槲皮素与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了槲皮素(Qct)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,Qct对BSA的荧光强度产生了静态猝灭。在此基础上计算了二者相互作用的结合常数及结合热力学参数等,结果表明该反应是自发进行的且相互作用力主要为氢键和范德华力。根据位点竞争实验确定了Qct在BSA上的主要结合位置为SiteⅠ。最后利用圆二色谱探讨了Qct对BSA构象的改变。     

光谱法研究羟喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,采用光谱法研究了羟喜树碱（HCPT）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,计算了不同温度下的结合常数及ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等热力学参数。结果表明,HCPT对BSA的猝灭是由于形成HCPT-BSA复合物而引起的静态猝灭;ΔHθ（-35.91kJ.mol-1）和ΔSθ（-24.30J.mol-1.K-1）的值表明氢键和范德华力在HCPT-BSA的结合中起主要作用;圆二色谱和三维荧光光谱表明,在与HCPT结合后,BSA中的α-螺旋含量减少、微环境和二级结构均发生改变。     

乙基麦芽酚与牛血清白蛋白相互作用的研究

目的用荧光光谱法研究了水溶液中乙基麦芽酚(Ethylmatol)与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应。方法:在容量瓶中依次加入BSA,Ethylmaltol及B-R缓冲溶液,室温发应30min,以286nm为激发波长,在荧光光度计上扫描200-800nm波长范围内的发射光谱。结果:二者以摩尔比1:1牢固结合,其平衡常数为K=2.05×104L.mol~(-1),结合点数约等于1,两者之间的作用力主要为疏水作用力。结论:乙基麦芽酚与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的荧光静态猝灭过程。     

氟氯氰菊酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

应用光谱手段研究了在pH值7.4的牛理酸度条件下氟氯氰菊酯(CF)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.测定了不同温度下的猝灭常数,证实了在0.35～4.16 μmol/L的浓度范围内氟氯氰菊酯对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(△H)和熵变(△S)值推断氟氯氰菊酯与BSA之间主要靠疏水作用力结合,生成自由能变△G小于0,表明此作用过程是一个自发过程.结合过程中BSA构象的变化通过同步荧光和圆二色谱实验得以证实.圆二色谱实验的结果显示BSA中的α-螺旋结构损失了,说明其微环境及构象均发生了变化.     

替加氟与牛血清白蛋白相互作用的研究

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱法、圆二色谱法和三维荧光光谱法研究替加氟(TGF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,替加氟使牛血清白蛋白的荧光强度发生了静态猝灭。根据修正的Stern-Vol mer方程,在292 K、298 K、304 K、310 K下,替加氟与牛血清白蛋白的有效猝灭常数分别为2.279×104L.mol-1、1.405×104L.mol-1、7.244×103L.mol-1和6.348×103L.mol-1。猝灭过程的ΔH和ΔS分别为-55.00 kJ.mol-1和-105.17 J.mol-1.K-1,表明范德华力和氢键是维持复合物TGF-BSA稳定的主要作用力。圆二色谱和三维荧光光谱分析发现,替加氟使牛血清白蛋白的α-螺旋结构含量减少,导致部分蛋白质肽链发生解旋,牛血清白蛋白分子的构象和所处的微环境发生了一定程度的变化。     

对硝基氯苯与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱等方法研究了在不同温度下,对硝基氯苯(PCNB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为。试验发现,PCNB对BSA有较强的荧光猝灭作用。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程及热力学方程分别处理试验数据,发现BSA与PCNB发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,得到了它们相互作用的生成常数KLB(1.557×104L/mol)、热力学参数(ΔHθ=-89.962kJ/mol,ΔSθ=-217.98J/K,ΔGθ=-23.93kJ/mol)和结合位点数(1.080)等。位点竞争实验结果显示PCNB与BSA的作用位置主要在BSA的SiteⅠ(Sub-domainⅡA)位。证明二者主要靠氢键和范德华力结合,同时用三维荧光光谱及同步荧光光谱法探讨了PCNB对BSA构象的影响,为研究PCNB的毒性和生物学效应提供了重要信息。     

光谱法研究喹啉黄与牛血清白蛋白的相互作用及金属离子的影响

偶氮类人工合成色素喹啉黄影响儿童智力发育,被美国、欧盟等国家在食品中禁用。采用荧光和紫外光谱法研究了模拟生理条件下,喹啉黄与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制及常见金属离子(Cu~(2+)、Zn~(2+)、Mg~(2+))对BSA-喹啉黄体系的影响。实验结果表明,在金属离子存在下,喹啉黄对BSA的猝灭过程仍为静态猝灭,但作用力强弱有所变化,Mg~(2+)的参与未改变喹啉黄与BSA之间的主要作用力,Zn~(2+)、Cu~(2+)的参与使两者之间的作用力由范德华力转变为静电作用力和疏水作用力。     

穿心莲内酯与牛血清白蛋白间相互作用的光谱法研究

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了穿心莲内酯(ANDRO)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,ANDRO对BSA的荧光猝灭作用是一种静态猝灭过程,在生理条件下二者约以1∶1相结合形成复合物。在不同温度下得到ANDRO与BSA间结合反应的平衡常数,并与通过紫外-可见吸收光谱法得到的结合常数进行对照,证明结论可靠。根据F rster非辐射能量转移理论,求算了相互作用体系中给体与受体间的距离为4.37 nm,并通过体系热力学参数推出ANDRO与BSA间主要为疏水作用力。最后利用同步荧光光谱探讨了ANDRO对BSA构象的改变,并讨论了几种金属离子对ANDRO-BSA相互作用体系的影响。     

