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相似文献
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1.
Zusammenfassung Es wird über die Wirkung von 10 MeV-Elektronenstrahlen auf Thiamindichlorid in kristalliner Form und in Lösung sowie auf Thiamin in Trocken-Vollei berichtet. Nach Bestrahlung in trockenem Zustand wie auch in wäßriger Lösung wirken strahleninduzierte Reaktionen noch über einen längeren Zeitraum auf das Thiamin ein. Das Ausmaß der Thiaminverluste nimmt in der Reihenfolge: trockenes Thiamindichlorid, wäßrige Lösung, salzsaure Lösung, Trockenei stark ab.
Thiamine in Irradiated FoodstuffsI. Influence of different radiation conditions and of time after irradiation
Summary Effects of 10 MeV-electron radiation on thiamine dichloride in crystalline form and in solution, and on thiamine in dried whole egg are described. Both in the dry state and in aqueous solutions, radiation induced reactions continue to affect thiamine over a considerable period of time after irradiation. Thiamine losses decrease in the order: dry thiamine dichloride, aqueous solution, hydrochloric acid solution, dried whole egg.


Für die zuverlässige und selbständige Ausführung der experimentellen Arbeiten sei Frau A. Schaffer auch an dieser Stelle gedankt — ebenso Herrn Dr. M. Bomar für seine Hilfe bei der mikrobiologischen Vitaminbestimmunz.  相似文献   

2.
Zusammenfassung Der Vitamin-C-Gehalt eines Citronensaftes nimmt unter 8 atü CO2 schnell ab, falls nicht die in den Gefäßen befindliche Luft restlos entfernt wird. Es wird die Ascorbinsäurezerstörung bei 4° C und 20° C in reinem und neutralisiertem Saft untersucht. Unter den Reaktionsprodukten lassen sich Peroxyde nachweisen. Dieselben werden auch im Citronensaft gefunden, der einige Tage an der Luft gestanden hat. Die Möglichkeiten einer Aromaverschlechterung bei Lagerung Vitamin-C-haltiger Nahrungsmittel durch gebildetes H2O2 werden diskutiert. Komprimierter Sauerstoff verändert das Vitamin rasch. Im Laufe der Reaktion entstehen Substanzen, die nach Reduktion mit Schwefelwasserstoff Dichlorphenolindophenol entfärben. Es wird vermutet, daß es sich um Dehydroascorbinsäure handelt. Diese Substanzen scheinen ein Gleichgewicht mit anderen Reaktionsprodukten zu bilden, da ihre weitere Zerstörung durch Sauerstoff unter 8 atü relativ langsam verläuft. Die zeitliche Abhängigkeit der Vitamin-C-Zerstörung unter komprimiertem Sauerstoff wird bei verschiedenen Temperaturen untersucht. Der Ablauf folgt auch bei großem Sauerstoffüberschuß keiner Reaktion erster Ordnung; sondern ist komplizierter. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist bei Vergleich mit einer Reaktion 1. Ordnung im Citronensaft anfänglich relativ verzögert, bei reinen Ascorbinsäurelösungen in Metaphosphorsäure relativ beschleunigt.  相似文献   

3.
