对虾加工下脚料的综合提取技术研究进展

随着我国对虾加工行业的迅速发展,产生的加工下脚料也急剧增多,主要包括虾头、虾壳和虾尾,这些下脚料中有很大一部分未被利用导致了资源浪费。工厂一般采用化学法等较简易的方法提取甲壳素、蛋白质、虾青素和虾油,得率低、纯度不高、综合利用率较差,且由于使用大量化学试剂也易造成环境污染。近期的研究发现了超临界CO₂萃取、离子液体等新的提取工艺对虾加工下脚料中营养物质的方法,不仅更环保,还能提高得率和纯度以及避免活性物质的破坏和损失。本文针对对虾加工下脚料中营养成分的提取方法进行了综述,比较并分析了化学法、酶法等传统提取技术与微生物发酵法、离子液体法、超临界及亚临界等新的工艺技术的特点,并对其综合提取技术进行了初步探讨,以期为进一步高效开发利用对虾的加工下脚料资源提供一定借鉴。     

大豆分离蛋白溶解性能与水解度相关的研究

为了提高大豆分离蛋白的溶解性,利用Alcalase碱性蛋白酶,通过正交试验对大豆分离蛋白进行限制性水解,研究水解度对大豆分离蛋白溶解性的影响.结果表明:大豆水解蛋白在低水解度范围内(1.26%～7.93%),溶解性随水解度的增加呈指数增加.在最佳工艺条件下,温度60℃,pH 8.0,底物浓度9%,酶添加量4500 U/g,水解时间3 h,水解度可达为7.93%,溶解度达92.17%.并且大豆水解蛋白的溶解性受pH和离子强度等因素的影响,且影响程度随水解度的增加而减小.     

酶法改善螺旋藻蛋白质性质的研究

利用微生物蛋白酶对螺旋藻蛋白进行水解,确定不同水解时间对水解物性质的影响,优化出最佳水解工艺条件。并初步确定了螺旋藻水解物的性质。     

虾、蟹壳利用的研究进展

虾、蟹壳是虾、蟹加工过程中产生的主要废弃物,含有较大量的蛋白质、灰分和甲壳素,以及少量的脂肪、游离氨基酸和虾青素等。近年来,随着我国养殖、捕捞技术的进步以及伏季休渔制度的实施,虾、蟹产量逐年上升。因此,有效利用虾、蟹壳副产物,开发基于虾、蟹壳废弃物的利用途径和产品类型,以提高产品附加值,减少环境污染,对于虾、蟹产业的健康发展具有重要意义。目前,采用酸碱法制备甲壳素是虾、蟹壳利用的主要方法,该方法易于操作,但能耗高且污染严重,近年来研究人员对传统的酸碱法制备甲壳素的工艺进行了优化,并积极探索酶法和发酵法等新型提取工艺。此外,虾、蟹壳中其他可利用成分(蛋白质、脂肪、钙质和虾青素)的提取和利用也获得了许多研究成果。本文主要综述了虾、蟹壳的组成成分,虾、蟹壳整体利用途径以及虾、蟹壳中甲壳素、蛋白质、脂肪、钙质、虾青素等成分的提取和利用途径的研究进展,以期为虾、蟹壳的高效、低成本、无污染和高附加值利用提供借鉴。     

酸溶性酶解大豆蛋白的研究

本论文通过酶法改性大豆蛋白,获得了在pH4.0条件下溶解良好的大豆蛋白。实验结果表明在1~3h的反应时间内,蛋白质经酶解达到了最大的的酸溶解性。最佳酶解工艺条件为:大豆分离蛋白浓度5%,酶用量5%(以反应物为100%计),pH8.0,55,反应时间3.5h。在此条件下,大豆蛋白的水解值达到了10.35%。在实验中进一步通过采用SDS-PAGE电泳方法测定大豆蛋白酶解情况及产物分子量范围。     

Alcalase水解大豆蛋白制备大豆蛋白寡肽的研究

研究了Alcalase水解大豆蛋白制备大豆蛋白寡肽时影响水解效果的各种因素,在此基础上通过正交试验确定了Alcalase水解大豆蛋白的水解条件:温度70 ℃,底物浓度60 g/L,Alcalase酶与底物比为20 μL/g,pH 7.5,水解时间为4 h.在此水解条件下,水解液水解度达到了24.1 %.     

微生物蛋白酶对大豆分离蛋白水解作用的研究

研究了五种蛋白酶对大豆分离蛋白的水解效果,筛选出效果最好的碱性蛋白酶Alcalase（液态）。并研究了pH值、温度、酶浓度、底物浓度、水解时间对该酶水解效果的影响。结果表明：最佳工艺条件为：温度55℃、pH值8．0、底物浓度2％、酶用量5％（E:S）、水解时间为4～6h。     

