磷酸盐对草鱼肌原纤维蛋白结构的影响

以草鱼肌原纤维蛋白为对象,研究三聚磷酸钠（sodium tripolyphosphate,TPP）和焦磷酸钠（sodiumpyrophosphate,SPP）的添加量对肌原纤维蛋白溶解度和浊度、二级结构和表面疏水性、总巯基和活性巯基含量的影响。结果表明：随着磷酸盐添加量的增加,肌原纤维蛋白溶解度升高,浊度下降;蛋白链伸展使得α-螺旋含量有所降低,β-转角含量升高;同时稳定蛋白二级结构的作用力如表面疏水性、总巯基以及活性巯基含量也均增加。结论：磷酸盐可以改变蛋白质的结构特性,且SPP相对TPP而言,对肌原纤维蛋白结构的影响更为显著。     

热处理温度及时间对镜鲤鱼肌原纤维蛋白热聚集行为的影响

通过测定蛋白溶解度、浊度、表面疏水性、巯基含量、破碎力等指标并结合傅里叶变换红外光谱分析,探究热处理温度(30～90℃)和保温时间(0～60min)对镜鲤鱼肌原纤维蛋白热聚集行为的影响.结果表明,镜鲤鱼肌原纤维蛋白热诱导聚集具有高度的温度依赖性.30℃处理条件下,蛋白变性程度较小,活性巯基含量增加,总巯基含量不变,二硫...     

鱼骨泥残留肌原纤维蛋白在加工过程中结构及性质的变化

依次利用胶体磨细粉碎(简称细粉碎)和湿法超微粉碎(简称超微粉碎)逐级粉碎方式制备鱼骨泥,提取不同工艺阶段骨泥中的肌原纤维蛋白,以肌原纤维蛋白溶解度、粒度、浊度、活性巯基含量、表面疏水性和相对二级结构含量等为指标,研究鱼骨泥加工过程中肌原纤维蛋白结构性质的变化。结果显示:不同阶段加工工艺对鱼骨泥中肌原纤维蛋白结构性质影响显著,其中超微粉碎对骨泥中肌原纤维蛋白结构性质影响较大,细粉碎对蛋白结构性质影响相对较小。逐级粉碎可以显著提高鱼骨泥中肌原纤维蛋白的溶解度;在胶体磨剪切力作用下,肌原纤维蛋白粒径显著减小,而经超微粉碎后,由于蛋白质结构的破坏和聚集作用,肌原纤维蛋白粒径会显著增加,由299.4 nm增至464.5 nm,同时浊度也随之升高;细粉碎后活性巯基含量和表面疏水性均显著下降,但随着超微粉碎次数增加,活性巯基含量和表面疏水性均呈现先升高后下降的趋势;细粉碎使肌原纤维蛋白α-螺旋结构比例由64.21%增加到79.99%、β结构比例下降,而超微粉碎可破坏α-螺旋结构,使其部分转变成β结构。     

超高压处理对藏羊肉肌原纤维蛋白特性的影响

为阐明超高压对藏羊肉肌原纤维蛋白特性的改善作用,该研究以欧拉藏羊肉肌原纤维蛋白为研究对象,对其进行不同压力强度(0、150、250、350、450、550 MPa,保压10 min)处理后,测定肌原纤维蛋白的乳化性、起泡性、溶解度、浊度、巯基和羰基含量,并对其进行分析。结果表明,肌原纤维蛋白的总巯基含量随着压力强度增加而显著降低(P<0.05),而羰基和活性巯基含量显著上升(P<0.05),在压力强度为550 MPa时,肌原纤维蛋白的总巯基含量比对照组低30.3%,羰基和活性巯基含量分别比对照组高54.8%、56.7%。处理后肌原纤维蛋白的乳化性、乳化稳定性、溶解度、起泡性、起泡稳定性及表面疏水性呈先上升后下降的趋势,压力强度为350 MPa时,乳化性、溶解度、起泡稳定性、表面疏水性分别比对照组高56.6%、54.8%、26.7%、39.8%。此外,处理后肌原纤维蛋白的浊度呈先下降后保持稳定,在450 MPa时,比对照组低20%。超高压处理改善了藏羊肉肌原纤维蛋白的乳化特性、溶解度、起泡特性、表面疏水性、羰基、巯基和浊度。     

