酪蛋白磷酸肽制备工艺研究

研究从水解液中制备酪蛋白磷酸肽的工艺。通过N/P和得率为评价指标,通过单因素试验和正交试验,确定了胰蛋白酶制备CPPs的条件:酪蛋白浓度为4%,底物与酶的比例为100∶1,水解温度40℃,水解时间60min。CPPs的沉淀分离条件为CaCl2终浓度1.0g/L,乙醇浓度50%vol,沉淀pH值为4.5,沉淀时间6.5h。     

超声波法混合蛋白酶水解酪蛋白制备酪蛋白磷酸肽的研究

探索了超声波法利用胰蛋白酶与碱性内切酶合理配比水解酪蛋白制备高得率、低N／P的酪蛋白磷酸肽的最佳工艺条件：超声波功S200W，超声时间15min，底物质量浓度100g／L，酶与底物比0．5％，pH值为8，胰蛋白酶与碱性内切酶1：1，温度为50℃。     

酪蛋白抗菌肽的酶法制备

对胃蛋白酶水解酪蛋白制备酪蛋白抗菌肽进行研究.结果表明:酪蛋白水解物中,分子量3386 Da的组分具有最强的抑菌活性和良好的热稳定性,胃蛋白酶水解酪蛋白释放抗菌肽的适宜条件为:干酪素浓度10 mg/mL、酶浓度2.0%、温度40 ℃、pH 1.5、水解时间3.5 h.     

半胱氨酸偶联蛋白改性莱赛尔纤维性能研究

探讨半胱氨酸偶联蛋白改性莱赛尔纤维的制备方法和性能。对改性前后莱赛尔纤维的微观形貌、元素含量、红外光谱、X射线衍射、力学性能及接枝率进行测试及分析。蛋白接技后的莱赛尔纤维在微观形貌上变化明显,平均直径相比洗涤除杂后的莱赛尔纤维增加了8.07%,表面形成了明显的蛋白质膜;元素含量和红外光谱变化表明该制备方法可使蛋白质成功接枝于莱赛尔纤维表面;X射线衍射分析表明改性前后分子内部结构和序态并没有发生明显的变化;改性后的莱赛尔纤维断裂强力与断裂伸长率分别提高了9.21%与4.4%。认为:半胱氨酸偶联蛋白改性方法保证了较高的接枝率,改善了莱赛尔纤维的力学性能。     

Camembert干酪制备酪蛋白磷酸肽的初步研究

本文以Camembert干酪流程制备的干酪为原料,分离并测定了酪蛋白磷酸肽粗制品.测得干酪中酪蛋白磷酸肽的质量分数为7.80%,利用大孔强碱性阴离子交换树脂对粗制品进行纯化,并对其阻钙沉淀活性分别进行了测定,Camembert干酪中提取的酪蛋白磷酸肽(CPPs)比商品CPPs具有更好的阻钙沉淀活性.     

酪蛋白磷酸肽制备工艺参数的优化研究

对Alcalase碱性蛋白酶水解酪蛋白制备酪蛋白磷酸肽(CPPs)的工艺参数进行优化。根据单因素实验和Box-Behnken中心组合实验设计原理,以CPPs得率为指标,采用四因素三水平响应面法进行分析。结果表明:制备CPPs优化工艺条件为温度53.58℃,底物质量浓度65 g/L,酶底物比0.85∶100(质量比),p H值为7.57,在此条件下CPPs的得率最大为16.11%(质量分数)。     

高活性酪蛋白抗氧化肽的制备方法研究

采用木瓜蛋白酶对酪蛋白进行水解,得到抗氧化活性较好的酪蛋白水解物,并且水解物在木瓜蛋白酶作用下进行类蛋白反应制备出高活性酪蛋白抗氧化肽。第一步制备酪蛋白水解时酶添加量为500 U/g酪蛋白、温度45℃、底物浓度5%、反应时间2 h。第二步类蛋白反应的最优条件为：酶添加量为500 U/g水解物、温度30℃,底物浓度50%、作用时间5.5 h。毛细管电泳结果确认,类蛋白反应修饰后抗氧化肽的组成情况发生变化。抗氧化活性分析结果表明,类蛋白反应修饰后的酪蛋白抗氧化肽对两种自由基的清除能力显著提高。     

