分子量为3000的壳聚糖与牛血清白蛋白相互作用的研究

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱、圆二色谱、紫外-可见吸收光谱法和三维荧光法研究了3 000分子量的壳聚糖(CS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,CS对BSA的紫外吸收光谱具有增强作用,而对荧光光谱具有较强的荧光猝灭作用且峰位明显蓝移8~10 nm。用Stern-Volmer方程分别对实验数据进行分析,得出结论,CS对BSA的荧光猝灭作用是属于静态荧光猝灭;与其反应生成了新的复合物,发生了分子内的非辐射能量转移;并求得相互作用过程的结合常数KA(Kb)和热力学参数(ΔG、ΔH、ΔS),确定了它们之间的主要作用力是静电作用力,但疏水作用也不可忽略。圆二色谱、同步荧光光谱和三维荧光光谱法表明了CS对牛血清白蛋白的构象和所处的微环境发生了一定程度的变化。     

三维荧光光谱法和圆二色谱法研究氨基比林与牛血清白蛋白分子的相互作用

该文在模拟生理条件下,采用荧光光谱法、三维荧光光谱法以及圆二色谱法,研究氨基比林(PYM)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。研究结果表明PYM对BSA有强烈的荧光猝灭作用,其荧光猝灭机制为静态猝灭。由热力学参数判定PYM和BSA的主要作用力为氢键和范德华力,并且相互作用是自发进行的。根据F觟rster的偶极-偶极非辐射能量转移理论可以得出PYM与BSA之间的结合距离为2.09 nm。利用三维荧光光谱和圆二色谱技术,分析PYM对BSA蛋白构象的影响,表明PYM与BSA相互作用后使BSA的微环境和构象发生改变。     

多光谱法探究壳聚糖与酪蛋白的结合作用

目的 以壳聚糖(Chitosan,CS)和酪蛋白(Casein,CA)为研究对象,通过探究多糖对蛋白质结构的影响机制,以期改进多糖对蛋白质食品贮藏的效果。方法 采用荧光光谱法和傅里叶变换红外光谱法,在不同pH条件下,研究CS与CA的结合反应,通过数学方程计算其结合常数、结合位点数和结合作用力。结果 不同pH值条件下,CS对CA均产生荧光猝灭,均属于静态猝灭,pH=5.2时猝灭常数达到最大值4.702×10³ L/mol,且结合常数达到最大值9.914×10³ L/mol。热力学分析表明,结合反应自发进行属于放热反应,主要结合驱动力为静电相互作用。同步荧光光谱和三维荧光光谱表明,CS与CA的相互作用能够使CA的空间构象发生改变。傅里叶变换红外光谱说明CS加入和pH值的变化导致了CA二级结构发生变化。结论 CS与CA结合会导致CA的结构发生变化,这为蛋白质–多糖相互作用提供一定的理论依据,也为以蛋白质–多糖为基础的乳制品贮藏及开发提供实验依据。     

Pd(Ⅱ)与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法研究了Pd(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.使用高斯多峰拟合法对Pd(Ⅱ)-BSA体系荧光光谱的各荧光成分进行了解析.结果表明,BSA的荧光主要来源于色氨酸(Trp)残基,并推测Pd(Ⅱ)与BSA结合作用的位置在第212位Trp残基上.研究了Pd(Ⅱ)与BSA相互作用的荧光猝灭光谱,通过紫外吸收光谱的变化和猝灭速率常数Kq的比较对Pd(Ⅱ)与BSA相互作用的荧光猝灭机理进行了判别.结果表明,Pd(Ⅱ)对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭.     

牛血清白蛋白荧光猝灭法测定药物中的头孢硫脒

应用牛血清白蛋白(BSA)荧光猝灭法建立一种测定药物中头孢硫脒(C-18)物质量浓度的新方法.BSA具有很强的内源荧光性,而C-18溶液本身不产生荧光.当C-18与BSA结合后,会导致其荧光强度下降.BSA在λex=340 nm处结合C-18后的荧光猝灭强度与C-18的量在一定范围内呈良好的线性关系,据此建立测定药品中C-18含量的新方法.该结合物的最大发射波长为λmax=340 nm,与C-18摩尔浓度在2.5×10-6～3×10-5mol/L范围内线性关系良好.其线性回归方程为△F=2.177 95× 107CC-18-28.007,相关系数r=0.9962,检出限为1.60×10-6mol/L,RSD为0.24％～0.30％,加标回收率为94.36％～97.52％.该方法操作简便、快速,可用于实际样本的测定,结果满足要求.     

