利用内源蛋白酶对虾头水解的研究

本文研究了温度、固液比、时间、pH值等因素对近缘新对虾虾头内源蛋白酶酶解反应的影响 ,并用二次旋转正交实验确定了反应的最佳条件。结果表明最佳水解条件为 :固液比 1:2 ,pH值 6 .81,温度 5 3℃ ,时间 5h。     

内源性蛋白酶酶解南美白对虾虾头、虾壳的研究

研究了温度、固液比、时间、pH值等因素对南美白对虾虾头内源性蛋白酶酶解反应的影响,并以4因素3水平正交试验确定了反应的最佳条件。结果表明,以氨基酸态氮与水解度为指标,最佳水解条件为:固液比1:3.5、温度55℃、时间4h、pH8,氨基酸态氮含量6.53mg/g虾头;短肽最佳组合:固液比1:3.5、温度45℃、时间3h、pH6。     

虾头内源酶酶解物的ACE抑制活性分析

采用正交实验对影响虾头自溶的因素(pH值、温度、固液比和自溶时间)进行了优化,优化条件为:45℃,pH4,固液比1:3,时间2h,其ACE抑制率达到了40.7%(2mg/mL)。分析测定了经Sephadex G-25分离后的各组分的IC_(50)值及氨基酸组成。分子质量分布为403～84 u的组分对ACE的抑制作用最高,IC_(50)值为0.75mg/mL。该组分中与ACE抑制活性相关的7种氨基酸占氨基酸总量的58.9%。     

南美白对虾虾头内源酸性蛋白酶的分离纯化及其酶学特性研究

通过10%～50%的硫酸铵盐析和两次柱层析,从南美白对虾虾头的匀浆液中分离纯化出一种内源酸性蛋白酶,经电泳分析测得其分子量为27.45ku,该酶的Km值、Vmax值、最适pH和最适反应温度分别为2.01g/L、26.39μg/min、3.0和30℃。内源酸性蛋白酶的热稳定性较差,Pepstatin A和EDTA对该蛋白酶表现出强烈的抑制作用,Hg+能完全抑制该蛋白酶,但Ca2+却能激活该蛋白酶。据此推断该蛋白酶是一种金属蛋白酶,该酶活性中心含有一些金属离子,其性质类似于胃蛋白酶类。     

利用内源蛋白酶对虾头水解的研究

本文研究了温度、固液比、时间、pH值等因素对近缘新对虾虾头内源蛋白酶酶解反应的影响，并用二次旋转正交实验确定了反应的最佳条件。结果表明最佳水解条件为：固液比1：2，pH值6．8l，温度53℃，时间5h。     

响应面法优化对虾虾头蛋白酶酶解工艺

中国对虾（Fenneropenaeus chinensis）,又称东方对虾,是我国分布最广的对虾类.中国对虾是中国的特产,因其营养丰富,滋味鲜美,且具保健功能,是我国重要的出口水产品,广受国际市场欢迎.而在虾类加工过程中,大量的虾头被当作废物丢弃,既浪费了资源,又对环境造成极大的污染.虾头中富含蛋白质,同时游离氨基酸的种类较齐全,含量丰富,尤其是呈鲜味和甘味氨基酸,是提取优质蛋白的良好原料.     

虾头酶解及反应型虾味香料的研究

本研究以中国对虾虾头为原料,通过确定及优化酶解条件,制备了虾头酶解液,再将酶解液浓缩到一定浓度,添加某些单体氨基酸及还原糖,发生美拉德反应,得到虾味浓郁、高仿真度的虾味香料。     

