超声对动物蛋白结构及性质影响研究进展

动物性蛋白主要来源于禽、畜及鱼类等的肉、蛋、奶。动物蛋白营养价值高且应用广泛,但天然动物蛋白质的功能特性通常不能完全满足工业要求。超声作为一项非热加工物理处理技术,它会导致动物蛋白理化性质及结构变化从而改善功能特性。但目前关于超声对各种动物蛋白影响的联系和区别尚待研究。因此,为明确超声处理对动物蛋白结构和性质的影响以及各自之间的联系和区别,本文主要从超声功率、超声时间和动物蛋白种类出发,对动物蛋白的理化性质、微观结构、界面性质和功能性质分别进行综述,解析了动物蛋白理化性质及微观结构的变化与其界面性质和功能性质的变化之间的关系,并对超声处理对动物蛋白的应用进行了讨论和展望,以期为后续超声处理在动物蛋白的应用和推广提供理论参考。     

大豆分离蛋白改性对其功能性质影响

大豆分离蛋白是大豆蛋白最为精制形式,广泛应用于食品工业,并在不同产品中表现出不同功能。该文综述近年来大豆分离蛋白物理、化学、酶法及基因工程改性对其功能性质影响,经不同方式改性可产生合适功能性质,从而拓宽大豆分离蛋白在食品工业中应用。     

大豆分离蛋白改性研究进展

大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)是大豆蛋白最为精制形式,广泛应用于食品工业,在不同产品中表现出不同功能。该文综述近年来有关大豆分离蛋白物理、化学、生物方法改性研究,并对生物工程改性作一简单介绍;大豆分离蛋白经改性后能拓展大豆分离蛋白在食品工业中应用及达到人们所希望功能特性。     

大豆分级蛋白的功能性质评价

利用″碱溶酸沉″方法,得到富含大豆球蛋白的大豆分级蛋白产品Ⅰ和富含β-伴球蛋白的大豆分级蛋白产品Ⅱ。经与市售的大豆分离蛋白产品进行功能性质的比较,大豆分级蛋白的某些功能性质,如胶凝性、乳化性、发泡性得到了改善和提高。      

谷氨酰胺转氨酶对大豆与小麦混合蛋白凝胶性质的影响

研究谷氨酰胺转氨酶（transglutaminase,TG）对大豆和小麦混合蛋白凝胶特性的影响,通过游离巯基含量、表面疏水性、热特性、二级结构和微观结构等测定对混合蛋白凝胶的构象进行了表征。结果显示,当大豆蛋白比例低于45%时,随着大豆蛋白所占比例的增加,凝胶强度显著增强。TG交联混合蛋白凝胶后,其游离巯基减少,热稳定性增强,表面疏水性降低。与TG催化小麦蛋白相比,大豆蛋白添加量为45%的混合蛋白凝胶强度提高了62.74%,β-折叠含量增加了5.701%,游离巯基含量减少了47.48%。     

葡聚糖-大豆分离蛋白共混凝胶流变性质及微结构研究

采用pH监控,动态流变,激光共聚焦(CLSM)及图像分析技术研究葡萄糖酸内酯(GDL)诱导葡聚糖-大豆分离蛋白(SPI)共混体系形成凝胶的动态粘弹性质及微结构,并探讨凝胶形成动力学及形成机制。结果表明:添加葡聚糖可抑制SPI凝胶形成,使凝胶的粘弹性质降低并出现相分离现象,且葡聚糖浓度和分子质量对SPI凝胶结构具协同弱化效应;与对照样相比,加入葡聚糖后凝胶的微结构相分离程度随葡聚糖分子质量的增加而加剧,温度升高推动凝胶形成的速度弱于相分离的速度,并降低了凝胶的弹性模量值;凝胶形成动力学研究结果表明GDL诱导球蛋白-中性多糖共混凝胶形成动力学与模型方程G′(t)=G′f{1-exp[-k(t-t0)]}非常吻合,添加同浓度多糖条件下凝胶形成速率随葡聚糖分子质量的增加呈降低趋势。     

