大豆分离蛋白及卡拉胶对泥鳅肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

目的：开发品质优良的淡水鱼鱼糜制品。方法：将不同含量的大豆分离蛋白和卡拉胶添加到泥鳅肌原纤维蛋白中,采用质构仪、色差仪、扫描电镜和红外光谱等探究其对泥鳅肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果：随着大豆分离蛋白含量的增加,泥鳅肌原纤维蛋白凝胶硬度先降低后升高,弹性先升高后降低,保水性增加,蒸煮损失降低,凝胶网络孔洞越来越大,各二级结构相对含量发生变化;而卡拉胶对凝胶硬度和弹性有减弱作用,对白度及蒸煮损失有较好的改善作用,凝胶网络结构规则有序且无规则卷曲结构消失。结论：大豆分离蛋白对泥鳅肌原纤维蛋白凝胶的作用效果较卡拉胶更明显,形成的复合凝胶性能更好。     

糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能特性的影响

选择70℃条件下反应4 h所得到的糖基化大豆分离蛋白样品(蛋白与葡萄糖质量比1∶1)与肌原纤维蛋白以不同比例(9∶1、8∶2、7∶3、6∶4、5∶5)进行复配,测定不同复合蛋白的乳化性能、浊度、表面疏水性、凝胶特性(质构特性、白度值、微观结构分析),探讨糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能性质的影响及其机理。结果表明:复合蛋白的乳化性和表面疏水性均较肌原纤维蛋白显著提升(P0.05);复合蛋白的浊度随着加热温度的升高(30~80℃)而不断增加,随着糖基化大豆分离蛋白比例的加大,浊度不断变小;肌原纤维蛋白与糖基化大豆分离蛋白混合凝胶的硬度和弹性均显著优于其与天然大豆分离蛋白混合凝胶(P0.05),微观结构比其与天然大豆分离蛋白混合凝胶更加致密均匀;与纯肌原纤维蛋白凝胶相比,混合凝胶的白度值下降,但混合比例为9∶1时白度值下降不显著(P0.05)。     

牦牛肌原纤维蛋白与热改性大豆分离蛋白共凝胶条件的优化

牦牛肉是纯天然食品原料,然而牦牛肉蛋白资源的开发利用不够,特别是利用质构重组技术将牦牛肉中的肌原纤维蛋白和大豆分离蛋白用于开发凝胶产品鲜见研究报道。本研究以牦牛肌原纤维蛋白（myofibrillar proteinisolate,MPI）与热改性大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）为原料,分别采用单因素试验和正交试验设计,研究SPI-MPI溶液体积比、SPI热改性温度、离子强度和转谷氨酰胺酶（TGase）用量对共凝胶硬度、弹性和持水性的影响。单因素试验结果表明：改变4 个因素条件均能显著地提高热改性SPI-MPI溶液的凝胶性能,各因素对共凝胶特性综合指标影响的主次顺序为SPI-MPI溶液体积比＞TG用量＞离子强度＞SPI热改性温度。正交试验结果表明形成共凝胶的最优条件是：SPI-MPI溶液体积比1∶9、SPI热改性温度100 ℃、TG用量50 U/g、不添加镁离子。     

大豆蛋白对鲢鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将大豆分离蛋白经不同的变性温度及变性时间处理后,与鲢鱼肌原纤维蛋白以不同的比例混合制备热诱导凝胶。通过测定混合蛋白体系的凝胶强度及保水性,分析热变性大豆分离蛋白对混合凝胶特性的影响。结果表明,热变性后的大豆分离蛋白可以改善混合蛋白凝胶体系的凝胶强度及保水性,其中,大豆分离蛋白经过100℃变性180 min后,二者以1∶4的比例混合,得到的混合凝胶强度及保水性最佳。     

