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1.
The effect of chemical agents (salt, nitrate, ascorbic acid and glucose) and water activity (aw) on pork muscle and adipose subcutaneous tissue upases and esterases has been studied. In muscle, salt above 20 g/L strongly inhibited neutral lipase and acid esterase but activated acid lipase. In adipose subcutaneous tissue, 7.5 g/L salt inhibited basic lipase and strongly inhibited acid esterase (around 40% recovery). Nitrate, ascorbic acid and glucose had a negligible or slightly inhibitory effect. A decrease in muscle aw affected both neutral and basic lipase down to negligible activities at aw=0.80. A decrease in adipose tissue aw (down to 0.66) affected both acid and neutral esterase (around 40 and 65% of recovered enzyme activity, respectively). An in-vitro study representing three stages of the dry-curing process revealed that muscle acid lipase and acid esterase might play an important role throughout the process, whereas the rest of the studied enzymes in muscle would be less important. Neutral lipase might be the most important enzyme in the subcutaneous adipose tissue lipolysis of dry-cured ham.`
Der Einfluß von Pökelhilfsstoffen und Wasseraktivität auf die Lipase-Aktivität in Muskeln und Fettgewebe von Schweinefleisch
Zusammenfassung Die Wirkung von Pökelhilfsstoffen (Salz, Nitrat, Ascorbinsäure und Glucose) und der Wasseraktivität auf die Lipase- und Esterase-Aktivität im Fettgewebe von Schweinefleisch wurde untersucht. Salz (20 g/L Lösung) hemmt die neutrale Lipase und saure Esterase sehr stark, während sie die saure Lipase fördert. In Fettgewebe hemmt Salz (7,5 g/L) die basische Lipase und die neutrale Esterase sehr stark (ca. 40%). Die Enzym-Aktivität wird von Nitrat, Ascorbinsäure und Glucose nicht beeinflußt. Bei Abnahme der Wasseraktivität (aw=0,99–0,80) im Fleisch wird die Aktivität der neutralen und basischen Lipase sehr stark gehemmt. Bei Abnahme der Wasseraktivität (aw=0,66) im Fettgewebe werden die Aktivitäten der sauren und der neutralen Esterase um ca. 40 und 65% verringert. Eine Untersuchung in vitro mit den drei Phasen des Reifens zeigt, daß die saure Lipase und die saure Esterase insgesamt in Fleisch eine wichtige Rolle spielen. Im Fettgewebe war die neutrale Lipase-Aktivität ca. 100%.
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2.
Summary Eleven commercially available lipase preparations of microbial and animal origin were screened for enantiomer resolution of R,S-2-octanol by esterification with dodecanoic acid in heptane. The influence of temperature, substrate/enzyme ratio and reaction time was studied. Among the lipases used, three microbial (2212 D, Röhm,Aspergillus niger; MY, Meito Sangyo,Candida cylindracea; S 80000, Gist-Brocades,Rhizopus arrhizus) and three porcine pancreas lipases (MKC, Sigma, Röhm) showed the highest rates of ester formation (13%–67%), in which (R)-(–)-2-octanol was predominantly selected by the enzymes. Quantitative capillary gas chromatography (HRGC) revealed ee values for the ester, ranging from 10% to 83%. Enantioselectivity was influenced, in part, by the temperature used. For microbial lipases, increasing the temperature led to a decrease of the enantioselectivity, whereas at 40 °C and 70 °C similar ee values were observed for porcine pancreas lipases.
Einsatz von Lipasen zur Enantiomerentrennung von R,S-2-Octanol durch Veresterung in organischem Medium
Zusammenfassung Elf handelsiibliche Lipase-Präparate mikrobiellen und tierischen Ursprungs wurden zur Enantiomerentrennung von R,S-2-Octanol durch Veresterung mit Dodecansäure in Heptan untersucht. Der Einfluß von Temperatur, Substrat-/Enzymverhältnis und Reaktionszeit auf Esterbildung und Enantioselektivität wurde überprüft. Unter diesen Lipasen zeigten drei mikrobielle Enzyme (2212 D, Röhm,Aspergillus niger; MY, Meito Sangyo,Candida cylindracea; S 80000, Gist-Brocades,Rhizopus arrhizus) und drei Schweinepankreas-Lipasen (MKC; Sigma; Röhm) die höchsten Esterbildungsraten (13%–67%) bei vorwiegender Selektivität für (R)-(–)-2-Octanol. Die capillargaschromatographisch ermittelten ee-Werte variierten zwischen 10 bis 83%. Die Enantioselektivität wurde teilweise durch die Temperatur beeinflußt; bei den mikrobiellen Lipasen führte eine Temperaturerhöhung zur Abnahme der Enantioselektivität, während bei den Pankreas-Lipasen bei 40 °C und 70 °C ähnliche ee-Werte festgestellt wurden.
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3.
Summary The effectiveness of a number of solubilizing agents upon the extraction of apple lipoxygenase clearly demonstrated its membrane-bound nature. Triton X-100 (1% v/v) and sodium cholate (75 mM) proved most useful. Also, during subsequent purification procedures a suitable detergent (Triton X-100) had to be included to prevent aggregation phenomena, indicating the integral character of the enzyme.Partial purification of a lipoxygenase extract from apples was achieved by gel filtration on Sephadex G-50 and Sephacryl S-300 sf. Ion-exchange chromatography and affinity chromatography proved to be of little success.Some characteristics of the partially purified lipoxygenase were determined. The enzyme showed optimal activity at pH 6.9 and preferably peroxidized free linoleic acid. Apparent molecular weight (206,000 dalton) and Stokes' radius (51.5 Å) indicated a strong association with a substantial amount of Triton X-100.
Solubilisierung, partielle Reinigung und Eigenschaften von Lipoxygenase aus Äpfeln
Zusammenfassung Die Wirksamkeit einer Anzahl lösender Agentien auf die Extraktion von Apfel-lipoxygenase zeigt deutlich ihre membrangebundene Natur. Es stellt sich heraus, daß Triton X-100 (1% v/v) und Natriumcholat (75 mM) am wirksamsten sind. Auch während der darauffolgenden Reinigung mußte ein geeignetes Detergens (Triton X-100) hinzugefügt werden, um Aggregations-Phänomene zu verhindern. Dieses zeigt den integralen Charaketer des Enzyms.Partielle Reinigung eines lipoxygenasehaltigen Extraktes aus Äpfeln wurde durch Gelfiltration über Sephadex G-50 and Sephacryl S-300 sf erreicht. Ionenaustausch-und Affinitäts-Chromatographie waren nicht sehr erfolgreich.Es wurden einige Eigenschaften der teilweise gereinigten Lipoxygenase untersucht. Das Enzym zeigte optimale Aktivität bei pH 6,9 and oxidierte vorwiegend freie Linolsäure. Das scheinbare Molekulargewicht (206000 Dalton) and der Stokes' Radius (51,5 Å) wiesen auf eine starke Bindung mit einer bedeutenden Menge von Triton X-100 hin.
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4.
The influence of temperature and thermal treatments on the endopolygalacturonase activity produced byRhizopus nigricans was studied. The optimum temperature was at 50 °C. The enzymatic preparation also showed the highest endo pattern at this temperature. This endopolygalacturonase showed high thermostability between 90–100 °C and a bimodal behaviour in relation to the thermal treatments, because the enzyme was strongly inactivated at 70 °C. When the enzyme was treated at 90 and 70 °C consecutively, the inactivation at 70 °C was smaller.
Einfluß der verschiedenen thermischen Behandlungen der thermostabilen Endopolygalacturonase vonRhizopus nigricans
Zusammenfassung Es wurde der Einfluß der Temperatur und der thermischen Behandlungen auf die Aktivität der Endopolygalacturonase vonRhizopus nigricans studiert. Hierbei wurde eine optimale Endtemperatur von 50 °C erreicht, wobei das Enzym seinen maximalen Charakter als Endo-Enzym belegt. Diese Endopolygalacturonase zeigt die größte Thermostabilität zwischen 90 °–100 °C und ein bimodales Verhalten, wenn man bedenkt, daß das Enzym bei 70 °C stark inaktiv ist. Wenn das Enzym zweimal hintereinander bei 90 °C und 70 °C behandelt worden ist, hat dies die Konsequenz, daß die Inaktivität bei 70 °C weniger ist.


