牛乳酪蛋白的酶法改性

随着生物技术的进展，酶法工艺在蛋白质改性方面得到越来越多的应用，本文利用皱胃酶处理牛乳酪蛋白，使α３－酪蛋白选择性地沉淀下来，研究结果表明，酶法改性牛乳酪蛋白，极大地改善了其消化特性和酸凝特性，更利于婴儿的消化吸收。     

牛乳酪蛋白的人乳化改性研究

由于牛乳酪蛋白不易为婴儿消化吸收，通过对牛乳酪蛋白人乳化改性的研究，即运用犊牛皱胃酶的作用，减少牛乳α＿ｓ＿１－酪蛋白的量，使β－酪蛋白与α＿ｓ＿１－酪蛋白的比例由原来的０．７提高到３．ｏ以上，从而接近了人乳的消化吸收性。经人乳化改性后的牛乳可适用于新生婴儿配方乳的制造。     

牛乳酪蛋白水解特性研究

本实验固定牛乳酪蛋白浓度,采用胰蛋白酶水解牛乳酪蛋白,以水解度为指标,利用JMP软件设计实验,进行四因素三水平实验。研究结果表明水解条件是pH7.4,水解温度为40℃,水解时间为180min,酶与底物比为1400U/g时水解度最大。     

水解牛乳酪蛋白的抗原性研究

采用间接竞争抑制Elisa法测定水解酪蛋白中的残留抗原性,从而间接测定其致敏性。选择7种蛋白酶在各自适宜条件下酶解酪蛋白,观察酪蛋白抗原性随酶解过程的变化情况,并讨论了水解酪蛋白的抗原性随分子质量的变化以及深度水解酪蛋白与适度水解酪蛋白的抗原性。结果表明,不同蛋白酶对酪蛋白的抗原性影响不同,这可能是由于不同的蛋白酶具有不同特异性,其中,中性蛋白酶降低酪蛋白抗原性的效果最佳,抗原抑制率为20.91%;水解酪蛋白的分子质量越小,其残留抗原性越小,当其分子质量小于3 000Da时,抗原抑制率仅为6.61%;深度水解酪蛋白的抗原性较适度水解酪蛋白低,这主要是由于水解度及分子质量的不同。     

利用德氏乳杆菌全酶液水解牛乳酪蛋白

采用响应面法优化超声破碎工艺获取乳酸菌的全酶液,探讨超声破碎功率、超声破碎时间以及溶菌酶的添加量对超声破碎的影响,对获取的全酶液进行水解脱脂乳及酪蛋白的实验。结果表明：随着超声破碎功率的加大,超声破碎时间的增加,所得酶活力值均呈现先增长后下降的趋势,分析所得的回归方程确定最佳工艺修正参数为：超声破碎仪设定功率71%,超声破碎仪设定时间7.5 min,体系中溶菌酶的添加量290 μL/30 mL菌液。在此条件下获取的全酶液水解脱脂乳及酪蛋白显示,超声破碎的过程对酶活力有较大损失,分开处理其胞内和胞外酶液,水解脱脂乳和酪蛋白所获得游离氨基氮的含量分别提高了223.86%和324.11%,高效液相色谱分析结果也证明全酶液水解所得多肽含量及肽段大小多样性均有所提高。     

转谷氨酰胺酶对牛乳酪蛋白功能性质的影响

采用微生物转谷氨酰胺酶 (TG)对牛乳中的酪蛋白进行了酶法改性 ,并对改性后牛乳中酪蛋白功能性质如溶解性、起泡性、泡沫稳定性和持水性进行了研究 .结果表明 ,牛乳经TG作用后 ,其酪蛋白功能性质发生了较大变化 ,酪蛋白的起泡性、泡沫稳定性和持水性都有不同程度的增加 ,而溶解性略有下降 .实验中考察了TG作用的时间、温度、剂量等因素对酪蛋白功能性质的影响 ,结果显示 ,要获得综合性能优良的酪蛋白 ,TG最佳的作用条件为 :pH 7.0 ,5 0℃ ,6 0min ,酶的添加量0 .1～ 0 .2U/mL .     