超声处理对大豆分离蛋白热致凝胶功能性质的影响

研究了大豆分离蛋白（SPI）热致凝胶形成条件和超声对大豆分离蛋白凝胶性质的影响。实验结果表明：离子强度为0．6mol／L，pH值8．0，采用10g／dL SPI质量浓度为SPI最佳熟致凝胶形成条件。延长超声处理时间和增加功率显著提高凝胶破裂强度，与对照样相比经25kHz，400W超声处理10min，凝胶破裂强度由32．0g增加到41．0g；超声处理对SPI凝胶质构分析性质（TPA性质）有显著影响，延长超声处理时间和增加功率可升高凝胶的硬度值、弹性值和回弹性值，但均对SPI凝胶的脆性有降低作用。     

大豆蛋白自组装纤维聚集体的界面及乳化性质研究

大豆分离蛋白(SPI)经酸性热处理后可自组装形成具有交叉β-折叠结构的纤维聚集体,研究了SPI纤维化对其界面吸附动力学、界面膜扩张流变特征及乳化性质的影响。由于纤维化过程中伴随的蛋白水解,酸性热处理明显改善了SPI在等电点附近的溶解度,但中性p H处溶解度明显下降。SPI纤维化过程中,蛋白表面压增加速度和Ed值明显增强,说明其拥有较高的界面活性,且增强了蛋白分子在界面上的相互作用,易于在界面形成较厚的多层结构。纤维聚集体的形成使蛋白乳液粒径随加热时间延长而不断增加,但其p H稳定性明显增强,明显抑制了其在中性条件下的絮凝,这一改善受加热时间强烈影响。     

大豆分离蛋白-花青素复合物的制备及其蛋白结构与功能性质分析

大豆分离蛋白经热处理后与花青素进行复合形成复合物,采用荧光光谱表征复合体系构象变化,以溶解性、乳化性、乳化稳定性、粒度分析及Zeta电位为指标分析该复合体系中大豆分离蛋白二级结构的变化与功能性质表达之间的关系。结果表明：在pH?7.4的条件下,热处理大豆分离蛋白与花青素复合后,大豆分离蛋白的Zeta电位绝对值显著增大,乳化性、乳化稳定性显著提高,但溶解性显著下降。通过荧光光谱分析发现花青素对热处理大豆分离蛋白的荧光猝灭机制为静态猝灭,蛋白与花青素间形成了结合位点数近似于1的复合物,三维荧光光谱结果表明花青素的复合使得蛋白质多肽链的骨架伸展,蛋白结构发生变化。     

植物乳杆菌发酵对大豆分离蛋白功能性质影响研究

以脱脂豆粕为原料,通过植物乳杆菌液态发酵后制备大豆分离蛋白,测定所得大豆分离蛋白的溶解性、乳化性、乳化稳定性、凝胶强度、持水性和持油性等功能性质。豆粕经发酵后所提大豆分离蛋白的溶解性、乳化性、凝胶强度、持水性和持油性均显著提高（p<0.05）,乳化稳定性显著降低（p<0.05）,持水性及持油性变化不大。SDS-PAGE电泳显示,豆粕经发酵后所提大豆分离蛋白在29.0⁴4.3 ku出现新条带,是由于乳酸菌所产蛋白酶的降解作用,大豆分离蛋白中大分子量蛋白被降解成小分子量蛋白,其中发酵对7S组分影响较大,对11S组分影响较小。经实验表明乳酸菌发酵可以有效改善大豆分离蛋白的功能性质。      

