乙醇洗豆粕的干热处理对大豆分离蛋白凝胶性能的影响

以不同温度处理过的乙醇洗豆粕为原料,制备大豆分离蛋白,并对不同温度干热处理的大豆分离蛋白的凝胶性能及其相关性能进行研究和表征。结果表明：大豆分离蛋白的凝胶强度随着干热处理温度的升高而增强,而凝胶弹性则成微弱的减弱趋势;荧光和紫外吸收光谱分析表明,乙醇洗豆粕经不同温度处理后制备的大豆分离蛋白,其生色基团所处微环境发生了变化,可溶性蛋白的表面疏水性增加,分子聚集程度增强;溶解度与浊度分析说明,适当的干热处理有利于增强大豆蛋白的溶解性能,但蛋白质分子聚集程度的增强导致其凝胶弹性减弱。     

大豆分离蛋白起泡性和乳化性影响因素的研究

大豆分离蛋白的乳化性和起泡性与蛋白质、NaCl、卡拉胶、蔗糖和山梨酸钾含量、pH值、加热温度等密切相关。蛋白质质量浓度分别为2.0g/100mL和2.5g/100mL时,大豆分离蛋白乳化性和起泡性分别达到最大值;远离pH4.5,大豆分离蛋白起泡性和乳化性增加;加热温度45℃时起泡性最好,而乳化性最差;氯化钠、卡拉胶、山梨酸钾添加量分别为1.00g/100mL、0.20g/100mL、0.08g/100mL时,起泡性和乳化性好;添加蔗糖会使蛋白质的起泡性下降,而蔗糖添加量6.0g/100mL时乳化性好。     

酶法有限水解对大豆分离蛋白乳化性能的影响

以蛋白酶Ａｌｃａｌａｓｅ作用于大豆分离蛋白,分析了有限水解作用对产物乳化性能的影响。在实验条件下,当水解度〈６．０时,水解产物的乳化性能随其溶解性的增加而改善。在广泛ＰＨ范围内,乳化能力、乳化活性及等电点附近的酸凝性比未处理前有明显提高。     

温度对于大豆分离蛋白起泡性的影响研究

研究了20～90℃下商业用大豆分离蛋白(SPI)的起泡性。随着溶解温度的升高,5%大豆分离蛋白的溶解性及疏水性逐渐提高,起泡能力逐渐增强,泡沫稳定性则逐渐下降;将不同温度下5%大豆分离蛋白中的可溶性蛋白采用离心方法分离后发现可溶性蛋白的起泡性表现出与5%大豆分离蛋白相反的趋势,尤其在20～40℃的溶解温度下可溶性蛋白的起泡性远远优于大豆分离蛋白的起泡性。研究结果也说明,溶液中高比例可溶性大豆蛋白的存在可能有利于蛋白质泡沫的形成,但不能对泡沫的稳定性起到良好的支撑作用,同时大豆蛋白在溶液中的构象也会影响其起泡性。      

大豆分离蛋白功能性质及其影响因素

作为一种食品添加剂,大豆分离蛋白广泛应用于各种各样的食品体系中。大豆分离蛋白的成功应用在于它具有多种多样的功能性质,功能性质是大豆分离蛋白最为重要的理化性质,如凝胶性、乳化性、起泡性、粘度等。本文主要综述大豆分离蛋白功能性质,并简要概述影响大豆分离蛋白功能性质的主要因素。     

高静压处理对大豆分离蛋白功能特性的改善

本文对经100～400MPa高静压处理后大豆分离蛋白溶液的溶解特性、乳化性能和起泡性能进行研究，探讨高静压处理对大豆分离蛋白特性的修饰效果。发现常温下，大豆分离蛋白溶液随处理压力的升高和处理时间的延长，其溶解性增大、乳化性能和起泡性能均提高。差示热扫描(DSC)显示高静压处理可提高大豆分离蛋白液的热稳定性和变性温度，经400MPa压力处理30min的大豆分离蛋白发生解离现象。     

温度对于大豆分离蛋白起泡性的影响研究

研究了20～90℃下商业用大豆分离蛋白(SPI)的起泡性。随着溶解温度的升高,5%大豆分离蛋白的溶解性及疏水性逐渐提高,起泡能力逐渐增强,泡沫稳定性则逐渐下降;将不同温度下5%大豆分离蛋白中的可溶性蛋白采用离心方法分离后发现可溶性蛋白的起泡性表现出与5%大豆分离蛋白相反的趋势,尤其在20～40℃的溶解温度下可溶性蛋白的起泡性远远优于大豆分离蛋白的起泡性。研究结果也说明,溶液中高比例可溶性大豆蛋白的存在可能有利于蛋白质泡沫的形成,但不能对泡沫的稳定性起到良好的支撑作用,同时大豆蛋白在溶液中的构象也会影响其起泡性。     

