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1.
    
Zusammenfassung Durch Bestimmung der Aktivitäten der Mitochondrien-Enzyme Lipoamiddehydrogenase (LIPDH), Citratsynthase (CS) und-Hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase (HADH) in einem Phosphatpuffer-Extrakt des Gewebes (Gesamtaktivität) und im Leberpreßsaft (Zellplasma) wurde die subcelluläre Verteilung dieser Enzyme in Rinder- und Schweineleber studiert. In schlachtfrischer Leber war der weitaus größte Teil der Aktivität der drei Enzyme in den Mitochondrien lokalisiert. Während mehrtägiger Kühllagerung der Leber (+2 °C) kam es zu einer starken Abnahme der LIPDH-Gesamtaktivität und zu einem geringeren Verlust der HADH-Aktivität, während sich die CS-Aktivität nicht änderte. Es waren keine oder nur geringe Zunahmen der Enzymaktivitäten im Leberpreßsaft im Verlauf der Kühllagerung zu beobachten. Daraus geht hervor, daß durch Lagerung von Rinder- und Schweineleber unter diesen Bedingungen keine nennenswerte Schädigung der Mitochondrien eintritt.Gefrieren (–20 °C) und Auftauen von Rinder-und Schweineleber brachte einen gewissen Verlust der Gesamtaktivität von HADH und besonders von LIPDH, nicht aber von CS mit sich. Durch Gefrieren und Auftauen kam es stets zu einer beträchtlichen Zunahme der Aktivitäten von LIPDH, CS und HADH im Leberpreßsaft. Offenbar führt Gefrieren der Leber zu einer Schädigung der Mitochondrien und damit zu einer partiellen Freisetzung der drei Enzyme aus ihrer Bindung an die innere Membran des Mitochondrions in das Zellplasma. Kühllagerung der Leber steigerte die Empfindlichkeit der Mitochondrien gegenüber Gefrieren. Gefrierlagerung bedingt ebenfalls eine erhöhte Freisetzung von LIPDH, CS und HADH in das Zellplasma.Die Anwendung dieser Ergebnisse auf die Entwicklung einer enzymatischen Methode zur Unterscheidung zwischen ungefrorener Leber und Gefrierleber wird diskutiert.
Effect of storage and freezing of bovine and porcine liver on activity and subcellular distribution of some mitochondrial enzymes
Summary The subcellular distribution of the mitochondrial enzymes lipoamide dehydrogenase (LIPDH), citrate synthase (CS), and-hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase (HADH) in bovine and porcine liver tissue was studied by measuring the enzyme activities in a phosphate buffer extract of tissue (total activity) and in liver press-juice (cell plasma). In slaughter-fresh liver most of the activity was located in the mitochondria. During storage of liver under refrigeration (+2 °C) for several days a large decrease in total LIPDH activity and a lesser decrease in HADH activity, but no change in CS activity were observed. There was no or only little release of the three enzymes into the cell plasma during storage; this indicates that storage of liver at +2 °C was not accompanied by a marked damage of mitochondria.Freezing (– 20 °C) and thawing of bovine and porcine liver caused some losses of the total activity of HADH and particularly of LIPDH but no changes in CS activity. There was a considerable increase in the activities of LIPDH, CS, and HADH in the press juice after freezing and thawing of liver tissue. Apparently freezing of liver results in damage to the mitochondria and, therefore, in a partial release of the three enzymes from the inner membrane of the mitochondrion into the cell plasma. By storage of liver under refrigeration the mitochondria became more sensitive to freezing and thawing. Prolonged frozen-storage of liver resulted in an increased release of LIPDH, CS, and HADH into the cell plasma.The development of an enzymatic method for differentation between unfrozen and frozen/thawed liver based an these results is discussed.


Diese Arbeit ist Teil der Dissertation von P. Gottesmann (Technische Universität München, 1982). Sie wurde durch Mittel des Bundesministeriums für Jugend, Familie und Gesundheit unterstützt  相似文献   

2.
    