    
Zusammenfassung Untersucht wurde der Einfluß von Sauerstoff auf Vitamine, Molkenproteine, Aminosäuren und reduzierend wirkende Substanzen der Milch, insbesondere unter Bedingungen, die einer Sauerstoffkonservierung (8 atü O2) entsprechen. Sulfhydrylgruppen in Rohmilch und ordnungsgemäß pasteurisierter Milch werden nicht oder nur geringfügig oxydiert. Eine stärkere Oxydation ist erst nach intensiverer Hitzebehandlung oder nach Erhitzen unter Sauerstoffdruck zu beobachten. Relativ gering ist der Einfluß des Sauerstoffs auf die beim stärkeren Erhitzen der Milch neugebildeten reduzierenden Substanzen. Der Milchzucker wird nicht merklich oxydiert. Die Veränderungen der Molkenproteine (1/2 Std bei 70° C mit und ohne 8 atü O2) im Sedimentationsdiagramm der Ultrazentrifuge sprechen dafür, daß Sauerstoff gewisse durch Hitze verursachte Veränderungen beschleunigt. Von den untersuchten reinen Aminosäuren werden unter 8 atü O2 außer Cystein nur Tyrosin, Tryptophan und Methionin in stärkerem Umfang verändert, aber nur dann, wenn gleichzeitig Ascorbinsäure zugegen ist. Der Gehalt der Milch an Vitamin B1, B2, B6 und E ist nach 1monatiger Einwirkung von komprimiertem Sauerstoff (Pasteurisieren unter 8 atü O2, anschließende Lagerung bei 20° C im Dunkeln) nicht verändert, bei Vitamin A und-Carotin betra gen die Verluste etwa 8%, bei Vitamin C 100%. Wird die Milch mit Ascorbinsäure angereichert, so verringern sich die prozentualen Ascorbinsäure-Verluste mit steigender Konzentration der Zusätze.In alkoholischer Lösung ist die Schädigung von Vitamin E, Vitamin A und-Carotin durch komprimierten Sauerstoff etwas größer als in Milch. Die oxydative Veränderung des-Carotins wurde spektrographisch untersucht.  相似文献   

4.
Summary The binding of aldehyde on free amino groups of protein takes place during the heating of 2-furfuraldehyde with casein. The reaction is of the 1st order, but becomes a 0 order reaction (with respect to amino groups) in the first reaction stage in case of sufficient excess of 2-furfuraldehyde. Multifold excess of 2-furfuraldehyde is necessary for the complete blocking of free amino groups. The condensation product is transformed by heating to higher temperatures, especially above 100° C, to deep brown coloured polymer products. A free amino group and also another functional group of protein are necessary for the formation of brown pigments. The reaction with other proteins is similar to that of casein.
Zusammenfassung Während der Erhitzung von 2-Furfural mit Casein wird das Aldehyd an die freien Äminogruppen des Proteins gebunden. Die Reaktion ist 1. Ordnung, sie kann eine O. Ordnung werden (im Bezug mit Aminogruppen), wenn 2-Furfural in einem genügenden Über-schuß zu Beginn der Reaktion vorhanden ist. Ein mehrfacher Überschuß an 2-Furfural ist für die vollkommene Blockierung der Aminogruppen notwendig. Das Kondensationsprodukt wird durch Erhitzung unter höheren Temperaturen, besonders über 100° C, in tiefbraune Polymerderi vate überführt. Eine freie Aminogruppe und noch eine weitere Funktionsgruppe des Proteins sind für die Bildung der braunen Produkte notwendig. Die Reaktion verläuft mit anderen Eiweißstoffen in ähnlicher Weise wie mit Casein.
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5.
Summary The effect of storage temperature and storage time on the retinol content of four commercial unfortified whole UHT milk samples was studied by HPLC. Significant losses of retinol in these milks were observed after 1 month of storage at 30° C. Losses generally increased with storage time. Increasing the storage temperature from 30° C to 40° C had a variable effect depending on the particular milk. Short periods of frozen storage (up to 60 days) had no effect on the retinol content. However, frozen storage time from 4 to 8 months led to significant (P<0.05) losses in retinol content. The effect of water activity and temperature conditions during storage of unfortified whole milk powder on the stability of retinol was also studied. Increasing the activity of water and temperature of storage significantly lowered the retinol content in milk powder.
