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本实验通过大豆分离蛋白作为包埋壁材制备不同均质压力(40、80 MPa)、入口温度(160~200℃)、芯壁比(1/2~3/1,m/m)和固形物含量(10~20%)的原始乳液进行喷雾干燥得到粉末样品,将部分储藏于25℃相对湿度75%的干燥器中待吸湿平衡后得到对应湿粉。测定原始乳液及干、湿粉末复溶乳液的粒径大小分布,干、湿粉末的水分含量、包埋效率和溶解速率,并用扫描电镜观察样品的微观形态。结果表明,芯壁比对喷雾干燥所得粉末的溶解性质、包埋性质、潮湿环境储藏稳定性及表面形态均有显著影响,此外均质压力、入口温度及固形物含量也不同程度地影响干、湿粉末的包埋特性。 相似文献
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热处理对大豆分离蛋白功能特性的影响 总被引:2,自引:1,他引:2
研究热处理温度及时间对大豆分离蛋白(SPI)结构及功能特性的影响.将2%(W:V)的大豆分离蛋白(pH 7.0)在80,90,100℃下分别热处理15,30,60,100,180 min后,测定其溶解性、乳化性、起泡性、疏水性、变性程度以及分子量分布.结果表明:2%SPI经80℃热处理,除乳化稳定性有所下降外,其它功能特性无显著性变化;在90,100℃热处理1 h后,起泡性显著提高,但泡沫稳定性及乳化特性损失较大.因此,高温热处理适当时间,有利于SPI溶解性的改善.此外,相关性分析表明,起泡性与溶解性呈中度显著正相关. 相似文献
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研究豌豆分离蛋白(PPI)添加量对小麦粉面团蛋白质组成、粉质特性、拉伸特性和对挂面断裂强度、烹煮特性及感官品质的影响。结果表明:添加PPI后面团中23.8~100.1 ku的蛋白条带明显加深;当添加量为9.0%时,面团吸水率提高8.0%,稳定时间延长36.6%,拉伸阻力提高83.2%,拉伸比增大176.2%,说明PPI的添加能够提高面团的筋力;PPI添加量达到7.0%时,挂面最佳烹煮时间降低11.8%,生挂面断裂强度提高34.0%,同时熟挂面的硬度、胶着性和咀嚼度有不同程度的提高。感官品评表明,添加3.0%~7.0%PPI制备的挂面与普通挂面无显著差异。 相似文献
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酶解大豆分离蛋白的特性研究 总被引:31,自引:0,他引:31
木瓜蛋白酶水解大豆分离蛋白得到不同特性的水解物,当DH=33.1%,溶解度为93%;当DH=8.2%时,乳化性则是最好,当DH=10.3%时,起泡性最好;水解物的粘度可达2.4CP。酶解后,大豆分离蛋白的促进酵母发酵特性和营养特性大大提高,在含DH=33.1%酶解物的培养基中生长的酵母是含未酶解大豆分离蛋白培养基中酵母数目的3.7倍,而DH=15%时,其消化性指数和酪蛋白相当。 相似文献
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交联作用改善大豆分离蛋白膜保藏特性研究 总被引:1,自引:0,他引:1
利用交联剂对大豆分离蛋白进行交联,以改善大豆分离蛋白膜的性能,提高其阻湿性和抗拉强度。实验结果表明:经0.04%二醛或0.2%环氧氯丙烷交联后,大豆分离蛋白膜的阻湿性(WVP)分别下降5.7%和5.1%。抗拉强度(TS)提高35%和33%。而且随着交联剂浓度的提高,膜的性能也相应增强。经二醛交联过的大豆分离蛋白膜用于葡萄的保藏试验,结果表明交联后的蛋白膜能明显防止葡萄的褐变,延缓葡萄在贮藏过程中营养成分的损失,有效延长了保藏时间。 相似文献
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为了研究超声处理对大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)-乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)混合体系乳化性、凝胶性以及结构状态的影响,采用不同超声功率处理混合蛋白体系,分析混合蛋白乳化活性、乳化稳定性、凝胶强度、持水性等功能特性变化,并采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、紫外光谱、扫描电子显微镜研究其结构特征变化。结果表明:SPI-WPI混合体系在超声功率为300 W时乳化活性与乳化稳定性分别达到最大值(76.46 m2/g和22.83 min);紫外光谱发生轻微红移,说明内部基团暴露,蛋白结构发生改变;SPI-WPI混合体系凝胶强度与持水性在超声功率300 W时均达到最大值,分别为1 000.93 g和87.11%,与扫描电子显微镜观察结果一致,混合蛋白凝胶具有致密、规则的三维网状结构。说明超声处理能有效提高SPI-WPI混合蛋白的功能特性。 相似文献
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研究添加不同质量分数木糖醇时大豆分离蛋白的结构、溶解性、表面疏水性、内源荧光强度以及起泡特性的变化情况,以期更加深入了解木糖醇对大豆分离蛋白结构和功能特性的影响。结果表明:在木糖醇的作用下,大豆分离蛋白的溶解性增加,而表面疏水性和内源荧光强度降低,原来暴露的酪氨酸和色氨酸残基则被包裹到分子内部。同时,大豆分离蛋白的结构也发生了改变,其二级结构变得更加有序、致密。由于大豆分离蛋白结构的变化,其起泡能力受到抑制。另外,木糖醇使大豆分离蛋白溶液的表观黏度增加,有利于提高其泡沫稳定性。 相似文献
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等电点附近的大豆蛋白由于所带电荷减少、疏水相互作用增强而以聚集体的形式存在且其溶解性较差,故鲜有研究者关注该条件下大豆蛋白的乳化特性。本研究从颗粒稳定乳液的角度出发,分别以等电点附近(p H 5.0)和远离等电点(p H 7.0)两个条件制备了大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)稳定的乳液,比较了两种条件下SPI的界面性质及所得乳液的储藏稳定性。结果发现,p H 5.0时SPI的溶解度仅为4.70±0.15%,远远低于p H 7.0时的93.28±1.89%;然而SPI浓度为0.50%时,p H 5.0的界面压却高于p H 7.0;以p H 5.0条件制备的SPI乳液,其界面蛋白吸附量高达87.03±1.28%,而p H 7.0制备的乳液仅为36.15±1.48%;p H 5.0的乳液两个月后液滴的平均粒径为63.15±0.30μm,与新鲜制备乳液(62.36±0.41μm)相比基本不变;p H 7.0的乳液经过两个月储藏后其液滴平均粒径从45.78±0.38μm增加至55.19±1.86μm。可见,以等电点附近条件制备的SPI乳液依然具有良好的储藏稳定性。 相似文献
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酶法有限水解对大豆分离蛋白乳化性能的影响 总被引:16,自引:0,他引:16
以蛋白酶Alcalase作用于大豆分离蛋白,分析了有限水解作用对产物乳化性能的影响。在实验条件下,当水解度〈6.0时,水解产物的乳化性能随其溶解性的增加而改善。在广泛PH范围内,乳化能力、乳化活性及等电点附近的酸凝性比未处理前有明显提高。 相似文献