酰胺类除草剂与牛血清白蛋白的相互作用

[目的]研究酰胺类除草剂(甲草胺、乙草胺)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制和作用类型。在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱法检测Stern-Volmer猝灭常数,用紫外分光光度法(UV)和圆二色光谱(CD)检测酰胺类除草剂对BSA构象的影响。[结果]用上述检测方法获得不同温度下酰胺类除草剂与BSA猝灭常数和热动力学常数,发现酰胺类除草剂对BSA有猝灭作用。[结论]静态猝灭是酰胺类除草剂导致BSA荧光猝灭的主要原因。不同温度下计算的热力学参数表明酰胺类除草剂与BSA之间的作用力主要是范德华力和氢键。加入酰胺类除草剂后导致BSA的构象发生变化。     

同步荧光光谱法研究叶酸与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外光谱法和同步荧光光谱法分析研究了叶酸与牛血清白蛋白的相互作用,由实验结果表明:叶酸(FA)与牛血清白蛋白(BSA)之间具有较强的结合作用而导致荧光猝灭;利用实验数据结合Stern-Volmer方程和热力学方程求出了热力学参数、结合常数及结合位点数。此外,研究了常见金属离子对二者结合有较为显著的影响作用。     

以草甘膦,马拉·毒死蜱为模型研究有机磷农药与牛血清白蛋白的相互作用

利用了荧光发射光谱,同步荧光光谱,紫外吸收光谱进行了检测,研究有机磷农药(草甘膦和马拉硫磷)与牛血清白蛋白的相互作用,实验结果表明了有机磷农药对牛血清白蛋白有着明显的荧光猝灭作用,且方式为静态猝灭(BSA荧光分子与猝灭剂有机磷农药之间通过弱的结合生成复合物,该复合物会使得荧光完全猝灭的现象)为主。通过实验得出有机磷与牛血清白蛋白的结合位点数(n),与结合常数(K0)。     

二酰胺类杀虫剂与牛血清白蛋白相互作用研究

氯虫苯甲酰胺(Chlo)、氟虫双酰胺(Flu)和氰虫苯甲酰胺(Cyan)是目前广泛使用的新型二酰胺类杀虫剂,作用于昆虫体内的鱼尼丁受体。文章利用荧光光谱对三种二酰胺类杀虫剂(DMs)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用进行研究。结果表明,一分子的DMs与一分子的BSA结合,形成复合物,淬灭了BSA的内源荧光,疏水作用是DMs和BSA相互结合的主要驱动力。     

竹红菌甲素与牛血清白蛋白相互作用光谱研究

利用紫外-可见（UV—Vis）吸收光谱和荧光光谱研究在生理pH值条件下,竹红菌甲素（Hypocre-llin A,HA）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。UV—Vis吸收光谱中HA的吸收峰蓝移,表明HA的存在使BSA分子中的氨基酸残基形成氢键。荧光光谱结果表明,BSA的存在对于HA的荧光发射峰具有一定的影响。双分子猝灭速率常数为1．65×10^12L·（mol·s）^-1,表明HA与BSA相互作用发生在HA与BSA分子外部的氨基酸残基之间,与BSA分子内部结构没有直接的相互作用。     

槲皮素镧配合物与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱分析

通过荧光光谱法研究槲皮素镧配合物(La L3·6H2O,L=槲皮素)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。荧光光谱结果表明:槲皮素镧配合物与BSA形成基态复合物并引起荧光的静态猝灭,主要通过作用于BSA酪氨酸残基处引起BSA构象发生的变化。     

对硝基氯苯与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱等方法研究了在不同温度下,对硝基氯苯(PCNB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为。试验发现,PCNB对BSA有较强的荧光猝灭作用。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程及热力学方程分别处理试验数据,发现BSA与PCNB发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,得到了它们相互作用的生成常数KLB(1.557×104L/mol)、热力学参数(ΔHθ=-89.962kJ/mol,ΔSθ=-217.98J/K,ΔGθ=-23.93kJ/mol)和结合位点数(1.080)等。位点竞争实验结果显示PCNB与BSA的作用位置主要在BSA的SiteⅠ(Sub-domainⅡA)位。证明二者主要靠氢键和范德华力结合,同时用三维荧光光谱及同步荧光光谱法探讨了PCNB对BSA构象的影响,为研究PCNB的毒性和生物学效应提供了重要信息。     

荧光分析法研究水杨酸磺胺类似物与牛血清白蛋白的作用机制

采用荧光分析法研究了4个水杨酸磺胺类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ在不同温度(25℃、30℃、35℃)时与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:4个水杨酸磺胺类似物与BSA发生荧光猝灭的作用机理为静态猝灭。在25℃时,4个水杨酸磺胺类似物与BSA的结合常数分别为3.87×105 L·mol-1、9.24×104 L·mol-1、2.04×105 L·mol-1、2.06×105 L·mol-1,4个结合体系的结合位点都近似为1。类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ与BSA的结合作用力主要为疏水作用力,而类似物Ⅳ与BSA的结合作用力主要为氢键和范德华力。同步荧光光谱显示,4个类似物均没有发生蓝移或者红移,表明这4个类似物对BSA的色氨酸残基(Trp residues)及酪氨酸残基(Tyr residues)微环境几乎没有影响。     