温度对复合肌原纤维蛋白结构及其表面疏水性的影响

温度是影响蛋白质结构和功能变化的主要因素。实验研究猪肉肌原纤维蛋白、鲢鱼肉肌原纤维蛋白、复合肌原纤维蛋白(猪肉、鲢鱼肉肌原纤维蛋白质量比1∶1),在不同温度下二级结构、构象、浊度、表面疏水性的变化,并对其结构和表面疏水性变化规律的差别与相关性进行研究。结果表明:随着温度的升高,猪肉、鲢鱼肉和复合肌原纤维蛋白的浊度都会升高;α-螺旋和无规则卷曲含量降低至稳定,β-折叠含量升高至稳定;蛋白质构象发生变化趋向稳定以适应新环境;表面疏水性升高后在高温下轻微下降至稳定,蛋白质逐渐趋向完全变性。复合肌原纤维蛋白的热变性规律与单一蛋白不完全相同,能够结合猪肉、鲢鱼肉肌原纤维蛋白的优点,改善肌原纤维蛋白随温度变化的性质。     

冻融次数对镜鲤鱼肌原纤维蛋白功能和结构特性变化的影响

本实验通过测定肌原纤维蛋白溶解性、乳化性、δ-电势、巯基含量、自由氨基酸含量、二聚酪氨酸含量、表面疏水性和α-螺旋含量的变化,探究反复冻融过程引起镜鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性和结构特性的变化。结果表明：当冻融次数增加到5 次时,肌原纤维蛋白的溶解度、乳化活性、乳化稳定性分别显著下降至62.85%、20.67 m2/g、34.83%（P＜0.05）;在冻融过程中随着冻融次数的增加,蛋白质的δ-电势、表面疏水性和二聚酪氨酸含量不断增加,而巯基、自由氨基酸和α-螺旋含量不断下降。蛋白质的这些变化表明,冷冻-解冻循环破坏了镜鲤鱼肌原纤维蛋白的完整结构,降低了蛋白质的功能特性。     

热处理对扇贝闭壳肌肌动球蛋白生化性质的影响

肌动球蛋白是扇贝闭壳肌中的主要功能蛋白质,对贝类制品的品质起关键的作用。文中以虾夷扇贝(Patinopecten yessoensis)闭壳肌为原料,提取其肌动球蛋白,并考察了热处理温度和时间对肌动球蛋白的α-螺旋含量、表面疏水性、活性-SH含量和浊度的影响。结果表明:在热处理过程中,扇贝闭壳肌肌动球蛋白的α-螺旋发生解旋,肽链展开,疏水性氨基酸残基暴露,蛋白表面疏水性增强;同时热处理使活性-SH氧化生成二硫键,蛋白聚集,使得扇贝闭壳肌肌动球蛋白的浊度增加。加热温度越高,这些指标变化越快。由此推断,扇贝闭壳肌肌动球蛋白在热处理过程中伴随着肽链的解旋和蛋白的无规则聚集。     

常压等离子体射流对鸡肉肌原纤维蛋白结构和流变特性的影响

为评估常压等离子体射流(atmospheric pressure plasma jet,APPJ)对鸡肉肌原纤维蛋白结构和流变学特性的影响,以鸡胸肉肌原纤维蛋白为研究对象,经过APPJ不同时间(0、10、20、30 s和40 s)处理后,测定肌原纤维蛋白pH值、浊度、粒径、溶解度、组分、结构变化及流变特性指标。结果表明,随着APPJ处理时间延长,肌原纤维蛋白的pH值和溶解度逐步降低,浊度和粒径显著增加(P0.05)。在温度和角频率扫描条件下,APPJ处理增加了肌原纤维蛋白的储能模量(G’)和损耗模量(G")。还原和非还原条件凝胶电泳结果显示,APPJ处理后肌原纤维蛋白条带并未发生明显变化。而蛋白质二级结构中无序结构(β-转角和无规卷曲)总含量增加,有序结构(α-螺旋和β-折叠)含量减少;蛋白质的三、四级结构发生改变,表面疏水性增加,自由巯基含量先增加后降低。综上,APPJ处理肌肉蛋白后改变了肌肉蛋白的理化性质和结构,增强了蛋白的动态流变学特性,从而影响了肌原纤维蛋白的功能及肌肉蛋白品质。     

