加热改性醇法大豆浓缩蛋白凝胶性的研究

通过控制加热温度对醇法大豆浓缩蛋白(ALSPC)改性.主要考察了不同加热温度对其溶解性、凝胶性的影响,以及这些功能性与其游离-SH、分子亚基的关系,并且通过电镜观察其微观结构的变化.结果表明,通过加热改性的ALSPC其溶解性有明显改善,NSI由原来的5%左右提高到50%以上;凝胶性在150℃加热时有明显改善,其凝胶硬度可达到400 g左右.游离-SH的变化以及电泳、电镜的观察从结构上也说明加热对其凝胶性的影响.     

醇法大豆浓缩蛋白的微波改性研究

研究了微波对醇变性大豆浓缩蛋白进行改性的方法,分析了改性时间、微波功率、pH及原料均质时间对微波改性的影响.通过正交实验确定了微波改性的最佳条件:浆液均质时间8min,pH 9,改性时间50 s,微波功率800 W.最佳改性条件下改性的大豆浓缩蛋白的NSI可达到67.28%,乳化稳定性达90%.     

醇法大豆浓缩蛋白的改性技术综述

概述了醇法大豆浓缩蛋白的改性方法,分析比较了各方法的作用特点,为高功能性大豆浓缩蛋白的工业化生产提供思路.     

改性醇法大豆浓缩蛋白在火腿肠中的应用

将改性醇法大豆浓缩蛋白添加到肉制品中,考察其在肉制品中的添加效果。经实验得出添加改性醇法大豆浓缩蛋白的火腿肠表现出良好的蒸煮率、持水性以及硬度、弹性、内聚性、咀嚼性。添加效果与加入大豆分离蛋白效果相似,比添加未改性醇法大豆浓缩蛋白的效果有大幅度提高。     

醇法大豆浓缩蛋白改性及在肉制品中的应用

采用醇法提取大豆浓缩蛋白具有明显优势,但此方法提取的大豆浓缩蛋白功能性不好,应用受限。本文介绍了通过物理、化学、酶法、基因工程等方法对醇法大豆浓缩蛋白进行改性,改性后醇法大豆浓缩蛋白的功能性明显提高。改性后的醇法大豆浓缩蛋白应用于肉制品中具有优良的持水持油性、乳化性以及凝胶性,可以提高肉制品的组织结构特性,并降低生产成本,且价格低廉,是一种性价比很高的大豆蛋白产品。     

改性醇法大豆浓缩蛋白在火腿肠中的应用

将改性醇法大豆浓缩蛋白添加到肉制品中,考察其在肉制品中的添加效果。经实验得出添加改性醇法大豆浓缩蛋白的火腿肠表现出良好的蒸煮率、持水性以及硬度、弹性、内聚性、咀嚼性。添加效果与加入大豆分离蛋白效果相似,比添加未改性醇法大豆浓缩蛋白的效果有大幅度提高。      

醇法大豆浓缩蛋白的生产及功能性改性

对醇法大豆浓缩蛋白的生产及功能性改性进行了介绍。从原料豆粕的处理及质量要求出发,详细介绍了醇法大豆浓缩蛋白的生产工艺及相关指标要求,应注意的问题;从环保和食品安全方面考虑,选择物理改性,对醇法大豆浓缩蛋白进行功能性改性,并对其工艺及设备进行了介绍,相关问题进行了讨论。我国生产醇法大豆浓缩蛋白,醇提工艺基本相同,但使用的浸出器和脱溶设备不同。通过对醇法大豆浓缩蛋白进行功能性改性,针对不同产品的用途对生产过程进行过程控制和产品质量控制,可分别生产出食用级和饲用级大豆浓缩蛋白。为大豆蛋白的生产提供帮助。     

氨作碱性剂对醇法大豆浓缩蛋白改性

以氨作碱性剂,通过均质、物化改性、喷雾干燥等方法对醇法大豆浓缩蛋白(SPC)进行改性,以期获得功能性较好醇法大豆浓缩蛋白。实验表明,醇法大豆浓缩蛋白加入氨水后经均质、物化改性、喷雾干燥等步骤可获得溶解性、凝胶性、乳化性等功能性较佳大豆浓缩蛋白。     

醇法大豆浓缩蛋白改性工艺条件的研究

主要对醇法大豆浓缩蛋白改性工艺条件进行了研究,探讨了改性过程中加水温度、溶液pH、超声时间对改性工艺的影响。通过正交实验得出最佳工艺条件为:将醇法大豆浓缩蛋白加100℃水溶解,调pH为10,超声时间30 m in,在此条件下生产的产品水溶性蛋白质可达57.2%,氮溶解指数(NSI)为81.5%。     

浅议醇法大豆浓缩蛋白

<正> 大豆,是我国的四大油料作物之一。60年代以前,大豆榨油后的脱脂粕主要作为饲料或肥料,60年代后,大豆中蛋白质的开发和利用才开始被重视,从Burnett在1951年提出大豆蛋白的工业用途起。直至1959年大豆浓缩蛋白(Soy Protein Ooncentrate)才成为食用产品,其中1943年Morse首次提出酸等电点沉淀法(PH4.2/4.5)制取大豆浓缩蛋白,1968年Circle等才发现用乙醇溶液浸出大豆脱脂粕后,对其的风味有很大的改善。醇法大豆浓缩蛋白(醇法SPC)制备流程如下:     

糖基化提高大豆分离蛋白凝胶性的工艺条件

以提高大豆分离蛋白的凝胶强度为目的,采用添加D(+)木糖和黄原胶进行糖基化改性处理,中心组合设计模型对大豆分离蛋白共价改性工艺条件进行优化,测定并分析了改性复合物在各个条件下的凝胶强度。结果表明:适宜反应条件为反应温度87.27℃、反应时间40 min、复合糖添加量3.9%、糖胶比2.81∶1,此条件下凝胶强度可达到91.35 g,较未改性大豆分离蛋白提高78%。     

