高效液相色谱法测定骨髓蛋白粉的蛋白质系数

建立了高效液相色谱法测定骨髓蛋白粉总蛋白质系数。采用酸水解法分解骨髓蛋白粉中的蛋白质,以保留时间定性,氨基酸面积百分比定量,求得骨髓蛋白粉中的蛋白质系数为5.65。     

大米蛋白研究进展

本文从开发利用蛋白质的角度，介绍了近年来国内外在大米蛋白结构、性质、功能及开发方面的研究进展。指出大米蛋白中有大量-s-s-的存在，大米蛋白及其水解物不仅具有重要的营养功能、适宜的食品加工性能，还具有潜在的医疗保健作用，它是宝贵的蛋白资源。开发利用大米蛋白具有重要意义。     

乳清浓缩蛋白对松仁蛋白溶解度及其乳液稳定性的影响

为研究蛋白质-蛋白质相互作用对松仁蛋白(PKP)溶解度、结构和乳液性质的影响,以PKP和乳清浓缩蛋白(WPC)为研究对象,采用pH循环法制备PKP-WPC复合蛋白,利用SDS-PAGE、内源性荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色谱、荧光探针和ζ-电位等方法分析了复合蛋白结构特性和表面特性,再以PKP-WPC复合蛋白为原料,分别制备了油相体积分数为3%、10%和50%的乳液,并对制备的乳液性质进行了检测。结果表明:当WPC与PKP的质量比为1.0∶1.0,且体系pH值经历由7.0到12.0再回到7.0时的1次pH循环后,PKP的水溶性可从48.53%提高到92.43%。SDS-PAGE结果显示,PKP-WPC复合蛋白完整保留了PKP和WPC的亚基。内源性荧光光谱、紫外-可见光谱和圆二色谱结果表明,静电相互作用、疏水相互作用和氢键是驱动PKP和WPC相互作用的主要作用力,PKP与WPC相互作用使复合蛋白具有较高的结构韧性,抵抗酸诱导的构象折叠;WPC的加入改变了PKP的二级结构,α-螺旋、β-转角和无规卷曲结构的含量增加,而β-折叠结构相对含量降低。PKP-WPC复合蛋白具有较高的表面电荷(-34.74mV)来抵抗蛋白质的聚集。与由PKP制备的乳液相比,由PKP-WPC制备的乳液平均粒径和乳层析指数减小,ζ-电位绝对值增大,稳定性显著提高。乳液的性质因油相体积分数的不同而有较大的差异。油相体积分数为3%的复合乳液液滴小且分布均匀,稳定性好于油相体积分数为10%和50%的复合乳液。通过pH循环法,通过添加WPC,提高了PKP的溶解度,获得了稳定性较佳的PKP乳液,研究可为新型蛋白产品的研发提供理论基础,拓宽松仁蛋白在加工食品中的应用范围,推动PKP-WPC双蛋白乳液研究的发展。     

大豆蛋白溶解性研究

该文概述大豆蛋白溶解特性及其与一般物质溶解差异,介绍提高大豆蛋白溶解性改性方法及研究现状,对比不同改性增溶方法优、缺点,并提出今后大豆蛋白改性研究方向。     

蛋白质氧化对乳清分离蛋白功能性质的影响

为了进一步研究蛋白质氧化对乳清分离蛋白(WPI)功能性质及流变学性质的影响,试验采用两种不同浓度的氧化系统H2O2(1 mmoL/L~20 mmoL/L)和FeCl3浓度(0.1 mmoL/L~2 mmoL/L)对WPI分别氧化1 h、3 h、5 h,测定其性质。结果表明:20 mmoL/L的H2O2氧化WPI 5 h,其乳化活性下降了50%以上;1 mmoL/L FeCl3氧化WPI 3 h,其凝胶硬度降低了94.5%;20 mmoL/L H2O2与1mmoL/L FeCl3氧化WPI 3 h,其弹性从0.976下降到0.713和0.721,分别降低了26.9%和26.1%;当H2O2浓度20 mmoL/L时,弹性模量从8154 Pa降到5399 Pa,复合模量从10890 Pa降到6653 Pa,分别降低了33.79%和38.91%;当FeCl3浓度为1 mmoL/L时,弹性模量从8154 Pa降到4935 Pa,复合模量从10890 Pa降到6049 Pa,分别降低了39.47%和44.45%。长时间高浓度的氧化条件使得蛋白质的空间结构受到严重影响,WPI的功能性质及凝胶质地发生较大的变化。因此,在实际生产中应尽可能地控制蛋白氧化的发生,减少其因为氧化所带来的营养损失或者降低其应用价值。     