Zusammenfassung Kühllagerung (+2 °C) desSemimembranosus-Muskels von Rind und Schwein bis zu 14 Tagenpost mortem führte zu keiner signifikanten Änderung der Gesamtaktivität der Mitochondrien-Enzyme Citratsynthase undß-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase, während die Aktivität der Lipoamiddehydrogenase abnahm. Die drei Enzyme wurden während der Lagerung des Gewebes nicht aus den Mitochondrien in das Sarkoplasma freigesetzt. Dies läßt darauf schließen, daß die innere Membran des Mitochondrions während der Lagerung des Muskels unter den hier angewandten Bedingungen nicht nennenswert geschädigt wird.
Lipoamide dehydrogenase, citrate synthase and-hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase of skeletal muscleIV. Influence of storage at 2°C of bovine and porcine muscle on activity and subcellular distribution
Summary Postmortem storage of bovine and porcinesemimembranosus muscle under refrigeration (+2 °C) for 14 days did not result in a significant decrease of the total activity of the mitochondrial enzymes citrate synthase andß-Hdroxyacyl-CoA-dehydrogenase, but caused a loss of the activity of lipoamide dehydrogenase. During storage of the muscle tissue there was no detectable release of the three enzymes from the mitochondria into the sarcoplasmic fluid. Therefore, storage of muscle under the conditions used seems not to result in any remarkable damage of the inner membrane of the mitochondrion.


Diese Arbeit ist Teil der Dissertation von P. Gottesmann (Technische Universität München 1982); sie wurde durch Mittel des Bundesministeriums für Jugend, Familie und Gesundheit unterstützt.  相似文献   

3.
    
Zusammenfassung Die Wirkung der elektrischen Stimulierung (ES) bei 450 V von Rinderschlachthälften auf die extrahierbare Gesamtaktivität und die subcelluläre Verteilung der Mitochondrien-Enzyme Lipoamiddehydrogenase, Citratsynthase und -Hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase im Skelettmuskel (Aktivitäten im Überstand eines Phosphatpuffer-Homogenats und im Muskelpreßsaft) wurde studiert. ES beeinflußte weder die Gesamtaktivität noch die subcelluläre Verteilung der Enzyme in bis zu 7 Tagen bei +2 °C gelagertem Muskelgewebe. ES hatte auch keinen Einfluß auf das Ausmaß der Freisetzung der drei Enzyme aus dem Mitochondrion in das Sarkoplasma durch Gefrieren (–20 °C) und Auftauen des Gewebes. Aus diesen Ergebnissen ist zu folgern, daß ES zu keiner nennenswerten Desintegration der inneren Membran der Mitochondrien führt.
Lipoamide dehydrogenase, citrate synthase, and-hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase of skeletal muscleXII. Influence of electrical stimulation of beef carcasses on activity and subcellular distribution
Summary The effect of electrical stimulation (ES) of beef carcasses at 450 V on the total extractable activity and subcellular distribution of the mitochondrial enzymes lipoamide dehydrogenase, citrate synthase and -hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase in skeletal muscle (activities in the supernatant of a phosphate buffer extract and in muscle press juice) was studied. There was no influence of ES on the total activity and the subcellular distribution of these enzymes in the muscle tissue stored at +2 °C for 7 days nor did ES influence the extent of the release of the three enzymes from the mitochondria into the sarcoplasm by freezing (–20 °C) and thawing. From these results it can be concluded that ES does not result in an appreciable disintegration of the inner membrane of muscle mitochondria.


Diese Arbeit ist Teil der Dissertation von P. Gottesmann (Technische Universität München, 1982). Sie wurde durch Mittel des Bundesministeriums für Jugend, Familie und Gesundheit unterstützt  相似文献   

4.
    
Zusammenfassung Kühllagerung (+2 °C) desSemimenbranosus-Muskels von Schaf, Hase und Reh sowie des Brust- und Schenkelmuskels von Huhn und Ente bis zu 7 Tagenpost mortem führte zu keiner signifikanten Abnahme der Gesamtaktivität der Mitochondrien-Enzyme Citratsynthase und-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase, während die Aktivität von Lipoamiddehydrogenase -abgesehen von den Muskeln des Huhns - abnahm. Die drei Enzyme wurden während der Lagerung der Muskeln nicht aus den Mitochondrien in das Sarkoplasma freigesetzt (ausgenommen Wildfleisch mit beginnendem Verderb). Daraus ist zu folgern, daß die innere Membran des Mitochandrions während der Lagerung des Muskels unter den hier angewandten Bedingungen nicht nennenswert geschädigt wird.
Lipoamide dehydrogenase, citrate synthase and-hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase of skeletal muscleV. Influence of Storage at +2 °C of the Muscles from Sheep, Game and Poultry on Activity and Subcellular Distribution
Summary Postmortem storage under refrigeration (+2 °C) for 7 days of thesemimembranosus muscles from sheep, hare and roe deer and of the breast and leg muscles from chicken and duck did not result in a significant decrease of the total activities of the mitochondrial enzymes citrate synthase and-hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase but caused a loss of the activity of lipoamide dehydrogenase (except in chicken muscle). During storage of the muscle tissue, there was no detectable release of the three enzymes from the mitochondria into the sarcoplasmic fluid except in venison at the point of spoilage. Therefore, storage of muscle under our conditions does not result in notable damage of the inner membrane of the mitochondrion.