亚硝酸钠对鲅鱼鱼肉组织及肌原纤维蛋白结构的影响

为探究亚硝酸钠对鱼肉组织及肌原纤维蛋白结构的影响。以鲅鱼为研究对象,采用不同浓度亚硝酸钠对鱼肉进行处理,分析鲅鱼肌原纤维蛋白溶解度、蛋白组分、蛋白羰基含量、总巯基含量、表面疏水性的变化及鱼肉微观组织变化。结果表明,亚硝酸钠能够导致鲅鱼肌原纤维蛋白溶解度下降, 45 kDa以上蛋白组分减少,并且总巯基含量明显下降(P<0.05),羰基含量和表面疏水性上升(P<0.05),鱼肉微观组织变化不明显。亚硝酸钠浓度越高,对鱼肉肌原纤维蛋白结构影响越大。亚硝酸钠能够促进鲅鱼肌原纤维蛋白发生氧化,并导致蛋白发生聚集,结构改变,从而影响鱼肉品质。     

食盐液浓度对鸡肉肌原纤维蛋白氧化及交联的影响

以鸡肉为研究对象,测定在不同浓度食盐液(0、1.6%、3.2%、4.8%、6.4%、8.0%)冷藏腌制下鸡肉肌原纤维蛋白的羰基含量、巯基含量、溶解度、表面疏水性、二级结构、平均粒径等指标,进而判断肌原纤维蛋白的氧化交联程度。结果表明：随着食盐液浓度的增大,肌原纤维蛋白的羰基含量先增大后降低,巯基含量显著下降(P<0.05),二聚酪氨酸含量上升,溶解度和乳化特性增强,表面疏水性和热稳定性下降,平均粒径不断增大,部分α-螺旋转化为β-折叠。综上,增大食盐腌制液浓度,会促使鸡肉肌原纤维蛋白氧化进而发生交联聚集。     

羟自由基氧化对牛肌原纤维蛋白结构与乳化性能的影响

采用Fenton氧化体系构建羟自由基模拟氧化体系,探究不同氧化强度下牛肌原纤维蛋白结构与乳化性能的变化及其内在联系.结果表明:随H2O2浓度(0、0.5、1、5、10、20?mmol/L)的增加,肌原纤维蛋白的氧化程度加剧,羰基含量、二聚酪氨酸和表面疏水性逐渐增加,总巯基和游离巯基含量逐渐下降;α-螺旋相对含量呈下降趋...     

冷冻及解冻处理对肌原纤维蛋白理化性质的影响

研究不同的冻结温度（-18 ℃和-50 ℃）和解冻方式（微波解冻、空气解冻及4 ℃解冻）对猪肉肌原纤维蛋白含量和理化特性的影响。结果表明,在不同冻结温度与解冻方式下,肌原纤维蛋白的含量、溶解性、乳化活性、乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性均降低,表面疏水性增加。其中,采用-18 ℃冻结,微波解冻处理的肌原纤维蛋白与对照组相比,其溶解性、乳化性、乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性分别降低了38.7%、16.5%、28.3%、39.6%和17.3%;采用-50 ℃冻结,4 ℃解冻的蛋白其含量（6.32%）、溶解性（22.05%）、乳化性（7.89 m2/g）、乳化稳定性（32%）、起泡性（30.95%）及起泡稳定性（62.25%）与其他处理对应的各指标相比,理化特性均保持较好。不同的冷冻和解冻条件下,肌原纤维蛋白各指标之间的变化相互关联。     

Solubility of Salmon Myosin as Affected by Conformational Changes at Various Ionic Strengths and pH

The relationship between solubility and conformational changes of salmon ( Oncorhynchus tshawytscha ) myofibrillar proteins at various ionic strengths and pH was investigated using myosin as a model system. Solubility of myosin increased with increased KCl concentration up to 0.5M. Further increasing salt concentration resulted in a gradually reduced solubility. In the absence of salt, myosin was slightly soluble at pH>7 or <4. The increased solubility correlated with the increased surface hydrophobicity and relative sulfhydryl content as well as the decreased α-helicity. At KCl >1.0M, myosin regained its helix structure with a concomitant loss of solubility due to the dominant hydrophobic interaction among nonpolar amino acid residues.     

