微波处理对豆粕胶黏剂性能影响的研究

采用微波对豆粕粉进行处理制备胶合性能良好的豆粕胶黏剂,通过单因素试验探究微波功率、微波时间、豆粕粉质量分数对胶黏剂的黏度、干剪切强度和固形物含量的影响,并通过正交试验确定微波处理豆粕粉制备胶黏剂的最佳工艺条件,采用傅里叶红外光谱(FT-IR)、扫描电子显微镜探究微波处理对大豆蛋白分子结构和形态的影响。结果表明:微波处理豆粕粉使其中的大豆蛋白分子结构遭到破坏,暴露出内部的极性与非极性基团,暴露的基团通过氢键、静电相互作用等形成分子聚集体,增加了胶合强度;同时得到微波处理豆粕粉制备胶黏剂的最佳工艺条件为微波功率300 W、微波时间3 min、豆粕粉质量分数25%,在此条件下豆粕胶黏剂的干剪切强度为1. 61 MPa、黏度为924 MPa·s、固形物含量23. 05%。     

汽爆豆粕对小麦面团及饼干品质特性的影响

为研究汽爆对豆粕的成分变化以及汽爆豆粕粉对小麦面团及饼干品质特性的影响,测定汽爆前后豆粕粉植酸含量和DPPH自由基清除率。将汽爆豆粕粉按不同比例添加到小麦面粉中,对混合粉溶剂保持力、面团和饼干质构特性、饼干色差值以及饼干碳水化合物水解度进行分析。结果表明,豆粕经汽爆处理后,植酸含量下降了33.93%,DPPH自由基清除率提高了68.80%;添加适量的汽爆豆粕粉（添加量＜30%）可以有效维持和改善小麦面团质构特性,饼干的硬度、颜色以及碳水化合物水解率。     

仔猪颗粒料中豆粕最适粉碎粒度的研究

探讨生产条件下不同豆粕粉碎粒度对颗粒饲料的质量、生产效率、能耗和仔猪消化率的影响,确定豆粕在仔猪颗粒料生产中最适粉碎粒度.试验选用筛孔孔径为1.0、1.5、1.5+2.0、2.0 mm的筛片组合对豆粕进行粉碎获得粒度为450、540、683、827 μm的豆粕,然后经过混合制粒.评价粉状配合饲料和颗粒料的质量,分析粉碎和制粒过程中生产效率和单位产量电耗,并进行仔猪消化试验研究粒度对消化率的影响.结果表明,随粒度提高,混合均匀度(CV值)呈一次线性或二次曲线增高(P＜0.05),粒度为450 μm和540 μm时饲料混合均匀度最好;粒度的提高显著的降低了颗粒料的硬度和稳定度(PDI)(P＜0.05),但对颗粒料的含粉率无影响(P＞0.05);随豆粕粉碎粒度的增加,各粒度组之间粉碎过程生产效率显著提高(P＜0.05),粉碎单位产量电耗明显降低,但对于制粒过程却没有影响(P＞0.05);粒度对颗粒料的干物质消化率、有机物质消化率均无影响(P＞0.05),但对蛋白质消化率、能量消化率影响明显(P＜0.05).因此,540 μm为仔猪颗粒料中豆粕的最适粉碎粒度,即1.5 mm筛孔孔径为粉碎豆粕的最佳筛片孔径.     

浓香型大曲酒丢糟综合利用第3报——丢糟粉用于酯化液发酵液窖泥生产的研究

在原优选的2~#丢槽粉应用研究的基础上,作者采用单因子试验比较法,将2~#丢糟粉按10％～50％的不同比例分别制酯化液、发酵液、并用于酿酒生产对照试验。结果表明,用20％制酯化液,30％制发酵液的效果能显著提高酒质。还将该粉以不同比例添加到人工窖泥中,效果以8％～10％的比例最优。作者最后指出,在串香过程中添加酯化液和发酵液能大大提高总酸含量。(陆月霜)     

高效液相色谱测定脱脂豆粕中嘌呤含量

为检测脱脂豆粕中嘌呤含量,利用高氯酸水解豆粕样品中的核酸,采用高效液相色谱法测定豆粕粉中嘌呤含量。测定结果表明:色谱柱为Ultimate AQ-C18(4.6 mm×250 mm,5μm);柱温25℃,进样量10μL,流速1.0mL/mim,紫外检测器波长254 nm;流动相为水、冰乙酸、四丁基氢氧化铵以997∶1.5∶1.5的比例混合,再与无水甲醇以99∶1混合。以此方法测定的腺嘌呤、鸟嘌呤、黄嘌呤、次黄嘌呤的精密度RSD分别为0.31%,0.27%,0.50%,0.41%;回收率分别为89.00%,86.90%,88.10%,81.30%。通过此方法测定脱脂豆粕粉中的嘌呤含量为253.0 mg/100g。     