Stabilität von Retinol in Milch während des Gefrierens und anderen Lagerungsbedingungen
Zusammenfassung Es wurde der Einfluß von Lagertemperatur und Lagerzeit auf den Retinolgehalt von vier UHT-Vollmilchproben aus dem Handel ohne hinzugefügte Vitamine mittels HPLC studiert. Bereits nach einem Monat wiesen die bei 30 °C gelagerten Proben signifikante Verluste von Retinol auf. Im allgemeinen stiegen die Verluste von Retinol mit der Länge der Lagerungszeit an. Die Größe des Anstiegs bei einer Lagertemperatur zwischen 30 °C und 40 °C hing von der untersuchten Milch ab. Nach kurzer Tiefkähllagerung (bis zu 60 Tagen) wurde keine Veränderung des Retinolgehaltes beobachtet, aber signifikante Verluste (P0.05) waren nach einer Tiefkühllagerung von 4 bis 8 Monaten festzustellen. In der vorliegenden Arbeit wurde auch die Wirkung der Wasseraktivität und der Temperaturbedingungen auf die Stabilität von Retinol während der Lagerung von Vollmilchpulver ohne hinzugefügte Vitamine untersucht. Es wurde beobachtet, daß die Zunahme der Wasseraktivität und Lagertemperatur eine signifikante Abnahme des Retinolgehaltes von Milchpulver verursacht.
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6.
    
Zusammenfassung In der vorliegenden Arbeit wird über die Temperatur-Zeit-Bedingungen und die Reaktionskinetik der Lactoperoxidase-Inaktivierung sowie über den Einfluß der Erhitzungsbedingungen auf die Reaktivierung der Lactoperoxidase berichtet. Die Inaktivierung verläuft nach einer Reaktion 1,5. Ordnung. Es können drei Inaktivierungsbereiche unterschieden werden. Eine Berechnung der Lactoperoxidase-Inaktivierung über konstante reaktionskinetische Daten ist nur in dem mittleren Bereich, in dem die Lactoperoxidase um 30–80% inaktiviert wird, möglich. In diesem Bereich existieren eine Aktivierungsenergie vonE a=634 kJ/mol und einz-Wert vonz=3,7 °C. Die vollständige Inaktivierung besitzt nach Anwendung einer hochempfindlichen quantitativen Bestimmungsmethode einenz-Wert vonz=9,4 °C und nach Durchführung einer als Hocherhitzungsnachweis zugelassenen Peroxidase-Probe einenz-Wert vonz=5,9 °C. Nach dem Hocherhitzen sind mit der quantitativen Methode noch Lactoperoxidase-Aktivitäten von 2–3% meßbar, die Peroxidase-Probe fällt dagegen negativ aus. Die zur Regeneration fähige Lactoperoxidase-Menge ist in Abhängigkeit von der Erhitzungstemperatur und -zeit dargestellt. In hocherhitzter Milch können sich während der Lagerung über 5% des Enzyms regenerieren, wenn die quantitative Methode angewendet wird. Die Peroxidase-Probe kann ebenfalls positiv ausfallen. Der Hocherhitzungsnachweis ist somit unmittelbar nach dem Erhitzen durchzuführen und eignet sich nur bedingt zur Überprüfung von Handelsmilchproben.
The inactivation and reactivation behaviour of lactoperoxidase in milk at temperatures between 50° C and 135° C
Summary The effect of temperature and time on the reaction kinetics of lactoperoxidase inactivation and the influence of the heating conditions on its reactivation are reported. Inactivation follows a 1.5-order reaction and three temperature ranges of inactivation can be distinguished. Only in the middle range, in which 30–80% of the lactoperoxidase is inactivated, is it possible to calculate the inactivation kinetics with constant reaction kinetic data. In this range an activation energy Ea of 634 kJ/mol and a,z of 3.7° C are found. A value ofz=9.4° C for complete inactivation was determined by using a very sensitive quantitative determination compared to a value ofz=5.9° C by a peroxidase test authorized for controlling the heat treatment of milk to high temperatures. After heating to high temperatures, up to 2–3% lactoperoxidase activity can be measured by the quantitative method while the peroxidase test yields a negative result. The amount of lactoperoxidase which is able to regenerate during storage depends on both temperature and time: in milk heated to high temperatures, the quantitative method estimates that more than 5% of the enzyme may regenerate during storage while the peroxidase test may also yield a positive result. Therefore the effect of heat treatment has to be determined directly after heating and the peroxidase test may be only partially suitable for this.