Diese Arbeit ist Teil der Dissertation von P. Gottesmann (Technische Universität München, 1982); sie wurde durch Mittel des Bundesministeriums für Jugend, Familie und Gesundheit unterstützt.  相似文献   

5.
Zusammenfassung Das Prinzip einer Methode zur Unterscheidung zwischen Frischfleisch und aufgetautem Gefrierfleisch beruht darauf, daß Mitochondrien-Enzyme durch Gefrieren und Auftauen von Muskel-gewebe aus dem Mitochondrion in das Sarkoplasma freigesetzt werden; das Auftreten der Aktivität mitochondrialer Enzyme in Muskelpreßsaft läßt erkennen, daß es sich um aufgetautes Gefrierfleisch und nicht um Frischfleisch handelt. Um für einen Gefrierfleisch-Nachweis dieser Art geeignet zu sein, muß ein Mitochondrien-Enzym folgende Voraussetzungen erfüllen: (a) Es soll durch Gefrieren und Auftauen, nicht aber während Kühllagerung des Fleisches (Fleischreifung) freigesetzt werden; (b) die Gesamtaktivität des Enzyms sollte während Lagerung des Fleisches in frischem oder gefrorenem Zustand nicht wesentlich abnehmen; (c) die Enzymaktivität soll im Preßsaft des Fleisches verhältnismäßig leicht nachzuweisen sein. Von den untersuchten Enzymen entsprachen Citrat-synthase und -Hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase (HADH) diesen Anforderungen. Aus praktischen Gründen wurde der HADH der Vorzug gegeben. Die experimentellen Bedingungen der Ermittlung der HADH-Aktivität im Preßsaft durch photometrische Bestimmung oder einen Farb-Test müssen je nach Fleischart etwas modifiziert werden. Der HADH-Gefrierfleisch-Nachweis ist auf das Fleisch von Rind, Schwein, Schaf, Wild und Geflügel anwendbar. Die Frage nach der Anwendbarkeit auf Hackfleisch wird diskutiert.
Development of an enzymatic method to differentiation between fresh meat and frozen thawed meat
Summary The principle of a method for differentiating between fresh and frozen/thawed meat is based on the fact that freezing and thawing of muscle tissue results in a release of mitochondrial enzymes from the mitochondrion into the sarcoplasm; the appearance of activity of mitochondrial enzymes in the muscle press juice indicates that the meat was frozen and thawed. For a frozen meat test of this type, the mitochondrial enzyme chosen must fulfill the following requirements (a) it should be released by freezing and thawing but not during storage of meat under refrigeration (meat ageing); (b) the total activity should not decrease markedly during storage of meat either fresh or frozen; and (c) it should be easily detectable in the muscle press juice. Among the enzymes investigated, citrate synthase and -hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase (HADH) meet these criteria. HADH was selected for the frozen-meat test because of practical reasons. The experimental conditions for the assessment of the HADH activity in muscle press juice either by photometric determination or by a colour test are somewhat different according to the type of meat. The HADH test can be applied to the meat of cattle, pigs, sheep, game and poultry. Problems of application of the method to chopped meat are discussed.
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6.
    