离子交换法制备酪蛋白磷酸肽

分别用阴离子树脂和阳离子树脂对酪蛋白磷酸肽（CaseinPhosphopeptide,简称CPP）初级品N/P(摩尔比r为7.52)进行纯化.采用阴离子树脂纯化CPP的回收率为P98.71％;N82.78％;高纯度CPP产品的r(N/P)为5.44.对阳离子树脂纯化CPP做了初步探讨,研究了不同pH对纯化效果的影响.在pH5.0的最优条件下,回收率P为81.85％,N为53.80％,r(N/P)为4.67.与阴离子树脂纯化CPP的过程相比,用阳离子树脂纯化CPP时,树脂在使用前无需转型处理,洗脱条件简单,从而大大地缩短了操作时间,并且提高了产品的浓度.     

酪蛋白-葡萄糖共聚物的制备

为了改善酪蛋白的功能特性,利于酪蛋白的充分利用,以酪蛋白和葡萄糖为原料,采用湿法接枝制得酪蛋白-葡萄糖接枝共聚物,研究其在不同的反应时间、反应温度、pH、酪蛋白-葡萄糖的比例对接枝度的影响。结果表明:当反应时间为80 min,反应温度为100℃,pH为8,酪蛋白-葡萄糖配比为1︰10(g/g)时,接枝度可达到23.31%。这将为酪蛋白-葡萄糖共聚物的制备提供理论依据。     

水解酪蛋白铁的制备及其稳定性的研究

酶水解法制备酪蛋白的最适条件为：酪蛋白溶液１５％,ＰＨ值为８．０,水解温度５０℃,水解时间３ｈ,加酶量１：６０,加入ＦｅＳＯ４和乙醇混和液,由此制得水解酪蛋白铁,每克酪蛋白中总铁量为１４．８０ｍｇ,其结合铁占８２．６４％。在ＰＨ值为７．０－２．０之间,６０－１００℃加热处理,在无机磷酸盐存在的条件下,不会使酪蛋白铁结合铁游离。由体外模拟消化实验可知,在胃液环境下,可以增加酪蛋白铁结合量,且在胃内不     

酪蛋白钙肽制备工艺条件优化研究

本试验固定牛乳酪蛋白浓度,利用胰蛋白酶进行水解,通过单因素试验优化牛乳酪蛋白的水解条件。研究结果表明：最佳制备工艺条件为pH值7.4、温度45℃、酶添加量1 200U/g、水解时间150min。     

糊精改性酪蛋白的制备及乳化特性研究

酪蛋白是一种优良的乳化剂,在等电点PI=4.6附近容易凝沉,采用糊精对酪蛋白进行接枝改性,拓宽酪蛋白在酸性食品中的应用范畴。作者以目标蛋白乳化性为指标进行正交试验设计,确定了糊精改性酪蛋白制备的最佳工艺,并研究了该改性酪蛋白在不同pH条件下的乳化性和乳化稳定性。结果表明,在pH为7.8,温度为110℃,酪蛋白质量浓度为20 mg/m L,酪蛋白与糊精质量比为3∶1,反应时间为60 min条件下,制备得到的改性酪蛋白乳化性达到0.887。此外,发现改性酪蛋白在pH 4和pH 5的条件下,乳化性较改性前分别提高了50.9%和110.7%,乳化稳定性与改性前相比,在pH 4和pH 5时分别提高了54.8%和108.7%。     

