超声辅助酶法提取中华鳖裙边胶原蛋白及其热稳定性能

以中华鳖裙边为原料,采用单因素试验探讨加酶量、超声时间、超声功率、料液比对胶原蛋白的影响,通过Box-Behnken响应面方法建立数学模型,求得最佳酶提工艺,比较常规酶提和超声辅助酶提胶原蛋白的热稳定性能。结果表明,在提取溶剂为乙酸（0.5?mol/L）、料液比1∶20（g/mL）的条件下,采用超声酶提胶原蛋白的最佳工艺参数为加酶量0.8%、超声时间43?min、超声功率176?W,此条件下胶原蛋白得率为74.50%;差示扫描量热实验结果表明,超声酶提胶原蛋白的热稳定性显著优于常规酶提胶原蛋白。该研究可为中华鳖裙边胶原蛋白的精深加工及其应用提供一定科学依据。     

狮子鱼皮胶原蛋白的提取及理化性质研究

利用酸提法从狮子鱼（Pterois anennata）的鱼皮中提取了酸溶性胶原蛋白（ASC）,并对其理化性质作了研究。其氨基酸组成和聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）均符合Ⅰ型胶原蛋白的特征。傅氏红外线光谱（FTIR）表明其中存在三螺旋的结构。由乌氏黏度法测定它的变性温度（Td）是34.1℃,差示量热扫描法（DSC）测定它的热稳定性温度（Ts）为66.7℃,它的Td明显高于阿拉斯加狭鳕（Td,24.6℃）、马哈鱼（Td,19.4℃）、刀鱼（Td,23.0℃）等一些常见的鱼皮胶原蛋白的变性温度。      

狮子鱼皮胶原蛋白的提取及理化性质研究

利用酸提法从狮子鱼(Pterois anennata)的鱼皮中提取了酸溶性胶原蛋白(ASC),并对其理化性质作了研究。其氨基酸组成和聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)均符合Ⅰ型胶原蛋白的特征。傅氏红外线光谱(FTIR)表明其中存在三螺旋的结构。由乌氏黏度法测定它的变性温度(Td)是34.1℃,差示量热扫描法(DSC)测定它的热稳定性温度(Ts)为66.7℃,它的Td明显高于阿拉斯加狭鳕(Td,24.6℃)、马哈鱼(Td,19.4℃)、刀鱼(Td,23.0℃)等一些常见的鱼皮胶原蛋白的变性温度。     

源于皱纹盘鲍裙边胶原蛋白ACE抑制肽的制备

为了提高皱纹盘鲍(Haliotis discus hannai)裙边的利用率,以其为原料纯化胶原蛋白,并通过胰蛋白酶和胃蛋白酶共酶解制备血管紧张素转换酶(angiotensin I-converting enzyme,ACE)抑制肽。酶解液经超滤、Superdex^TM peptide10/300GL凝胶柱和高效液相色谱分离纯化,获得了3条来源于皱纹盘鲍胶原蛋白的肽段SGEVGQ、QRGPAGAQGPQ和GPPGPAGAR。其中结合能力最强的肽为GPPGPAGAR,对ACE的IC50值为177.1μmol/L,分子对接结果显示其主要作用于ACE的S1活性口袋,抑制模式与赖诺普利类似,并且经模拟胃肠液消化后仍能发挥较强的ACE抑制作用。本研究通过酶解皱纹盘鲍裙边胶原蛋白制备ACE抑制肽,为鲍鱼裙边的精深加工和ACE抑制肽的开发提供了参考。     

草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其理化性质研究

以草鱼鱼鳞为原料,在低于蛋白变性温度的条件下提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并对其理化性质进行系统测定。实验结果表明,ASC 和PSC 的热变性温度分别为30～35℃和28～35℃; PSC 在溶解性能、乳化性能和乳化稳定性方面优于ASC,而在溶液黏度、吸水性能、吸油性能、起泡性以及泡沫稳定性方面,ASC 明显好于PSC。     

海参胶原纤维形态及胶原蛋白理化性质研究

海参体壁除水分外主要成分是胶原蛋白,对其理化性质研究将为海参加工提供理论基础。本文以鲜活刺参为原料,通过组织学方法分析了其体壁胶原纤维特征,采用胃蛋白酶促溶法提取海参胶原蛋白,并对其理化性质进行分析。研究表明,海参体壁中以胶原纤维为主,呈网状排列,少见肌原纤维;海参胶原蛋白的紫外特征吸收峰位于235 nm处,在280 nm附近吸收峰较小;傅立叶红外光谱显示其保持三螺旋结构;聚丙烯酰胺凝胶电泳显示海参胶原蛋白分子组成为(α1)3,且不含二硫键,α1链的分子量约为135kDa;氨基酸组成以甘氨酸含量最高(33.3%),脯氨酸与羟脯氨酸含量为16.4%,符合水产胶原蛋白特征;海参胶原蛋白热收缩温度(Ts)为67.56℃,高于狭鳕鱼皮胶原蛋白,海参热变性温度(Td)为22.3℃,与狭鳕鱼皮胶原蛋白类似。     

