤维蛋白发生一定程度的聚集,表面疏水性降低;随着盐浓度的增大,肌原纤维蛋白凝胶硬度、弹性、浊度降低;添加CaCl2比其它盐类更明显降低鱼糜的凝胶硬度、弹性和浊度,且差异性显著(P<0.05);NaCl和Na4P2O7使鱼糜凝胶微观结构更致密、CaCl2使鱼糜凝胶微观结构变得松散。因此,在鲤鱼肌原纤维蛋白中添加NaCl、CaCl和NaPO对鱼糜肌原纤维蛋白结构和凝胶特性均有不同程度的影响。     

模糊数学结合响应曲面法优化麻鸭肌原纤维蛋白凝胶工艺

以麻鸭胸脯肉为原料,提取肌原纤维蛋白并对其进行加热诱导形成凝胶,研究不同的因素(蛋白浓度、p H值、凝胶温度、Na Cl浓度)对蛋白凝胶特性的影响并对诱导条件进行优化。在单因素实验基础之上,利用模糊数学对凝胶质构性质和保水性进行综合评价选择p H、加热温度、Na Cl浓度为自变量,蛋白凝胶综合评价得分为响应值,进行响应曲面优化分析。结果表明:蛋白浓度、p H、凝胶温度、Na Cl浓度都会对肌原纤维蛋白凝胶的保水性和质构特性产生影响。得到最佳诱导条件为:p H 7.0、Na Cl浓度0.6 mol/L、凝胶温度72℃;在此条件下得到的蛋白凝胶的综合评价得分为0.541。     

不同干燥方式燕麦蛋白的性质及对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

为研究添加不同干燥方式处理的燕麦蛋白对肉类食品质构等特性的影响,采用4种不同干燥方法(喷雾干燥、冷冻干燥、真空干燥和微波干燥)处理燕麦蛋白,考察不同干燥方法对燕麦蛋白结构和性质的影响,以及添加不同干燥方法处理的燕麦蛋白对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果表明:不同干燥方法对燕麦蛋白的结构及性质影响不同,与喷雾干燥处理的燕麦蛋白相比较,冷冻和微波干燥处理的燕麦蛋白游离氨基和羰基含量显著下降;红外光谱分析结果显示,相比较于冷冻、真空和微波干燥,喷雾干燥处理的燕麦蛋白α-螺旋和β-转角结构含量无显著性差异,但β-折叠结构含量下降而无规则卷曲结构含量上升;荧光光谱分析结果表明,相比较于冷冻和微波干燥,喷雾和真空干燥处理的燕麦蛋白的最大发射波长出现了红移;微波干燥处理的燕麦蛋白表面疏水性最低且溶解性最好。不同干燥方法处理的燕麦蛋白对肌原纤维蛋白的凝胶性质影响不同,与肌原纤维蛋白相比,添加冷冻、真空和微波干燥处理的燕麦蛋白未改变凝胶温度,而添加喷雾干燥处理的燕麦蛋白凝胶温度降低了2℃; 添加微波、真空和喷雾干燥处理的燕麦蛋白均提高了凝胶的G′ 和G″,表明混合凝胶的弹性和黏性提高,而添加冷冻干燥处理的燕麦蛋白降低了凝胶的黏性和弹性; 扫描电子显微镜结果显示,喷雾干燥处理的燕麦蛋白与肌原纤维蛋白形成的混合凝胶网络具有更为紧密的网状结构,且孔径相对较小,而冷冻干燥处理的燕麦蛋白与肌原纤维蛋白形成的混合凝胶网络较为疏松,孔径相对较大。本研究旨在为功能型肉制品,包括谷物-肉类乳化型肉制品的开发提供一定的技术参数。     

芦丁诱导猪肉肌原纤维蛋白结构变化对蛋白凝胶特性的改善作用

向猪肉肌原纤维蛋白氧化体系（40?mg/mL蛋白、10?μmol/L?FeCl3、100?μmol/L?VC和1?mmol/L?H2O2）中添加不同量的芦丁（0、10、50、100、150?μmol/g,以蛋白计）,测定蛋白质的巯基含量、表面疏水性、电泳、溶解度、凝胶强度和保水性、流变特性,研究芦丁对肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响。结果表明,添加芦丁使肌原纤维蛋白的巯基含量显著下降（P＜0.05）,表面疏水性先下降后上升;芦丁使肌球蛋白重链（myosin heavy chain,MHC）强度减弱,肌动蛋白条带强度在其较高含量下（100?μmol/g和150?μmol/g）降低,添加β-巯基乙醇后,MHC和肌动蛋白条带大部分被还原;溶解度随着芦丁添加量的增加而降低;芦丁用量增加,蛋白的凝胶强度与保水性显著增强（P＜0.05）,凝胶最终形成阶段的储能模量（G’）提高。因此,芦丁可通过与肌原纤维蛋白的共价交联或适度增加蛋白的表面疏水性而改善蛋白的凝胶特性。     

鸡肉与虾蛄中肌原纤维蛋白磷酸化特性的比较

以鸡肉和虾蛄中的肌原纤维蛋白为原料,分别用焦磷酸钠(SPP)和三聚磷酸钠(STP)将其进行磷酸化,并制备成凝胶,测定凝胶质构特性和保水性,对比研究了二者经不同处理后肌原纤维蛋白之间的特性差异。结果表明:随着蛋白质浓度增加,二者凝胶强度和凝胶保水性均增加,其中,经SPP处理后的鸡肉与虾蛄中肌原纤维蛋白的凝胶强度无显著性差异(P0.05),未经磷酸化处理及经STP处理后二者之间凝胶强度差异均显著(P0.05)。研究表明,磷酸化可改变蛋白凝胶特性和保水性,鸡肉与虾蛄中的肌原纤维蛋白凝胶特性是有差异的。