醇法大豆浓缩蛋白物理改性研究

采用物理方法对大豆浓缩蛋白进行改性,在提高大豆浓缩蛋白溶解性条件下,得出物理改性最佳工艺条件为:温度100℃、pH值9.0、时间6min、蛋白质浓度1:9;测定改性前后大豆浓缩蛋白的NSI,乳化性,乳化稳定性等变化。结果表明,改性后大豆浓缩蛋白溶解性有明显增加,大豆蛋白功能特性均有不同程度提高和改善。     

木瓜蛋白酶提高醇法大豆浓缩蛋白乳化性的研究

制取低成本、高蛋白含量的大豆浓缩蛋白时,乙醇产生变性作用,从而降低了大豆浓缩蛋白的功能特性,因此本研究采用木瓜蛋白酶对醇法大豆浓缩蛋白进行改性。通过对酶浓度、底物浓度、改性时间与改性温度的单因素实验,针对乳化性进行研究,然后进行正交试验,最终得出木瓜蛋白酶提高醇法大豆浓缩蛋白乳化性最佳工艺条件:酶用量(E/S)为3%、底物浓度为(W/V)8%、改性时间为2h、改性温度为50℃,改性中pH值为6.0,可提高乳化能力3.8倍,乳化稳定性3.9倍。     

Box-Behnken模型优化大豆分离蛋白共价改性

以提高产品凝胶强度为目的,利用大豆分离蛋白作为原料,通过添加葡萄糖进行共价改性处理。单因素实验初步得到优化共价改性的工艺条件。在此基础上,采用Box-Behnken模型对大豆分离蛋白共价改性工艺条件进行优化,测定并分析了改性复合物在各个条件下的凝胶强度。结果表明:适宜反应条件为,葡萄糖添加量1.0%,反应温度为60℃,反应时间为50min,此条件下凝胶强度可以达到1865.02g,较未改性大豆分离蛋白提高20%。试验证明优化工艺能有效且显著提高大豆分离蛋白的凝胶强度。     

木瓜蛋白酶水解大豆浓缩蛋白及糖基化修饰对水解产物溶解性的影响

为提高大豆浓缩蛋白(soy protein concentrate,SPC)在等电点处的溶解性,采用木瓜蛋白酶对大豆浓缩蛋白进行酶解,形成可溶性大豆蛋白,然后将其与葡聚糖进行糖基化反应,形成亲水的蛋白质-多糖复合物。结果表明:大豆浓缩蛋白酶解最佳条件为大豆蛋白与水质量配比5:100、酶添加量10000U/g、反应温度55～60℃;糖基化最佳条件为葡聚糖与蛋白配比1:1、反应时间3.5h;大豆浓缩蛋白在等电点附近(pH4)的氮溶指数由原来的9.53%提高到39.12%。本实验制备的等电点可溶大豆蛋白,可增加其在中等酸度食品中的应用。     

醇法大豆浓缩蛋白制取工艺的探讨

采用稀浓乙醇两次浸出 ,一次脱溶的工艺生产醇法大豆浓缩蛋白 ;实验研究考察了乙醇浓度、浸出温度、浸出时间、固液比对产品质量的影响。通过正交实验 ,选择的最佳生产工艺条件为 :乙醇浓度 75 %、浸出温度 30℃、浸出时间 6 0min、固液比 1∶5。二次浸出工艺条件为 :乙醇浓度90 %、浸出温度 5 0℃、工作时间 30min、固液比 1∶5。     

微波对醇法大豆浓缩蛋白起泡性的影响

为改善醇法大豆浓缩蛋白的功能特性,采用微波技术对醇法大豆浓缩蛋白进行物理改性。通过单因素试验,针对起泡性进行研究,得出最佳影响范围,然后进行正交试验方差分析,最终得出微波技术提高醇法大豆浓缩蛋白起泡性最佳工艺条件:固液比1∶7、功率500W、时间2min、溶液高度2.0cm,在此条件下醇提大豆浓缩蛋白的起泡能力和起泡稳定性可分别提高83.5%和52.0%。     

大豆浓缩蛋白溶液表观粘度的研究

本文研究了pH值、温度、NaCl以及SDS对大豆浓缩蛋白(SPC)粘度的影响.结果表明:添加NaCl和提高溶液的pH能使SPC的表观粘度升高,剪切速率的影响增加;添加SDS能降低SPC溶液在低剪切速率时的粘度,剪切速率的影响较小;SPC表观粘度随着温度的升高先是升高后再降低.     

Characterization of Soy Protein Concentrate Produced by Membrane Ultrafiltration

The functionality of membrane processed soy concentrate was very similar to soy flour in terms of solubility and water hydration capacity. The high emulsifying activity index of soy flour is believed to be reflective of its higher solubility, while surface hydrophobicity is believed to be responsible for an equally high emulsifying activity index in acid precipitated soy isolate. The proteins of soy flour and membrane soy concentrate seem to have most of their hydrophobic residues buried in the interior, while they are exposed in acid precipitated soy isolate. Heating resulted in a decrease in solubility but improved the hydration capacity and emulsifying activity of both soy flour and membrane soy concentrate. The essential amino acid profile of concentrate was comparable to current commercial isolates manufactured by acid precipitation. The majority of the polypeptides present in soy flour were observed to be present in the concentrate. The membrane soy concentrate was determined to have the least soybean aroma when compared to both soy flour and acid precipitated soy isolate.