以大豆蛋白微粒构建高蛋白食品体系的稳定性研究

本研究以大豆分离蛋白(SPI)为原料,在p H 3.0、p H 3.4和p H 3.8等低酸性p H条件下对其进剪切热处理,制备获得粒度分布在2～100μm的大豆蛋白微粒。当微粒制备的p H条件向SPI等电点(p H 4.5)靠近时,形成蛋白微粒的结构越致密,稳定性越高。在p H 3.8条件下制得微粒的内部蛋白含量达到34.22%,在p H 2.0～8.0范围内其粒径不发生明显改变,蛋白溶出率不超过13%。经过二次热处理(95℃、30 min),该微粒的粒径和形貌没有发生明显变化,其分散液的粘度明显低于SPI分散液,在12%的浓度下仍然不形成凝胶。微粒化过程可以封闭大豆蛋白的疏水基团和氢键结合位点,使蛋白分子间的相互作用减弱,导致粘度降低。该大豆蛋白微粒可应用于饮料、酸奶等高蛋白食品体系中,在保持其口感的同时增加其蛋白质含量。     

谷氨酰胺转氨酶对大豆与小麦混合蛋白凝胶性质的影响

研究谷氨酰胺转氨酶（transglutaminase,TG）对大豆和小麦混合蛋白凝胶特性的影响,通过游离巯基含量、表面疏水性、热特性、二级结构和微观结构等测定对混合蛋白凝胶的构象进行了表征。结果显示,当大豆蛋白比例低于45%时,随着大豆蛋白所占比例的增加,凝胶强度显著增强。TG交联混合蛋白凝胶后,其游离巯基减少,热稳定性增强,表面疏水性降低。与TG催化小麦蛋白相比,大豆蛋白添加量为45%的混合蛋白凝胶强度提高了62.74%,β-折叠含量增加了5.701%,游离巯基含量减少了47.48%。     

大米蛋白研究概述

该文主要介绍大米蛋白组成成分和大米蛋白分离提取方法,概述大米蛋白国内外研究现状及开发大米蛋白重要性,并对其前景进行展望。     

大豆分离蛋白与染料木素共价交联对蛋白表征和结构的影响

探究大豆分离蛋白和染料木素的共价交联对蛋白表征和结构的影响。制备大豆分离蛋白与不同质量浓度染料木素（0、1.2、1.5、2.0 mg/mL）的共价复合物,通过探究粒径、Zeta电位、浊度、表面疏水性分析蛋白体系的表征变化,并采用紫外分光光度计、荧光分光光度计、傅里叶变换红外光谱仪分析蛋白体系的结构变化。结果表明：大豆分离蛋白与染料木素共价复合后,蛋白的中位径由135.6 μm最低减小至98.0 μm,Zeta电位绝对值由15.0 mV最高增大至21.4 mV,表面疏水性由216.0最低减小至115.5,总巯基含量由31.5 μmol/g最低减小至20.4 μmol/g。与对照组相比,共价复合物的浊度增加,并且实验组中SPI-Ge-1.2组低于SPI-Ge-1.5组和SPI-Ge-2.0组。光谱分析表明染料木素对大豆分离蛋白有猝灭效果,二者共价交联后蛋白质的色氨酸与酪氨酸残基所处的微环境疏水性减少,蛋白质二级结构中α-螺旋含量增多、β-折叠含量减少、β-转角含量增多、无规卷曲含量减少,并且加入1.2 mg/mL的染料木素对大豆分离蛋白的表征特征和结构影响效果更好。本研究结果表明在大豆分离蛋白中加入染料木素后,二者的共价交联能够影响蛋白的表征与结构。     

蛋白含量对牦牛乳清蛋白浓缩物功能特性的影响

通过不同截留分子质量的再生纤维素膜过滤纯化牦牛原乳清液和牦牛甜乳清液,分别制取牦牛原乳清蛋白浓缩物（native whey protein concentrate,NWPC）和牦牛甜乳清蛋白浓缩物（sweet whey protein concentrate,SWPC）,研究蛋白含量不同的乳清蛋白浓缩物（whey protein concentrate,WPC）主要成分（乳糖含量、pH值和总蛋白质含量）和功能特性（溶解性、持水性、持油性、起泡性、乳化性及热稳定性）的特征。结果表明：10 000 Da再生纤维素膜透析得到的牦牛WPC中总蛋白含量达到80%以上,不含乳糖,功能特性（溶解性、持水性、持油性、起泡性、乳化性及热稳定性）均显著高于经3 500 Da卷式膜、5 000 Da再生纤维素膜透析得牦牛WPC,WPC蛋白含量越高,其功能特性越好;不同蛋白含量的牦牛SWPC起泡能力、泡沫稳定性、乳化活性和乳化稳定性均显著（P＜0.05）高于牦牛NWPC。牦牛乳WPC最不稳定温度为85 ℃,高于荷斯坦牛乳WPC的80 ℃,热处理会适当改善牦牛WPC的起泡性能、乳化性能和热稳定性。通过膜牦牛处理获取的高蛋白含量的WPC,功能特性较好,应用广泛,对解决牦牛乳清资源的利用问题、保护环境、提高企业的经济效益起到关键性作用。     

