酸法和酶法提取鳄鱼皮胶原蛋白及性质研究

对以鳄鱼皮为原料得到的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(psc)的性质进行比较分析.紫外扫描结果表明所提取出的胶原蛋白在232nm波长处有显著吸收峰;SDS-PAGE结果表明ASC和PSC的肽链组成具有很大的相似性,均含有两种a肽链及其交联链(β链及γ链);溶解性分析表明鳄鱼皮胶原蛋白的等电点在pH7左右;ASC和PSC的保水性经过6h (25℃)仍然高于85％; ASC的吸油性(24mL/g)和PSC的吸油性(41 mL/g)差异较大.根据上述测定结果可知,鳄鱼皮胶原蛋白ASC和PSC组成类似,符合Ⅰ型胶原蛋白的特征,但二者具体的功能性质略有差异.     

鲟鱼皮胶原蛋白的理化特性研究

本文以俄罗斯鲟鱼皮为原料,采用酸法和酶法提取胶原蛋白,研究了酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶促溶性胶原蛋白(PSC)的蛋白类型、结构、热变性温度和溶解度等理化性质,并与牛跟腱I型胶原蛋白(BATC)进行比较。SDS-PAGE电泳图显示ASC和PSC均包含了两条α链(α1链和α2链),为I型胶原蛋白;傅立叶红外光谱图表明提取的2种胶原蛋白均保存了完整的三螺旋结构,但ASC的有序度相对较高;ASC和PSC的热变性温度分别为32.48℃和32.68℃,低于BATC;在酸性pH条件下(pH 1~4),ASC和PSC溶解度较高,当Na Cl浓度大于2%时,PSC的溶解度较高;扫描电镜显示2种胶原蛋白均为网状结构,ASC的孔径较均匀,且孔径较小。上述结果表明提取方法不同,导致2种胶原蛋白的理化性质具有一定的差异,但都具有较好的热稳定性、溶解性,能形成较好的网状结构,有潜力的作为胶原蛋白的替代来源。     

鲟鱼和草鱼鱼鳔酶溶性胶原蛋白的理化性质比较

以鲟鱼鱼鳔和草鱼鱼鳔为原料,比较分析两种鱼鳔酶溶性胶原蛋白(PSC)的理化性质.通过胶原蛋白得率、氨基酸组成、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、紫外光谱、傅里叶红外光谱、圆二光谱、微量热仪分析两种鱼鳔PSC的组成及理化性质的差异.结果表明,鲟鱼鱼鳔基本营养成分中的粗脂肪和羟脯氨酸含量均显著高于草鱼鱼鳔(P<0.05)...     

动态连续逆流提取鲍鱼腹足胶原蛋白的研究

以次品鲍鱼腹足为原料,采用酸法提取鲍鱼腹足中的胶原蛋白,对其酸溶性胶原蛋白(ASC)的单级动态间歇式提取和多级动态连续逆流提取工艺进行研究与比较。结果表明,单级动态间歇式提取鲍鱼腹足ASC的最佳条件为:1 mol/L醋酸与0.4 mol/L盐酸按1∶1(v/v)配制提取液、料液比1∶10、提取流速40 m L/min、单次提取时间1 h和提取次数2次,在此条件下ASC提取率为11.2%(以干基计),ASC浓度为1.04 mg/m L;而多级动态连续逆流提取的最佳级数为三级,此时ASC提取率可提高至16.9%(以干基计),ASC浓度为3.12 mg/m L。通过调节硫酸铵浓度为0.4 mol/L、p H为5.6对提取所得ASC进行初步纯化,经纯化后ASC纯度最高可达88.4%,回收率为89.1%。      

酶法提取鲍鱼多糖的研究

选用木瓜蛋白酶酶解鲍鱼肉,提取多糖,确定了温度、时间、pH值、料液比、加酶量对鲍鱼多糖得率的影响。结果表明,木瓜蛋白酶的适宜反应条件为温度55℃,时间2h,pH8.0,料液比1∶40,加酶量2.0%,在此条件下,鲍鱼多糖的得率为19.60%。     

两种鲤鱼鱼鳞胶原蛋白性质异同分析

本研究以鲤鱼鱼鳞为原料,研究了乙酸提取法和胃蛋白酶提取法得到的两类鱼鳞胶原蛋白ASC(acid solublecollagen)和PSC(pepsin soluble collagen)的异同。经过SDS-凝胶电泳可以看到,两种蛋白之间在分子α-链组成、分子量大小等方面的差异不明显,两种蛋白经蛋白酶K有限酶解以后的肽段图谱也很相似。但从差热分析(DSC)图谱和CD图谱看,二者之间在热稳定性方面存在一定的差异,对于热稳定性存在差异的原因与蛋白质制备过程中胃蛋白酶的作用有关。     

鲍鱼肌肉多糖的性质及抗肿瘤活性

利用蛋白酶酶解结合乙醇分级沉淀的方法从皱纹盘鲍肌肉中提取鲍鱼肌肉多糖（abalone muscle polysaccharide,AMP）,通过DEAE-52柱层析分离后得到了AMP-1、AMP-2、AMP-3三个组分,并考察各组分的理化性质和抗肿瘤活性。化学组成的测定结果表明,AMP的总糖质量分数达到了83.9%。经DEAE-52柱层析分离后,AMP-1的总糖质量分数为83.8%,高于AMP-2（62.5%）和AMP-3（31.6%）。单糖分析的结果表明,AMP主要由葡萄糖组成,而AMP-1中基本只含有葡萄糖,AMP-2和AMP-3主要由葡萄糖和半乳糖组成,同时含有较多的氨基糖。化学组成、紫外光谱和红外光谱结果表明,AMP-1是一种纯度较高的α-构型的吡喃糖,而AMP-2和AMP-3可能是糖蛋白。碘液染色结果说明AMP-1是一种非淀粉的葡聚糖。扫描电子显微镜结果显示AMP和AMP-1是片状结构,而AMP-2和AMP-3中含有较多的球状颗粒。AMP和AMP-1对MDA-MB-231细胞和HepG2细胞均表现出了良好的抑制活性。     