蛋白质分子聚集状态对大豆蛋白溶胀性能的影响

通过分子间作用力和分子聚集状态研究了大豆分离蛋白 (SPI)和大豆浓缩蛋白 (SPC)的功能与性质 .SPI 1、SPI 2和SPI 3以及SPC 1和SPC 2的溶出活化能分别为 1 5.63 ,2 4 .2 0 ,1 7.3 1 ,1 6.1 3和 4 .3 1kJ/mol.SPI 2在蛋白质分子之间形成二硫键 ;SPC 2在蛋白质分子间通过二硫键结合成为聚集体 ,而聚集体之间以很弱的范德瓦尔斯力结合 ;SPI 1 ,SPI 3和SPC 1具有较高的粘度且在模拟肉制品中的性能较好 .结构分析表明 ,蛋白质分子形成聚集体 ,但聚集体之间通过疏水键和氢键结合 .导致大豆蛋白产品的分子间作用力和分子聚集状态不同的主要原因是加热以及闪蒸过程中工艺条件的不同 .     

丙烯醛氧化修饰对大豆蛋白凝胶性质的影响

以丙烯醛代表脂质次生氧化产物,研究脂质次生氧化产物氧化修饰对大豆蛋白凝胶性质的影响.采用质构仪、流变仪、持水性测定以及扫描电镜等方法表征大豆蛋白的凝胶性质,结果发现蛋白质氧化造成大豆蛋白的凝胶硬度、凝胶形成温度、凝胶强度以及凝胶持水性下降.随着大豆蛋白氧化程度的增加,大豆蛋白凝胶的粗糙度增加,内部空隙变大,并且分布不均匀.蛋白质氧化对大豆蛋白凝胶性质的影响与丙烯醛浓度有关,当丙烯醛浓度低于0.01 mmol/L时,蛋白质氧化对大豆蛋白凝胶性质的影响程度很小.     

蛋白质热聚集行为机理及其对蛋白质功能特性影响的研究进展

蛋白质热聚集行为是食品加工过程中较常发生的现象。热处理条件会使蛋白质结构发生变化,引起蛋白质的理化性质的改变,从而导致蛋白质发生热聚集。热聚集体的大小、形态、界面性等直接影响蛋白质凝胶特性、溶解性、起泡性、乳化性等功能特性,从而影响富含蛋白质食品的品质。本文介绍了蛋白质热聚集行为的机理、分类和表征手段,重点综述了蛋白质热聚集行为的影响因素,及蛋白质热聚集行为对蛋白质功能特性的影响,为研究复杂蛋白质体系热聚集行为及对食品品质的影响提供理论基础。     

大豆分离蛋白凝胶制备和凝胶质构特性研究

本研究以大豆分离蛋白为原料，考察蛋白质浓度、pH值、加热温度、加热时间对凝胶形成的影响，采用物性仪对不同务件下制备的凝胶的质构特性进行研究，不同评价指标得出的结论不尽相同。通过正交实验得出形成凝胶硬度最大的制备条件为：蛋白浓度12％，pH值6．5，加热温度95℃，加热时间35min；形成凝胶脆性最大的制备凝胶争件为：蛋白浓度12％，pH值7．0，加热温度95℃，加热时间25min；形成凝胶弹性最好的制备凝胶务件为：蛋白浓度12％，pH值7．0，加热温度85℃，加热时间35min；形成凝胶粘附性最大的制备凝胶条件为：蛋白浓度12％，pH值7．0，加热温度95℃，加热时间35min。     

发芽对大豆分离蛋白功能性质的影响

研究发芽对大豆分离蛋白(SPI)功能性质的影响。采用碱提酸沉法制备不同发芽阶段的SPI,研究大豆蛋白功能性质变化。结果表明：发芽使大豆SPI溶解性、吸水性、起泡性和乳化性均有所增加,其中芽长1cm大豆SPI具有最佳的蛋白功能性质。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果表明：大豆发芽过程中7S球蛋白更易受蛋白酶影响而发生降解,使其内部疏水性氨基酸残基暴露,从而使大豆SPI的功能性质不能持续改善。     