稀土荧光共聚物与蛋白质作用机理的光谱研究

用含铕稀土配合物单体成功地合成出含铕稀土荧光聚合物(PPNEu)。通过荧光光谱仪、紫外可见分光光度计研究了含铕稀土荧光聚合物与牛血清蛋白(BSA)的相互作用机理。结果表明:含铕稀土荧光聚合物能够与BSA相互结合,并使BSA出现荧光猝灭现象,该猝灭效应属于静态猝灭;结合常数和结合位点数分别为:KA=8.49×104 L/mol,n=1.25(298K);KA=7.45×104 L/mol,n=1.25(308K);在与BSA的结合过程中,吉布斯自由能(ΔG)为负值,熵变(ΔS)为正值且焓变(ΔH)为负值,说明静电力在PPNEu与BSA结合过程中起着主要作用。基于Frster理论,结合距离为3.38nm。     

荧光光谱法研究头孢孟多脂与牛血清白蛋白的相互作用

模拟生理条件下,用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究头孢孟多酯和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征。研究表明:头孢孟多酯与BSA形成复合物,从而猝灭BSA的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程。根据SternVolmer方程得出不同温度下结合位点数n和结合常数Ka;结合位点位于BSA的亚结构IIA中。通过计算相应的热力学参数,确定头孢孟多酯与BSA之间的作用力主要为静电作用力。利用同步荧光光谱探讨了头孢孟多酯与BSA作用前后白蛋白的构型变化。Hill系数nH1,表明头孢孟多酯有弱的负协同作用。此研究不仅对于揭示体内药物动力学问题和指导临床合理用药具有一定意义,而且对药物分子设计及新药开发等也具有重要指导意义。     

离子液体双水相中PB与BSA的作用研究

运用荧光光谱,研究了在离子液体双水相体系中吡罗红B(PB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,在离子液相中PB对BSA产生了荧光猝灭作用,且属于静态猝灭过程。计算得到在298K和308K下的结合常数分别为5.80×105Lomol-1和4.42×105Lomol-1,结合位点数分别为1.18和1.17。热力学参数表明PB与BSA之间的相互作用为静电作用力。用同步荧光法探讨了PB对BSA构象的影响。     

荧光光谱及分子模拟研究β-榄香烯与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理p H条件(p H=7.40)下,用荧光光谱和分子模拟法研究β-榄香烯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。在308 K和318 K温度下,激发波长(λex)为280 nm,测定BSA在340 nm的内源性荧光强度随着β-榄香烯浓度增加的变化,用分子对接方法研究β-榄香烯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。β-榄香烯与牛血清白蛋白的反应机制为静态猝灭,作用力类型为疏水作用。分子模拟结果表明:β-榄香烯与牛血清白蛋白亚结构域A结合,二者之间有疏水作用和静电作用,且以疏水作用为主,这与荧光光谱结果一致。β-榄香烯与BSA具有较强的相互作用,以血清白蛋白为载体,β-榄香烯作为药物可通过血液循环到达病变部位,发挥药效。     

碳量子点的制备及与牛血清蛋白的相互作用

以木炭为碳源,分别采用回流、微波及超声等不同方法制备碳量子点(Carbon quantum dots,CQDs)。比较不同方法的优劣并优化反应条件、考察不同因素对其荧光量子产率的影响。得到最佳制备方法,制得粒径较小的荧光CQDs,用钝化剂PEG2000修饰后,提高其荧光寿命和量子产率。将修饰后的CQDs应用于与牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)的相互作用,采用紫外吸收光谱法和荧光光谱法探讨其相互作用机理。结果表明,经回流法所制CQDs的荧光量子产率最高,其与BSA之间的荧光猝灭为静态猝灭过程。