几丁质固定化无花果蛋白酶的研究

载体几丁质通过甲酸和戊二醛活化共价偶联无花果蛋白酶，固定化反应在给酶量为１．０ｍｇ／ｇ载体，ｐＨ７．５，４℃进行１５ｈ。制备的固定化酶表观Ｋｍ值（酪蛋白）为０．９５ｍｇ／ｍｌ，溶液酶的Ｋｍ值为０．３８ｍｇ／ｍｌ，固定化酶的最适ｐＨ范围变宽，由溶液酶的最适ｐＨ７．５－７．８变为在ｐＨ６－８范围内酶活性保持稳定；固定化酶的最适温度由溶液酶的６０℃变为３７℃。重复水解酪蛋白７次后，固定化酶保持原酶活性５     

嗜热芽孢杆菌HSO8耐热中性蛋白酶的分离纯化及部分特性研究

从高温土壤中分离出1株产耐热中性蛋白酶的嗜热芽孢杆菌,研究了该酶的分离纯化与生化特性.蛋白酶经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephacryl S-100HR凝胶层析分离纯化后,纯化倍数提高4.25倍,产率5.1%;经SDS-PAGE电泳测得其分子质量为30.9 kDa.酶的最适温度与pH试验表明,其最适温度为65 ℃,最适pH为7.5,并在50 ℃时保持1 h以上的稳定.该蛋白酶活性受到EDTA的抑制,Zn2+能提高酶活性,该酶为金属蛋白酶.改性酪蛋白(Azocasein)、酪蛋白、牛血清白蛋白(BSA)等3种底物专一性试验表明,改性酪蛋白是其最适底物.     

壳聚糖固定化碱性蛋白酶研究

对Ａｓ７０９碱性蛋白酶的固定化进行了研究，探讨了交联剂使用的先后程序、用量、以及载体壳聚糖与酶的比例等因素对酶固定化的影响。固定化酶最适温度为５０℃，最适ｐＨ值为１１，表观Ｋｍ（酪蛋白）为２．４ｍｇ／ｍｌ，热稳定性良好，该酶对酪蛋白的操作半衰期在７０天以上，固定化酶应用于皮革蛋白水解，４５℃作用６ｈｒ，ｐＨ值从起始的１０．５下降至８．５，水解度达６．４％￣２０．６％，应用于菜籽蛋白水解，相同水解条     

酶法水解珍珠贝肉蛋白质的工艺探讨

研究了用双酶水解技术对马氏珠母贝肉进行水解的条件。结果表明：枯草杆菌中性蛋白酶：在ｐＨ６．５、温度４０℃、酶浓度３×１０３Ｕ／ｍｌ、Ｋ＋浓度０．１２％、水解时间３．０ｈ后；再用胃蛋白酶水解：ｐＨ３．０，温度６０℃，酶浓度４．５Ｕ／ｍｌ、水解时间３．０，最适底物浓度为原料与水比例１：３进行水解，蛋白质水解率为６６．２％。水解液可用于生产海鲜调味料及功能性蛋白饮料。     

中国对虾蛋白酶性质的研究

采用酶学分析方法研究了中国对虾蛋白酶的性质。结果表明,该酶最适温度为60℃,最适pH为9.0,是一种碱性蛋白酶。此酶在50℃以下及pH 7.0~10.0稳定性较好。以酪蛋白为底物,蛋白酶的最适底物浓度为2%。60℃时,该酶的半衰期为22 min,70℃时则为7 min。低浓度的EDTA对酶活有抑制作用,Mn2+、Ca2+、Mg2+对蛋白酶有一定的激活作用,而Cu2+、Zn2+、Fe2+、Pb2+对酶活有不同程度的抑制作用,可推断该酶是一种金属蛋白酶。     

茶多酚对菠萝蛋白酶的分离及特性的影响研究

本研究用从茶叶中提取的多酚类物质分离菠萝蛋白酶、井研究了菠萝蛋白酶与茶多酚结合后的性质、结果表明,用０．５％的茶多酚提取物对菠萝蛋白酶的沉淀回收率达７８％,茶多酚与菠萝蛋白酶的结合比为１∶６４３（ｍｇ∶ｕ）。等电聚焦电泳图谱表明菠萝皮汁中有６种同工酶组份．这６种酶组份均可与茶多酚结合形成沉淀而得以分离,结合后酶的等电点（ｐＨ３．６０,ｐＨ４．９０,ｐＨ５．３５,ｐＨ６．５０,ｐＨ７．８０,ｐＨ９．２５）、最适ｐＨ值（ｐＨ６．５～８．５）以及最适温度（６０℃）不改变,但酶对底物酪蛋白的亲和力下降（游离酶Ｋｍ＝８．１×１０￣６ｍｏｌ／Ｌ,结合酶Ｋｍ＝１．３９×１０￣５ｍｏｌ／Ｌ）。酶的稳定性有明显的提高,常温下的半衰期由游离酶的５天延长至２７天。酶稳定性的提高与茶多酚的抗氧化特性有关。     