大豆蛋白及其水解物的界面流变学行为和搅打性质

为研究不同结构大豆蛋白在空气-水界面处的吸附行为,探究其与搅打起泡性质的关系,本文对大豆分离蛋白(SPI)、β-伴大豆球蛋白(7S)、大豆蛋白选择性水解产物(SPSH)和大豆蛋白限制性水解产物(SPLH)进行了聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、界面剪切流变学和搅打起泡性的测定。SDS-PAGE表明SPI由7S和11S组成,SPSH选择性水解后11S亚基带消失,仅保留了7S亚基,SPLH水解度1%,仅留下分子量约10 kDa的多肽链。界面剪切流变学行为表明SPI和7S的吸附速度较慢,SPLH可快速吸附至界面上。SPSH同时存在7S和多肽,既可快速吸附至界面,又能形成粘弹性强的界面膜。搅打实验表明SPSH和SPLH的泡沫膨胀率明显增加,分别从450%增至680%和700%。水解可以降低大豆蛋白的分子量,加快蛋白质吸附至界面的速度,从而增加泡沫膨胀率。本研究为大豆蛋白在充气食品的应用提供实际意义。     

热处理制备高凝胶性大豆分离蛋白的工艺

为改善目前工业生产大豆分离蛋白(SPI)产品的凝胶性,以脱脂豆粕为原料,在传统碱溶酸沉法制备SPI中引入热处理工艺,研究碱溶、酸沉、中和不同阶段热处理条件对蛋白产品凝胶性质的影响。结果表明:热处理对SPI凝胶强度的影响较显著,碱溶阶段和酸沉阶段随着处理温度的提高,SPI凝胶强度呈现先增大后减小的趋势,中和阶段随着热处理温度升高、时间延长,SPI凝胶强度增大;并对3个阶段进行组合热处理,得到制备高凝胶性SPI产品的适宜工艺条件为,碱溶阶段60℃热处理1 h和酸沉阶段40℃热处理15 min,以及中和阶段保持室温,SPI产品凝胶强度可提高131%。     

轻度酶解对大豆蛋白胶凝性和疏水性的影响

以豆奶浆料的凝胶强度H以及大豆分离蛋白的表面疏水性指数So为主要指标，研究了热处理后的豆奶浆料经Alcalase碱性蛋白酶和As 1．398中性蛋白酶分别轻度酶解后，豆奶浆料中大豆蛋白胶凝性质随水解度的变化，并考察了限制性酶水解对大豆蛋白表面疏水性So的影响。     

大豆-鸡蛋清复合蛋白粉功能性质的研究

本文通过单因素试验设计对大豆分离蛋白-蛋清蛋白混合粉的功能特性进行研究。结果表明,大豆分离蛋白与蛋清蛋白的配比和pH值对实验结果都有显著影响。中性条件下,蛋清蛋白的比例由0%增加到80%时,混合蛋白粉的溶解度由12%上升到58%,凝胶强度由59 g上升到1604 g;大豆分离蛋白的比例由0%增加到80%时,混合蛋白粉的起泡性由86.5%上升到184%,失水率由80%降低为35%。通过实验得出了两种蛋白质之间的非线性作用,两种蛋白质在胶凝性上表现为协同作用,在起泡性上表现为抗拮作用,而在溶解度上二者表现为简单的线性叠加。     

大豆蛋白亚基组成对其功能特性的影响

本文通过采用不连续的十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术,对不同所选大豆品种中蛋白质的亚基组成及其比值(7S/11S)进行了测定,得出品种间差异对蛋白质亚基组成的变化影响较明显。并且采用流变仪测定不同品种分离蛋白的物理特性(凝胶硬度、表观弹性值及乳化值),分别将这三个功能性指标与各亚基组成进行统计相关分析,得出不同亚基组成与其功能性之间相关显著性各不相同。其中7S/11S比值对其功能影响最重要。通过研究大豆蛋白的结构组成,对探索蛋白功能特性方面具有重要的作用。