改性花生分离蛋白对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

采用p H偏移法改性花生分离蛋白,研究添加不同比例(0.25%,0.50%和0.75%)改性花生分离蛋白(AH-PPI)和天然花生分离蛋白(N-PPI)对猪肉肌原纤维蛋白(MP)凝胶性能的影响。结果表明,与单独MP凝胶相比,添加N-PPI-MP凝胶体系的凝胶强度和保水性无显著变化,储能模量G’降低,而添加AH-PPI则显著改善MP凝胶体系的凝胶强度和储能模量G’(p<0.05),当添加量为0.75%时,MP凝胶强度和储能模量G’最大;离心法测试表明,添加AHPPI提高MP凝胶保水性;低场核磁分析显示,添加AH-PPI的MP凝胶体系中T23自由水比例下降,不易流动水比例升高,从而提高MP凝胶的保水性。结果表明,AH-PPI能明显改善猪肉肌原纤维蛋白的凝胶性能,为改性花生分离蛋白在肉类产品加工中的应用提供指导。     

肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性及化学作用力研究进展

肌原纤维蛋白是肉类食品中的主要蛋白质。在肉制品加工过程中,由于加热而形成的肌原纤维蛋白凝胶结构,决定着糜类肉制品的感官性质(如弹性、多汁性、黏性等)。蛋白质凝胶的形成是蛋白分子之间二硫键、氢键、疏水相互作用和静电相互作用的结果,而蛋白质的凝胶特性正是由这些作用力决定的。该文从肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成机制、凝胶特性和凝胶化学作用力三方面总结了国内外肌原纤维蛋白凝胶特性(质构、保水、流变)和凝胶化学作用力研究现状,进而探讨了肌原纤维蛋白凝胶形成的深层次原因(作用力),为肉类凝胶制品的应用提供了理论依据。     

磷酸盐-大豆分离蛋白联合处理对草鱼肌原纤维蛋白凝胶化的影响

为探讨磷酸盐(三聚磷酸钠、六偏磷酸钠、焦磷酸钠(tetrasodium pyrophosphate,TSPP))和大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)对草鱼肌原纤维蛋白凝胶化的影响,采用热处理方法,将不同质量浓度的磷酸盐、SPI与草鱼肌原纤维蛋白混合制成凝胶.用黏度、嫩度、持水性、显微结构和粗...     

肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性研究进展

肌原纤维蛋白质是肌肉中一类重要的结构蛋白质群,它对于肉食制品的品质和特性具有非常重要的影响.肌原纤维蛋白的凝胶特性是形成肉制品独特的质构、保水性、乳化性以及感官特性的决定性因素.本文介绍了肌原纤维蛋白凝胶机制、功能特性及其影响因素,为进一步了解肉制品加工特性提供一定理论指导.     

不同盐浓度下黄原胶对大豆分离蛋白—肌原纤维蛋白复合凝胶性质的影响

研究不同盐浓度下黄原胶对大豆分离蛋白(SPI)—肌原纤维蛋白(MP)复合体系凝胶特性和结构的影响。结果表明:在0.1,0.3 mol/L NaCl条件下,低含量SPI有利于MP—SPI复合体系的凝胶及提高凝胶持水性;黄原胶也可提高MP—SPI复合凝胶的持水性。环境扫描电镜显示:黄原胶的强持水能力及大豆蛋白的填充起到了凝胶促进作用。在高盐浓度下,SPI的加入,对于MP—SPI复合凝胶强度和持水性均有破坏效应;对于纯MP凝胶,黄原胶的加入会弱化凝胶强度,但可提升凝胶持水性;对于MP—SPI复合凝胶样品,随着黄原胶用量的增加,肌纤维蛋白—大豆蛋白复合凝胶的凝胶强度和持水性均呈现增加趋势。说明多糖—MP—SPI复合体系中,三者相互作用受盐浓度影响显著,在低盐条件下,低浓度大豆蛋白和高浓度黄原胶的加入可较好地改善复合蛋白凝胶性质。     

改性大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系乳化性及凝胶性研究

采用热改性、碱改性、超声改性及辐照改性4种方法将大豆分离蛋白进行改性处理,并建立改性大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系,对其乳化性及凝胶性进行研究。结果表明经热改性的大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系的乳化性及凝胶性有显著提高,其中乳化活性提高了12.6 m2/g,硬度和弹性分别增加了18.58 g和0.16 mm,持水性增加了22.14%。经碱改性的SPI对混合体系的乳化性和凝胶性影响次之,而经超声和辐照改性的大豆分离蛋白,只对共混体系的持水性和乳化稳定性有影响,对质构性和乳化活性影响不显著。     