荧光光谱法研究盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及常见金属离子对盐酸二甲双胍和BSA相互作用的影响。在λex=282nm、λem=340nm的条件下,测定了不同温度下盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭光谱以及铜离子、镁离子存在下的荧光猝灭光谱。根据Stern-Volmer方程求得563K、567K、571K时盐酸二甲双胍与BSA相互作用的动态猝灭常数KSV分别为7.212L·mol-1、7.926L·mol-1、9.227L·mol-1,动态猝灭速率常数Kq分别为7.212×108 L·mol-1·s-1、7.926×108 L·mol-1·s-1、9.227×108 L·mol-1·s-1,相互作用的热力学参数ΔG、ΔH、ΔS的平均值分别为-5.32kJ·mol-1、23.95kJ·mol-1、95.64J·mol-1·K-1,结合常数Ka分别为3.75L·mol-1、4.90L·mol-1、12.63L·mol-1,结合位点数n的平均值为0.9206,在金属离子存在下,KSV和Ka均降低。表明,盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭为动态猝灭且二者之间的相互作用力为疏水作用力,金属离子的存在不利于盐酸二甲双胍与BSA的结合,削弱了盐酸二甲双胍与BSA的相互作用。     

荧光光谱研究吡虫啉与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了农药吡虫啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,农药分子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。测定了不同温度下该反应的表观结合常数KA、结合位点数n及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是自由能降低的自发分子间作用过程,农药分子与BSA之间以氢键和范德华作用力为主;根据F rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r与能量转移效率E;并用同步荧光技术考察了农药分子对BSA构象的影响。     

氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白结合的理论研究

在HF/6-31G水平对12种氟喹诺酮类药物分子进行量子化学计算,用ALOGPS 2.1程序计算了它们的正辛醇/水分配系数logP。相关性分析表明,氟喹诺酮与牛血清白蛋（BSA）主要靠静电作用相结合。通过多元线性回归建立了氟喹诺酮与BSA结合作用的定量构效关系（QSAR）模型。     

黄连素与牛血清白蛋白及牛血红蛋白的相互作用研究

文章运用紫外-可见吸收光谱(UV-Vis)和傅立叶红外光谱(FT-IR)研究了生理pH条件下黄连素与牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,简称BSA)及牛血红蛋白(Bovine hemoglobin,简称BHb)的相互作用,求算了黄连素与BSA及BHb结合的结合常数,研究了药物黄连素对BSA和BHb二级结构的影响。     

牛血清白蛋白与萘酚绿B相互作用的研究

研究了牛血清白蛋白与萘酚绿B的相互作用.结果发现,50℃时在pH=1.64的Britton-Robinson缓冲溶液中,萘酚绿B会发生褪色;随着牛血清白蛋白的加入,萘酚绿B褪色反应受到抑制,并且体系的吸光度与蛋白质的浓度呈线性关系.对牛血清白蛋白与萘酚绿B作用机理进行了初步讨论,认为主要作用力为静电引力.     

二酰胺类杀虫剂与牛血清白蛋白相互作用研究

氯虫苯甲酰胺(Chlo)、氟虫双酰胺(Flu)和氰虫苯甲酰胺(Cyan)是目前广泛使用的新型二酰胺类杀虫剂,作用于昆虫体内的鱼尼丁受体。文章利用荧光光谱对三种二酰胺类杀虫剂(DMs)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用进行研究。结果表明,一分子的DMs与一分子的BSA结合,形成复合物,淬灭了BSA的内源荧光,疏水作用是DMs和BSA相互结合的主要驱动力。     

牛血清蛋白与肉桂酸和阿魏酸的相互作用研究

采用亲和毛细管电泳法,研究了牛血清蛋白(BSA)与两种结构相似的羧酸类化合物肉桂酸(CA)和阿魏酸(FA)间的相互作用。采用淌度比计算得到25℃时CA与FA的结合常数分别为3.5318×104L/mol、8.0158×104L/mol,并根据不同温度的结合常数计算了ΔS、ΔH、ΔG等热力学参数。热力学参数表明,CA、FA与BSA体系间的相互作用力以氢键作用力和范德华作用力为主。     

胆红素与牛血清白蛋白低亲合力相互作用的研究

用核磁方法和Langmuir吸附等温方程研究了水溶液中胆红素(BR)与牛血清白蛋白(BSA)的低亲合力相互结合反应,并测定了最大结合中心数目(n)、推断了络合物的络合常数(K)。     

光谱法研究氟虫腈与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理亲件下,采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了氟虫腈与牛血清白蛋白的相互作用.结果表明,氟虫腈对牛血清白蛋白的内源荧光有一定的猝灭作用,由Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程分析处理实验数据,得到了结合作用的平衡常数、结合反应的热力学参数、结合位王、结合作用力类型等.     

香草醛与牛血清蛋白的相互作用研究

运用紫外-可见吸收光谱(UV-Vis)和傅立叶红外光谱(FT-IR)研究了生理pH条件下香草醛与牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,简称BSA)的相互作用以及Cr3+对香草醛与BSA的相互作用的影响,并求出了香草醛与BSA结合的结合常数,研究了Cr3+对香草醛与BSA的结合常数的影响,探讨了香草醛对BSA的二级结构的影响。