酶解对牛乳酪蛋白抗原性的影响

采用5种常用酶对酪蛋白进行酶解,用间接竞争性ELISA方法测定酪蛋白水解物的残留抗原性.结果表明,采用酶解的方法能够有效降低酪蛋白的抗原性,但是不能够将抗原表位完全除去,酶解产物仍保留有一部分抗原性.不同的酶降低酪蛋白抗原性的程度不同,碱性蛋白酶降低酪蛋白抗原性的效果最佳,但是酶解物苦味较重,木瓜蛋白酶既能有效降低酪蛋白的抗原性,酶解物又具有较好风味.     

酶解牛乳酪蛋白制备ACE抑制肽的研究

目的利用酶技术制备酪蛋白源ACE抑制肽.方法以ACE抑制活性为指标,筛选最佳用酶,优化酶解反应条件,并研究酶解过程中水解度和游离氨基酸含量的变化.结果通过对5种蛋白酶的筛选,最终确定AS1.398中性蛋白酶为水解用酶,制备酪蛋白源ACE抑制肽,其最佳反应条件为pH 7、温度45℃、底物质量分数7.5%、酶用量([E]/[S])5%,水解6 h.在酶解过程中,随着时间的延长,水解度略有增加,而游离氨基酸含量大幅度增加.酪蛋白ACE抑制肽的半抑制浓度(IC50值)为0.68mg/mL.结论牛乳酪蛋白用蛋白酶水解可制备高活性的ACE抑制肽,是获得ACE抑制肽的良好来源.     

酶法水解牛乳酪蛋白制备降血压肽的工艺条件研究

选用蛋白酶B水解牛乳酪蛋白制备降血压肽.以水解度(DH)和血管紧张素转换酶(Angiotensin-Ⅰ converting Enzyme,ACE)抑制率为指标,选用二次正交旋转组合设计对酶底物浓度比(E/S)、水解温度(T)、底物浓度(S)、水解时间(t)四个因素进行了研究,确定了最佳水解条件组合水解温度43℃、底物浓度13%、酶底物浓度比0.5%、水解时间210min,并对水解度与ACE抑制活性之间的关系进行了探讨.     

牛乳酪蛋白遗传多态性研究

牛乳酪蛋白遗传多态性影响着牛乳的组成和干酪制作,同时是研究牛品种特性和系统进化的有用工具.就牛乳中酪蛋白的遗传多态性、乳酪蛋白遗传多态性的研究方法以及酪蛋白多态性与乳品质之间的相关性等进行综述,旨在阐述当前牛乳酪蛋白遗传多态性研究的现状,为今后该方向研究提供参考.     

高效液相色谱法测定奶粉中酪蛋白磷酸肽(CPP)含量

建立了一种用高效液相色谱法测定奶粉中酪蛋白磷酸肽(CPP)含量的方法。结果表明:该法前处理简便,专一性好,灵敏度高,检出限为10μg/mL。在10～200μg/mL范围内线性回归方程为y=0.1113x+0.2131,R2=0.9994,回收率为95%￣105%,可用于测定奶粉中CPP的含量。     

Study of Some Functional Properties of Casein: Effect of pH and Tryptic Hydrolysis

The trypsin was used to hydrolyze commercial casein at varied times and pH range. The functional properties studied were the emulsifying capacity (EC), the emulsifying activity index (EAI), and the emulsion stability (ES). The dispersed phase used was corn oil. The tryptic hydrolysis was beneficial to the solubility and EC of casein in practically all pH values and reaction times. In case of EAI, this same effect was less intense and was observed only in acid region (pH 3.0 to 5.0), while for ES the trypsin action was mainly deleterious in almost all pH range and reaction times.     