Summary Samples of bovine muscle (post rigor) were frozen at –30 °C at two different rates (1.27 min/°C and 13.10 min/°C) and thawed at different rates between 1.6 (22 °C) and 430 min/°C (0 °C). The activities of the mitochondrial enzymes lipoamide dehydrogenase, citrate synthase, and -hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase were determined in the supernatant of the tissue homogenate in phosphate buffer (total activity) and in the press juice of the intact tissue (activity in the sarcoplasma).The rate of thawing did not show a significant influence on total enzyme activities. In most cases, however, slow thawing caused a greater release of the enzymes from the mitochondria into the sarcoplasmic fluid than fast thawing, this effect being apparently independent of the rate of freezing. The greater damage to mitochondrial membranes upon slow thawing cannot be due to a longer exposure of the muscle cell to increased ionic strength in the non-freezable part of the cell water at the critical· temperature around –3 °C because freezing of muscle samples at -3 °C and incubating them at –3 °C for five days resulted neither in changes of the total enzyme activities nor in a release of the three mitochondrial enzymes.From these results it is concluded that the influence of thawing rate on the damage to muscle mitochondria is probably not due to ionic effects or to recrystallization phenomena in the ice phase.
Lipoamid-dehydrogenase, citratsynthase und -hydroxyacyl-coa-dehydrogenase des skelettmuskelsIX. Einfluß der geschwindigkeit des auftauens von schnell und langsam eingefrorenem rindermuskel auf enzym-aktiviät und subcelluläre verteilung
Zusammenfassung Proben von Rindermuskel (post rigor) wurden bei zwei Gefriergeschwindigkeiten (1,27 min/°C und 13,10 min/°C) auf -30°C eingefroren und mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten zwischen 1,6 (22°C) und 430 min/°C (0°C) aufgetaut. Die Aktivitäten der Mitochondrien-Enzyme Lipoamiddehydrogenase, Citratsynthase und -HydroxyacylCoA-dehydrogenase wurden im Überstand des Gewebehomogenats in Phosphatpuffer (Gesamtaktivität) und im Preßsaft des unzerkleinerten Gewebes (Aktivität im Sarkoplasma) bestimmt.Die Geschwindigkeit des Auftauens hatte keinen signifikanten Einfluß auf die Gesamtaktivität der Enzyme. In der Mehrzahl der Fälle verursachte langsames Auftauen jedoch eine stärkere Freisetzung der Enzyme aus den Muskelmitochondrien in die Flüssigkeit des Sarkoplasmas als schnelles Auftauen, wobei dieser Effekt unabhängig von der Gefriergeschwindigkeit zu sein schien. Die stärkere Schädigung der Mitochondrienmembranen bei langsamem Auftauen kann nicht darauf beruhen, daß die Muskelzelle längere Zeit bei der kritischen Temperatur von etwa -3 °C einer hohen lonenstärke im nicht gefrorenen Teil des Zellwassers ausgsetzt ist, da Einfrieren der Muskelproben bei -3 °C und Inkubation bei -3 °C bis zu 5 Tagen weder zu einer Änderung der Gesamtaktivität noch zu einer Freisetzung der drei Enzyme führte.Aus diesen Resultaten wird gefolgert, daß der Einfluß der Auftaugeschwindigkeit auf die Schädigung von Muskelmitochondrien nicht auf einem Ioneneffekt, aber auch kaum auf Umkristallisations-Phänomenen in der Eisphase beruhen kann.


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7.
Summary Chemical and biochemical changes taking place during freezing and frozen storage of four Spanish mango cultivars: Smith, Lippens, Palmer and Davis-Haden were studied. Mango was air-blast-frozen as slices without any previous treatment and stored at –18 °C for a 4-month period. Freezing preservation of mango slices did not lead to changes in moisture content. The titrable acidity of the slices decreased as the pH increased in all cultivars due to the freezing process; no changes were found in these parameters throughout frozen storage. The behaviour of soluble solids and reducing and total sugar contents showed that no important changes appeared in the cultivars considered. Ascorbic acid and-carotene contents decreased considerably after 120 days frozen storage, being Davis-Haden the mango cultivar showing values of those parameters closest to the raw fruits. Peroxidase (POD; EC 1.11.1.7) and polyphenoloxidase (PPO; EC 1.14.18.1) activities slowed down after freezing, and no regeneration was found throughout frozen storage. The final PPO activity was low (<20% as compared to the raw fruit) whereas the POD activity was higher (>40% raw fruit). The remaining POD activity might cause deteriorative changes in the final quality of frozen mango slices.
Gefrier-Konservierung von vier spanischen Mangosorten (Mangifera indica L.): Chemische und biochemische Aspekte
Zusammenfassung Es wurden die chemischen und biochemischen Veränderungen durch Tiefgefrieren und Gefrierlagerung von vier spanischen Mangosorten (Smith, Lippens, Palmer und Davis-Haden) untersucht. Die Mangos wurden in Scheiben ohne vorherige Behandlung im Luftstrom eingefroren und ohne Veränderung in der Restfeuchtigkeit bei –18 °C für vier Monate gelagert. Durch das Gefrieren sank bei allen Sorten der Gehalt an titrierbarer Säure und der pH-Wert stieg an, während sich bei der Gefrierlagerung keine weiteren Veränderungen ergaben. Keine signifikanten Veränderungen zeigten sich bei den Gehalten an löslichen und reduzierenden Substanzen und Gesamtzucker. Der Gehalt an Ascorbinsäure und-Carotin hatte nach 120 Tagen Gefrierlagerung erheblich abgenommen. Die Sorte Davis-Haden zeigte dabei den geringsten Unterschied zur frischen Frucht. Die Aktivität der Enzyme Peroxidase (POD; EC 1.11.1.7) und Polyphenoloxidase (PPO; EC 1.14.18.1) wurde durch das Gefrieren verringert und während der Gefrierlagerung wurde keine Reaktivierung beobachtet. Die PPO-Aktivität am Ende der Lagerung war niedrig (<20% der frischen Frucht), während die POD-Aktivität im Vergleich hÖher war (>40% der frischen Frucht). Die verbleibende Aktivität der POD könnte zu einem Qualitätsabfall in gefrorenen Mangoscheiben führen.
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8.
    