植物蛋白与乳蛋白在肉制品加工中的应用

植物蛋白和乳蛋白由于具有较高的营养价值和优良的功能特性,作为食品配料被广泛应用于肉类工业。本文简要介绍了肉制品加工中使用的植物蛋白与乳蛋白、植物蛋白与乳蛋白在肉制品加工中应用的主要功能特性及植物蛋白与乳蛋白在肉制品加工中的作用。     

啤酒泡沫活性蛋白质中Z4蛋白质的提取及鉴定

主要研究了泡沫活性蛋白质中最重要的Z4蛋白的分离提纯,并利用蛋白免疫印记法(Western Blot)以及质谱(Mass Spectrometry)鉴定Z4蛋白质。此外,还探讨了Z4蛋白质的含量在酿造过程中的变化。实验结果表明,Z4蛋白质的pI值为5.5~6.0,分子质量为43ku,其抗体鉴定Z4有很高的相关性。在酿造过程中,泡沫活性蛋白质发生了很大的变化。     

Inhibition of Oxidant-Induced Biochemical Changes of Pork Myofibrillar Protein by Hydrolyzed Potato Protein

ABSTRACT:  The objective of the study was to investigate the role of hydrolyzed potato protein (HPP) in protecting myofibril protein isolate (MPI) from oxidative modification. MPI prepared from pork muscle was suspended (30 mg protein/mL) in 15 mM piperazine- N , N -bis(2-ethane sulfonic acid) buffer (pH 6.0) with 0, 0.3, 0.75, and 1.5 mg/mL of antioxidative HPP (1-h Alcalase hydrolysate). Oxidation was induced by incubating the protein suspensions at 4 °C for 24 h with (1) an iron-catalyzed oxidizing system (IOS: 0.01 mM FeCl₃, 0.1 mM ascorbic acid, and 1.0 mM H₂O₂) and (2) a metmyoglobin-oxidizing system (MOS: 0.1 mM metmyoglobin and 0.1 mM H₂O₂). Changes in oxidized MPI were measured as thiobarbituric acid-reactive substances (TBARS), protein carbonyl content, Ca- and K-ATPase activities, and ultraviolet (UV) spectra. Oxidation increased the production of TBARS and protein carbonyls by 2.9- and 0.24-fold in IOS and 5.6- and 2.2-fold in MOS, respectively. The 2 oxidizing systems altered the Ca- and K-ATPase activities and exposed hydrophobic groups buried in MPI. The presence of HPP reduced the extent of MPI oxidation in all physicochemical categories tested. Therefore, HPP may be used as a potential functional ingredient in meat products to enhance their oxidative stability.     

牦牛肌原纤维蛋白与热改性大豆分离蛋白共凝胶条件的优化

牦牛肉是纯天然食品原料,然而牦牛肉蛋白资源的开发利用不够,特别是利用质构重组技术将牦牛肉中的肌原纤维蛋白和大豆分离蛋白用于开发凝胶产品鲜见研究报道。本研究以牦牛肌原纤维蛋白（myofibrillar proteinisolate,MPI）与热改性大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）为原料,分别采用单因素试验和正交试验设计,研究SPI-MPI溶液体积比、SPI热改性温度、离子强度和转谷氨酰胺酶（TGase）用量对共凝胶硬度、弹性和持水性的影响。单因素试验结果表明：改变4 个因素条件均能显著地提高热改性SPI-MPI溶液的凝胶性能,各因素对共凝胶特性综合指标影响的主次顺序为SPI-MPI溶液体积比＞TG用量＞离子强度＞SPI热改性温度。正交试验结果表明形成共凝胶的最优条件是：SPI-MPI溶液体积比1∶9、SPI热改性温度100 ℃、TG用量50 U/g、不添加镁离子。     