生物活性肽—酪蛋白磷酸肽（CPP）的研制

摸索了2709碱性蛋白酶水解酪蛋白制备CPP的最佳工艺条件：底物浓度10%、用酶量1500u/g反应温度45℃、pH10.5、反应时间150min。采用选择沉淀法分离CPP,在pH4.5添加1.1?Cl2(w/v)和50%（v/v)乙醇,室温沉淀4h ,得到CPP产品的N/P、得率分别为6.39%和13.94%。     

酪蛋白磷酸肽（CPPs）的纯化研究

研究了用大孔强碱性阴离子交换树脂提纯酪蛋白磷酸肽（CPPs)的方法,结果表明,树脂GM201对CPPs的分离提纯效果较好,最佳洗脱纯化工艺条件为：盐酸浓度0.2mol/L,NaCl浓度0.3mol/L,温度45℃。在上述最佳工艺条件下,CPPs回收率可达77.7%-80%,纯度提高到N：P=4.7:4.9。     

Properties of casein micelles cross-linked by transglutaminase

Factors affecting the cross-linking of milk proteins by transglutaminase (TGase) were studied. Cross-linking of caseins in bovine skim milk was optimal over a very wide pH range. The role of micellar calcium phosphate (MCP) in maintaining the integrity of TGase-treated casein micelles was studied by incubating skim milk with 0.01% (w/v) TGase at 30°C for 1–24 h, followed by removal of MCP from untreated or TGase-treated milk by acidification and dialysis. The protein content and profile of the samples were determined by Kjeldahl and SDS-PAGE, respectively. Whey proteins in unheated milk were not susceptible to TGase-induced cross-linking. The higher level of sedimentable protein in MCP-free TGase-treated milk than in MCP-free control milk indicated that TGase treatment partially prevented disintegration of the micelle on removal of MCP, probably due to extensive intramicellar TGase-induced cross-linking of casein molecules which led to the formation of sedimentable covalently bonded casein aggregates.     

酪蛋白抗诱变水解物生化特性的研究

采用Ams鼠伤寒沙门氏菌实验研究酪蛋白的胃蛋白酶的水解物的抗诱变性，采用超滤和等电点法分离水解物，证明水解产物比酪蛋白具有更强的抗诱变性，经快速液相色谱FPLC和质谱法分析表明具体抗诱变性短肽是由9到11个氨基酸构成的，分子量在1000到2000道尔顿范围内。     

超滤法纯化酪蛋白凝乳酶水解物中的酪蛋白糖巨肽

研究超滤法分离纯化了(CGMP)的条件,得到超滤的最佳条件是在室温下,压差为0.02 MPa,浓缩比为8.通过此方法得到比较纯的CGMP,蛋白回收率为1.77%,糖基化程度(唾液酸/蛋白质)为70.1μg/mg,并且此方法适用于工业化生产.     

A possible structure of the casein micelle based on high-resolution field-emission scanning electron microscopy

New electron micrographs, produced using the technique of Field Emission Scanning Electron Microscopy, showing the details of the micellar surface, are presented. The images show the micellar surfaces without any coating, and suggest that the surface of the micelle may have a much more complex structure than has previously been demonstrated. Although there appear to be no spherical subunits (submicelles), there is evidence for the organization of the caseins into tubular structures within the micelle. The surface is not smooth, and contains gaps between the substructures. The observations are discussed in terms of published models of micellar structure, where is it suggested how the depiction of the micellar surface can be used to explain certain factors of its reactivity and behaviour.     

乳酪蛋白源免疫调节肽

酪蛋白是乳中最主要的蛋白质 ,除了提供氨基酸和能量的营养功能外 ,酪蛋白还是生物活性肽的重要来源。这些生物活性肽本身以非活性状态存在于蛋白质氨基酸序列之中 ,当用适当的蛋白酶进行体外水解或在胃肠道消化过程中以及食品加工过程中 ,它们的活性就被释放出来 ,并可作为生理功能的重要调节剂。大量证据表明乳酪蛋白中存在大量的免疫调节肽。本文对乳酪蛋白来源的免疫调节肽的序列结构及其对免疫系统的调节机能做一综述。