酶解鳕鱼皮制备血管紧张素转换抑制剂ACEI的研究

鳕鱼皮脱除杂蛋白、脂肪后,经海洋低温碱性蛋白酶YS-80水解,制备具有血管紧张素转换酶抑制剂活性的降血压肤,以紫外分光光度法检测HHL体系的紫外吸收确定降压肽的活性.通过温度,pH值、酶料比、料水比,时间等单因素实验,选取合理水平,做L18(37)正交实验,最终优化得到最佳制备条件为温度41℃,pH9.0、酶料比为840U/g、料水比50g/L、反应时间60min.此条件下所得降压肤的血管紧张素转换酶抑制率为82.13%,IC50为2.73 mg/mL(以蛋白质计).该工艺的成熟与完善,为利用海洋低值产物开发海洋生物酶转化肽、寻找活性先导化合物提供了思路,给海洋低值成品的开发带来了良好的前景.     

血管紧张素转换酶抑制剂和血管肽酶抑制剂研究进展

目的介绍治疗高血压和心衰的新方法。通过对国外血管紧张素转换酶抑制剂(ACEI)研究进展的介绍,对照国内此类药物的开发情况,使国内企业对ACEI的开发有较客观的认识。方法根据文献,综述ACEI和血管肽酶抑制剂(VPI)的研究进展。结果VPI同时具有双重抑制中性内肽酶(ACE)和血管紧张素转换酶(NEP)的作用。结论VPI治疗高血压和心衰优于ACEI。     

源于食品蛋白质的血管紧张素Ⅰ转换酶抑制肽

血管紧张素I转换酶(ACE)是一种重要的血压调节因子,该酶的一些抑制剂有较好的降压效果,并作为预防和治疗高血压的食品和药物被广泛地使用。本文对不同食品来源的ACE抑制肽降压机理、结构和功能关系、应用前景进行了概述。     

2种蛋白酶的大豆蛋白水解物对血管紧张素转换酶的抑制作用

报道了 2种工业化酶ProteaseA和OrientaseB的大豆蛋白水解物的高活性ACEI肽的筛选工作 ,并且对所得到的活性较高的水解物进行了感官评价。这 2种酶的水解物的ACE抑制活性均随着水解时间的增加呈指数归律增加。其中OrientaseB水解大豆蛋白 1 0h ,其产物的ACE抑制活性最高达到 95 %,ProteaseA的最高也可达到 91 33%。ProteaseA水解 4～ 1 0h的产物以及Ori entaseB水解 6～ 1 0h的产物 ,是由 2～ 5个氨基酸组成的寡肽 ,ACE的抑制活性高 ,且苦味轻微或没有。这些肽因其天然、安全、作用温和而有望作为良好的降压成分进入人们的日常膳食。     

虾头酶解制备血管紧张素转化酶抑制肽的研究

实验以虾头为材料,利用Trypsin、Alcalase 2.4L、Protamex、Flavourzyme、Kojizyme、木瓜蛋白酶、中性蛋白酶、与虾头蛋白酶复合酶解制备血管紧张素转化酶抑制肽.以ACE抑制率(I值)、氨基酸态氮含量(Cn值)、和TCA可溶性蛋白(短肽)含量(Cp值)为指标对酶解过程进行分析,说明了酶法水解以及不同酶水解生成产物的特点;在此基础上选择控制酶解的方法以达到较高的产量,其中Protamex与虾头蛋白酶复合后效果最好,酶解3h,最大I值达到83.6%(稀释20倍),Cp值于酶解2h达到最大值为6.35mg/mL.     