去皮豆粕的生产与应用

在大豆浸出制油过程中,通过增加脱皮工艺,可得到高蛋白去皮豆粕.将豆粕与收集的豆皮分别粉碎后,把豆皮按需添加至去皮豆粕中,可得到不同粗蛋白(CP)含量的的等级豆粕.影响脱皮效果的因素主要有干燥温度、破碎辊间隙、吸风量、豆皮筛网规格等.高蛋白豆粕比普通豆粕具有较高的营养与使用价值,随着饲料工业的发展,我国高蛋白豆粕在饲料中所占比例将逐步增加.     

豆粕粉碎粒度对肉鸡颗粒饲料质量及养分利用率的影响

选用直径1.5、2.0、2.5mm的3种规格的筛片对豆粕进行粉碎,得到豆粕的质量几何平均粒度分别为505.34、637.32、716.80μm,然后制成肉鸡颗粒料,比较颗粒料间的质量,分析粉碎和制粒过程中生产效率和单位产量电耗,并且进行代谢试验研究粒度对营养利用率的影响.试验结果表明:选用1.5mm直径筛片粉碎豆粕生产的颗粒料硬度和稳定度(PDI)均高于(P＜0.05)2.0mm和2.5mm直径组,但含粉率没有差异(P＞0.05).1.5mm筛片进行粉碎豆粕的单位产量电耗明显高于2,0mm和2.5mm直径组(P＜0.05),但制粒的单位产量电耗2.5mm组最低,2.0mm筛片组综合生产成本最低.1.5mm和2.0mm筛片组CP的代谢率显著高于2.5mm筛片组(P＜0.05).豆粕粉碎粒度对肉鸡的OM、DM、GE代谢率和代谢能(ME)均没有影响(P＞0.05).孔径为2.0mm的筛片为生产粒径为3.2mm的肉鸡颗粒料的最佳筛片筛孔孔径.     

近红外在线监测技术在豆粕加工企业的应用案例

介绍了近红外在线监测技术应用于豆粕加工企业的案列,首先建立优化的豆粕定量模型,豆粕的水分、蛋白质、残油模型的交互检验标准偏差(SECV)分别为0.085、0.178、0.030,然后将该豆粕模型应用于豆粕生产过程监控、产品品质管控、产品发货质量控制3个关键环节:在生产过程监控,根据豆粕模型的测量趋势图监控生产过程运行的正常与否,以及将测量结果转化为4～20mA电流信号接入前端分布式控制系统实现闭环控制;在生产品质管控中,通过实时测量豆粕中的蛋白质、水分、残油指标,对其关键质量控制点进行实时监控,以便及时发现问题,减小不合格品带来的损失;在最终端的包装发货环节,可以对最终出厂的豆粕产品进行质量检验控制,确保输出合格的产品到客户端。该技术的应用,能有效地帮助豆粕加工企业实现从产品生产过程到成品品质整个环节的品质快速监控与分析,提升企业的管理水平。     

冻藏对非发酵面团水分状态及冰晶形态的影响

为明确不同搅拌时间及冻藏过程中,非发酵冷冻面团中水分的状态及分布情况,采用低场核磁共振技术(LF-NMR)测定粉质仪和面过程中面团及其冻藏后的水分结合状态及比例的变化情况.结果表明:在面团搅拌过程中,刚离开500 BU时的面团中强结合水比例(A21)最高,弱结合水比例(A22)最低,水分结合状态最好,面筋充分水合.不同...     