UV-C辐照对凡纳滨对虾虾头主要内源酶酶学性质的影响

以凡纳滨对虾虾头为研究对象,探究UV-C辐照对其主要内源酶的影响。用功率为30 W的UV-C紫外灯以20 cm高度、辐照20 min,处理虾头均浆液,检测内源酶酶活,分析比较辐照前后温度、pH对其内源酶酶活的影响规律。从虾头中检测出酸性及碱性蛋白酶、脂肪酶、几丁质酶和多酚氧化酶等酶活性; UV-C辐照前后,脂肪酶、几丁质酶的最适pH有所变化,脂肪酶最适pH由10变为6～10,几丁质酶最适pH由5变为6左右;各主要内源酶最适温度无明显变化; UV-C辐照后,在最适条件下酸性蛋白酶酶活升高23. 99%,碱性蛋白酶升高37. 49%,脂肪酶升高21. 37%,几丁质酶升高37. 70%,多酚氧化酶升高46. 52%。结果显示,UV-C辐照对凡纳滨对虾虾头酸性及碱性蛋白酶、脂肪酶、几丁质酶和多酚氧化酶等主要内源酶均有激活作用。     

利用虾头内源酶模拟胃肠道消化制备短肽的研究

本文利用虾头内源性蛋白酶构建模拟胃肠道的消化系统,酶解虾头蛋白制备短肽。结果表明,在模拟消化过程中,虾头蛋白释放量、水解度和水解产物低于3000 u分子量的组分呈现出两次显著增加趋势,显示虾头内源性类胃蛋白酶和类胰蛋白酶在模拟消化不同阶段起到的酶解作用。在模拟胃部消化条件下制备的产物其分子质量集中在2000~3000 u左右;在模拟肠道消化条件下制备的产物其分子量主要集中在1000 u以下。以上结果表明,利用虾头内源性蛋白酶模拟胃肠道消化可制备高附加值的短肽产物,实现虾头蛋白的高效回收。      

南美白对虾虾头内源酶的分离纯化

对南美白对虾虾头的内源酶进行分离纯化及酶学性质的研究。利用正交正交试验优化了硫酸铵粗提内源酶最佳工艺条件:缓冲溶液pH6.8,硫酸铵一级沉淀饱和度20%,硫酸铵二级沉淀饱和度80%。虾头内源酶经硫酸铵分级沉淀后,再经Sephadex G-50葡聚糖凝胶柱层析纯化,得到组分Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ等3个酶活峰。对酶活最高的组分I进行聚丙烯酰胺凝胶电泳和高效液相色谱分析,表明组分Ⅰ中主要活性酶分子质量约为41.0kDa。凝胶层析分离组分Ⅰ最适作用pH为7.0～9.0,最适作用温度为60～70℃。     

虾头酶解制备血管紧张素转化酶抑制肽的研究

实验以虾头为材料,利用Trypsin、Alcalase 2.4L、Protamex、Flavourzyme、Kojizyme、木瓜蛋白酶、中性蛋白酶、与虾头蛋白酶复合酶解制备血管紧张素转化酶抑制肽.以ACE抑制率(I值)、氨基酸态氮含量(Cn值)、和TCA可溶性蛋白(短肽)含量(Cp值)为指标对酶解过程进行分析,说明了酶法水解以及不同酶水解生成产物的特点;在此基础上选择控制酶解的方法以达到较高的产量,其中Protamex与虾头蛋白酶复合后效果最好,酶解3h,最大I值达到83.6%(稀释20倍),Cp值于酶解2h达到最大值为6.35mg/mL.     

对虾头的酶解研究

以南美白对虾的虾仁加工废弃物--虾头为原料,对其最佳作用酶及酶解工艺进行了研究,并分析了酶解前后各游离氨基酸含量.结果表明:在几种实验酶中酶解效果最好的是木瓜蛋白酶,其最适作用条件为物液比1:0.6,初始pH7.5、酶用量775U/g、温度42℃、酶解3h,此条件下对虾头蛋白的水解度可达到64.82%;为解决酶解物的苦味问题,将木瓜蛋白酶与复合风味酶1:1(质量比)复合后用酶总量775U/g,在木瓜蛋白酶的最适作用条件下酶解3h,酶解液无苦味且具诱人、浓郁的海虾风味,水解度为58.01%;与对虾头浆液相比,酶解液中各游离氨基酸含量均大大增加,其中谷氨酸增幅及含量均为最大.     