云南鲷鱼骨胶原蛋白的制备及其理化性质

以云南鲷鱼骨为原料,采用低温酸法提取制备鱼骨中的酸溶性胶原蛋白（acid-soluble collagen,ASC）, 并对ASC的氨基酸组成、亚基组成、红外吸收、紫外吸收、热稳定性、X射线衍射、微观结构、多肽片段以及溶解 性进行了全面的分析。氨基酸组成表明ASC主要含甘氨酸、脯氨酸和丙氨酸,而酪氨酸、蛋氨酸和半胱氨酸含量 较低;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳结果显示ASC为Ⅰ型胶原蛋白;ASC在230 nm波长处有最大紫外吸收 峰;傅里叶变换红外光谱和X射线衍射图谱表明ASC分子排列紧凑,保持了其原有的三螺旋结构;差示扫描量热分 析结果显示ASC的变性温度分别为86.5 ℃和226.2 ℃,有较好的热稳定性;扫描电子显微镜显示ASC分子分布均匀、 表面光滑呈三维立体结构;多肽片段分析结果显示鱼骨胶原的氨基酸构成主要为Gly-X-Y,符合胶原蛋白的一级结构 的特点;在pH值小于4的条件下,ASC溶解度较高,当NaCl质量分数大于4%时,ASC溶解度剧烈下降。     

梅花鹿角盘胶原蛋白的鉴定及其理化性质

本研究以梅花鹿角盘为原料,利用酸法和酶法提取梅花鹿角盘酸溶性胶原蛋白（ASC）和酶溶性胶原蛋白（PSC）,研究其结构和理化性质,为开发胶原蛋白新资源,提高鹿产品附加值提供理论依据。结果表明,梅花鹿角盘ASC和PSC符合Ⅰ型胶原蛋白氨基酸的特征分布。其中蛋氨酸含量最低,羟基化程度较高,分别为45.69%和46.30%。ASC和PSC至少由两条α链（α1和α2）组成,β链含量较高,并含有少量的γ链。ASC和PSC二级结构相似,均出现酰胺A、B、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ的特征吸收峰,保存着三螺旋结构。ASC和PSC在280 nm处基本无吸收,其最大吸收峰位于219.0 nm和224.0 nm处。ASC和PSC溶液的pH越接近pI值,其溶解性、乳化能力和乳化稳定性越小。当NaCl浓度为0～2 mol/L时,增加盐量可以增大ASC和PSC的溶解性、起泡性;盐浓度在0～0.4 mol/L范围内,能提高ASC和PSC乳化性和乳化稳定性。蛋白浓度0.5%时,两者的乳化稳定性最大,蛋白浓度4%时,两者的乳化稳定性最小。     

单环刺螠体壁胶原蛋白的提取及其理化性质

采用0.5mol/L醋酸提取,结合NaCl沉淀法从单环刺螠(Urechis unicinctus)的体壁中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),并对其理化性质作初步研究。紫外光谱分析表明ASC的特征吸收波长位于228nm,初步推断所提取的蛋白为典型的胶原蛋白;氨基酸组成分析表明ASC为典型的Ⅰ型胶原蛋白;聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果表明ASC有两条不同的α链(α1和α2链)、β链和γ链,其胶原蛋白中含有二硫键;傅里叶红外光谱(FTIR)分析表明其存在三螺旋结构;示差扫描量热仪(DSC)分析表明热变性温度(td)和热收缩温度(ts)分别为33.6℃和67.5℃。     

超声辅助碱性蛋白酶提取鸡爪胶原蛋白肽理化性质及功能特性

以超声波辅助碱性蛋白酶提取所得鸡爪胶原蛋白肽作为实验材料,首先研究鸡爪胶原蛋白肽的理化特性（外观色泽、等电点、分子质量分布、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、氨基酸组成及水解度）,进一步对其起泡性和起泡稳定性、乳化性和乳化稳定性等功能特性进行研究。结果表明：鸡爪胶原蛋白肽的分子质量分布范围小于α2-链,小分子质量肽段比例较高;氨基酸种类丰富,甘氨酸和脯氨酸在总氨基酸含量中占比最高;优化提取的鸡爪胶原蛋白肽水解度约28.65%,起泡性和起泡稳定性高达133.33%和126.67%,且具有较好的乳化性和乳化稳定性。     

鲟鱼软骨素提取工艺研究

以西伯利亚鲟鱼骨为原料,对比不同提取工艺对鲟鱼软骨素提取效果的影响,优化确定鲟鱼软骨素酶解的最佳工艺条件,并对分离纯化方案进行初步研究。结果表明,碱解与酶相结合的提取路线能使鲟鱼软骨素提取产品有更高的纯度,最佳工艺为原料加入1∶6(m/v)的6%NaOH,40℃水浴条件下碱解7h,用盐酸调至pH7,加入1%胰蛋白酶,在50℃水浴条件下酶解7h,95℃加热5min灭酶,冷却至室温,调pH至中性,加入1∶1.25(v/v)95%乙醇,在4℃沉淀8h,沉淀物用烘箱45℃干燥约2h,得到的鲟鱼软骨素粗产品得率为16.65%,产品中氨基己糖含量为17.35%。     