超高压对大豆分离蛋白乳化性影响

研究超高压对大豆分离蛋白乳化性影响,对不同压力、加压时间、pH对其乳化性影响进行分析,并通过正交试验,最终得出提高大豆分离蛋白乳化性最佳工艺条件,即:作用压力400MPa,处理时间12.5min,pH为8.0;在此条件下,乳化能力与乳化稳定性可分别提高86.6%和24.7%。     

醇洗豆粕对大豆分离蛋白功能性质的影响(Ⅲ)--起泡性能

探讨了醇洗豆粕对大豆分离蛋白起泡性能的影响。与未经处理的大豆分离蛋白相比，由于醇洗豆粕去除了抑制泡沫稳定的一些醇溶物质如磷脂酰胆碱等，使分离蛋白表面电荷改变，从而减少了膜中蛋白组分之间的静电斥力，增强了泡沫的稳定。通过正交实验优化，生产起泡型大豆分离蛋白的最佳工艺条件为：乙醇浓度75％(V／V)、浸提温度50℃、浸提时间45min、固液比1：6。所得产品的蛋白含量(干基)为97．86％，蛋白质分散指数为95．67％，起泡度为140％，泡沫稳定性(失水率)为37．50％。     

速溶绿茶及其提取物对大豆分离蛋白界面性能的影响研究

分别用电动打蛋机搅拌直接测量、分光光度的方法研究了速溶绿茶及其提取物对大豆分离蛋白的起泡性能和乳化性能的影响,发现茶多酚添加量为0.2%到0.4%之间对其起泡性有显著的改善,并且发现主要单体EGCG和ECG的活性羟基是茶多酚提高起泡性能的主要原因。同时也初步探讨了加工环境的改变(不同的NaCl浓度、蔗糖浓度、pH等)对茶多酚蛋白质混合溶液相互作用的影响规律。      

干热处理下焦磷酸钠改性大豆蛋白乳化和起泡性质研究

研究了在80℃干热条件下焦磷酸钠改性大豆蛋白的乳化和起泡性质。研究发现:改性大豆蛋白的乳化性质和起泡性质得到明显的改善,蛋白质结合磷的量随干热处理时间的延长而增加。在干热处理前对大豆蛋白进行适度的预热处理大大提高了蛋白质结合磷的量,80℃预热处理10min使改性大豆蛋白表现出最好的乳化性质,而预热处理20min的改性蛋白质却表现出最好的起泡性质。红外光谱分析发现,焦磷酸钠以磷酸根的形式与蛋白质分子的游离羟基缩合。SDS-凝胶电泳表明,焦磷酸钠能抑制干热处理时大豆蛋白各亚基之间的聚合作用,从而提高其功能性质。该研究为大豆蛋白的改性提供了新的思路。     

Solubility and Emulsifying Properties of Soy Protein Isolates Modified by Pancreatin

Soy protein isolates (SPI) with varying degrees of hydrolysis (DH of 7, 11, 15, 17%) were produced using pancreatin. The surface hydrophobicity indices of pancreatin hydrolyzed SPI (PSPI) (34.5, 34.9, 39. 1, and 40.7 for 7, 11, 15, 17% DH, respectively) were higher than that of SPI (10.5) and control SPI (CSPI) (12.5, 11.9, 12.9, and 12.6 for 10, 60, 120, and 180 min incubation, respectively). The solubilities of PSPI at pH 4.5 were 2.7, 9.1, 11.9, and 18.7%, for 7, 11, 15, and 17% DH, respectively, while the solubilities of SPI and CSPI at the same pH were about 1. 6%. Solubilities of PSPI at pH 7. 0 were > 90% for all DHs tested, while those of SPI and CSPI were 85%. The emulsifying activity index (EAI) of PSPI increased with increasing DH. PSPI with 15% DH had highest EAI (1. 122) which was higher (P < 0. 05) than those of SPI (0.550) and CSPI after 120 min incubation without enzyme (0.568). These results suggest that PSPI could be used as an ingredient for emulsified products and where high solubility at low pH is required.     

pH偏移结合热处理对大豆蛋白柔性与乳化性的影响

研究pH偏移（pH?7.0、pH?2.0、pH?11.0）结合热处理（90、120?℃）对大豆分离蛋白（soy?protein?isolate,SPI）柔性的影响,并探索SPI柔性与结构和乳化性质的关系。结果表明,在各个pH偏移处理条件下,SPI柔性随着处理温度的升高而增加。相比于pH?7.0条件下,pH?2.0和pH?11.0偏移处理促进了SPI在加热过程中柔性的增加,其中pH?11.0条件下热处理对柔性影响更加强烈。pH?7.0条件下,游离巯基浓度随热处理温度的升高而增加,SPI柔性的增加与SPI内二硫键的断裂有关。pH?11.0偏移处理条件下,SPI在加热过程中发生了解离,SPI柔性增加。在实验条件下,SPI柔性与乳化活性和乳化稳定性呈显著正相关,相关系数分别为0.945和0.936。紫外扫描、内源性色氨酸荧光光谱研究发现随着柔性的增加,SPI结构变的更加舒展。     