蛋白填充剂的制备方法

对各类蛋白填充剂的制备方法进行了综述，并对未来蛋白填充剂的研究方向进行了展望。     

Effect of Enzymatic Protein Deamidation on Protein Solubility and Flavor Binding Properties of Soymilk

Abstract: The effect of enzymatic deamidation by protein‐glutaminase (PG) on protein solubility and flavor binding potential of soymilk was studied. Treatment of soymilk with PG for 2 h (temperature of 44 °C and enzyme:substrate ratio (E/S) of 40 U/g protein) resulted in high degree of protein deamidation (66.4% DD) and relatively low degree of protein hydrolysis (4.25% DH). Deamidated (DSM) and control soymilks (CSM) did not differ with respect to aroma, but differed in taste characteristics by sensory evaluation. Protein solubility in DSM was enhanced at weakly acidic conditions (pH 5.0), but did not differ from non‐deamidated soymilk at pH values of 3.0 and 7.0. Odor detection thresholds for the flavor compounds vanillin and maltol were approximately 5 and 3 fold lower, respectively, in DSM than in CSM. Dose‐response curves (Fechner's law plots and n exponents from Stevens's power law) further demonstrated that DSM had a lower flavor binding potential than CSM. PG deamidation has the potential to reduce flavor binding problems encountered in high protein‐containing foods and beverages. Practical Application: The findings of this study can help lead to the development of technology to produce protein‐containing foods with improved functional properties, especially protein solubility, and potentially decreased flavor fade problems associated with flavor‐protein interactions, especially with carbonyl containing flavor compounds.     

藜麦蛋白对低钠盐体系中猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

分别将3%、6%、9%和12%藜麦蛋白添加到低钠盐（0.40 mol/L NaCl、0.10 mol/L KCl和0.05 mol/L CaCl2）猪肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）体系中,考察藜麦蛋白添加量对复合蛋白溶液/凝胶的理化性质、蛋白二级结构、化学作用力和微观结构的影响。结果表明：藜麦蛋白的添加提高了MP的凝胶强度、保水性和动态流变特性,这是因为藜麦蛋白提高了复合蛋白溶液的蛋白溶解度和ζ-电位绝对值,降低了蛋白粒径;复合蛋白体系中的化学作用力以二硫键和疏水作用为主,但是藜麦蛋白的添加提高了离子键和氢键含量;藜麦蛋白促进了无规则卷曲向β-折叠和α-螺旋转化,增加了凝胶的稳定性;扫描电镜显示,藜麦蛋白提高了复合凝胶的致密程度。综上,藜麦蛋白作为一种优质植物蛋白,可以增强MP的凝胶特性,特别是当藜麦蛋白添加量为6%～9%时,对低钠盐体系中MP凝胶特性的改善效果较好。     

植物蛋白在肉制品中的应用研究

该文详细综述植物蛋白(大豆蛋白、花生蛋白与豌豆蛋白)的持水性、乳化性、凝胶性、吸油性等功能特性,重点综述它们在肉制品加工中所需要的功能特性及应用方法,并展望植物蛋白在肉制品加工中的应用前景。     

糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能特性的影响

选择70℃条件下反应4 h所得到的糖基化大豆分离蛋白样品(蛋白与葡萄糖质量比1∶1)与肌原纤维蛋白以不同比例(9∶1、8∶2、7∶3、6∶4、5∶5)进行复配,测定不同复合蛋白的乳化性能、浊度、表面疏水性、凝胶特性(质构特性、白度值、微观结构分析),探讨糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能性质的影响及其机理。结果表明:复合蛋白的乳化性和表面疏水性均较肌原纤维蛋白显著提升(P0.05);复合蛋白的浊度随着加热温度的升高(30~80℃)而不断增加,随着糖基化大豆分离蛋白比例的加大,浊度不断变小;肌原纤维蛋白与糖基化大豆分离蛋白混合凝胶的硬度和弹性均显著优于其与天然大豆分离蛋白混合凝胶(P0.05),微观结构比其与天然大豆分离蛋白混合凝胶更加致密均匀;与纯肌原纤维蛋白凝胶相比,混合凝胶的白度值下降,但混合比例为9∶1时白度值下降不显著(P0.05)。     

蛋白氧化对肌原纤维蛋白凝胶构效关系的影响

研究不同浓度H2O2氧化体系中肌原纤维蛋白的氧化情况及氧化程度对其凝胶特性的影响,并测定了肌原纤 维蛋白凝胶二级结构和空间结构的变化。结果表明：H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的 氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加;肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,蛋 白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性呈现出增加的趋势;随着 H2O2浓度的升高,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显 微镜观察蛋白凝胶的网状结构,表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。