基于响应面法分析菌比和辅料对发酵麸皮多糖含量的影响

本实验旨在以Plackett-Burman设计和响应面法探讨菌种比例和辅料对发酵麸皮中多糖含量的影响,为麸皮深加工利用提供了科学依据。Plackett-Burman实验结果表明,豆粕粉添加量、玉米粉添加量和酿酒酵母接种量三个因素显著(p<0.05)影响发酵产物中多糖含量;进一步利用响应面法建立二次多项数学模型,曲面回归方程拟合性良好。优化得到菌种比例和辅料添加量为:发酵总体系为100%,双菌总接种量10%(酿酒酵母接种量6.73%,枯草芽孢杆菌接种量3.27%),固态培养基由40.23%麸皮、4.66%豆粕粉和5.11%玉米粉组成,料水比1:1。在此优化条件下,发酵麸皮中多糖含量可达55.92 mg/g,与预测值55.15 mg/g相近。     

酸性α-淀粉酶基因在枯草芽孢杆菌中的高效表达

酸性α-淀粉酶是发酵行业用量最大的酶类,为了实现酸性α-淀粉酶基因的高效表达,将本实验室已经克隆得到的去信号肽的酸性α-淀粉酶基因在枯草芽孢杆菌WB600宿主中进行表达,成功的构建了表达菌株pHT43-amy/WB600。在初始菌浓度OD600为0.8时加入终浓度为0.9 mmol/L的IPTG,诱导6 h的条件下测得酶活力为1 230 U/mL,又由于宿主菌WB600外分泌蛋白较少,因此具有明显的生产优势。     

枯草杆菌BF—7658变异菌株K211的选育

<正> 细菌α-淀粉酶由于在酿造、发酵、饴糖、印染行业中的广泛应用,它已成为我国主要酶制剂产品之一。但近年来不少生产厂家常因噬菌体感染,菌种退化等原因,不仅生产上不去,而且在生产水平的提高方面也受到一定影响。为此,我们开展了旨在提高α-淀粉酶生产菌种产酶活力的研究工作。     

极端嗜热酸性α-淀粉酶PFA在枯草芽孢杆菌中的高效分泌表达

为探索极端嗜热酸性α-淀粉酶PFA在枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis WB600）中的高效分泌表达条件,对来源于枯草芽孢杆菌的9?种Sec分泌途径信号肽进行筛选,结果显示信号肽YfkN的引导分泌效率最高。在此基础上,为进一步优化PFA的分泌表达,对信号肽YfkN的Ile3和Gln4进行饱和突变,并比较不同突变体的引导分泌效率。结果表明突变体I3G/Q4R的引导分泌效率最高,重组枯草芽孢杆菌的胞外α-淀粉酶活力高达715?U/mL。重组α-淀粉酶PFA的最适反应pH值为5.0,最适反应温度为100?℃,于100?℃的半衰期长达13?h,并且不依赖于Ca2＋。结果表明,采用信号肽I3G/Q4R,极端嗜热酸性α-淀粉酶PFA能够在枯草芽孢杆菌中高效分泌表达,这有利于其在淀粉液化工艺中的应用。     

中温α-淀粉酶高产菌株的选育及其粗酶性质

以从自然界中筛选的野生芽孢杆菌XLG-1为出发菌株,通过紫外线诱变及紫外线-氯化锂复合诱变筛选出高产中温α-淀粉酶的优异菌株XLG-51,经鉴定为枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)。初步研究了其所产的α-淀粉酶的酶学性质:通过SDS-starch-PAGE电泳与酶谱分析得该酶分子质量为60 ku左右,最适作用温度为60℃,最适作用pH范围为5.0～6.5,且在最适条件下具有较强的稳定性。以该菌株为生产菌进行5 L罐发酵实验,产酶达5298 U/mL。     

嗜热酸性普鲁兰水解酶Ⅲ的高效分泌表达及其酶学性质

本文探索了嗜热酸性普鲁兰水解酶Ⅲ Tk-PUL在枯草芽孢杆菌表达系统中的高效分泌表达条件,并对重组Tk-PUL的酶学性质进行了初步研究。通过构建Tk-PUL分泌表达信号肽筛选库,并结合高通量筛选方法,确定引导Tk-PUL在枯草芽孢杆菌中高效分泌表达的信号肽。结果表明,在信号肽AmyE的引导下,重组Tk-PUL在枯草芽孢杆菌表达系统中高效分泌表达。Tk-PUL属于单结构域双功能酶,同时具有α-淀粉酶活性和普鲁兰酶活性。重组Tk-PUL的α-淀粉酶活性的最适反应pH为4.5,最适反应温度为100℃,对应的绝对酶活为54.08 U/mg,于100℃的半衰期约为2 h。重组Tk-PUL的普鲁兰酶活性的最适反应pH为4.5,最适反应温度为100℃,对应的绝对酶活为110.39 U/mg,于100℃的半衰期约为2 h。本研究为Tk-PUL在淀粉酶法制糖工业中的应用奠定了基础。     

PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF AN α-AMYLASE INHIBITOR FROM RYE (SECALE CEREALE) FLOUR

An α-amylase inhibitor from rye (Secale cereale) flour has been purified to homogeneity by extraction with 70% ethanol, ammonium sulfate fractionation and column chromatography on DEAE- and CM-cellulose. The isoelectric point was pH 5.8, and the molecular weight 28,000 by polyacrylamide gel electrophoresis with different gel concentrations and 27,000 by sedimentation equilibrium centrifugation. Under denaturating conditions the molecular weight was about 14,000, indicating two subunits identical in size. The inhibitor was active towards human salivary and hog pancreatic α-amylases but inactive towards Bacillus subtilis and Aspergillus oryzae α-amylases. The pH optimum for the reaction between the rye inhibitor and human salivary α-amylase was 6.0. The inhibitor did not change activity when exposed to pH 2 (0.01M HCl), but prolonged digestion by trypsin destroyed the inhibitor. The rye α-amylase inhibitor lost about 80% of its activity after 10 min at 100°C.     

Amylase, β-Glucanase and Protease Activities from a Mutant of Bacillus subtilis

Enzymes in the shake culture of a mutant of Bacillus subtilis developed mainly during the stationary phase of growth. Extracellular α-amylase and protease activities increased and then declined to relatively low levels after 48 h of incubation while the β-glucanase activity remained high. The production of extracellular proteolytic activity commenced only when the low molecular weight nitrogen source in the medium was completely consumed. Enzymes were fractionated by ionexchange chromatography and the molecular weights of β-glucanase, α-amylase, protease I and protease II were estimated by gel filtration to be 1.3 × 10⁴, 3.2 × 10⁴, 6.3 × 10³ and 2.0 × 10⁴, respectively. The β-glucanase and α-amylase showed maximum activities at around pH 7, but the two proteases had different pH optima (pH 6–7 and 8.5, respectively). The presence of proteolytic activity in the enzyme preparation had a significant effect on the stability of the β-glucanase and the α-amylase at 65°C.     

透明颤菌vgb基因在地衣芽孢杆菌中表达用于改良α-淀粉酶生产菌株

地衣芽孢杆菌高温α-淀粉酶是淀粉加工与食品发酵工业上关键酶制剂之一。为了降低高温α-淀粉酶生产过程中所需要的高溶氧水平对设备的要求,进一步提高α-淀粉酶的生产性能,本研究构建同源整合载体pAX01-sacB-vgb,在地衣芽孢杆菌(B.licheniforms)CICC 10181染色体中表达增强摄氧的透明颤菌血红蛋白基因(Vitreoscilla hemoglobin gene,vgb)。发酵实验结果表明,在同等溶氧条件下,重组菌比野生菌生物量提高了45.8%,高温α-淀粉酶酶活提高了116.7%,具有良好的工业应用前景。     

南瓜多糖抑制α-淀粉酶及抑菌活性的研究

研究了南瓜多糖对α-淀粉酶活性的抑制效果及其抗菌性。结果表明:南瓜多糖对α-淀粉酶活力的抑制作用较弱;热水提取的南瓜多糖抗菌活性较高,并且对大肠杆菌的抑制作用强于枯草芽孢杆菌,但是对黄曲霉和黑曲霉没有抑制性。     

PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF AN α-AMYLASE INHIBITOR FROM MAISE (ZEA MAIZE)

α-Amylase inhibitor is presented in maize seeds. It is a protein as indicated by precipitation with ammonium sulfate and trichloroacetic acid, denaturation by heat, digestion with proteases and by dye-staining. It was purified to homogeneity by ammonium sulfate precipitation and Sephadex G-75 gel filtration. It had an apparent molecular weight of 29,600 and did not contain any carbohydrate. Its properties differed from those of previously reported α-amylase inhibitors, since it was active against α-amylase of maize, produced during germination as well as against Bacillus subtilis α-amylase. It was also active against α-amylase from the insects Tribolium castaneum, Sitophilus zeamais and Rhyzopertha dominica, but it was inactive against α-amylase from human saliva, hog pancreas, Aspergillus oryzae, wheat, rye, barley, triticale, and sorghum. It was stable for 5 min at 96°C at pH 7. Maximal inhibition required at least 10 min of preincubation with the enzyme at pH 6.8 and 257deg;C. Polyacrylamide gel electrophoresis gave three protein bands, but only one was obtained in S.D.S. and mercaptoethanol.