玉米醇溶蛋白酶解工艺的研究

本文研究了碱性蛋白酶水解玉米醇溶蛋白时,pH、温度、玉米醇溶蛋白浓度及酶浓度对蛋白水解量的影响,得到了实验范围内的最佳工艺条件。     

木瓜蛋白酶水解螺旋藻蛋白的研究

利用木瓜蛋白酶进行水解制取螺旋藻蛋白水解液,确定了木瓜蛋白酶水解的最适工艺条件为:温度55℃、pH值6.0、酶底比1.0%、水解时间2h。     

中性蛋白酶和碱性蛋白酶对玉米蛋白水解作用的研究

本实验研究了中性蛋白酶和碱性蛋白酶分别作用和共同作用对玉米蛋白粉中玉米蛋白的水解效果.结果表明,中性蛋白酶水解玉米蛋白的较佳水解条件是:酶浓度3544U/g、pH7.0、温度55℃、水解时间(t)为2h,碱性蛋白酶水解玉米蛋白粉的较佳水解条件是:酶浓度840U/g、pH8.0、温度55℃、水解时间2h.采用中性蛋白酶和碱性蛋白酶复合水解玉米蛋白比单一酶水解的效果好,水解液的水解度达到20%以上.     

中性蛋白酶水解荞麦蛋白的研究

以水解度为主要指标,研究了中性蛋白酶对荞麦蛋白的水解作用.试验结果表明,最佳的酶解条件为:加酶量5000 U/g,底物质量浓度40 g/L,温度50℃,pH7.5,酶解时间2 h.在此酶解条件下,荞麦蛋白水解度达到42.31%.     

中性蛋白酶酶解制备魔芋飞粉淀粉及其性质的研究

对中性蛋白酶酶解魔芋飞粉制备淀粉的方法及其性质进行研究。应用单因素和中心组合试验对酶解条件进行优化,用扫描电镜观察淀粉颗粒形貌,然后对淀粉糊的主要性质及指标进行测定。结果表明：中性蛋白酶酶解魔芋飞粉的最佳工艺参数为底物的质量分数2.5%、酶用量818.3U/g 底物、温度44.1℃、pH7.1、水解120min。制得淀粉纯度90.09%,其中直连淀粉含量18.20%,支链淀粉含量81.80%,淀粉糊具有较好的溶解度和透明度。魔芋淀粉颗粒为蚕豆形,颗粒粒径为1～9μm,平均为5μm,魔芋淀粉颗粒小不易发生凝沉现象。     

氨肽酶与中性蛋白酶协同水解大豆分离蛋白的研究

以大豆分离蛋白为底物,游离氨基酸含量、多肽分布、水解度为指标,氨肽酶ProteAXG为对照,开展中性蛋白酶和氨肽酶双酶协同水解的研究。在底物质量浓度6 g/dL,中性蛋白酶添加量5000 U/g,氨肽酶添加量9.75×105U/g,pH 8.5,温度50℃,水解4 h后,水解液中游离氨基酸含量13.6 mg/mL,多肽相对分子质量在1100以下,其中600左右的多肽约占16%,二肽三肽约占75%,水解度达50.8%。氨肽酶与中性蛋白酶优化后,水解度达62%。结果表明:该氨肽酶无论单独或与中性蛋白酶组合水解,都能达到较为深度的水解效果。     

碱性蛋白酶水解玉米蛋白工艺条件的研究

通过单因素分析,对影响碱性蛋白酶水解玉米蛋白的主要因素进行了研究,利用正交试验筛选出最佳工艺参数。结果表明,酶水解最佳条件为底物浓度3%、酶浓度(E/S)3.0%、水解时间1h、温度45℃,在pH值为9.0条件下,水解度可达38.12%。     

中性蛋白酶有限水解小麦蛋白动力学模型的研究

采用中性蛋白酶在pH6.5和温度40℃条件下对小麦面筋蛋白的水解动力学机制进行了研究。结果表明:酶催化水解速率随水解进程呈指数递减。根据水解度及酶活力的变化规律,在大量实验研究的基础上,建立起描述中性蛋白酶催化水解小麦蛋白的动力学方程,为合理确定酶解反应实验的各种参数提供了理论依据。