酶法制备牦牛乳酪蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽

应用6种商业蛋白酶水解牦牛乳酪蛋白,研究其水解产物的血管紧张素转换酶抑制活性,结合蛋白水解度及蛋白回收率的结果,蛋白酶C适用于制备牦牛乳酪蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽。     

血管紧张素转换酶抑制肽RLSFNP脂质体的制备工艺优化

本实验以脂质体作为包埋载体,研究血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽Arg-Leu-Ser-Phe-Asn-Pro(RLSFNP)脂质体的制备工艺。以包封率为考察指标,采用单因素试验和响应面试验优化RLSFNP脂质体的制备工艺。得出最优制备条件为:大豆卵磷脂用量120.0 mg、胆固醇用量24.6 mg、RLSFNP用量15.3 mg、乙醚用量15.0 m L、磷酸盐缓冲液(p H 7.4)用量5.8 m L、探头超声时间5.2 min。在此条件下制备的脂质体平均粒径在168 nm左右,电位为-31.2 m V,实际包封率为(67.5±0.8)%,由脂质体包埋后的RLSFNP具有一定的缓释效果。     

我国蛋白来源的血管紧张素转换酶抑制肽研究现状

概述了我国不同蛋白来源的血管紧张素转换酶抑制肽(ACEIP)的研究现状,并分析了现有研究存在的问题和发展趋势,旨在促进蛋白资源的有效利用和我国ACEIP的研究开发。     

血管紧张素转换酶的分离提取及性质研究

本实验采用差速离心、脱氧胆酸钠增溶、DEAE－纤维素和Sephadex G-200层析等方法，从兔肺中分离提取血管紧张素转换酶。通过研究表明：它的分子量为302KD，含糖量为19.3%，最适温度和pH值分别为37℃和8.3。     

兔肺血管紧张素转换酶的分离提取及特性研究

采用DEAE SepharoseFF离子交换色谱分离方法从兔肺中分离提取血管紧张素转换酶 (ACE)。采用马尿酰组氨酰亮氨酸 (HHL)作为底物测得其酶活力为 1 95U /mg ,最适温度和 pH值分别为 3 7℃和 8 3。经与商品兔肺ACE进行对照实验表明 ,分离得到的兔肺ACE与商品兔肺ACE的性质完全相同     

酱油对血管紧张素转换酶抑制作用的研究

考察了若干酱油样品的血管紧张素转换酶(ACE)抑制活性,发现所试样品均表现出ACE抑制活性,其IC50值范围为0.7405～3.0265mg/mL。样品的ACE抑制活性与其蛋白质降解程度、多肽含量及颜色值无明显相关性,应为多种活性物质综合作用的结果。对我国酱油产品中ACE抑制剂的结构表征可为潜在降血压功能性食品的研发提供指导。     

蚕蛹蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽抑制机理研究

以纯化得到的两条具有ACE抑制活性的肽（P1和P2）为基础,通过基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI TOF MS）确定P1、P2的氨基酸序列,并采用固相合成法合成,随后对它们的抑制动力学进行研究,最后用Sybyl软件分别将其与ACE进行分子对接。结果表明:P1的氨基酸序列为Gly-Asn-Pro-Trp-Met（IC50值为12.61μg/m L）,为非竞争性抑制肽,抑制常数Ki,1=0.037 mmol/L;P2的氨基酸序列为Asn-Arg-Tyr-Leu-Arg（IC50值为14.68μg/m L）,为竞争性抑制肽,其抑制常数Ki,2=0.020 mmol/L;P1、P2都能与ACE活性位点氨基酸残基形成氢键。P1、P2可以作为预防高血压的功能性食品,为蚕蛹蛋白的进一步开发利用提供理论基础。      

具有血管紧张素转换酶抑制活性的乳酸菌筛选及特性研究

血管紧张素转换酶（Angiotensin Converting Enzyme，ACE）是抗高血压药物的筛选靶位酶。以体外ACE抑制率为筛选指标，从传统发酵食品中筛选出12株具有ACE抑制活性的乳酸菌，研究了12株乳酸菌的ACE抑制活性和蛋白水解活性，以及模拟胃肠消化对乳酸菌发酵乳ACE抑制活性的影响和乳酸菌耐酸耐胆汁的特性。结果表明，CZ2112具有良好ACE抑制活性，经API鉴定系统鉴定为植物乳杆菌，ACE抑制类型为非竞争性抑制，24h发酵产物ACE抑制率可以达到83％，经模拟胃肠消化后抑制率为70％，邻苯二甲醛（OPA）法检测其蛋白水解活性为OPA指数0．43，对胃酸、胆汁具有较好的耐受性。     

