大豆分离蛋白及7S、11S蛋白对肝脏的保护作用

为探究大豆蛋白是否具有保肝作用,本文采用昆明种雄性小鼠作为实验对象,建立四氯化碳急性肝损伤模型,通过灌胃方式1次/d给予不同组别小鼠不同剂量、不同成分(大豆分离蛋白SPI、11S、7S)的蛋白(300mg/kg、500mg/kg、700mg/kg),并设一组大豆蛋白饲料组(SPI含量为20%),持续15天,于末次给药后注射CCl4油溶液(10ml/kg,0.15%)。通过测定血清中谷丙转氨酶(ALT)、谷草转氨酶(AST)活力,肝脏中丙二醛(MDA)、谷胱甘肽(GSH)含量、谷胱甘肽过氧化物酶(GSH-Px)活力及肝脏指数评价保肝效果。结果显示：每天摄入700mg/kg的SPI对由四氯化碳致肝损伤鼠有显著的保护作用;与模型组相比,700mg/kg的7S蛋白能显著抑制由四氯化碳引起的血清中ALT、AST活力升高和小鼠肝脏中MDA含量的升高,并能显著提高其肝脏中的GSH含量、GSH-Px活力(P＜0.05)。结论：大豆蛋白可抵御CCl4致化学性肝损伤,其中的7S蛋白是主要的保肝活性成分。     

大豆蛋白组分7S和11S的凝胶特性

采用动态流变仪研究了AIcalase碱性蛋白酶在酶凝大豆蛋白7S，11S组分和不同配比的7S和11S组分的混合物的过程中温度、酶的添加量对体系流变性质的影响．结果表明：7S和11S的酶凝反应均受温度和加酶量的综合影响，低温均有利于两者的凝胶：20～40℃下都能得到较高的凝胶强度；在各个温度下两者也都有一个最适的酶添加量．两者相比较：温度对11S的影响更为明显，相同条件下11S所形成的凝胶强度要比7S大．11S是使大豆蛋白胶凝的主要组分，7S是影响胶凝的重要组分。     

大豆7S球蛋白和11S球蛋白的研究

主要阐述了大豆 7S球蛋白和 1 1S球蛋白的分离富集方法及其主要特性。     

大豆蛋白质及其组分含量对豆腐产量和品质的影响

通过对大豆蛋白质含量对豆腐产量和品质的影响,蛋白质11S和7S组分及7S的α′亚基和11S的酸性亚基含量对豆腐品质的影响的综述,可以看出大豆蛋白质含量与豆腐产量和品质的关系复杂,研究结果出现正相关、负相关和不相关3种情况,但球蛋白的含量与豆腐产量正相关。多数情况下,7S组分含量与豆腐品质负相关,11S组分含量与豆腐品质正相关,11S/7S比值与11S组分含量相似。7S的α′亚基含量与豆腐硬度负相关,11S的酸性亚基含量与豆腐硬度正相关。     

大豆贮藏蛋白11S和7S组分及其亚基相对含量的研究

选取晋大62与高蛋白品种诱处4号杂交亲本及后代的40个品系种子样品为材料,利用聚丙烯酰胺凝胶电泳技术(SDS-PAGE),得到贮藏蛋白的各个条带组分图,通过分析大豆贮藏蛋白11S和7S组分及其亚基的相对含量,来探索大豆贮藏蛋白11S和7S组分的关系及在育种上的利用。SDS-PAGE电泳图谱显示:亲本及杂交后代群体贮藏蛋白亚基的组成基本相同,没有出现亚基缺失现象,但是不同品系间各亚基存在显著变异。研究结果为今后提高大豆蛋白品质,选育优质大豆新品种提供了理论基础和实践依据。     

大豆11S和7S蛋白质凝胶特性的研究综述

按照大豆蛋白质的构成,可以把11S和7S蛋白质凝胶特性的研究相对划分为3种类型:①蛋白质组分类型,研究11S和7S蛋白质热致凝胶的形成条件和部分特性;②分离蛋白类型,研究以11S和7S蛋白质为主要成分的大豆分离蛋白(SPI)凝胶特性;③蛋白质亚基类型,研究11S和7S蛋白质亚基的结构与凝胶形成机理的关系。对3种类型的研究具有相对的先后顺序,即在蛋白质组分类型基础上进行SPI类型的研究,在组分和SPI类型基础上进行亚基类型的初步研究,今后将对蛋白质亚基类型做深入研究。     