In memory of Dr. José María Núñez (1959–1990)  相似文献   

5.
    
Zusammen fassung In Proben vomMusculus pectoralis major und in der Schenkelmuskulatur vom Haushuhn wurden die Veränderungen der gesamten freien Aminosäuren des Reststickstoffs und einzelner Reststickstoffsubstanzen während der Lagerung bei 0° C und 20° C verfolgt. Eine nur über eine Lagerzeit von 2 Tagen gehende Versuchsreihe wurde mit etwa 20 Monate alten Tieren (Weißes Leghorn) durchgeführt, die im Januar geschlachtet wurden, sich in der Mauser befanden und durch Picken an den Federkielen ihrer Artgenossen auffielen. Die für Untersuchungen an sterilen Proben über lange Lagerzeiten verwandten Tiere waren etwa 2 Jahre alt, in gutem Ernährungszustand und wurden Ende April geschlachtet.Die Werte für den Gesamtstickstoff und den gesamten Aminostickstoff lagen beim Brustmuskel der Tiere vom April etwas höher als bei den in der Mauser befindlichen Hühnern. Innerhalb eines Tieres waren die Werte für die beiden Stickstoff-Fraktionen und den Reststickstoff in den Schenkelmuskeln jeweils etwas niedriger als im Brustmuskel.Im sterilen weißen Brustmuskel nahm der freie Aminostickstoff in einem Monat bei 0° C von etwa 4 auf 5% des Gesamtstickstoffs zu. Bei 20° C waren die Zunahmen bei übereinstimmenden Lagerzeiten zwei- bis dreimal so groß wie bei 0° C.Die gemischte rote Schenkelmuskulatur enthielt die Mehrzahl der freien Aminosäuren, Taurin und Glutathion in höheren Konzentrationen als die weiße Brustmuskulatur. Dafür war der mengenmäßig sehr viel bedeutsamere Anserin- und Car nosinanteil imMusculus pectoralis major im April mehr als doppelt so hoch als in den Schenkelmuskeln. Bei den Tieren, die sich in der Mauser befanden, war ein großer Teil der freien Aminosäuren in geringeren Konzentrationen vorhanden als bei den Tieren vom April. Auch der Anserin + Carnosinanteil war auf nahezu die Hälfte der Frühjahrswerte abgesunken. In den Schenkelmuskeln war der Rückgang der beiden Dipeptide in Übereinstimmung mit der Erhaltung ihrer biologischen Funktion zu diesem Zeitpunkt nur wenig reduziert.In nicht steril präparierten Proben nahmen die Werte für die meisten ninhydrin-positiven Substanzen bei einer Lagertemperatur von 0° C innerhalb von 48 Std kaum erkennbar zu. Bei einer Lagertemperatur von +20° C war innerhalb von 24 Std in manchen Fällen eine Zunahme feststellbar. Sie ist sicherlich teilweise durch mikrobielle Enzyme bedingt. Das Tryptophan veränderte sich bei beiden Temperaturen nicht merklich.Auch in sterilen Proben vom Brustmuskel blieben die Werte für Tryptophan im Verlauf von einem Monat bei +20 °C und mehr als zwei Monaten bei 0 °C etwa gleich. Alle übrigen Aminosäuren ließen einen mit zunehmender Lagerzeit abnehmenden Anstieg erkennen. Es ergaben sich jedoch keine Anzeichen dafür, daß die bereits am zweiten Lagertag bei Kühlraumtemperatur deutlich werdende Zunahme der Zartheit der Hühnermuskeln mit einem sprunghaften Anstieg der freien Aminosäuren bzw. von Di- und Tripeptiden gekoppelt ist.Die bei der Lagerung von steriler Schenkelmuskulatur gefundenen stark streuenden Meßwerte waren vermutlich durch Unterschiede im Muster der Stickstoffrest-substanzen von Muskel zu Muskel bedingt. Im myoglobinreichenM. sartorius war der Glutathion- und Glutaminsäure + Glutamingehalt wesentlich größer als in den myoglobinärmeren MuskelnM. biceps femoris undM. iliocostalis. Demgegenüber waren die Anserin + Carnosinkonzentrationen im hellrotenM. iliocostalis höher als imM. biceps femoris und noch weit höher als imM. sartorius. Die Werte für Leucin + Isoleucin + Threonin, Serin + Valin, -Alanin, Glycin und Histidin stimmten in den untersuchten Schenkelmuskeln nahezu überein.Von den beiden Guanidinderivaten Kreatin und Kreatinin nahm das Kreatinin bei längeren Lagerzeiten (> 20 Tage bei 0 °C oder > 1 Woche bei +20° C) insbesondere in infizierten Proben etwas zu. Von den uns bekannten untersuchten tertiären Aminen war lediglich das Glycinbetain in allen Proben nachweisbar. Seine Veränderungen erschienen wie auch die einer uns unbekannten Komponente im Verlauf der Lagerung gering.  相似文献   

6.
    
Summary Samples of bovine muscle (post rigor) were frozen at –30 °C at two different rates (1.27 min/°C and 13.10 min/°C) and thawed at different rates between 1.6 (22 °C) and 430 min/°C (0 °C). The activities of the mitochondrial enzymes lipoamide dehydrogenase, citrate synthase, and -hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase were determined in the supernatant of the tissue homogenate in phosphate buffer (total activity) and in the press juice of the intact tissue (activity in the sarcoplasma).The rate of thawing did not show a significant influence on total enzyme activities. In most cases, however, slow thawing caused a greater release of the enzymes from the mitochondria into the sarcoplasmic fluid than fast thawing, this effect being apparently independent of the rate of freezing. The greater damage to mitochondrial membranes upon slow thawing cannot be due to a longer exposure of the muscle cell to increased ionic strength in the non-freezable part of the cell water at the critical· temperature around –3 °C because freezing of muscle samples at -3 °C and incubating them at –3 °C for five days resulted neither in changes of the total enzyme activities nor in a release of the three mitochondrial enzymes.From these results it is concluded that the influence of thawing rate on the damage to muscle mitochondria is probably not due to ionic effects or to recrystallization phenomena in the ice phase.
Lipoamid-dehydrogenase, citratsynthase und -hydroxyacyl-coa-dehydrogenase des skelettmuskelsIX. Einfluß der geschwindigkeit des auftauens von schnell und langsam eingefrorenem rindermuskel auf enzym-aktiviät und subcelluläre verteilung
Zusammenfassung Proben von Rindermuskel (post rigor) wurden bei zwei Gefriergeschwindigkeiten (1,27 min/°C und 13,10 min/°C) auf -30°C eingefroren und mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten zwischen 1,6 (22°C) und 430 min/°C (0°C) aufgetaut. Die Aktivitäten der Mitochondrien-Enzyme Lipoamiddehydrogenase, Citratsynthase und -HydroxyacylCoA-dehydrogenase wurden im Überstand des Gewebehomogenats in Phosphatpuffer (Gesamtaktivität) und im Preßsaft des unzerkleinerten Gewebes (Aktivität im Sarkoplasma) bestimmt.Die Geschwindigkeit des Auftauens hatte keinen signifikanten Einfluß auf die Gesamtaktivität der Enzyme. In der Mehrzahl der Fälle verursachte langsames Auftauen jedoch eine stärkere Freisetzung der Enzyme aus den Muskelmitochondrien in die Flüssigkeit des Sarkoplasmas als schnelles Auftauen, wobei dieser Effekt unabhängig von der Gefriergeschwindigkeit zu sein schien. Die stärkere Schädigung der Mitochondrienmembranen bei langsamem Auftauen kann nicht darauf beruhen, daß die Muskelzelle längere Zeit bei der kritischen Temperatur von etwa -3 °C einer hohen lonenstärke im nicht gefrorenen Teil des Zellwassers ausgsetzt ist, da Einfrieren der Muskelproben bei -3 °C und Inkubation bei -3 °C bis zu 5 Tagen weder zu einer Änderung der Gesamtaktivität noch zu einer Freisetzung der drei Enzyme führte.Aus diesen Resultaten wird gefolgert, daß der Einfluß der Auftaugeschwindigkeit auf die Schädigung von Muskelmitochondrien nicht auf einem Ioneneffekt, aber auch kaum auf Umkristallisations-Phänomenen in der Eisphase beruhen kann.