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7.
Summary The losses of Betacyanins during heating at 90 °C and their regeneration after heating were investigated in red beet juice and solutions of pure betanin in different buffers. It was found that the regeneration of pigments during storage of heated samples is greater at 5 °C than at 20 °C. The time, in which the pigments reach the maximum concentration is different for juice and pure betanin solutions. The influence of the type of buffer and its concentration on heating in the absence of oxygen is insignificant, on the other hand the influence is distinctly marked when the betanin heated in the presence of oxygen. When heated in the presence of air, the betanin losses are influenced by the rate of diffusion of oxygen from the air.
Einflu der Erhitzungsbedingungen auf Verluste und Regeneration der Betacyanine
Zusammenfassung Die Verluste an Betacyaninen während der Erhitzung auf 90 °C und ihre Regeneration nach dem Erhitzen wurden in Rote-Beete-Saft und in verschieden gepufferten reinen Betanin-Lösungen untersucht. Bei 5 °C ist die Regeneration der Farbstoffe besser als bei 20 °C. Die Zeit bis zur maximalen Regeneration der Farbstoffe ist für den Saft und für die Betanin-Lösungen unterschiedlich. Pufferart und -konzentration sind unter sauerstofffreien Bedingungen unwesentlich; bei Anwesenheit von Sauerstoff üben sie indessen einen merklichen Einflu aus. Beim Erhitzen in Gegenwart von Sauerstoff werden die Betanin-Verluste von der Diffusionsgeschwindigkeit des Luftsauerstoffs beeinflußt.
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8.
For the quantitative determination of lipoic acid in meat a sensitive GC/MS method in the chemical ionisation mode with methane as reactant gas has been developed. Firstly, the cleavage of protein-bound lipoic acid from the-amino group of lysine residues was optimized by hydrolysing the synthesized model compound-lipoyllysine with several organic and inorganic acids and proteolytic enzymes. The concentrations of lipoyllysine and lipoic acid during this test hydrolysis were monitored by HPLC. Optimum hydrolytic conditions were heating at 120° C in 2 mol H2SO4 for seven hours. After tissue hydrolysis, the lipoic acid in the hydrolysate was separated by a diethylether/sodium bicarbonate/diethylether extraction and then derivatised for GC with MBDSTFA. The highest amounts of lipoic acid in meat of commercial quality were detected in liver, heart and kidney whereas in muscle tissues its content was lower.
Bestimmung des Liponsäuregehaltes in handelsüblichen Fleischproben
Zusammenfassung Es wurde eine empfindliche GC/MS-Methode zur Bestimmung des Liponsäuregehaltes in tierischem Gewebe entwickelt. Vor der Extraktion muß zunächst die am Protein gebundene Liponsäure von der-Aminogruppe des Lysins abgespalten werden. Hierfür wurde die Hydrolyse mit verschiedenen organischen und anorganischen Säuren sowie proteolytischen Enzymen am synthetisierten Molekül-Lipoyllysin getestet und optimiert. Die Veränderung der-Lipoyllysin- und Liponsäurekonzentration wurde dabei mittels HPLC verfolgt. Die besten Ergebnisse lieferte die siebenstündige Hydrolyse in 2 mol H2SO4 bei 120 °C. Nach der Hydrolyse wurde die Liponsäure durch eine Diethylether/Natriumhydrogencarbonat/Diethylether-Extraktion isoliert und anschließend mit MBDSTFA für die gaschromatographische Untersuchung derivatisiert. Die höchsten Liponsäuregehalte in handelsüblichen Fleischproben konnten in Leber, Herz und Niere ermittelt werden, während in normalem Muskelgewebe die Gehalte niedriger lagen.
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9.