乳清抗氧化肽对冷藏猪肉糜肌原纤维蛋白功能性及品质的影响

研究乳清抗氧化肽对冷藏猪肉糜肌原纤维蛋白功能性及品质的影响。实验分为6组,第1组为空白对照,第2组加入质量分数20%未水解乳清蛋白,第3~5组中分别加入质量分数10%、15%、20%的乳清抗氧化肽冻干粉,第6组加入质量分数0.02%的丁基羟基茴香醚(butyl hydroxyanisd,BHA)。在肉糜4℃冷藏0、1、3、5、7 d时分别测定浊度、Ca~(2+)-ATPase活力、乳化稳定性、挥发性盐基氮(totalvolatilebasicnitrogen,TVB-N)含量、蒸煮损失率、表面疏水性以及肌原纤维蛋白溶解性的变化。结果表明:添加质量分数15%的乳清抗氧化肽能有效抑制冷藏肉糜肌原纤维浊度的升高,抑制Ca~(2+)-ATPase活力的下降,减少TVB-N的产生,抑制肌原纤维蛋白乳化稳定性和溶解性的降低。添加质量分数20%的乳清抗氧化肽则在抑制生肉糜蒸煮损失和猪肉糜肌原纤维蛋白表面疏水性增加方面效果最佳,其作用与质量分数0.02%BHA相当。上述结果表明,乳清抗氧化肽具有改善冷藏猪肉糜肌原纤维蛋白功能性及品质的作用。     

解冻后兔肉待加工过程中肌原纤维蛋白功能性质的变化

研究解冻后兔肉待加工过程中肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）功能性质的变化。兔后腿肉及背最长肌肉置于－18 ℃ 条件下冻藏7 d,取出在20 ℃水中解冻至中心温度为0 ℃后,放置7 h,测定在放置过程中兔肉的MP溶解性、活性巯基及总巯基含量、乳化性、表面疏水性、流变学性质、凝胶特性。结果显示：随着在水中放置时间的延长,兔肉MP溶解度、巯基含量、乳化活性和乳化稳定性、凝胶特性逐渐下降,在4 h时下降较为显著（P＜0.05）;MP表面疏水性逐渐上升,在4 h时上升较为显著（P＜0.05）;MP弹性模量G’值在加热过程中也逐渐降低,兔肉蛋白形成凝胶的能力减弱。     

Effect of frozen storage on thermal stability of sarcoplasmic protein and myofibrillar protein from common carp (Cyprinus carpio) muscle

Thermal stability of sarcoplasmic protein and myofibrillar protein extracted from fresh and frozen common carp was comparatively studied. Total sulphydryl content (SH) in sarcoplasmic protein solution from 5‐month frozen carp decreased by 19.43% compared with fresh sample. The SDS‐PAGE patterns showed that all the bands of sarcoplasmic protein from frozen‐stored samples were almost invisible at 80 °C. Myofibrillar protein from fresh sample exhibited lower turbidity and surface hydrophobicity and higher Ca²⁺‐ATPase activity and SH content than frozen‐stored sample when heated from 20 to 80 °C. The Ca²⁺‐ATPase activity from fresh (M0), 2 (M2)‐ and 5 (M5)‐month frozen‐stored carp was completely lost at 48, 46 and 46 °C, respectively. When heated to 80 °C, the SH content of myofibrillar solutions in M0, M2 and M5 decreased by 26%, 60% and 70%, respectively. Sarcoplasmic and myofibrillar proteins from frozen carp were more susceptible to aggregate during heating treatment.     

热处理温度对明胶-魔芋粉复合膜性质的影响

为考察热处理温度对明胶-魔芋粉复合膜理化性质的影响,测定和比较了复合膜的溶解性、接触角、微观结构和热稳定性等指标。结果发现,未经热处理的复合膜在30?℃温水中的膜溶解率（film solubility,FS）和蛋白溶解率（protein solubility,PS）分别为45.62%和28.83%,而在90?℃热水中分别为74.32%和71.44%。当复合膜经热处理后,膜的FS和PS随着热处理温度的升高逐渐下降。30?℃温水中溶出的α和β链蛋白条带浓度随热处理温度升高逐渐降低,而90?℃热水中溶出的蛋白受热处理温度影响不明显。复合膜明胶侧的接触角为107.14°,而魔芋粉侧的接触角为88.53°,经过热处理后均出现上升的趋势。伴随热处理温度的升高,膜的水蒸气透过率出现一定程度的下降,而b*值和透明度均出现上升的趋势。根据扫描电子显微镜分析和差示扫描量热法检测的结果,可以发现随热处理温度的升高,复合膜的明胶层和魔芋粉层逐渐融合在一起,而且膜的热稳定性逐渐上升。以上结果表明,提高热处理温度可以改善明胶-魔芋粉复合膜的耐水性、表面疏水性、阻水性和热稳定性。