Diese Arbeit ist Teil der Dissertation von P. Gottesmann (Technische Universität München, 1982). Sie wurde durch Mittel des Bundesministeriums für Jugend, Familie und Gesundheit unterstützt  相似文献   

7.
Zusammenfassung Die Methode von Hänni und Rychener [18] zur Quantifizierung freier Fettsäuren in Lebensmitteln wurde durch Änderungen der Probenbereitung und Einsatz einer Fused Silica Capillaren bei der Gaschromatographie verbessert. Bei der Untersuchung der Lipolyse von Sahne nach Zusatz verschiedener mikrobieller Lipasen wurde die Methode erprobt. Die Bestimmung der freien Fettsäuren wird mit anderen Methoden, die zum Nachweis lipolytischer Vorgänge in Lebensmitteln angewandt werden, vergleichend diskutiert.
Studies on fat deterioration by lipolysis III. Quantification of free fatty acids
Summary The method of Hänni and Rychener [18] for the quantification of free fatty acids in foodstuffs was improved by changes in the preparation of the samples and by the use of a fused silica capillary for the gas chromatography procedure. The new method was tested by studying lipolysis of cream after the addition of different microbial lipases. The value of this method for the demonstration of enzymatic lipolytic activity is discussed and compared with other analytical methods.
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8.
Summary The effect of temperature (30° –40 °C) and pH (6.0–6.8) on the milk clotting activity and immunoreactivity of proteinase fromMucor miehei (Fromase 100 and Fromase 46 TL) and chicken pepsin was investigated. Under these conditions, similar to those used in cheese-making, the immunoreactivity of fungal proteinase is less suppressed than the milk clotting activity by about 15%–25%. In contrast, the immunoreactivity of chicken pepsin is completely maintained even when the milk clotting activity is decreased by up to 25% of its original. The results obtained show that the immunochemical method cannot replace the assay of catalytic activity, where denatured enzyme molecules may be present in the analysed sample. In such cases a different approach must be chosen.
Einfluß von Temperatur und pH auf die Immunreaktivität und Milchgerinnung einiger Lab-Enzyme
Zusammenfassung Gegenstand der Untersuchung war der Einfluß von Temperatur (30° –40 °C) und pH-Wert (6,0–6,8) auf die Milchgerinnung und die Immunreaktivität der Proteinase vonMucor miehei (Fromase 100 und Fromase 46 TL) und des Hühnerpepsins. Unter diesen Bedingungen, die denen der Käseherstellung entsprechen, sinkt die Immunreaktivität der mikrobiellen Proteinase um etwa 15%–25% weniger als ihre Milchgerinnungsaktivität. Das Hühnerpepsin verhält sich grundsätzlich anders: seine Immunreaktivität bleibt voll erhalten, während seine Milchgerinnungsaktivität bis auf 25% sinkt. Daraus ergibt sich, daß die immunchemischen Methoden nicht die Bestimmung der katalytischen Aktivitäten ersetzen können, wenn die Möglichkeit besteht, daß die analysierten Proben auch denaturierte Enzyme enthalten können. In solchen Fällen muß man andere Verfahren wählen.
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9.
    