安卡红曲霉酸性蛋白酶分离纯化及部分酶学性质分析

安卡红曲霉（Monascus anka）CICC 40806培养液经硫酸铵分级沉淀和CM Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析两步分离纯化,得到纯度较高的胞外酸性蛋白酶,然后对其性质和动力学进行研究。结果表明M.?anka酸性蛋白酶的最适反应pH值为3.0,pH值稳定范围为3.0～7.0,最适反应温度为50?℃,低于50?℃时酶具有较好的稳定性,50?℃时的衰减常数为0.569。M.?anka酸性蛋白酶以酪蛋白为底物时反应活化能为28.85?kJ/mol,相对较低。M.?anka酸性蛋白酶具有一定的耐盐性,当NaCl质量分数为7%时,最适条件下反应时相对酶活力为12%。以酪蛋白、米渣蛋白、牛血清蛋白为底物时,Km值分别为12.48、14.77、20.05?mg/mL,对米渣蛋白和酪蛋白的催化效率相对较高。M. anka酸性蛋白酶可能在米渣蛋白发酵降解中发挥积极作用。     

低聚果糖合成酶──果糖转移酶的部分酶学性质研究

研究从土壤中筛选得到的黑曲霉ＡＳ００２３菌株所产的β－果糖转移酶的一些酶学性质。该酶的最适ｐＨ为５．０，最适温度为５０℃，有较好的热稳定性和较宽的ｐＨ（３．５～１０）适宜范围；并研究了１２种化学物质对酶活的影响和底物的特异性。结果显示，钴离子对该酶有一定的激活作用；底物分子越大其反应速度越慢。该酶的米氏常数Ｋ＿ｍ＝４７ｍｍｏｌ，葡萄糖是酶反应的竞争性抑制剂，其Ｋ＿ｉ＝３３０ｍｍｏｌ．当５０％（Ｗ／ｖ）蔗糖与酶在ｐＨ５．０和５０℃作用１６ｈ时，得到５２％（产物／总糖）低聚果糖。     

酶水解生蚝的探讨

以生蚝为原料，用木瓜蛋白酶、中性蛋白酶、复合蛋白酶、复合风味蛋白酶等对生蚝进行水解，确定用复合蛋白酶和复合风味蛋白酶相互作用，进行水解为佳。其水解条件为：第一步用复合蛋白酶，温度５５℃，ｐＨ７．５，底物浓度３５％，酶与底物浓度比１．２５ｇ／ｋｇ，时间２小时；第二步用复合风味蛋白酶，温度５０℃，ｐＨ６．０，酶与底物浓度比１．２５ｇ／ｋｇ，时间８小时，其氨基氮生成率为４０．５％。用此水解液生产蚝油，营     

酶水解法制备大豆肽的研究

采用酶水解法，由大豆分离蛋白制备大豆肽。对五种蛋白酶水解大豆分离蛋白的特性进行了比较。筛选出水解能力最强的碱性蛋白酶，其最佳水解条件为：温度５５℃、ｐＨ１０．５、酶用量５％（Ｖ／Ｗ，相对于底物蛋白）、底物浓度５％（Ｗ／Ｖ）、反应时间６ｈ。水解度可达到３０％～４０％，产物平均肽链长度２．５～４．０。水解产物经超滤膜分离后的混合物溶解性良好，ＮＳＩ值达９８％以上。水解产物有很强烈地的苦味，用２０％的活性炭粉可以有效地吸附脱苦。脱苦的最佳条件是：温度５０℃～５５℃、ｐＨ４．０～４．５、活性炭／蛋白质＝０．１～０．２／１（Ｗ／Ｖ），慢速搅拌２ｈ。     

肽酶制备及活力测定

就肽酶制备及对植物性蛋白的消化作用进行研究,选择植物性蛋白含量较高的黄豆作为酶作用底物.通过研究表明该酶消化的最适pH值在7.0附近,该酶对蛋白蛋的最适消化温度在50℃左右,还研究了不同酶与底物配比下的消化效果,该酶对蛋白质消化的效果可高达69%(10g:100g).     

