荧光法研究农药利谷隆和非草隆与牛血清白蛋白的结合作用

运用荧光光谱法研究了生理酸度(pH=7.4)条件下,农药利谷隆、非草隆分别与牛血清白蛋白(BSA)相互作用。测定了不同温度下两种农药与BSA结合的猝灭常数、结合常数和结合位点数,结果表明,利谷隆和非草隆对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,利谷隆、非草隆对BSA的荧光猝灭过程分别为     

光谱学技术研究食品着色剂柠檬黄与牛血清白蛋白的结合性质

本实验模拟人体生理酸度(p H 7.4),应用荧光光谱法、紫外光谱法和圆二色光谱法,研究了食品着色剂柠檬黄与牛血清白蛋白(BSA)的结合性质。结果表明:柠檬黄对BSA内源荧光有较强的猝灭能力,荧光猝灭机制属于形成复合物的单一静态猝灭,计算得出的热力学参数熵变和焓变均为负值,表明氢键和范德华力是驱动柠檬黄-BSA复合物形成的主要作用力,25℃时结合常数已经达到3.04×105L·mol-1,表明柠檬黄与BSA有较强的亲合力。位点竞争实验表明:柠檬黄主要结合至BSA疏水空腔的亚域IIA,即site I位。荧光光谱、紫外光谱和圆二色光谱分析结果显示:柠檬黄与BSA结合引起BSA的表面疏水性增加,α-helix的含量减少,BSA二级结构发生了部分改变。 更多还原     

橙黄决明素的制备及其与牛血清白蛋白的相互作用

采用硅胶真空液相层析从决明子(Cassia obtusifolia L.)中分离制备了橙黄决明素,以UPLC-QTOF-MS和C13-NMR、H1-NMR鉴定了其化学结构。采用荧光光谱和紫外光谱法研究了橙黄决明素与牛血清白蛋白的相互作用。结果表明,橙黄决明素对牛血清白蛋白有明显的荧光猝灭作用,在25、37、47℃3种温度下的荧光猝灭常数KSV变化不明显,猝灭速率Kq为1.412×1013 L/(mol.s),说明橙黄决明素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭。橙黄决明素与牛血清白蛋白作用的紫外光谱变化进一步确认了其属于静态猝灭。热力学计算表明,橙黄决明素与牛血清白蛋白的结合位点数为1,与BSA之间的结合主要是以疏水作用力相结合的自发过程。橙黄决明素与牛血清白蛋白的酪氨酸的疏水性结合可能引起了蛋白质构象的变化,但牛血清白蛋白分子的大小并未有明显的变化。     

磺胺二甲氧嘧啶与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了在生理条件下(pH=7.4)磺胺二甲氧嘧啶(SDM)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用模式.研究表明,磺胺二甲氧嘧啶对BSA内源性荧光的猝灭属于形成了复合物的单一静态猝灭过程,其猝灭速率常数为7.35×1012L.mol-1.S-1,结合常数为1.04×105L.mol-1,结合位点数为1.03.并考察了金属离子Fe3 、Mn2 、Ca2 、Zn2 、Cu2 存在下,对磺胺二甲氧嘧啶与BSA结合常数的影响.     

荧光光谱法研究磺胺噻唑与牛血清白蛋白的相互作用

分别研究了21℃和29℃时,磺胺噻唑与牛血清白蛋白作用的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱特征.求出这两个温度下的猝灭常数,推断出磺胺噻唑与牛血清白蛋白间的相互作用是以动态猝灭为主的猝灭过程.根据F rster非辐射能量转移理论,计算出磺胺噻唑在蛋白质中的结合位置与212位色氨酸残基间的距离为4.163 nm,并求得21℃的结合常数和结合位点数分别为4.335×105L.mol-1和1.217.由求得的热力学参数,证实了磺胺噻唑与牛血清白蛋白之间主要通过疏水作用力结合.用同步荧光光谱技术探讨了磺胺噻唑对牛血清白蛋白构象的影响,考察了Ca2 、Mg2 、Zn2 或Cu2 对磺胺噻唑与牛血清蛋白相互作用的影响.     

氰草津与牛血清白蛋白结合作用的荧光光谱

在生理酸度(pH=7.4)条件下,应用荧光光谱法和紫外-可见光谱法研究了在不同温度下,农药氰草津(CYZ)与牛血清白蛋白(BSA)间结合作用的荧光行为。试验发现,氰草津对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,且此荧光猝灭机理为动态猝灭。由热力学参数焓变ΔH<0,熵变ΔS<0,推断出氰草津与BSA     

丹酚酸A对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用

采用荧光光谱法研究了在模拟人体生理环境条件下,pH 7.40的Tris-HCl缓冲体系中,丹酚酸A(Sal A)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,丹酚酸A对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程处理数据,推断其猝灭机理为丹酚酸A与牛血清白蛋白形成复合物的静态猝灭,并获得了25、30、35℃下丹酚酸A与牛血清白蛋白作用的结合常数分别为1.49×105、1.19×105、8.24×104 L/mol。根据Van't Hoff方程计算得出ΔH=-56.55kJ/mol,根据所得热力学参数推断丹酚酸A与牛血清白蛋白之间的主要作用力为氢键与范德华力。在25℃时,计算获得丹酚酸A与牛血清白蛋白的结合位点数为1.158。     

姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白相互作用研究

应用荧光法研究了姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应．根据配合物对BSA的荧光猝灭效应,利用变温试验,求得相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数,由此推测猝灭机理和结合力类型;依据Forster能量转移理论计算结合距离;并利用探针进行结合点定位;用同步荧光光谱确定配合物对牛血清白蛋白结构的影响．结果表明,姜黄素钐配合物对BSA的内源荧光猝灭主要以静态方式,同时发生非辐射能量转移;由△Hθ和△sθ〈0推测范德华力与氢键是主要结合力;配合物在BSA分子的SiteⅡ位结合,结合距离为2．4nm;配合物改变了BSA分子构像,对色氨酸残基影响更大．     

食用着色剂与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究介绍

介绍了应用荧光光谱法和紫外-可见分光光度法研究食用合成着色剂与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的进展.介绍了食用合成着色剂分子在蛋白质上的结合部位、结合数、结合常数和结合类型的基本理论和实验方法.简要讨论了本领域研究现状.     

桑色素与牛血清白蛋白结合反应的热力学分析

应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了生理条件下桑色素与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的热力学特性,确定静态猝灭和非辐射能量转移是导致桑色素对BSA内源荧光猝灭的主要原因;求得不同温度下桑色素与BSA作用的结合常数分别为1.796×104,9.398×103,2.196×103L.mol-1。根据热力     

光谱法研究盐酸小檗碱与牛血清白蛋白相互作用(英文)

采用荧光、同步荧光及紫外-可见光谱法研究溶液中盐酸小檗碱(BC)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:BC对BSA荧光有较强的猝灭作用,其猝灭机理为以静态猝灭为主并结合一定动态猝灭的复合过程.利用荧光猝灭反应求得BC与BSA之间的结合常数和结合位点数.根据F rster非辐射能量转移理论,计算得到BC与BSA之间的结合距离小于8nm,表明二者之间能够发生能量转移.根据反应热力学参数确定二者的相互作用是一个自发的过程,且静电力是它们之间相互作用的主要作用力类型.采用同步荧光考察BC对BSA构象的影响,随着BC浓度的增大,色氨酸残基所处环境的疏水性改变,从而导致BSA的构象发生变化.     

光谱法研究阿奇霉素与人血清白蛋白的相互作用

由于阿奇霉素对人血清白蛋白的内源性荧光具有猝灭作用,且猝灭方式为静态猝灭。采用荧光光谱研究了模拟生理条件下大环内酯类抗生素阿奇霉素与人血清白蛋白的相互作用,计算了二者相互作用的结合常数K和结合位点数n,并根据不同温度下的热力学函数确定了阿奇霉素与人血清白蛋白的相互作用力类型为疏水作用和静电引力。采用同步荧光光谱和傅立叶变换红外光谱探讨了阿奇霉素对人血清白蛋白构象的影响,结果表明阿奇霉素明显改变了人血清白蛋白的构象。     

柳叶水甘草碱与牛血清白蛋白的相互作用

利用亲和毛细管电泳法(ACE)研究了柳叶水甘草碱(TAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,柳叶水甘草碱与BSA常温下结合常数为8.00×106 L·mol-1,热力学参数验证两者相互作用力以氢键和范德华力为主.傅立叶变换红外光谱(FT-IR)进一步考察了柳叶水甘草碱对BSA二级结构的影响,其结果是,柳叶水甘草碱使得蛋白的α-螺旋、β-转角含量降低,β-折叠含量上升.在分子水平,利用分子对接技术确定了柳叶水甘草碱和牛血清白蛋白结合的适宜位置.     

硫脲修饰交联壳聚糖的制备及其对牛血清白蛋白的吸附性能

以三聚氯氰为活化剂制备硫脲修饰戊二醛交联壳聚糖衍生物,用红外光谱和元素分析法对产物进行了初步表征,并研究了硫脲修饰戊二醛交联壳聚糖对牛血清白蛋白(BSA)的吸附及洗脱性能.硫脲修饰交联壳聚糖对牛血清白蛋白的吸附容量达596 mg·g-1(干),其吸附行为符合Freundlich和Langmuir等温吸附方程.硫脲修饰交联壳聚糖装柱(Ф=1.0 cm×10 cm)吸附BSA后,分别以1.0 mol·L-1NaCl和0.2 mol·L-1(NH4)2S04溶液洗脱,牛血清白蛋白的洗脱效率分别为98.2%和96.4%.硫脲修饰交联壳聚糖制备工艺简单,吸附容量较大且容易洗脱,可用作蛋白质分离纯化的吸附剂.