Zusammenfassung Im Gewebeextrakt und Preßsaft der Brust- und Schenkelmuskulatur des Huhns sowie der Brustmuskulatur von Pute, Gans, Ente und Taube wurde die Aktivität der Aspartat-Aminotransferase (GOT; E.C.2.6.1.1.) und der Alanin-Aminotransferase (GPT; E.C.2.6.1.2.) bestimmt. Die Gesamt-GOT-und GPT-Aktivität war in der dunklen Schenkelmuskulatur des Huhnes signifikant höher als in der hellen Brustmuskulatur. Eine ähnliche Beziehung zwischen Myoglobingehalt und Transaminase-Aktivität bestand auch bei den anderen Geflügelarten. Hühner- und Putenmuskeln wiesen die niedrigsten, Taubenmuskeln die höchsten Transaminase-Aktivitäten auf. Die gesamte GPT-Aktivität in den Muskeln von Huhn und Pute betrug etwa ein Hundertstel der gesamten GOT-Aktivität; in den Muskeln der übrigen Geflügelarten machte die GPT-Aktivität etwa ein Zehntel der GOT-Aktivität aus.In der Muskulatur aller untersuchten Geflügelarten ließen sich durch Elektrophorese zwei GOT-Isozyme nachweisen. Ein Isozym (GOT S ) befand sich im Sarkoplasma, das andere Isozym (GOT M ) war in den Mitochondrien lokalisiert. Die GOT M -Aktivität in Brust- und Schenkelmuskel des Huhns betrug durchschnittlich 65% der gesamten GOT-Aktivität. Bei den übrigen Geflügelarten schien mit steigendem Myoglobingehalt des Brustmuskels die relative GOT M -Aktivität zuzunehmen.Während siebentägiger postmortaler Lagerung von Brust- und Schenkelmuskulatur des Huhns bei 4° C trat keine wesentliche Änderung der gesamten GOT-Aktivität ein. Die niedrige relative GOT M -Aktivität im Muskelpreßsaft nahm während der Lagerung des Muskels nur wenig zu; eine Schädigung der Mitochondrienmembranen tritt daher während der Reifung von Hühnerfleisch nicht ein.
Aminotransferases in the skeletal muscles of poultry
Summary The activity of aspartate aminotransferase (GOT; E.C.2.6.1.1.) and alanine amino-transferase (GPT; E.C.2.6.1.2.) in the breast and thigh muscle of chicken and in the breast muscle of turkey, goose, duck, and pigeon was determined. The total GOT and GPT activity of the red thigh muscle of chicken was significantly higher than that of the white breast muscle. A similar relation between myoglobin content and transaminase activity in breast muscle was found for the other species of poultry. Chicken and turkey muscles showed the lowest, pigeon muscles the highest transaminase activities. The total GPT activity of chicken and turkey muscles was about one-hundredth of the total GOT activity; the GPT activity in muscles of the other species was about one-tenth of the total GOT activity.In the extract of the muscles of all species two GOT isozymes could be demonstrated after electrophoretic separation. One isozyme (GOT M ) is localized within the mitochondria, the other isozym (GOTs) was found in the sarcoplasma. About 65% of the total GOT activity in breast and thigh muscles of chicken was due to the activity of the mitochondrial isozyme. In the breast muscles of the other species, higher relative GOT M activity was found in the muscles with high myoglobin content than in those with low myoglobin content.There was no remarkable change in the total GOT activity of the muscle extract during storage of chicken breast and thigh muscles at +4° C for seven days post mortem. The small relative GOT M activity of the muscle press juice remained almost unchanged during post-mortem storage of muscle tissue indicating that there is no desintegration of the mitochondrial membranes during aging of chicken meat.


Fräulein H. Sauer danken wir für ihre fleißige und gewissenhafte Mitarbeit.  相似文献   

10.
The effect produced on the texture of cherries by heating at 50, 60 and 70° C for 3, 6, 9, and 12 mins before freezing followed by 3 and 6 months of frozen storage was studied. Variations in cell-wall enzyme activity were also analysed. To this end, objective measurements were carried out on the firmness of the cherries, by means of mechanical penetration, shear and Kramer Shear Cell tests. Pectinesterase and polygalacturonase activity were also measured. Correlations were established between the mechanical test results and pectinesterase activity in cherries subjected to different treatments. Significant correlations were found between this activity and the final firmness of the frozen fruit. Low-temperature heating (70° C) prior of freezing significantly improves the final texture of the product.