不同浓度大豆分离蛋白热诱导聚集体的研究

采用体积排阻色谱(SEC-HPLC)和激光光散射(LLS)研究了由醇洗豆粕制备的不同浓度的大豆分离蛋白热诱导聚集体(100℃,15 min)的分子量分布和粒径分布。SEC-HPLC检测结果表明,经热处理的蛋白溶液主要由3部分组成,即聚集体、中间体及未聚集部分;蛋白浓度为1%时,聚集体的百分含量为18.70%;蛋白浓度增加到5%时,聚集体的百分含量增加到54.15%;同时LLS的测定结果表明,蛋白溶液有不均一的粒径分布且体系浓度增加时平均粒径(Rh)由56.5 nm增至144.9 nm。     

鸡肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性改善技术研究进展

鸡肉作为我国第二大肉类消费品,具有高蛋白、低脂肪、低胆固醇等优点,符合人们对健康肉制品的消费需求。传统的鸡肉制品多以整鸡加工为主,但该类产品存在深加工程度低、风味和口感差、营养成分流失多等问题。随着西式肉制品加工技术的发展及人们消费结构的升级转变,低温凝胶类肉制品成为我国肉制品未来发展的主要方向。研究开发低温鸡肉凝胶类肉制品,将提高我国鸡肉制品的精深加工水平,丰富鸡肉产品类型,推动鸡肉产业发展。肌原纤维蛋白(myofibrillar proteins,MP)是肌肉中具有重要生物功能学的盐溶性蛋白质,其热诱导凝胶特性是影响凝胶类肉制品品质的决定因素。如何有效改善MP的凝胶特性是目前国内外肉品研究领域的热点与难点问题。本文系统综述了改善鸡肉MP凝胶特性的主要技术手段及其作用机制,以期为提高低温鸡肉凝胶类肉制品品质提供理论指导和技术支持。     

大豆分离蛋白热变性程度对肌纤维蛋白凝胶性质的影响

研究大豆分离蛋白(SPI)热变性程度对肌肉纤维蛋白(MPI)凝胶性质的影响.将SPI在80,90,100℃分别热处理0,15,30,60,100,180 min,得到一系列不同热变性程度的SPI,将其与MPI按1:3(V:W,总蛋白浓度为4%)的比例混合,热诱导得到混合蛋白凝胶.分别研究这些混合蛋白的流变学性质、凝胶性质以及凝胶持水性.结果表明:热变性的SPI有利于混合凝胶的性质提高,经过100℃热处理180 min的SPI与MPI形成的混合蛋白的弹性模量G'值最大,凝胶强度和弹性也最接近纯MP凝胶性质,持水性甚至好于纯MP凝胶性质.     

大豆分离蛋白凝胶的制备

以大豆蛋白粉为基质,添加油脂、单甘脂,采取热凝胶法制备凝胶。以凝胶持水性为评价指标,在单因素试验的基础上,采用Box-Behnken试验设计方法优化试验条件。结果可知:在油脂添加量8%、单甘脂添加量1%、超声波功率200 W的条件下,大豆分离蛋白凝胶持水率最高为90.85%。     

亲水多糖对谷氨酰胺转氨酶交联大豆分离蛋白凝胶特性的影响

目的 基于谷氨酰胺转氨(transglutaminase, TG)酶交联法研究亲水多糖对TG酶交联大豆分离蛋白凝胶特性的影响。方法 以大豆分离蛋白为主要原料,TG酶交联法为基础进行响应面优化,得到最优凝胶弹性的工艺参数,在此参数条件下将大豆分离蛋白与亲水多糖混合,制备亲水多糖-大豆分离蛋白复合凝胶,并对凝胶的质构特性、持水性、热力学性质以及结构进行表征。结果 在酶交联pH 7.3、酶交联时间2.3 h、酶交联温度48℃条件下,制备的大豆分离蛋白凝胶弹性最佳。添加了亲水多糖后,凝胶的质构特性和持水性显著提高,热稳定性增强,蛋白质二级和三级结构发生变化,凝胶的微观结构变得更致密,孔径变小。结论 亲水多糖的添加能够改善大豆分离蛋白的凝胶特性,该研究为大豆分离蛋白凝胶深加工提供了理论基础。     

Interactions and gel strength of mixed myofibrillar with soy protein, 7S globulin and enzyme-hydrolyzed soy proteins