Zusammenfassung Veränderungen in der subcellulären Verteilung der Mitochondrien-Enzyme Lipoamiddehydrogenase (LIPDH), Citratsynthase (CS) und -Hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase (HADH) im Muskelgewebe lassen Aufschlüsse über Art und Ausmaß von Schädigungen der Muskelmitochondrien während der Lagerung und Behandlung von Fleisch erwarten und können möglicherweise als Grundlage für Methoden zur Unterscheidung zwischen Frischfleisch und aufgetautem Gefrierfleisch dienen. — Es werden Standardverfahren zur Bestimmung der Aktivität von LIPDH, CS und HADH in Gewebeextrakten und Muskelpreßsaft beschrieben. Der Einfluß von Enzymkonzentration, pH-Wert und Temperatur auf die Enzymaktivitäten im Muskelextrakt wurde untersucht. Ferner wurden die Streubreiten der mit den Standard-methoden gemessenen Enzymaktivitäten ermittelt.
Lipoamide dehydrogenase, citrate synthase, and-hydroxyacyl-coenzyme A-dehydrogenase of skeletal muscleI. Studies on the determination of activities in tissue extracts
Summary It is to be expected that changes in the subcellular distribution of the mitochondrial enzymes lipoamide dehydrogenase (LIPDH), citrate synthase (CS) and -Hdroxyacyl-CoA-dehydrogenase (HADH) in the muscle tissue give information on the type and the extent of damage of mitochondria during storage and treatment of meats; such changes may be also used as basis of methods for the differentiation between fresh and frozen/thawed meat. — Standard methods for the determination of the activities of LIPDH, CS, and HADH in tissue extract and muscle press juice are described. The influence of enzyme concentration, pH and temperature on the enzyme activities in muscle extract was investigated. Furthermore the error in the enzyme analyses by the standard methods was determined.


Diese Arbeit ist Teil einer Dissertation von P. Gottesmann (Technische Universität München, 1982); sie wurde durch Mittel des Bundesministeriums für Jugend, Familie und Gesundheit unterstützt  相似文献   