Summary The kinetics of thermal degradation of thiamine and surface colour (lightness measured as Hunter L-value) in canned white tuna were determined using an unsteady-state experimental procedure. Kinetic parameters were calculated by weighted non-linear regression considering a first-order kinetic model with a dependence of the kinetic coefficient (D) with temperature of the Thermal Death Time (TDT) type. Mass-average retentions of thiamine were calculated using a mathematical model which takes into account the non-uniform and unsteady distribution of temperature inside the container during thermal processing. The high correlation obtained between the predicted and the observed retention values and the small confidence intervals found for the kinetic parameters indicate a high statistical reliability. The kinetic model thus determined permits the simulation and optimization of the process resulting in a better quality of the final product.
Kinetik des Abbaus von Thiamin und der Oberflächenfarbe von Dosenthunfisch
Zusammenfassung Die Kriterien der Wärmedegradation von Thiamin und der Oberflächenfarbe (Messung der Helligkeit mit dem Hunter-Wert L) in Konserven mit weißem Thunfisch werden mittels eines experimentellen Vorgehens von nicht-stationärem Typ bestimmt. Die kinetischen Parameter werden mit nicht-linearer, beschwerter Regression kalkuliert, wobei man einen kinetischen Koeffizienten D mit der Temperatur des Typs TDT bedenken muß. Für die Berechnung der durchschnittlichen Massenerhaltung von Thiamin benutzt man ein mathematisches Modell, das die nicht-uniforme und nichtbeständige Verteilung der Temperatur im Behälter während des Prozesses berücksichtigt. Die erhaltene starke Wechselbeziehung zwischen den vorhergesagten und den beobachteten Werten und zwischen den geringen Konfidenz-Intervallen, die für die kinetischen Parameter gefunden wurden, belegt eine hohe statistische Zuverlässigkeit. Das so bestimmte kinetische Modell erlaubt es, den Prozeß zu simulieren und zu optimieren, mit dem Ziel, die endgültige Qualität des Produktes zu verbessern.
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10.
Zusammenfassung Es wird eine Methode beschrieben, die es gestattet, Veränderungen der fibrillären Muskelproteine in magerem Fleisch zu messen. Die Methode beruht darauf, daß die Faserfragmente eines Muskelhomogenates in einem geeigneten Ionenmilieu bei Adenosintriphosphatzusatz kontrahieren. Die damit verbundene Abnahme der Teilchengröße kann durch Messung der Änderung der Trübung des Faserhomogenates verfolgt werden.Es empfiehlt sich, die Konzentration der Homogenate so zu wählen, daß in dem für jede Muskelart zu ermittelnden Bereich gemessen werden kann, in dem die Trübungswerte bei logarithmischer Darstellung mit zunehmender Konzentration linear ansteigen.Da die Höhe der Trübungswerte pH-abhängig ist, sollten Vergleichsmessungen bei einem pH-Wert durchgeführt werden.Bei physiologischen Konzentrationen im Bereich von 0,5 – 10–3 m- bis 5 · 10–3 m-ATP werden die größten Werte für die Trübungsänderung erhalten.Die Reaktion ist im Temperaturbereich zwischen 15° C und 25° C wenig temperaturempfindlich. Bei Routinemessungen ist eine Thermostatisierung der Proben nicht erforderlich.Homogenate vom Brustmuskel des Haushuhnes, die im Kühlschrank aufgehoben werden, sind einige Stunden zur Trübungsmessung verwendbar. Im Verlauf der Lagerung nehmen die bei der Reaktion mit ATP erreichten Endwerte der Trübung etwas zu.Die Anwendbarkeit der Methode wird an Proben vom Brustmuskel des Haushuhnes gezeigt, die bei –28° C gelagert wurden.Die Messung der Trübungsänderung dürfte für fettarme Muskulatur in vielen Fällen anwendbar sein, wenn es darauf ankommt nachzuweisen, daß die fibrillären Muskelproteine durch technologische Prozesse oder Chemikalien verändert wurden.  相似文献   

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