猪皮Ⅰ型胶原蛋白的提取及其结构表征

采用酸膨胀-胃蛋白酶降解的新方法,从猪皮中提取Ⅰ型胶原蛋白。用原子力显微镜(AFM)观察了所提取的Ⅰ型胶原蛋白的形貌结构,用SDS-PAGE方法测得所提取的Ⅰ型胶原的相对分子质量为295kDa。结合紫外、红外检测和DSC分析,与市售SigmaⅠ型胶原对比,证实了提取物为Ⅰ型胶原蛋白,且很好的保持了Ⅰ型胶原的3股螺旋结构。     

草鱼鱼鳞中胶原蛋白的提取工艺及其功能性质研究

以草鱼鱼鳞为提取原料,经过原料粉碎、脱钙、提取、纯化等工艺得到胶原蛋白。以胃蛋白酶为提取用酶,柠檬酸为提取介质,用正交试验优化提取工艺,并测定了鱼鳞的基本组成成分及所得胶原蛋白的功能性质。最终由正交试验确定酸酶法提取胶原蛋白的最佳工艺为：胃蛋白酶质量分数1．5％,料液比1：10,酶解时间6h,酶解温度5℃。     

鱼鳞胶原蛋白的酸法提取及性质研究

以鱼鳞为对象,采用胃蛋白酶在酸性(乙酸、盐酸、柠檬酸)条件下进行酶解得到胶原蛋白进行性质研究。探讨酸浓度、酶解时间、酶解温度及料液比对提取率的影响,并对酶解得到的胶原蛋白冷冻干燥提纯进行性质研究。试验结果表明:提取率高低依次为乙酸>柠檬酸>盐酸,其中乙酸提取各因素影响效应为乙酸浓度>提取温度>料液比>提取时间。最佳试验方案为乙酸浓度0.6mol/L,提取温度36℃,提取时间6h,料液比1:30,此时羟脯氨酸含量为2.7522mg/mL,提取率73.32%。性质研究结果表明:胶原蛋白的溶解性很好,乳化性则是盐酸提取最高59.6%,乳化稳定性都较好,而吸油性、起泡性则为乙酸提取最佳,分别为3mL/g,90%。     

不同部位鲽鱼皮酸溶性胶原蛋白的提取及其特性

以新鲜的鲽鱼黑皮和白皮为研究对象,从其中提取酸溶性胶原蛋白(acid-soluble collagens,ASC),并对其理化性质和乳化活性及乳化稳定性进行比较研究,为鲽鱼皮的开发利用提供一定的理论依据。通过傅里叶变换红外光谱(Fourier transform infrared spectroscopy,FTIR)技术和扫描电子显微镜(scanning electron microscopy,SEM)初步研究了黑皮和白皮ASC的结构特征;同时对其溶解性、流变学特性、等电点、乳化活性指数(emulsifying activity index,EAI)及乳化稳定性指数(emulsifying stability index,ESI)进行了研究。FTIR扫描结果表明,黑皮和白皮ASC都存在酰胺A、酰胺B、酰胺Ⅰ、酰胺Ⅱ、酰胺Ⅲ,均保持了胶原蛋白三维螺旋结构的完整性;SEM观察结果表明,黑皮和白皮ASC均呈现多空的网络结构,且分布比较均匀,说明酸法提取胶原蛋白的过程基本上保留了胶原纤维原有的空间网状结构。EAI及ESI结果表明,黑皮ASC的EAI明显低于白皮ASC(P0.05),分别为(2.60±0.53)、(7.30±0.41)m~2/g,而黑皮ASC的ESI明显高于白皮ASC(P0.05),分别为(49.12±5.18)、(27.56±4.91)min。以上结果显示,从黑皮和白皮中提取的ASC的理化性质和功能特性存在一定的差异。     

草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其理化性质研究

以草鱼鱼鳞为原料,在低于蛋白变性温度的条件下提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并对其理化性质进行系统测定。实验结果表明,ASC 和PSC 的热变性温度分别为30～35℃和28～35℃; PSC 在溶解性能、乳化性能和乳化稳定性方面优于ASC,而在溶液黏度、吸水性能、吸油性能、起泡性以及泡沫稳定性方面,ASC 明显好于PSC。     

罗非鱼骨胶原蛋白质的提取及其性质

为充分利用鱼片加工废弃物鱼骨中的胶原蛋白质,采用单因素以及正交实验法,研究胃蛋白酶在酸性介质条件下提取罗非鱼骨胶原蛋白质的最佳工艺,精制后的胶原蛋白质采用SDSPAGE电泳、紫外及傅立叶变换红外扫描,圆二色检测,氨基酸分析,热变性温度测定等方法 ,分析胶原蛋白质的理化性质。结果显示:乳酸溶液p H 2.6,温度30℃,料液比1∶30(g/mL),加酶量200U/g,提取时间24h,此工艺条件下的粗胶原蛋白质提取率达到70.28%,得率为12.76%;罗非鱼骨胶原蛋白质含有2条α链和1条β链,属于典型的I型胶原蛋白质;罗非鱼骨胶原蛋白质的主要氨基酸为甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、谷氨酸和丙氨酸;罗非鱼骨胶原蛋白质的热变性温度为34.5℃。研究表明,采用胃蛋白酶提取鱼骨胶原蛋白质,提取率和纯度均较高。