纳米SiO2与尿素修饰大豆7S与11S球蛋白胶黏特性的研究

以大豆7S和11S球蛋白为研究对象,采用纳米二氧化硅(SiO2)对其进行分子修饰,添加量分别为蛋白基料的0.5%、1.0%、1.5%,然后用1、3、5 mol/L尿素控制变性相结合的方法来提高7S与11S球蛋白在3种木材(水曲柳、樱桃木、松木)上的胶黏强度。结果表明,经纳米SiO2修饰后,大豆7S和11S球蛋白的胶黏强度明显增大,最佳添加量为1%;当浓度为1 mol/L的尿素与1%的纳米SiO2共同修饰7S和11S球蛋白后,其胶黏强度最大。同时采用差示扫描量热仪测定了大豆球蛋白修饰前后的焓变,并探讨了胶黏作用增强的可能机理。     

低pH条件下大豆蛋白7S和11S组分的表面特性

本文采用7S形成纤维聚合结构的制备条件,研究低p H条件下长时间热处理对大豆蛋白7S和11S(包括酸性亚基和碱性亚基)乳化性和起泡性的影响。结果发现,低p H条件下长时间热处理的聚合手段,可以显著(p<0.05)改善不同大豆蛋白组分的起泡性,但对乳化性没有明显的改善作用,甚至对乳化稳定性有降低作用,这种改善程度与是否形成纤维聚合结构无关。与p H7.0条件下的热处理手段相比,低p H条件下长时间热处理的聚合手段能够使大豆蛋白7S和11S表面疏水性显著增加,这种特殊的结构变化更有力于提高起泡性能。因此,在低p H条件下长时间热处理后,7S和11S具有较高的表面疏水性和较好的起泡性能。      

分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。     

大豆7S和11S球蛋白的结构和功能性质

主要介绍大豆７Ｓ和１１Ｓ球蛋白的结构和功能性质，大豆蛋白质各个成分的分子量有所不同，按超速离心分离系数可分为２Ｓ，７Ｓ１１Ｓ和１５Ｓ４个组份。７Ｓ组份占总蛋白质的３０．９％，它是由４种不同大豆蛋白民组成，１１Ｓ组份占总大豆蛋白质的４１％，而且都是单一的１１Ｓ球蛋白，１１Ｓ球蛋白的等电点为ｐＨ４．６４。     

大豆种子贮藏蛋白11S与7S组份的研究

大豆种子球蛋白组份的组成与蛋白品质密切相关。本实验利用SDS—PAGE梯度电泳分离11S球蛋白和7S伴球蛋白各亚基，通过软件Gel—pro analysis3．0计算了1757份大豆种质中11S和7S的相对含量(以蛋白亚基吸光值计算)以及11S／7S比值，结果表明，1757份大豆种子球蛋白11S／7S比值的变异幅度在0．72～2．99内，平均值为1．885；不同品种间亚基组份存在亚基含量和亚基缺失的变异，揭示了我国大豆遗传资源的多样性。大豆品种11S／7S比值在不同大豆生态区存在显著性差异，说明大豆11S／7S比值的高低具有一定的生态适应性；地方品种与育成品种的比较表明，同一生态区或同一省份地方品种11S／7S平均值显著高于育成品种：大豆种子粗蛋白含量的高低和11S／7S比值相关性不大，但是以大豆种子粗蛋白含量在40％～49％范围内．11S／7S比值在不同生态区之间的变异最为显著。     

不同工艺条件对大豆分离蛋白7S和11S组分影响的探讨

利用碱提酸沉的工艺，通过改变温度和离子强度得到不同参数条件下的大豆分离蛋白。经过凝胶电泳分析得到蛋白质的各个条带组分图，用图像捕捉成像技术以及相关软件，分析出分离蛋白各个组分的详细情况（包括组分数、分子量和各个组分所占的百分含量）。由实验可知，分离蛋白的7S和11S组分随温度和离子强度的改变而发生变化，分析其变化规律，从而确定合适的工艺参数。     

7S和11S大豆球蛋白的分离研究

本研究选择低温脱脂大豆粕为原料,提出并采用碱提酸沉膜分离法来分离7S和11S大豆球蛋白,通过SDS-PAGE电泳鉴定分离纯度,并与传统的几种方法比较分离效果.结果表明,碱提酸沉膜分离法的分离效果明显优于传统的方法,所得的7S和11S大豆球蛋白的纯度可以分别达到75.5%和84.7%.     