荧光光谱法研究姜黄素与牛血清白蛋白的相互作用

考察了姜黄素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。利用荧光光谱考察了两者之间的荧光淬灭类型,计算结合数(n)和结合常数,结果显示姜黄素与BSA作用可导致BSA发生静态淬灭,采用Stern-Volmer拟合方程测得结合常数Ka=4.52×108L/mol,结合位点数n=1.62。姜黄素可与牛血清白蛋白发生结合,导致牛血清蛋白发生静态荧光淬灭。     

光谱法研究十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,通过荧光光谱法研究了十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用。运用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程计算了其相互间的猝灭常数、结合常数及结合位点数,在298,308和318K时的表观结合常数分别为0.4108,0.3605和0.048 98 L.μmol-1,其相应的结合位点数分别为1.044,1.041和0.9026,利用热力学参数确定了分子间的作用过程是自发的,作用力主要是静电作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象影响不大。     

苯甲酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。     

荧光光谱法研究左氧氟沙星、拉米夫定同时与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件(pH值为7.40的Tris-HCl缓冲溶液)下,应用荧光光谱法研究了左氧氟沙星和拉米夫定对牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭过程。结果表明:BSA与2种药物发生强烈猝灭,主要是静态猝灭;2种药物之间存在着相互作用,一种药物的存在提高了另一种药物与BSA之间结合的稳定性,减少了游离药物含量,药效降低。左氧氟沙星和拉米夫定之间的相互作用为临床合理用药提供了帮助。     

荧光法研究PSt-b-PCA-b-PSt与牛血清白蛋白的相互作用

采用可逆加成-断裂链转移聚合方法(RAFT)合成了聚苯乙烯-b-聚肉桂酸-b-聚苯乙烯两亲性三嵌段聚合物(PSt-b-PCA-b-PSt),采用荧光光谱法研究了PSt-b-PCA-b-PSt与牛血清白蛋白的相互作用。结果表明,PSt-b-PCA-b-PSt在选择性溶剂中自组装形成半径约为50nm的胶束;根据Stern-Volmer方程计算得到双分子猝灭过程速率常数、结合常数和结合数,表明三嵌段聚合物PSt-b-PCA-b-PSt与牛血清白蛋白之间发生了较强的静态荧光猝灭作用。     

荧光光谱法研究水飞蓟宾与牛血清白蛋白的相互作用

考察水飞蓟宾与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。利用荧光光谱考察了两者之间的荧光淬灭类型,计算结合数(n)和结合常数。水飞蓟宾与BSA作用可导致BSA发生静态淬灭,采用Stern-Volmer拟合方程测得结合常数Ka=1.44×1013L/mol,结合位点数n=2.23。水飞蓟宾可与牛血清白蛋白发生结合,导致牛血清蛋白发生静态荧光淬灭。     

荧光光谱法研究橙皮素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了橙皮素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究发现橙皮素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程,由热力学参数焓变△rHm=-60.543 kJ·mol<'-1>,熵变△rSm-114.121J-mol<'-1>均小于零,判断橙皮素与BSA之间主要靠氧键和范德华力相结合,生成自由能变(△rGm)为负值,...     

双氟磺草胺与牛血清白蛋白相互作用的研究

1 引言 蛋白质是生命现象的物质基础。而血清白蛋白作为载体蛋白，对脂肪酸、氨基酸、金属离子及药物等在血浆中的传输、分配及新陈代谢等起着重要作用，因此研究各种试剂与血清蛋白之间的相互作用已成为化学、生命科学和临床医学等领域的热点。HSA是由585个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，分子量约为66500。     

二氢杨梅素锌与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了二氢杨梅素锌(DMY-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,激发波长为288 nm时,BSA的发射峰位于341 nm,DMY-Zn对BSA有较强的荧光猝灭作用。由Stern-Vol mer方程计算出DMY-Zn与BSA体系荧光动态猝灭常数(KSV)可知,DMY-Zn对BSA内源荧光的猝灭机制属于静态猝灭,由Lineweav-er-Burk方程计算出静态猝灭常数为3.180×104L.mol-1;且在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为9.60×105L.mol-1。     

荜茇宁与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱法研究生理条件下荜茇宁与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,荜茇宁与BSA形成基念复合物从而猝火BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移.根据Forster 偶极-偶极非辐射能量转移理论,确定荜茇宁与BSA有较强的相互作用,可以被蛋白质所储存和运输.荜茇宁与B...