Alcalase蛋白酶降解大豆胰蛋白酶抑制剂的研究

研究了不同酶解条件下 (pH值、温度、时间、加酶量和添加巯基还原剂 ) ,碱性内切蛋白酶Alcalase对大豆蛋白和大豆胰蛋白酶抑制剂的降解作用。研究结果表明 ,Alcalase可同时降解大豆蛋白和胰蛋白酶抑制剂。该酶解反应的最适条件为 :pH 8 0、温度 6 0℃、最适加酶量 10 μL/g蛋白 (约 0 0 2 832AU/ g蛋白 ) ,添加Na2 SO3为ω(Na2 SO3) =0 3% ,水解时间 4h。在此条件下 ,残留胰蛋白酶抑制活性为对照的 2 0 % ,可溶性蛋白含量可达 2 7mg/mL ,游离氨基酸含量为 7 1mg/mL ,大豆蛋白的水解度为 8 9%。还讨论了Alcalase蛋白酶降解大豆蛋白生成小肽的最佳反应条件     

利用猪新鲜胰脏降解猪血蛋白的条件研究靠

研究了猪新鲜胰脏提取胰酶以及胰酶粗提液降解猪血蛋白获取蛋白水解液的条件。结果表明:加入提取溶剂乙醇和激活和稳定剂CaCl2能提高胰蛋白酶的得率。在E/S=6000U/ml加入胰酶、底物浓度8%、pH8.0条件下,45℃水解时间12h,猪血蛋白的水解率较高。     

The effect of enzyme systems and processing on the hydrolysis of peanut (Arachis hypogaea L.) protein

In vitro protein digestion studies were carried out on raw and roasted peanut flour as the starting material in the production of peanut protein hydrolysate. Peanut flour was hydrolyzed with alcalase and alternately in a sequential digestion with pepsin-pancreatin, both for up to 24 h. The degree of hydrolysis (DH) at different times of hydrolysis was determined using the trinitrobenzenesulfonic acid (TNBS) method. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) was used to indicate destruction of native protein units in the enzymatic digests.Hydrolysis with alcalase was very rapid for the first 6 h after which a plateau was reached, whereas that with pepsin–pancreatin was more gradual reaching a plateau after 12 h of hydrolysis. Raw peanut hydrolyzed with alcalase and pepsin–pancreatin had 23% and 21% DH after 24 h respectively, whilst roasted peanut hydrolyzed with alcalase had 21% DH, with the pepsin–pancreatin hydrolysate recording the highest value of 25% after 24 h of hydrolysis.SDS-PAGE results showed that raw peanut samples behaved differently from the roasted samples; increasing hydrolysis time reduced larger peanut protein subunits, with only peptides of <20 kDa visible after hydrolysis for raw peanut, and virtually no distinct visible bands for the roasted peanut after 3 h of hydrolysis.     

酵母蛋白肽酶解制备工艺研究

利用碱性蛋白酶-Alcalase酶解酵母细胞制备酵母蛋白肽,系统研究了酶用量、pH、反应温度、反应时间等因素对短肽得率的影响,建立了总氮及氨基态氮得率与各影响因素之间的回归模型,确定了Alcalase酶解制备酵母蛋白肤的最适工艺条件为:pH8.7,水解温度50.8℃,加酶量为0.17%(以酵母量计),水解时间24h.在此条件作用下,酶解产物的总氮得率为50.17%.氨基态氮得率为32.80%.     

碱性蛋白酶Alcalase凝固豆乳过程的流变学特性变化

在Alcalase凝固豆乳过程中pH值下降程度小于0.2,SDS-PAGE电泳表明大豆蛋白质各亚基在凝固过程中均降解为8～14 Ku的肽段,说明大豆蛋白的部分降解可能是Alcalase凝固豆乳的根本原因.对Alcalase与盐类凝固剂氯化镁和氯化钙凝固豆乳的主要流变学性质比较发现,Alcalase凝固豆乳的硬度比盐类凝固剂大,凝胶强度比盐类凝固剂低,粘附性比盐类凝固剂高10倍以上,使凝胶较粘,乳清不易排出.     

碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶对热变性大豆分离蛋白的酶解研究

采用碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶对热变性大豆分离蛋白进行酶解,研究两种蛋白酶酶解温度对大豆分离蛋白酶解效果的影响。结果表明:碱性蛋白酶在60℃时比在70℃时对大豆分离蛋白的酶解更彻底,得到的相对分子质量小的肽段更多,大豆分离蛋白的水解度较高(14.73%);酶解温度对木瓜蛋白酶酶解大豆分离蛋白的效果影响不明显;与木瓜蛋白酶相比,碱性蛋白酶酶解大豆分离蛋白可以得到更多的小分子肽段。     

Alcalase水解酪蛋白制备磷酸肽和非磷肽的研究

研究了Alcalase水解酪蛋白制备磷酸肽和非磷肽的作用条件,同时分析了酪蛋白磷酸肽(CPPs)和酪蛋白非磷肽(CNPPs)的相对分子质量分布和氨基酸组成。结果表明,Alcalase水解酪蛋白的最佳条件是:底物浓度5%,加酶量0.03mL/g蛋白质,温度60℃,pH9.0。乙醇浓度和酪蛋白的水解度(DH)对CPPs的得率和N/P(摩尔比)均有影响:当乙醇浓度为70%,DH为18%时,CPPs得率达到最高,为23.94%,N/P(摩尔比)是9.61,CNPPs得率为76.06%。CPPs和CNPPs的相对分子质量都分布在200～5000之间,其中低于700的肽含量最高,分别为61.52%和67.26%。CNPPs中疏水性氨基酸含量远高于CPPs。     