Wirkung verschiedener Wärmevorbehandlungen auf das Gewebe eingefrorener Kirschen (Prunus avium L.) und dazu in Beziehung stehende Enzym-Aktivitäten
Zusammenfassung Es wird die Wirkung verschiedener Wärmebehandlungen (50, 60 und 70 °C) während 3, 6, 9 und 12 min vor dem Einfrieren sowie nach 3 und 6 Monaten Lagerung in gefrorenem Zustand auf das Gewebe von Kirschen untersucht. Gleichzeitig wurden dabei die Veränderungen der enzymatischen Aktivität der Zellwand analysiert, und zwar mit objektiven Messungen der Festigkeit der Früchte mittels mechanischen Eindringungsversuchen, mit Schnitt- und Kramer-Shear-Cell-Messungen (K.S.C.) sowie Messungen der Pectin-Esterasen- und der Polygalakturonase-Aktivitäten durchgeführt. Es wurden Korrelationen zwischen den Ergebnissen der technischen Tests und der Aktivität der Pectin-Esterasen der Kirschen aufgestellt, wobei bedeutsame Korrelationen gefunden wurden. Die Anwendung der Wärmebehandlung bei niedriger Temperatur (70 °C) vor dem Einfrieren verbessert die Textur des Produkts bedeutend.
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11.
Summary The influence of water activity on the stability of betanine isolated using Sephadex G-25 and crystallized with 0.1% HCl was investigated. The influence of water activity was studied in water/glycerol model systems with water activities ranging from 0.37 to 1.00 at 75° C. From the results obtained, the rate constants for betanine degradation and the half-lives of betanine were calculated. The non-linar dependence obtained was verified using mathematical methods.
Einfluß der Wasseraktivität auf die Stabilität von Betanin
Zusammenfassung Es wurde der Einfluß der Wasseraktivität auf die Stabilität von Betanin, das mit Sephadex G-25 isoliert und aus 0.1% HCl kristallisiert wurde, verfolgt. Der Einfluß der Wasseraktivität wurde in Modellsystemen Wasser-Glycerol mit Werten der Wasseraktivität von 0,37 bis 1,00 (bei 75°C) untersucht. Aus den experimental gewonnenen Daten wurden die Geschwindigkeitskonstante und die Halbwertszeit des Zerfalls von Betanin errechnet. Die erhaltene nichtlineare Abhängigkeit wurde mathematisch getestet.
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12.
Summary The effect of storage temperature and storage time on the retinol content of four commercial unfortified whole UHT milk samples was studied by HPLC. Significant losses of retinol in these milks were observed after 1 month of storage at 30° C. Losses generally increased with storage time. Increasing the storage temperature from 30° C to 40° C had a variable effect depending on the particular milk. Short periods of frozen storage (up to 60 days) had no effect on the retinol content. However, frozen storage time from 4 to 8 months led to significant (P<0.05) losses in retinol content. The effect of water activity and temperature conditions during storage of unfortified whole milk powder on the stability of retinol was also studied. Increasing the activity of water and temperature of storage significantly lowered the retinol content in milk powder.
Stabilität von Retinol in Milch während des Gefrierens und anderen Lagerungsbedingungen
Zusammenfassung Es wurde der Einfluß von Lagertemperatur und Lagerzeit auf den Retinolgehalt von vier UHT-Vollmilchproben aus dem Handel ohne hinzugefügte Vitamine mittels HPLC studiert. Bereits nach einem Monat wiesen die bei 30 °C gelagerten Proben signifikante Verluste von Retinol auf. Im allgemeinen stiegen die Verluste von Retinol mit der Länge der Lagerungszeit an. Die Größe des Anstiegs bei einer Lagertemperatur zwischen 30 °C und 40 °C hing von der untersuchten Milch ab. Nach kurzer Tiefkähllagerung (bis zu 60 Tagen) wurde keine Veränderung des Retinolgehaltes beobachtet, aber signifikante Verluste (P0.05) waren nach einer Tiefkühllagerung von 4 bis 8 Monaten festzustellen. In der vorliegenden Arbeit wurde auch die Wirkung der Wasseraktivität und der Temperaturbedingungen auf die Stabilität von Retinol während der Lagerung von Vollmilchpulver ohne hinzugefügte Vitamine untersucht. Es wurde beobachtet, daß die Zunahme der Wasseraktivität und Lagertemperatur eine signifikante Abnahme des Retinolgehaltes von Milchpulver verursacht.
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13.
    