The mixed protein gels were prepared adding soy protein isolate (SPI), 7S globulin, enzyme-hydrolyzed soy proteins, 10- to 100-kDa ultrafiltration fraction and 0.5- to 10-kDa ultrafiltration fraction to myofibril protein isolate (MPI) gels, and five chemical interactions namely nonspecific associations, ionic bonds, hydrogen bonds, hydrophobic interactions and disulfide bonds in these gels were investigated by means of determining gel solubility within 20–75 °C. Furthermore, correlations between gel strength and different chemical interactions were evaluated statistically by Pearson’s correlation test. The gels with 0.5- to 10-kDa fraction presented the biggest gel strength below 60 °C, and the gels with SPI had better gel strength above 65 °C. At different endpoint temperatures, nonspecific associations decreased in order of MPI mixed with 0.5- to 10-kDa fraction, 10- to 100-kDa fraction, enzyme-hydrolyzed soy proteins, 7S globulin and SPI. Gels with ultrafiltration fractions had higher ionic bonds. Hydrogen bonds fluctuated in small scale below 55 °C and reduced at higher temperature. Hydrophobic interactions increased to maximum before decreasing slowly as the temperature went on. In short, both hydrophobic interactions and ionic bonds had significantly positive correlation with gel strength for mixed gels with enzyme-hydrolyzed soy proteins, whereas for the other four mixed gels, it was hydrophobic interactions and nonspecific associations.     

大豆分离蛋白对玉米磷酸酯双淀粉性质影响

以玉米磷酸酯双淀粉为原料,研究不同大豆分离蛋白添加量对玉米磷酸酯双淀粉性质影响。结果表明,随大豆分离蛋白添加量增加,玉米磷酸酯双淀粉糊化温度、峰值粘度、谷值粘度、末值粘度和衰减值相较于原淀粉显著升高;大豆分离蛋白添加量为25%和50%时,淀粉凝胶硬度、粘度和咀嚼性降低;但随大豆分离蛋白添加量继续增多,硬度、粘度和咀嚼性增大。且添加25%和50%大豆分离蛋白后,样品凝胶孔变得大小不均匀;添加75%和100%大豆分离蛋白,样品凝胶孔明显大于玉米磷酸酯双淀粉凝胶孔,且孔壁较厚。     

Effects of Agaricus bisporus on gel properties of chicken myofibrillar protein

The gel-forming ability of myofibrillar protein (MP) is highly correlated with the characteristics of emulsified meat products. Incorporation of Agaricus bisporus (Ab) powder into MP gels may enhance its gel properties to facilitate the development of a novel and safe meat product. Therefore, this study investigated the effects of Ab powder on gel strength, water holding capacity (WHC), texture, rheological behaviour, LF-NMR spin–spin relaxation (T₂), microstructure and protein secondary structure of the MP gel system. The results indicated that the gel strength, WHC, G' value and G" value were significantly improved when the addition of Ab powder increased from 0% to 6% (P < 0.05). Meanwhile, the T₂ relaxation time was shortened, and free water was transformed into immobilised water. The texture of the gel was improved when 1%–4% Ab powder was added compared to the control. Furthermore, Ab filled in the gel network and promoted the unfolding of MP α-helix and the formation of MP β-sheet during the thermal denaturation of MP, leading to a dense aggregated network structure. The study suggested that Ab could be a promising ingredient in improving chicken MP's gel properties and developing fat-reduced meat products.     

Emulsion-forming properties of heat-induced pork myofibrillar protein affected by NaCl

The emulsification characteristics of myofibrillar proteins (MPs) with different NaCl concentrations also affect the quality of meat products after cooking. We investigated the effects of heating (100 °C) on the solubility, emulsifying activity, and conformational and environmental changes of MPs prepared with different NaCl concentrations. Emulsifying activity increased with increasing NaCl prior to heating, but there was no significant effect after heating. The viscosity increased and particle size decreased with increasing NaCl before heating, but these properties did not change after heating. NaCl did not affect the amount of α-helix and β-sheet. We deduced that the different emulsifying activity of myofibrillar proteins with different NaCl concentrations after heating may have been due to changes in the local environment of MPs. An understanding of the physicochemical and functional properties of MPs would unlock an area for development of meat products at different NaCl and temperature in the food industry.