大豆分离蛋白乳化性的研究

采用蛋白质乳化容量电导法,对不同浓度、ＰＨ和酶水解条件下大豆分离蛋白乳化容量和乳化稳定性进行测定,结果表明：大豆蛋白的乳化性在低密度时随浓度上升而增加,浓度达到６％以后趋于稳定;等电点时（ＰＨ４．５）,乳化性最差,偏离等电点后尤其在偏碱性条件下,乳化性明显增加,酶水解后,乳化性变化产大,水解度１７％时,乳化性最佳。     

大豆蛋白-瓜尔豆胶水解物Maillard反应共聚物的乳化特性研究

研究了不同水解时间的瓜尔豆胶对蛋白质-多糖Maillard反应共聚物的乳化特性的影响及不同水相条件下共聚物与酪朊酸钠乳化特性的差异。研究表明,瓜尔豆胶的酸水解时间对大豆分离蛋白-多糖共聚物的乳化活性和乳化稳定性都有明显的影响。水解40min的瓜尔豆胶与大豆分离蛋白反应10 d的共聚物具有优良的乳化性能;在0.3mol/L NaCl和pH 4.0的酸性条件下,共聚物的乳化活性和乳化稳定性都明显高于商品乳化剂酪朊酸钠;在90℃热处理60 min后其乳化活性和乳化稳定性仍接近未经热处理时的酪朊酸钠的乳化活性和稳定性。该共聚物作为安全高效的天然高分子食品乳化剂具有广阔的应用前景。     

酶法水解对罗非鱼下脚料蛋白功能特性的影响

以罗非鱼下脚料为原料,采用Alcalase蛋白酶、中性蛋白酶、风味蛋白酶对其进行控制酶解,通过pH-stat法控制水解程度,制备不同水解度(1.0%～15.0%)的罗非鱼下脚料酶解蛋白,探讨酶的种类和水解度对其乳化性和发泡性的影响。结果表明:在水解度较低(3.0%～5.0%)时,酶解蛋白的乳化性和发泡性较好,随着水解度进一步增大,酶解蛋白的乳化性和发泡性均降低;比较而言,由中性蛋白酶水解得到的酶解蛋白乳化性较好,而风味蛋白酶水解得到的酶解蛋白发泡性较好;此外,pH值(2～10)对轻度酶解蛋白的乳化性和发泡性影响较大,在pH 4.0～5.0范围内,酶解蛋白的乳化性和发泡性最差。     

大豆分离蛋白与麦芽糊精的Maillard反应性及产物乳化性质研究

以SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和毛细管电泳研究了大豆分离蛋白-麦芽糊精的Maillard反应形成的共聚物。电泳分析表明:7S亚基与麦芽糊精的反应性较高,而且在文中所研究的蛋白质与多糖质量比的范围内,7S亚基都能与麦芽糊精发生定量的共聚合反应,形成分子特性高度一致的共聚物;而11S亚基与麦芽糊精间的反应性较低,共聚物的分子特性受蛋白质与多糖质量比的影响。共聚物在pH7.0和pH4.5时的乳化性能优于酪朊酸钠,尤其是在pH4.5时具有优良的乳化稳定性。但在较高NaCl浓度时的乳化活性与大豆分离蛋白相比没有明显的改善,其乳化稳定性则明显优于酪朊酸钠。     

酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

利用枯草芽孢杆菌AS1．398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解，并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性，结果表明：AS1．398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％，水解度为9％时乳化活性最大，水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时，pH越高，蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5．0时的乳化活性明显地高于原蛋白质，且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。     

谷氨酰胺转移酶对大豆分离蛋白成膜性能的影响

研究了谷氨酰胺转移酶（TGase）对大豆蛋白膜特性的影响。研究表明：在成膜溶液中加入TGase（4U／g）可以使膜的抗拉强度增加16．79，6，表面疏水性增加39．2％，同时也明显降低了膜的断裂伸长率、水分含量、总可溶性物质量及透光率，但是对水蒸气转移速率几无影响。扫描电镜（SEM）显示，酶法交联膜的表面比对照膜略为粗糙，断面却更为均匀致密。SDS-PAGE分析表明，TGase催化SPI产生了共价交联。     

大豆蛋白自组装纤维聚集体的界面及乳化性质研究

大豆分离蛋白(SPI)经酸性热处理后可自组装形成具有交叉β-折叠结构的纤维聚集体,研究了SPI纤维化对其界面吸附动力学、界面膜扩张流变特征及乳化性质的影响。由于纤维化过程中伴随的蛋白水解,酸性热处理明显改善了SPI在等电点附近的溶解度,但中性p H处溶解度明显下降。SPI纤维化过程中,蛋白表面压增加速度和Ed值明显增强,说明其拥有较高的界面活性,且增强了蛋白分子在界面上的相互作用,易于在界面形成较厚的多层结构。纤维聚集体的形成使蛋白乳液粒径随加热时间延长而不断增加,但其p H稳定性明显增强,明显抑制了其在中性条件下的絮凝,这一改善受加热时间强烈影响。