鳕鱼皮胶原蛋白肽酶解液脱色脱腥工艺的研究

鱼皮胶原蛋白肽是指鱼皮胶原或明胶经蛋白酶等降解处理后制得的产物。该产物在氨基酸组成方面与大分子的胶原蛋白不相上下,而且更容易被人体吸收,还表现出超出大分子胶原蛋白的生理活性,可广泛应用于食品、医药和保健品等行业。近年来,由于口蹄疫、疯牛病等动物疾病的爆发及宗教等原因,从水产品中提取胶原蛋白或胶原蛋白多肽已成为国内外研究的热点。但胶原蛋白水解产物具有令人不愉快的颜色和气味,限制了其推广应用。本研究以蛋白质损失率和感官值为考察指标,通过单因素和正交实验,研究了活性炭对水解产物脱色脱腥的效果。确定最佳脱色脱腥工艺条件为活性炭用量0.3%(w/v)、温度50℃、时间45min、pH5.5,在此条件下水解产物蛋白质损失率为4.2%,感观值为8,基本达到了脱色脱腥的目的,提高了水解蛋白的品质。     

高效液相色谱法快速检测血管紧张素转换酶抑制活性

建立高效液相色谱法快速检测血管紧张素转换酶(ACE)抑制活性的方法。色谱条件为:以ODS C18柱(150mm×4.6mm,5μm)为色谱柱,乙睛-水(20:80,V/V,含0.5‰甲酸)为流动相,流速1mL/min,检测波长为228nm。结果表明:马尿酸在0.1～500μg/mL质量浓度范围内线性关系良好,相关系数r=0.9999;平均回收率为89.77%～99.57%,RSD为0.01%～1.52%。不同的ACE抑制剂检测结果证明该方法操作简便快速、重现性好、准确度高,可以作为ACE抑制剂体外活性的检测方法。     

我国豆酱血管紧张素转换酶抑制活性的比较

文章对我国三种市售豆酱的血管紧张素转换酶(ACE)抑制活性及其主要化学组成进行比较分析,所试样品的IC50值分别为1.373、0.876和1.691 mg/mL,活性最高样品中的多肽含量为24.09g/100g dry matter,不同样品间多肽分布无明显差异。样品的ACE抑制活性应为多种活性物质综合作用的结果,对其中ACE抑制剂构效关系的研究可为我国豆酱功能性的研发提供指导。     

酶解玉米蛋白制备降血压肽的研究

以玉米蛋白粉为原料,选用7种蛋白酶分别进行单一酶和复合酶水解生产玉米蛋白降血压肽,用Cushman紫外分光光度法测定水解液的ACE抑制活性。结果表明,碱性蛋白酶Alcalase2.4L水解液具有最大的ACE抑制率,水解条件优化实验确定最适pH为8.0,温度为55～60℃,底物浓度为2.5%,加酶量为48AU/kg。水解度15.96%时所得水解物对ACE抑制作用最强,IC50为0.125mg/mL。      

酶解玉米蛋白制备降血压肽的研究

以玉米蛋白粉为原料,选用7种蛋白酶分别进行单一酶和复合酶水解生产玉米蛋白降血压肽,用Cushman紫外分光光度法测定水解液的ACE抑制活性。结果表明,碱性蛋白酶Alcalase2.4L水解液具有最大的ACE抑制率,水解条件优化实验确定最适pH为8.0,温度为55～60℃,底物浓度为2.5%,加酶量为48AU/kg。水解度15.96%时所得水解物对ACE抑制作用最强,IC50为0.125mg/mL。     

发酵乳中血管紧张素转换酶抑制剂的分离与鉴定

用瑞士乳杆菌生产具有抑制血管紧张素转换酶(ACE)活性的发酵乳并从其中分离血管紧张素转换酶抑制剂(ACEI)。脱脂乳经灭菌后,接种4%(V/V)的发酵剂,37℃培养24h,获得抑制ACE活性较高的发酵乳。对此发酵乳的乳清进行超滤、上海732阳离子树脂交换、SephadexG-15凝胶过滤和HPLC分步纯化,最终得到两种起主要作用的ACEI肽。经氨基酸分析和液相-质谱分析,这两种肽的氨基酸序列分别为:Phe-Pro(IC50:12.05μmol/L)和Ala-Glu-Glu(IC50:12.42μmol/L)。