Zusammenfassung Kühllagerung (+2 °C) desSemimembranosus-Muskels von Rind und Schwein bis zu 14 Tagenpost mortem führte zu keiner signifikanten Änderung der Gesamtaktivität der Mitochondrien-Enzyme Citratsynthase undß-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase, während die Aktivität der Lipoamiddehydrogenase abnahm. Die drei Enzyme wurden während der Lagerung des Gewebes nicht aus den Mitochondrien in das Sarkoplasma freigesetzt. Dies läßt darauf schließen, daß die innere Membran des Mitochondrions während der Lagerung des Muskels unter den hier angewandten Bedingungen nicht nennenswert geschädigt wird.
Lipoamide dehydrogenase, citrate synthase and-hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase of skeletal muscleIV. Influence of storage at 2°C of bovine and porcine muscle on activity and subcellular distribution
Summary Postmortem storage of bovine and porcinesemimembranosus muscle under refrigeration (+2 °C) for 14 days did not result in a significant decrease of the total activity of the mitochondrial enzymes citrate synthase andß-Hdroxyacyl-CoA-dehydrogenase, but caused a loss of the activity of lipoamide dehydrogenase. During storage of the muscle tissue there was no detectable release of the three enzymes from the mitochondria into the sarcoplasmic fluid. Therefore, storage of muscle under the conditions used seems not to result in any remarkable damage of the inner membrane of the mitochondrion.


Diese Arbeit ist Teil der Dissertation von P. Gottesmann (Technische Universität München 1982); sie wurde durch Mittel des Bundesministeriums für Jugend, Familie und Gesundheit unterstützt.  相似文献   

14.
Summary Fungal growth and aflatoxin production by an aflatoxigenic strain during the manufacture of yoghurt are described. This completes previous studies which show that yoghurt may be a good substrate for aflatoxin production. Two factors were of special interest: (a) the temperature of the elaboration process (45 °C) and (b) the effect of lactic bacteria. Either during the elaboration of yoghurt or during its cooling from 45 °C to 4 °C, the necessary conditions required to start fungal growth are given; these are adequate enough for the synthesis of small quantities of aflatoxins. However our results do not clearly show that lactic bacteria have an influence on fungal growth and aflatoxin production.
Experimentelle Aflatoxinproduktion im hausgemachten Joghurt
Zusammenfassung Es werden das Pilzwachstum und die Aflatoxinproduktion durch aflatoxigene Stämme während der Herstellung von Joghurt beschrieben. Dies ergänzt frühere Studien, die zeigten, daß Joghurt ein gutes Substrat für die Aflatoxinproduktion ist. Zwei Faktoren waren von speziellem Interesse: a) die Temperatur bei der Herstellung (45 °C) und b) der Einfluß der Milchsäurebakterien. Entweder während der Herstellung des Joghurts oder während der Kühlung von 45 °C auf 4 °C sind die erforderlichen Bedingungen für das Pilzwachstum gegeben. Diese sind ausreichend für die Synthese kleiner Mengen von Aflatoxin. Jedoch zeigen unsere Ergebnisse nicht klar, ob die Milchsäurebakterien einen Einfluß auf das Pilzwachstum und die Aflatoxinproduktion haben.
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15.
Zusammenfassung Aus Muskelbrei von Gastrocnemius-Muskulatur des Rindes und Seitenrumpfmuskulatur der Schleie wurden 1 g-Proben bei –18° C in Luft, –76° C im Trockeneis-Methanolbad und –190° C in flüssiger Luft eingefroren. Die bei –18° C gefrorenen Proben wurden bei dieser Temperatur mehrere Monate gelagert. Schleienmuskulatur wurde außerdem bei –5° C in Luft eingefroren und bei im Mittel –4° C gelagert.Die Messung der Adenosintriphosphatspaltung durch so behandelte Muskulatur ergab, daß weder die Gefriergeschwindigkeit noch die Gefrierlagerung bei –18°C über die maximal geprüften Zeiträume von 94 Tagen bei Schleienmuskulatur und 189 Tagen bei Rindermuskulatur merkliche Veränderungen der Apyraseaktivität hervorrufen. Die bei –4°C gelagerte Fischmuskulatur zeigte nach etwa 1 Monat ein Absinken der Apyraseaktivität, was auf bakteriell bedingte Eiweiß- oder Fettveränderungen zurückgeführt wird, aber nicht auf durch das Gefrieren hervorgerufene Denaturierungsvorgänge an der Myosinfraktion. Die beschriebene Methode ist als Test für Gefrierveränderungen der Muskulatur nicht geeignet, wird aber für weitere Untersuchungen an dem Apyrasesystem der Muskulatur von Nutzen sein.Frl.M. Strobel sei für ihre gewissenhafte Mitarbeit herzlich guedankt.  相似文献   