Whey Protein Antigenicity Reduction by Fungal Proteinases and a Pepsin/Pancreatin Combination

Whey protein components were hydrolyzed with Corolase 7092? (peptidases from Aspergillus strains), pepsin and Corolase PP? (a mixture of pancreatic enzymes), either individually or in combination, in trials to eliminate protein allergenicity. The hydrolysates were characterized by physico-chemical and by immunological techniques using sera from patients allergic to milk proteins. Enzyme specificity rather than degree of hydrolysis or molecular mass distribution of hydrolysates determined the residual antigenicity of the whey proteins. Ultrafiltration was a prerequisite for obtaining hypoallergenic whey protein hydrolysates.     

大豆多肽Alcalase酶解法制备工艺研究及应用

以大豆分离蛋白为原料,选用Alcalase酶,分别从底物浓度、酶解温度、加酶量、酶解pH值和酶解时间等因素来研究Alcalase酶对酶解大豆分离蛋白水解度的影响,并通过正交试验优化了酶解条件,其最佳酶解条件为,底物浓度3%、酶解pH8.0、加酶量5%,酶解温度55℃,酶解时间6h,所得的大豆多肽口感好,含量高.     

小麦蛋白Alcalase水解物免疫活性肽的研究

实验研究了以Alcalase碱性蛋白酶水解小麦分离蛋白制备小麦肽的工艺，分析了温度、pH值、底物浓度、酶添加量和时间对酶水解的影响。通过正交实验得到了Alcalase水解小麦蛋白的最佳工艺，工艺参数为酶用量22．5μL／g，pH值9．5，温度60℃，底物浓度4％，反应时间100min，水解度18．63％。所得小麦肽混合物用离子交换树脂依据电荷进行初步分离获得4个组分。经过小鼠体外脾淋巴细胞增殖反应（MTT法）鉴定其免疫活性，结果表明pH8和pH10洗脱得到的组分对小鼠脾细胞增殖具有较强的刺激作用，组分中可能含有对小鼠体外淋巴细胞增殖具有刺激作用的活性肽。     

米渣浓缩蛋白酶法增溶机理初探

从酶反应动力学的角度讨论了不溶性的米渣浓缩蛋白（RDPC）增溶机理,包括：一部分溶解的蛋白酶与不溶性米渣浓缩蛋白（RDPC）吸附,使不溶性蛋白增溶,另一部分溶解的蛋白酶用来断裂由不溶性蛋白增溶后,溶解于溶液中的片段;反应产物对酶活力的抑制;补加底物的增溶说明了反应体系中有大量溶解的游离态酶没有得到充分利用,同时提示可以用固定化酶的方法来减少产物（低分子量肽段）对酶活力的抑制;动力学反应的初速率方程式为：V0=k2X1mK1[E]0[S]0/1＋K1[E]0＋K1[S]0X1m=0.8859×[E]0[S]0/1＋6.3027[E]0＋0.03590[S]0水解产物的凝胶过滤显示,碱性蛋白酶（Alcalase）降解不溶性组分（Pr）有可能符合“Zipper Reaction”模型。     

Solubility and Emulsifying Properties of Soy Protein Isolates Modified by Pancreatin

Soy protein isolates (SPI) with varying degrees of hydrolysis (DH of 7, 11, 15, 17%) were produced using pancreatin. The surface hydrophobicity indices of pancreatin hydrolyzed SPI (PSPI) (34.5, 34.9, 39. 1, and 40.7 for 7, 11, 15, 17% DH, respectively) were higher than that of SPI (10.5) and control SPI (CSPI) (12.5, 11.9, 12.9, and 12.6 for 10, 60, 120, and 180 min incubation, respectively). The solubilities of PSPI at pH 4.5 were 2.7, 9.1, 11.9, and 18.7%, for 7, 11, 15, and 17% DH, respectively, while the solubilities of SPI and CSPI at the same pH were about 1. 6%. Solubilities of PSPI at pH 7. 0 were > 90% for all DHs tested, while those of SPI and CSPI were 85%. The emulsifying activity index (EAI) of PSPI increased with increasing DH. PSPI with 15% DH had highest EAI (1. 122) which was higher (P < 0. 05) than those of SPI (0.550) and CSPI after 120 min incubation without enzyme (0.568). These results suggest that PSPI could be used as an ingredient for emulsified products and where high solubility at low pH is required.     

杏仁蛋白Alcalase水解工艺及其体外抗氧化活性的研究

为深入开发利用杏仁蛋白资源,采用Alcalase蛋白酶水解杏仁蛋白,以水解度为指标对酶解过程进行研究,在单因素试验基础上以水解度和DPPH自由基清除率为指标进行酶解正交试验.结果表明制备抗氧化能力较强的杏仁蛋白水解物的最佳条件为:pH 8.0,温度55 ℃,酶底比4%,底物浓度5%.在此条件下进行水解试验,水解度为21.02%,水解物对DPPH自由基的清除率为66.13%.