鸭肉肌动球蛋白解离的影响因素研究

研究可能影响鸭肉肌动球蛋白解离的多种因素,包括内部因素(AMP、IMP、ADP、ATP、Ca2+、PO43-)和外部因素(NaCl腌制、不同种类磷酸盐腌制)。以肌动球蛋白提取物和鸭肉为原料,主要应用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)和蛋白质印迹(Western blotting)法进行检测。结果表明:在4℃条件下,经过8、16 mmol/L的AMP、IMP处理和25~50 mmol/L PO43-处理的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度明显增加;经过8、16 mmol/L ADP处理和0.1~5.0 mmol/L Ca2+处理后的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度无明显变化。腌制对肌动球蛋白解离无明显影响。     

肌动球蛋白解离的影响因素研究

研究可能影响鸭肉肌动球蛋白解离的多种因素,包括内部因素（AMP、IMP、ADP、ATP、Ca2+、PO43-）和外部因素（NaCl腌制、不同种类磷酸盐腌制）。以肌动球蛋白提取物和鸭肉为原料,主要应用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）和蛋白质印迹（Western blotting）法进行检测。结果表明：在4 ℃条件下,经过8、16 mmol/L的AMP、IMP处理和25～50 mmol/LPO43-处理的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度明显增加;经过8、16 mmol/L ADP处理和0.1～5.0 mmol/L Ca2+处理后的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度无明显变化。腌制对肌动球蛋白解离无明显影响。     

肉鸭宰后肌动球蛋白解离情况分析

目的:对肉鸭宰后72h鸭肉中肌动球蛋白解离的规律进行研究.方法:分别以鸭肉和肌动球蛋白提取物为原料,研究了鸭子宰后鸭肉及肌动球蛋白粗提取物4℃放置2、12、24、48、72h时肌动球蛋白解离情况,主要应用Westernblot检测方法.结果:完整鸭肉中肌动球蛋白在宰后成熟过程中几乎不发生解离,2、12、24、48、72h解离出肌动蛋白条带光密度均无显著差异(p＞0.05);而肌动球蛋白提取物随着放置时间的增加,解离明显,即肌动蛋白条带光密度明显增加(p＜0.05).结论:影响肌动球蛋白解离的主要因素是鸭肉本身的内在环境.     

不同加热温度对鸭肉肌动球蛋白解离的影响

目的:研究鸭肉在不同加热温度时肌动蛋白从肌纤维中解离下来的情况,即不同加热温度对肌动球蛋白解离情况的影响。方法:选择40、50、60、70、80、90、97℃七个温度梯度,加热时间为1、10、30、60min四个梯度,利用肌动蛋白在0.2mol/LKCl中性溶液中离心时溶于上清液的特点,通过蛋白质免疫印迹(WesternBlot,WB)技术检测肌动蛋白含量。结果:结果表明,40℃对肌动球蛋白解离无明显促进作用;80、90、97℃时检测不到肌动蛋白,可能由于高温导致肌动蛋白变性而无法检测;50℃时随着加热时间延长肌动蛋白含量增加;60℃时不同加热时间下肌动蛋白含量基本不变;70℃时,随着加热时间的延长,肌动蛋白逐渐消失。结论:较低加热温度50～60℃可以促进鸭肉肌动球蛋白解离。      

肉鸭宰后肌动球蛋白解离情况分析

目的:对肉鸭宰后72h鸭肉中肌动球蛋白解离的规律进行研究。方法:分别以鸭肉和肌动球蛋白提取物为原料,研究了鸭子宰后鸭肉及肌动球蛋白粗提取物4℃放置2、12、24、48、72h时肌动球蛋白解离情况,主要应用Western-blot检测方法。结果:完整鸭肉中肌动球蛋白在宰后成熟过程中几乎不发生解离,2、12、24、48、72h解离出肌动蛋白条带光密度均无显著差异（p>0.05）;而肌动球蛋白提取物随着放置时间的增加,解离明显,即肌动蛋白条带光密度明显增加（p<0.05）。结论:影响肌动球蛋白解离的主要因素是鸭肉本身的内在环境。      