鲟鱼软骨中II型胶原蛋白的提取及其结构鉴定

目的 从鲟鱼软骨中提取II型胶原蛋白,并对其进行结构鉴定。方法 选取鲟鱼软骨为提取对象,采用碱洗、酸泡去除非胶原成分、矿物质、多糖等物质,再用胃蛋白酶进行酶解提取、氯化钠盐析、去离子水透析、冷冻干燥等方法提取纯化II型胶原蛋白;采用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis,简称SDS-PAGE）、氨基酸分析、紫外吸收光谱、红外光谱和圆二色色谱对提取的II型胶原蛋白进行鉴定。结果表明 SDS-PAGE电泳结果显示所得提取物至少由两条链组成(α和β);氨基酸组成分析结果显示,甘氨酸、丙氨酸和脯氨酸大量存在,而酪氨酸、半胱氨酸和组氨酸的含量较低;紫外吸收光谱显示鲟鱼软骨提取物最大吸收峰与蓝鲨软骨和鱿鱼软骨II型胶原蛋白最大吸收峰相近,此吸收峰是胶原三螺旋结构的典型紫外吸收图谱特点;红外光谱和圆二色谱测定结果表明,所得提取物具有良好的三螺旋结构,具备典型II型胶原蛋白吸收特征。结论 从鲟鱼软骨中提取的胶原蛋白为II型胶原蛋白,且纯度较高。     

Isolation and characterization of acid soluble collagens and pepsin soluble collagens from the skin and bone of Spanish mackerel (Scomberomorous niphonius)

The objective of this study was to extract and characterize acid soluble collagens (ASCs) and pepsin soluble collagens (PSCs) from the skin and bone of Spanish mackerel (Scomberomorous niphonius) and to provide a simultaneous comparison of the four collagens. The yields of ASC-S (ASC from skin), PSC-S (PSC from skin), ASC-B (ASC from bone) and PSC-B (PSC from bone) were 13.68 ± 0.35, 3.49 ± 0.24, 12.54 ± 0.83 and 14.27 ± 0.66% (on wet weight basis), respectively. The four collagens contained glycine (341.6–352.6 residues/1000 residues) as the major amino acid and the contents of imino acids were between 177.1 and 184.3 residues/1000 residues. Amino acid composition, SDS-PAGE and FTIR confirmed that ASC-S, ASC-B and PSC-B were mainly composed of type I collagen with slight molecular structure differences, and PSCs had lower content of high-molecular weight cross-links than that of ASCs. The denaturation temperatures of ASC-S, PSC-S, ASC-B and PSC-B were 15.12, 14.66, 18.02 and 16.85 °C, respectively, which were much lower than those of collagens from the mammalian and tropical fish species due to low imino acid contents. All the collagens were soluble at acidic pH (1–4) and lost their solubility when the NaCl concentrations were above 2% (w/v). The four lyophilized collagens displayed a uniform and regular network ultrastructure based on the ultrastructural analysis. The isolated collagens from Spanish mackerel could serve as an alternative source of collagens for further application in food and neutraceutical industries.     

水溶性豌豆多糖的提取及性能研究

为了提升豌豆加工副产物——豌豆粉渣的高值利用化,以豌豆粉渣为原料,系统研究了不同的提取条件对水溶性豌豆多糖(Pea soluble polysaccharide,PSPS)得率及功能特性的影响,同时对PSPS的分子量,不同p H条件下的Zeta电位和酸性条件下的粒度分布进行测定,以及对其微观结构进行观察分析。研究结果表明,豌豆多糖的最佳提取工艺为:固液比1∶20,中性淀粉酶添加量为0.24%,酶解时间为30 min;复合植物水解酶Viscozyme L添加量0.15%,酶解时间为30 min,除蛋白时间为30 min,p H 5.0,120℃高压1.5 h。在此条件下的PSPS得率可达10.43%且分散稳定性最优,其分子质量主要分布在252 k Da左右;在p H 3.5~11.0条件下,PSPS的电位绝对值高于水溶性大豆多糖(Soybean soluble polysaccharide,SSPS),接近于高酯果胶(High methoxyl pectin,HMP);在p H 3.6~4.6的环境中,PSPS粒度分布与SSPS相近。试验表明PSPS是一种类似于SSPS且具有分散稳定性的多糖。     

脱脂猪皮中胶原蛋白的提取和表征

利用新鲜猪皮作为原料,研究混合有机溶剂对其脱脂效率,并用醋酸和柠檬酸对脱脂猪皮中的胶原蛋白进行了提取。并通过紫外光谱、红外光谱对获得的样品进行了表征。结果表明氯仿和异丙醇按1:5(v/v)的混合溶液对猪皮脱脂率最高;醋酸提取的胶原蛋白样品与I胶原蛋白的对照品具有更为相近的光谱数据。     

Extraction and characterization of gelatin from black-bone chicken by-products

Food Science and Biotechnology - In this study, gelatins from black-bone chicken feet and skin (BCFG and BCSG) were extracted using different NaOH concentrations, and their physicochemical...