9.
Summary It is difficult to explain fully the changes in the texture of frozen fish muscle solely in terms of the aggregation of myofibrillar protein. Therefore this paper attempts to relate to such textural changes in frozen hake muscle and to the modification that collagen undergoes during frozen storage. A relationship is also sought between formaldehyde production in the muscle and the aggregation of myofibrillar protein and stroma. A correlation is found to exist between collagen aggregation and augmented hardness in the connective tissue of the raw muscle, but not in that of the cooked muscle. A function is proposed that relates the shear strength of the raw muscle to the aggregation of myofibrillar proteins and collagen.
Verhalten der myofibrillären Proteine und Kollagene im Hechtmuskel während der Tiefkühllagerung und deren Einfluß auf die Textur
Zusammenfassung Es ist schwierig, die Texturveränderungen tiefgefrorener Fische nur mit der Anhäufung der myofibrillären Proteine zu erklären. Deswegen wird in diesem Aufsatz versucht, solche Texturveränderungen bei tiefgefrorenem Hechtmuskel mit der Veränderung, die das Kollagen während der Lagerungszeit erleidet, zu deuten. Gleichzeitig wird eine Beziehung für die Entstehung von Formaldehyd im Muskel und der Aggregation der Proteinmyofibrillaren und des Grundgewebes gesucht. Es wurde eine Wechselwirkung zwischen der Aggregation des Kollagens und der Zunahme der Härte im Bindegewebe des rohen Muskels, aber nicht des gekochten, gefunden. Es wurde eine mathematische Funktion, die eine Korrelation zwischen der Schnittfestigkeit des rohen Muskels und der Anhäufung der myofibrillären Proteine und des Kollagens darstellt, gefunden.
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10.
Zusammenfassung Proben desLongissimus-dorsi-Muskels des Rindes wurden bis zu 15 Tage nach dem. Schlachten bei 4° C gelagert. Die Änderung der extrahierbaren absoluten und spezifischen Aktivität der Mitochondrien-Enzyme Aconitase (AC), Fumarase (FU), Glutamatdehydrogenase (GLDH), Malatdehydrogenase (MDH) and Succinodehydrogenase (SDH) während der Lagerung wurde studiert. Es wurde ferner der Einfluß der Lagerung auf die Aktivität der SDH im nicht zentrifugierten Muskelhomogenat ermittelt. Während die Gesamtaktivität von FU und ACpost mortem abnahm, blieb die Aktivität von SDH und MDH nahezu unverändert. Die extrahierbare GLDH-Aktivität wies im Zustand desRigor mortis ein Minimum auf.Durch Bestimmung der Enzymaktivitäten im Preßsaft des unzerkleinerten Gewebes wurde die Änderung der subcellulären Verteilung der Mitochondrien-Enzymepost mortem verfolgt. AC, MDH und SDH wurden während der Lagerung des Muskelspost mortem nicht aus ihrer Bindung an die Mitochondrien freigesetzt. FU wurde nach Eintritt desRigor mortis in geringem Maße freigesetzt. GLDH trat innerhalb von 24 Stdpost mortem in erheblichem Umfang aus ihrer Bindung an Mitochondrien in das Sarkoplasma über.Die Resultate lassen den Schluß zu, daß die Mitochondrien des Rindermuskels im Verlauf desRigor mortis eine Schädigung erfahren, die zu einem partiellen Austritt der Matrix in das Sarkoplasma ohne wesentliche Desintegration der Mitochondrienmembranen führt. Die Möglichkeit einer Öffnung der intramitochondrialen Räume durch Quellung der Mitochondrien als Folge des glykolytisch bedingten pH-Abfalls wird diskutiert.
Activity and subcellular distribution of some mitochondria) enzymes in skeletal muscle. II. Post-mortem changes in bovine muscle
Summary Samples of bovineM. longissimus dorsi were stored for up to 15 days post mortemat at 4° C. The changes in the extractable absolute and specific activities of the mitochondria) enzymes aconitase (AC), fumarase (FU), glutamic dehydrogenase (GLDH), malate dehydrogenase (MDH) and succinic dehydrogenase (SDH) were determined. The influence of storage on the activity of SDH in the muscle homogenate was also studied. There was a decrease in the total activity of AC and FU post mortem, but no remarkable changes in the activity of SDH and MDH. The GLDH activity showed a minimum at the time of rigor mortis.The changes in the subcellular distribution of the mitochondria) enzymes post mortem were determined by studying the enzyme activities in the press juice of the intact muscle tissue. AC, MDH and SDH were not released from mitochondria) structures during storage of muscle. There was a small release of FU after development of rigor mortis. However, a great part of GLDH was released from the mitochondria into the sarcoplasma within 24 h post mortem.The results show that the mitochondria of bovine muscle undergo a certain damage during development of rigor mortis which results in a partial efflux of the mitochondria) matrix into the sarcoplasma without a remarkable desintegration of the mitochondria) membranes. The possibility of an opening of the intramitochondrial spaces by swelling of mitochondria caused by the decrease of pH post mortem is discussed.


Stipendiat der Alexander-von-Humboldt-Stiftung. Jetzige Adresse: University of Assiut, Faculty of Agriculture, Assiut, VAR.  相似文献   

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