肌动球蛋白磷酸化对其解离的影响

目的:研究改变肌动球蛋白粗提物磷酸化水平对其解离程度及ATPase活性的调控作用。方法:以肌动球蛋白粗提物为材料,添加蛋白激酶A(protein kinase A,PKA)和碱性磷酸酶(alkaline phosphatase,AP)改变蛋白的磷酸化水平(4℃孵育48 h),通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳和荧光染色、蛋白质免疫印迹、ATPase活力测定试剂盒测定蛋白的磷酸化水平、游离肌动球蛋白含量和肌动球蛋白ATPase活力随孵育时间的变化。结果:PKA处理组蛋白样品中的肌钙蛋白T和肌球蛋白调节轻链的磷酸化水平显著高于对照组(P0.05),游离肌动蛋白含量显著高于对照组,且在0~2 h显著升高,2~48 h缓慢升高;肌动球蛋白ATPase活力显著低于对照组(P0.05),其活力随孵育时间延长显著升高(P0.05);AP处理组的变化则与之相反。结论:肌钙蛋白T、肌球蛋白调节轻链的磷酸化降低了肌球蛋白与肌动蛋白之间的相互作用力(肌动球蛋白ATPase活力低),从而促进肌动球蛋白的解离。     

焦磷酸钠对腺嘌呤核苷三磷酸解离氧化肌动球蛋白的影响

研究焦磷酸钠(sodium pyrophosphate,TSPP)对肌动球蛋白的氧化和解离程度,及对腺嘌呤核苷三磷酸(adenosine triphosphate,ATP)解离氧化肌动球蛋白效果的影响.结果 表明,TSPP处理能抑制蛋白适度氧化(1 mmol/L H2O2),但氧化程度加深(10、20 mmol/L H...     

宰后肌动球蛋白解离对肉品嫩度的影响研究进展

宰后肉品经过成熟后其嫩度得到明显改善,而成熟时肌动球蛋白的解离可能是导致这一变化的重要原因之一。本文对宰后僵直过程中肌动球蛋白的形成作简单介绍,在此基础上详细讨论宰后成熟过程中肌动球蛋白的解离与肉品嫩度改善之间的潜在关系,同时对此过程中可能会引起肌动球蛋白解离的因子进行总结。     

高强度超声处理对鹅胸肉肌动球蛋白特性的影响

为了解超声处理对鹅胸肉肌动球蛋白特性的影响,采用高强度超声波（超声频率20 kHz、超声功率800 W、超声总时间42 min、工作时间2 s、停歇时间3 s）对鹅胸肉进行处理,测定鹅胸肉于4 ℃放置不同时间（0、6、12、24、36、48 h）下对照组（未经超声处理）和超声组中肌动球蛋白的紫外吸收光谱、荧光光谱、傅里叶变换红外光谱、圆二色光谱,以及肌动球蛋白的ATPase活力、粒径、Zeta电位、静态流变性、组织蛋白酶活力和超微结构等指标。结果显示：与对照组相比,超声组肌动球蛋白构象发生改变,ATPase活力、蛋白粒径以及静态流变性均明显降低,Zeta电位明显升高,组织蛋白酶B、D、L、H活力均明显升高,蛋白表面微观结构发生明显变化,由完整且有序排列的肌动球蛋白结构变为破碎、无序的蛋白颗粒。因此,超声处理可改变肌动球蛋白的构象,促进肌动球蛋白解离,使肌动球蛋白由大分子聚合物解离为小分子蛋白,本研究为超声嫩化鹅胸肉提供了理论依据。     

提取条件对白鲢肌动球蛋白得率及Ca2+-ATPase活性的影响

本文以白鲢为原料，研究肌动球蛋白提取条件对其得率及Ca^2 -ATPase活性的影响。结果表明：用水漂洗1次，低盐磷酸缓冲液清洗3次后肌动球蛋白得率及其Ca^2 -ATPase活性较高；肌动球蛋白得率及其Ca^2 -ATPase活性均随浸提温度的升高而下降，温度低于20℃时对Ca^2 -ATPase活性的影响较小，但高于20℃时，Ca^2 -ATPase活性随浸提温度的升高而迅速下降；浸提时间极显著地影响Ca^2 -ATPase活性，离心速度对得率影响显著，其最佳浸提时间、离心速度分别为22h和8000r／min。在所得的适宜提取工艺条件下，肌动球蛋白得率为12．57％，Ca^2 -ATPase活性可达60．62U／g。     