酶解酪蛋白制备CPPs的研究进展

CPPs是补钙营养品中的重要多肽，其酶解制备工艺是近年来国内外研究的热点。本文对制备过程中的几个关键问题－－酶种的选择、水解方式、分离纯化方法、检测方法进行全面综述，以期高效制备目标产物。     

利用2709碱性蛋白酶水解酪蛋白制备CPPs的研究

酪蛋白磷酸肽简称ＣＰＰｓ（Ｃａｓｅｉｎ ｐｈｏｓｐｈｏｐｅｐｔｉｄｅｓ）,是一种具有多种生物活性的多肽。国外已经对其制备方法进行了大量研究,但是目前用于工业化生产必定增加成本,本项研究改用价格十分谦价的２７０９碱性蛋白酶水解酪蛋白得到了和胰蛋白酶水解酪蛋白同样的产品,实验结果表明利用２７０９碱性蛋白酶水解酪蛋白帛备ＣＰＰｓ可以大大降低成本。     

碱性蛋白酶水解劣质干酪素制备酪蛋白磷酸肽的研究

本实验采用一种微生物酶碱性蛋白酶2709水解劣质干酪素制备酪蛋白磷酸肽(CPPs),采用正交实验优化其水解条件,得出了其最佳水解条件为底物浓度15%,酶浓度800u/g,pH9.0,温度55,时间2.5h.。其N/P为4.371,产率为12.88%。     

碱性蛋白酶水解劣质干酪素制备酪蛋白磷酸肽的研究

本实验采用一种微生物酶——碱性蛋白酶2709水解劣质干酪素制备酪蛋白磷酸肽(CPPs)，采用正交实验优化其水解条件，得出了其最佳水解条件为：底物浓度15％，酶浓度800u／g，pH9．0，温度55℃，时间2．5h．。其N／P为4．371，产率为12．88％。     

Alcalase水解酪蛋白制备磷酸肽和非磷肽的研究

研究了Alcalase水解酪蛋白制备磷酸肽和非磷肽的作用条件,同时分析了酪蛋白磷酸肽(CPPs)和酪蛋白非磷肽(CNPPs)的相对分子质量分布和氨基酸组成。结果表明,Alcalase水解酪蛋白的最佳条件是:底物浓度5%,加酶量0.03mL/g蛋白质,温度60℃,pH9.0。乙醇浓度和酪蛋白的水解度(DH)对CPPs的得率和N/P(摩尔比)均有影响:当乙醇浓度为70%,DH为18%时,CPPs得率达到最高,为23.94%,N/P(摩尔比)是9.61,CNPPs得率为76.06%。CPPs和CNPPs的相对分子质量都分布在200～5000之间,其中低于700的肽含量最高,分别为61.52%和67.26%。CNPPs中疏水性氨基酸含量远高于CPPs。     

酶解酪蛋白制备易于消化吸收肽的工艺研究

为了提高酪蛋白的消化吸收利用率,利用胰蛋白酶对酪蛋白进行水解改性,制备易消化吸收的肽。通过对水解工艺的研究,得到了胰蛋白酶水解酪蛋白的优化工艺条件:E/S为14 000 U/100 mL,温度为50℃,pH值为8,水解时间为2.5 h,底物质量分数为8%。利用此工艺得到的酪蛋白水解物的水解度为7.6%,水解物中分子量在2 000～180 u的肽质量分数占80%,其中1 000～180 u的水解物占总水解物的59%。     

酪蛋白酶解制备酪蛋白磷酸肽研究 I．过程分析与优化

以pH－stat技术跟踪间歇搅拌反应釜中酪蛋白－碱性蛋白酶抑制备酪蛋白磷酝酸肽（CPPs）过程特性,利用水解度（DH）表征其反应历程。分析了温度（T）、pH值、底物深度（[S]）、酶浓度（[E]）及时间(t)等参数对DH的影响,并通过多元线性回归求得其关联式,确定出最适酶解条件为：T＝40℃,pH＝10,[E]＝0．2％,[S]＝2．5g/L,t=30min。