16.
Summary The effect of chemical agents (salt, nitrate, ascorbic acid and glucose), and process parameters (water activity, pH and temperature) on porcine muscle cathepsins B, H and L was studied. Salt strongly inhibited cathepsin H activity. Only 40–50% of the original activity was recovered in the presence of 4–5% salt, typical of dry-cured meat products, while cathepsins B and L were less affected, recovering around 65–75% of their original activity. Ascorbic acid (above 1 g/L) strongly inhibited cathepsin H whereas glucose (up to 2 g/L) activated (around 30%) cathepsin B. Nitrate did not affect cathepsin activity. A decrease in water activity affected cathepsin B and H activity and cathepsin H activity was almost negligible below pH 5.5, which is usual in dry-cured sausage processes. All three enzymes were very active in the temperature range, 20–30° C, typical of dry-curing processes. A study in vitro, representing three stages of the dry-curing process of hams, revealed that cathepsins B and L might play an important role throughout the complete process whereas cathepsin H only participated in the middle and at the end of the dry-curing.
Einfluß des Trockenpökelns auf die Aktivität der Cathepsine B, H und L
Zusammenfassung Es wird die Wirkung von Salz, Nitrat, Ascorbinsäure und Glucose sowie die Wasseraktivität, pH und Temperatur auf die Wirksamkeit der Kathepsine B, H und L des Schweinefleisches untersucht. Das Salz hemmt das Kathepsin H sehr stark, denn nur 40–50% der ursprünglichen Aktivität wurde in Anwesenheit von 4–5% Salz erreicht, was typisch für ein Pökelmilieu ist, während die Kathepsine B und L weniger beeinflußt werden und ca. 65–75% der ursprünglichen Wirksamkeit wieder erlangen. Die Ascorbinsäure (1 g/L Lösung) hindert sehr stark das Kathepsin H, während die Glucose (über 2 g/L Lösung) zu ca. 30% das Kathepsin B fördert. Die Enzymtätigkeit wird vom Nitrat nicht beeinflußt. Bei abnehmen der Wasseraktivität werden die Aktivitäten der Kathepsine B und H reduziert, wobei letztere jegliche Aktivität bei einem pH-Wert unter 5,5 verliert, ein beim Reifen der Wurstwaren üblicher Wert. Die drei Enzyme waren sehr aktiv bei Temperaturen zwischen 20 °C–30 °C. Eine Untersuchung in vitro mit den drei Phasen des Reifens offenbart, daß die Kathepsine B und L insgesamt eine wichtige Rolle spielen, wohingegen das Kathepsin H nur ab Mitte des Pökelvorganges wirksam ist.
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17.
    
Zusammenfassung Die Wirkung der elektrischen Stimulierung (ES) bei 450 V von Rinderschlachthälften auf die extrahierbare Gesamtaktivität und die subcelluläre Verteilung der Mitochondrien-Enzyme Lipoamiddehydrogenase, Citratsynthase und -Hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase im Skelettmuskel (Aktivitäten im Überstand eines Phosphatpuffer-Homogenats und im Muskelpreßsaft) wurde studiert. ES beeinflußte weder die Gesamtaktivität noch die subcelluläre Verteilung der Enzyme in bis zu 7 Tagen bei +2 °C gelagertem Muskelgewebe. ES hatte auch keinen Einfluß auf das Ausmaß der Freisetzung der drei Enzyme aus dem Mitochondrion in das Sarkoplasma durch Gefrieren (–20 °C) und Auftauen des Gewebes. Aus diesen Ergebnissen ist zu folgern, daß ES zu keiner nennenswerten Desintegration der inneren Membran der Mitochondrien führt.
Lipoamide dehydrogenase, citrate synthase, and-hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase of skeletal muscleXII. Influence of electrical stimulation of beef carcasses on activity and subcellular distribution
Summary The effect of electrical stimulation (ES) of beef carcasses at 450 V on the total extractable activity and subcellular distribution of the mitochondrial enzymes lipoamide dehydrogenase, citrate synthase and -hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase in skeletal muscle (activities in the supernatant of a phosphate buffer extract and in muscle press juice) was studied. There was no influence of ES on the total activity and the subcellular distribution of these enzymes in the muscle tissue stored at +2 °C for 7 days nor did ES influence the extent of the release of the three enzymes from the mitochondria into the sarcoplasm by freezing (–20 °C) and thawing. From these results it can be concluded that ES does not result in an appreciable disintegration of the inner membrane of muscle mitochondria.