离子色谱法测定水果和饮料中Na+、NH4+、K+、Mg2+、Ca2+、Zn2+的含量

采用非抑制型离子色谱法测定了水果(苹果、梨)以及饮料(运动型饮料、绿茶、水蜜桃汁、胡萝卜汁和胡萝卜橙汁)中Na 、NH4 、K 、Mg2 、Ca2 、Zn2 的含量,其中一价阳离子以吡啶-2,6-二羧酸为淋洗液测定,二价阳离子以吡啶-2,6-二羧酸 乙二胺 草酸为淋洗液测定.分析结果表明:几种离子的线性关系良好,检测限为0.011～0.195mg/L,相对标准偏差在0.125%～1.65%之间.该方法简单、快捷,结果准确、可靠.     

离子色谱法同时测定烟叶中的K+、Na+、Ca2+、Mg2+和NH4+

以5%盐酸为提取剂,超声提取30min,Dionex CS12A阳离子交换柱作分离柱、IonPacCG12A为保护柱,20.0mmol/L甲磺酸溶液为流动相,流速0.25mL/min,采用离子色谱法同时测定了烟叶样品中的K 、Na 、Ca2 、Mg2 和NH4 。结果表明,该法的RSD<6.22%,回收率为90.9%~109.9%,适合批量烟样中这5种离子的快速分析。     

火焰原子吸收和发射光谱法测定盐湖卤水的锂钠钙镁离子

用火焰原子吸收和发射光谱测定了盐湖卤水中锂、钠、钙、镁的含量,考察了酸度对测定结果的影响及各离子相互之间的干扰,并对上述两种方法的优缺点分别进行了探讨.各方法的灵敏度在0.04mL/μg～0.66mL/μg之间;各离子的加标回收率介于99.8%～107.2%,各测定方法的RSD均小于3%.     

Quality and Shelf Life of Duck Liver Pâté as Influenced by Dietary Supplementation with α-Tocopheryl Acetate and Various Fat Sources

ABSTRACT Duck liver pâté is highly susceptible to quality deterioration, particularly from lipid oxidation, because of its composition and the processes used in its manufacture. This study was aimed at evaluating the effectiveness of supranutritional amounts of α-tocopheryl acetate and dietary oils fed to ducks on the oxidative and color stability of duck liver pâté. Pâté was made from livers of ducks fed α-tocopheryl acetate with tallow, or olive, sunflower, or linseed oil. Feeding tallow produced pâté with higher saturated fats. α-Tocopheryl acetate supplementation delayed lipid oxidation and improved color stability of duck liver pâté. Dietary linseed oil induced the most lipid oxidation and the darkest color in pâté.     

Effect of phytate on the in-vitro solubility of Al+, Ca2+, Hg2+ and Pb2+ as a function of pH at 37°C

The effect of phytate on the solubility of Al³⁺ and Pb^{2 +} has been investigated in vitro at 37°C across the pH ranges 3–7 (Pb²⁺) and 2–5 (Al³⁺). For both ions minimum solubility was found when the initial metal ion: phytate ratio was in the range 5:1–3:1 across the whole pH range. For Al³⁺ the solubility rose sharply either side of these ratios whereas for Pb^{2 +} solubility rose only slowly as the metal ion: phytate ratio was reduced. Hg²⁺ was totally soluble under all conditions tested. At pH 7 Ca²⁺ solubility was found to be at a minimum when the initial Ca : phytate ratio was 5 :1 irrespective of the initial Ca²⁺ concentration.     

Temperature, pH and Bacterial Populations of Meat as Influenced by Home Freezer Failure

Consumers are concerned about the fate of frozen meat products in home freezers when electrical power is interrupted. We investigated this concern by using an upright home freezer. Fourteen trials were conducted with packages of either beef or pork with varying trial load weights (Range = 43–128 kg). Meat samples were frozen, power was disconnected, and packages within each lot were analyzed daily for 9 days for temperature, microbial count, and pH. After about 36 hr without electrical power, bacterial populations reached log 6 and the meat product's wholesomeness for consumption or possible refreeze became questionable.