高效排阻液相色谱法分析大豆7S和11S球蛋白的分子量和纯度

本文采用SE-HPLC法定量分析大豆7S和11S球蛋白的分子量和纯度。首先,对SE-HPLC的色谱条件进行优化,最佳的SE-HPLC色谱条件是：洗脱液(水/乙腈)70/30,洗脱液流速1.0 ml/min,进样量10μL。其次,绘制分子量分析的标准曲线,分子量标准曲线方程为Log ( M )=-0.2221x+3.8789,线性相关系数为R₂=0.9969。以10倍信噪比确定定量限,得到7S(y=299.59x+3.7712,R₂=0.9792)和11S(y=197.08x+4.1485,R₂=0.9861)纯度分析标准曲线方程。最后根据分子量和纯度分析的标准曲线方程计算大豆7S和11S球蛋白的分子量和纯度。将所提纯的7S和11S样品的分子量与7S和11S标品特征峰分子量进行比对,表明所提纯样品为7S和11S。本试验所制得7S和11S的纯度分别达到86.3%和92.0%。本研究提供了一种快速鉴定大豆7S和11S球蛋白分子量和纯度的方法,对于大豆7S和11S球蛋白提取中的定量鉴定有较大意义。     

热诱导菜豆属7S球蛋白纤维聚集研究

研究了菜豆属球蛋白(芸豆和绿豆)在低pH低离子强度条件下热诱导形成的自组装纤维聚集机理。通过对制备的球蛋白进行热性质及临界形成凝胶浓度分析,选定85℃和0.5%作为自组装纤维化的参数。通过硫代黄色素T(ThT)荧光法,动态光散射(DLS)和原子力显微镜(AFM)表征蛋白纤维化聚集程度及形态。结果表明:芸豆和绿豆球蛋白的Th T最大荧光强度在1h之内剧烈增大(分别是765和1093),表明芸豆和绿豆球蛋白自组装纤维化的"构筑单元"主要产生于加热的起始阶段。DLS结果显示芸豆自组装纤维聚集的能力比绿豆强。但是二者的自组装机理有所不同。AFM图清晰地显示了芸豆球蛋白在加热12 h时自组装形成规则的高度有序的"念珠串状"长线性纤维,绿豆则形成无规则的短棒状纤维和大量碎片状纤维。这为研究进一步研究超低固形物下基于自组装技术的纤维型植物蛋白凝胶的制备提供参考。     

大豆蛋白亚基组成对其功能特性的影响

本文通过采用不连续的十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术,对不同所选大豆品种中蛋白质的亚基组成及其比值(7S/11S)进行了测定,得出品种间差异对蛋白质亚基组成的变化影响较明显。并且采用流变仪测定不同品种分离蛋白的物理特性(凝胶硬度、表观弹性值及乳化值),分别将这三个功能性指标与各亚基组成进行统计相关分析,得出不同亚基组成与其功能性之间相关显著性各不相同。其中7S/11S比值对其功能影响最重要。通过研究大豆蛋白的结构组成,对探索蛋白功能特性方面具有重要的作用。     

Bound Water Associated with 7S and 11S Soy Proteins Determined by Vapor Sorption Isotherms and Pulsed NMR

Bound water associated with freeze-dried 7S and 11S proteins was characterized by applying both sorption isotherm and proton pulsed NMR techniques. Over the a_w range 0.10 to 0.97, the water binding capacity of the 7S protein was superior to that of the US protein. There was no significant difference in sorption capacity between unhealed and heated proteins. The isotherms showed a biphasic linear relation so that two states of bound water, namely polymer and capillary water, were distinguished. NMR data followed isotherm data. The NMR mobility of the polymer water was less than that of the capillary water, as expected. However, high mobility was not related to high moisture content in the capillary water region.     

大豆籽粒贮藏蛋白11S和7S组分提取分离方法的优化

为确定提取分离大豆贮藏蛋白11S和7S两种主要成分的最适方法,采用凯氏定氮和SDS-PAGE分析,从浸提液种类、提取液pH、浸提次数和温度、料液比、Tris-HCl浓度和还原剂种类等影响提取分离效果的因素着手,对Nagano法进一步优化。结果表明,浸提液采用pH 8.5、含0.01 mol/L亚硫酸氢钠的0.03~0.06 mol/L Tris-HCl缓冲液系统,提取温度45℃,料液比1∶15,重复浸提两次;分离过程中,在pH 6.4沉淀离心分离出11S组分、调pH 5.5沉淀离心分离出中间产物后,再调pH至4.8沉淀离心分离出7S组分。优化后的方法与Nagano法相比,可显著提高11S和7S组分的得率、蛋白含量和纯度。