Diese Arbeit ist Teil der Dissertation von P. Gottesmann (Technische Universität München, 1982). Sie wurde durch Mittel des Bundesministeriums für Jugend, Familie und Gesundheit unterstützt  相似文献   

18.
Summary In this report the considerable increase in cellulases activity of olive fruits (Olea europaea arolenis) during ripening and softening has been studied. Ethylene is shown as the initiating agent of this activity. Some characteristics of these enzymes, such as the linear relationship between intrinsic viscosity/incubation time and between cellulolytic activity/enzyme concentration, are established. The cellulase, which is stable up to 50°C, presents maximum activity at pH 5.7
Cellulasen in zellwandabbauenden Extrakten vonOlea europaea arolensis
Zusammenfassung In dieser Arbeit wird die erhebliche Steigerung der Cellulasen-Aktivität in den Olivenfrüchten (Olea europaea arolensis) während der Reifung und des Weichwerdens studiert. Ethylen ist der Initiator dieser Aktivität. Einige dieser Enzyme sind verantwortlich für die lineare Beziehung zwischen der wirklichen Viscosität und der Incubationszeit und zwischen der cellulytischen Aktivität und der Enzymkonzentration. Die Cellulase ist stabil bis 50°C bei einem pH-Wert von 5,7.
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19.
    
Zusammenfassung Die Extrakte von fünf Citrusfruchtarten, deren pH-Werte zwischen 2,2 und 6,85 lagen, wurden 10 Tage lang bei 5° C gelagert und derenl-Ascorbinsäure-Gehalt täglich bestimmt. Der AS-Gehalt der sauren Extrakte war verhältnismäßig unstabil im Vergleich zu dem der Extrakte, deren pH-Werte leicht saner waren. Es ist bewiesen worden, daß die Unstabilität auf chemische Oxydation und die Stabilität auf das Vorkommen einerl-Dehydroascorbinsäure (DHA)-Reduktase zurückzuführen ist. Das Enzym konnte in Süßorangen- und Süßzitronensaft nachgewiesen werden; seine Eigenschaften werden beschrieben. Zu seiner Wirkung ist eine SH-Verbindung erforderlich, von der Wasserstoff übernommen und auf DHA übertragen wird. Das Enzym wirkt am besten bei pH 7,55 und bei einer Temperatur von 42–45° C und einer Einwirkungszeit von 15 min.Herrn Prof. Dr. H..Janecke, Institut für Pharmazie der Johann-Wolfgang-Goethe-Universität Frankfurt a. M., möchte ich für die freundliche Unterstützung bei der Durchsicht der vorliegenden Arbeit sehr herzlich danken.  相似文献   

20.
Summary Acetone powders derived from Golden Delicious apples stored under controlled atmosphere (CA) at 3–4 °C for a total period of 236 days and Cox's Orange Pippin (Cox) apples stored in air at 17 °C for a total period of 70 days were used as sources for estimation of esterase activity and zymogram patterns. For Golden Delicious apples, esterase activity remained constant until the 152nd day of storage, after which it decreased. For Cox apples, it remained constant for 39 days then increased. In both varieties, although stored unter extremely different conditions, the zymograms remained constant. Characterization of esterase by incubating with di-isopropyl-fluorophosphate (DFP) (10–4 M) andp-chloromercuribenzoate (PCMB) (10–3 M) for 24 h, indicated that esterase systems in Golden Delicious apples were more susceptible to inhibition by DFP than those of Cox apples. Conversely PCMB had a greater effect on Cox esterase systems than on Golden Delicious.
Esterase-Aktivität und Zymogramme von Acetonpulvern aus Lageräpfeln der Sorten Golden Delicious und Cox's Orange Pippin
Zusammenfassung Acetonpulver von Golden Delicious-Äpfeln, die in kontrollierter Atmosphäre bei 3–4 °C 236 Tage gelagert wurden, und von Cox's Orange Pippin (Cox)-Äpfeln, die in Luft bei 17°C 70 Tage gelagert wurden, dienten zur Bestimmung der Esterase-Aktivität und für die Zymogramme.Die Golden Delicious-Esterase-aktivität blieb bis zum 152. Tag der Lagerung konstant und nahm dann ab. Die Cox-Esterase-aktivität blieb 39 Tage konstant und stieg danach an. Die Zymogramme beider Äpfelsorten wiesen während der Lagerung keine Veränderungen auf, ungeachtet der wesentlich ungleichen Lagerungsbedingungen.Eine Incubation mit Di-isopropyl-fluorophosphat (DFP, 10–4 mol/1) und mit p-Chlormercuribenzoat (PCMB, 10–3 mol/1) zeigte, daß Golden Delicious-Esterase gegenüber DFP-Hemmung empfindlicher ist als Cox. Hinsichtlich der PCMB-Hemmung zeigte sich gerade das Umgekehrte.
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