固定化碱性蛋白酶酶解酪蛋白的研究

目的:为研究物理场强化蛋白酶解反应的作用机理提供理论基础。方法:采用海藻酸钠包埋法固定化碱性蛋白酶,研究其酶学性质;同时以该酶为催化剂,研究酪蛋白酶促水解反应。结果:固定化酶的最适p H 10,最适温度60℃,制得的固定化酶的热力学稳定性和操作稳定性较好。对此固定化酶进行扫描电镜和红外光谱分析。固定化酶水解酪蛋白制备多肽的最优条件:温度60℃,p H 9.5,底物5%,加酶量940 U/g。结论:此固定化技术可有效固定化碱性蛋白酶,用于酶解蛋白。     

固定化中性蛋白酶AS1.398特性研究

用水合氧化钛螯合法固定中性蛋白酶ＡＳ１．３９８，方法简单，载体无毒性，适用于食品工业。固定化酶最适温度为６０℃，与自然酶最适温度相同。固定化酶最适ｐＨ为８，比自然酶高０．５个单位。固定化酶热稳定半衰期为６天，是自然酶的一倍。     

乌骨鸡肉酶解的条件的研究

本文阐述了研究Ｓｓ１．３９８中性蛋白酶对乌骨鸡肉的水解条件。结果表明，乌骨鸡肉经９０℃，１０ｍｉｎ加热处理，可促进酶解，酶解最适条件为：ｐＨ＝７．５，温度４０℃，酶与底物浓度之比为８０００ｕ／ｇ，底物浓度１０％，时间１０ｈｒ。     

草鱼消化道粗蛋白酶的部分性质

用丙酮脱脂然后用磷酸盐缓冲溶液从草鱼肠道中提取一种主要含有酸性蛋白酶和碱性蛋白酶的粗蛋白酶。该粗酶水解血红蛋白的最适pH=3～4，水解酪蛋白的最适pH值有2个，分别为pH4．4和PH10．3。水解牛血红蛋白的最适作用温度为37℃，水解酪蛋白的最适作用温度为45℃。酸性蛋白酶在50℃保温30min后只有大约20％的最初活性被保留，而要使碱性蛋白酶丧失80％的最初活力需要在60℃保温30min。     

鱿鱼肝脏自水解过程中内源蛋白酶的作用研究

对鱿鱼肝脏蛋白酶的酶学性质及其在鱿鱼肝脏自水解过程中的作用进行研究。结果表明：以偶氮酪蛋白为底物,TCA可溶性肽为评价指标,测得鱿鱼肝脏蛋白酶粗酶的最适反应温度为40℃,最适反应pH值为5.0;该粗酶在pH3.0～8.0较为稳定。在鱿鱼肝脏自水解过程中,内源性半胱氨酸蛋白酶发挥主要作用。此外,丝氨酸蛋白酶和金属蛋白酶也有一定作用。     

耐高温α—淀粉酶的研究概况

本文对地衣芽孢杆菌产生的耐高温α－淀粉酶的生产和特性作一阐述。该酶作用的最适ｐＨ５．５￣７．０，最适温度９２℃；酶合成是在对数生长期进行，工业化生产时酶活在稳定期达到最高，细胞生长与产酶量成反比；淀粉质原料具有诱导作用，可避免分解代谢阻遏；蛋白胨、玉米浆是较适宜的氮源；最佳产酶条件ｐＨ６￣９，温度３５℃；酶变性符合Ｎ←→Ｘ→Ｄ模型；非酶底物的糖类、多聚物、辛烷等都能增加酶的热稳定性。     

乌骨鸡肉酶解条件的研究

本文阐述了研究Ａｓ１·３９８中性蛋白酶对乌骨鸡肉的水解条件。结果表明，乌骨鸡肉经９０℃，１０ｍｉｎ的加热处理，可促进酶解，酶解最适条件为：ｐＨ＝７．５，温度４０℃，酶与底物浓度之比为８０００ｕ／ｇ，底物浓度１０％，时间１０ｈｒ。     

耐盐脱毛蛋白酶产生菌的研究──Ⅲ耐盐菌产生的蛋白酶性能研究

耐盐菌（Ｎｏ．８１３）产生的蛋白酶主要为中性和碱性蛋白酶。酶作用的最适温度为５０℃，最适作用ｐＨ为９．０。在饱和ＮａＣｌ溶液中可保持较高的酶活力，即蛋白酶的ＮａＣｌ耐受能力较强。Ｍｎ２＋，Ｃａ２＋对酶有激活作用。其中Ｃａ２＋还能使酶的ｐＨ稳定性和热稳定性有一定的提高。表面活性剂如平平加，ＪＦＣ和洗衣粉对酶活力无太大的影响。     

中华猕猴桃蛋白酶性质的研究及其在肉类嫩化剂制备中的应用

本文研究了中华猕猴桃蛋白酶的一些性质和它在配制肉类嫩化剂中的应用。此酶对两种不同的底物具有两种不同的最适pH,即以酪蛋白为底物时,最适pH为5.0～6.5,而以笨甲酰精氨酸乙酯(BAEE)为底物时,最适pH为7.5。在pH4.0～10.0范围内,酶能保持稳定。在65℃热处理16分钟,酶活力残存50%。将此酶配制成肉类嫩化剂处理牛肉,其蛋白萃取液中总可溶性含氮及可溶性非蛋白氮含量均比对照样品高,其脯氨酸甘氨酸含量也有明显的增加。这表明猕猴桃蛋白酶对肌肉组织中的胶原蛋白和弹性蛋白产生了一定作用。流变性质试验也表明该嫩化剂是有效的。