蛋白质氧化对羊肉糜流变与凝胶特性的影响

为探究蛋白质氧化对羊肉糜流变和凝胶特性的影响,基于氧化体系对羊肉施加不同程度的氧化作用,测定其肌原纤维蛋白的羰基和总巯基含量,分析羊肉糜的流变特性、质构特性、凝胶强度、持水性与色泽的变化规律。结果表明,随着氧化时间的延长,羰基含量显著增加,总巯基含量显著下降。在动态频率变化过程中,氧化时间越短,储能模量G′值相对越高;在升温过程中,肉糜的G′经历了3 个阶段的变化,20～47 ℃缓慢下降,48～54 ℃下降速率加快,55～75 ℃迅速上升;在降温过程中G′逐渐升高。随着蛋白质氧化时间的延长,肉糜的硬度、弹性、凝聚性、胶黏性、咀嚼性和回复性降低,凝胶强度和持水性显著降低。L*值（亮度）、a*值（红度）和W（白度）值随着蛋白质氧化时间的延长而降低。蛋白质氧化会导致羊肉糜流变和凝胶特性劣化,对羊肉的加工特性产生不利影响。     

肌原纤维蛋白与脂肪替代品混合样品流变特性研究

以鸡胸肉为原料提取肌原纤维蛋白(MP),采用流变仪,研究MP与脂肪替代品(FS)的质量浓度比、pH值以及离子强度等因素对MP-FS混合样品流变特性的影响.在单因素试验的基础上,以储能模量G '为响应值,采用响应面Box-Behnken试验研究MP与FS质量浓度比、pH值以及离子强度对G '的影响.结果表明:各因素影响混合样品凝胶G’的顺序为:pH＞MP与FS质量浓度比＞离子强度,MP与FS质量浓度比20∶10、pH6.0、离子强度0.6时,G’取得最佳值153Pa.     

不同漂洗处理后冻藏对鲤鱼蛋白功能特性的影响

蛋白质氧化是引起食品加工及贮藏过程中品质发生劣变的一个主要原因。本文以鲤鱼肉为研究对象,主要研究鱼糜加工过程中经不同漂洗处理后冻藏对鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的影响。把鱼肉经不同方式漂洗[未漂洗;传统漂洗;添加抗坏血酸钠漂洗;添加没食子酸丙酯(PG)漂洗]后置于-25℃,经不同时间(0、30、60、90、120 d)冷冻贮藏后,利用质构仪、电子显微镜、流变仪等设备对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性、凝胶性以及流变性等指标进行测定,结果表明冻藏过程中发生的蛋白质氧化会引起鲤鱼肌原纤维蛋白各项功能特性降低,在漂洗过程中加入PG处理的鱼肉功能特性改变最小,说明添加PG漂洗可以有效地抑制蛋白质氧化的发生,从而减少鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的改变。     

氧化对肌原纤维蛋白流变学特性及结构的影响

以鸡肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)作为研究对象,利用脂肪氧化酶-亚油酸体系研究了蛋白质氧化对MP加热过程中的流变性质、凝胶状态下的二级结构和疏水相互作用的影响,并探讨了加热过程中的流变性质、凝胶状态下蛋白质的二级结构与疏水相互作用的内在联系。研究表明,与其他亚油酸浓度处理的样品相比,亚油酸浓度为2 mmol/L的MP样品的G'值(>68 ℃)最大。随着亚油酸的加入,α-螺旋含量从未氧化时的48.31%一直降低到亚油酸10 mmol/L时的最低值29.57%,而β-折叠含量则从14.75%缓慢升高到22.14%,β-转角含量也随着氧化程度的升高,从16.28%增加到21.88%,无规则卷曲的含量总体呈现升高的趋势。随着氧化程度的升高,MP凝胶的疏水相互作用先增加后降低,在2 mmol/L达到最大值,同时G'值(>68 ℃)在2 mmol/L时达到最大,这表明疏水相互作用的变化与MP凝胶中蛋白质二级结构的变化具有密切的相关性。     

pH条件对肌原纤维蛋白乳液微凝胶性质的影响

肌原纤维蛋白乳液微凝胶是在加热肌原纤维蛋白乳状液过程中同时施加剪切,导致变性蛋白质聚集在乳状液滴上所形成的离散球形颗粒。通过测定不同pH条件下制备的肌原纤维蛋白乳液微凝胶流变行为及微观结构,研究pH对其流变性质的影响。结果表明：在强酸性条件及接近其等电点时,乳液微凝胶的粒径大于其他pH范围。不同pH条件下的乳液微凝胶均为非牛顿流体,具有假塑性流体特征,pH的变化不会改变其流体类型。其黏度随pH的升高呈现先减小后增大的趋势,pH为6时,在低频率扫描时呈现最高的黏弹性,触变性也最好。剪切恢复力测试中,微凝胶颗粒的结构受到一定程度的破坏,其中pH为5时恢复性最好。     

氧化条件下精氨酸对肌原纤维蛋白结构及凝胶性能的调控

以肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）为研究对象,以羟自由基作为模拟氧化体系,探究氧化条件下不同浓度L-精氨酸（L-Arg,1、3、5?mmol/L和10?mmol/L）对MP结构及凝胶性能的调控。经不同浓度L-Arg及氧化体系处理后,通过巯基（—SH）及内源色氨酸荧光分析MP构象变化;利用粒径、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）及溶解度分析MP交联聚集情况;采用流变仪、质构仪及扫描电镜等分析MP凝胶性能;通过拉曼光谱分析MP凝胶二级结构。结果表明：氧化条件下L-Arg对MP结构及凝胶性能的调控具有显著的浓度依赖性：当L-Arg添加量为1～5?mmol/L时,对巯基损失有一定的保护作用,而10?mmol/L时,巯基显著降低。L-Arg的添加使内源色氨酸荧光强度降低、粒度增大,SDS-PAGE分析表明氧化诱导二硫键的形成引起蛋白质交联聚集加剧,进而导致溶解度降低。随添加量增加,MP凝胶微观结构更致密,凝胶强度和白度逐渐降低,但凝胶得率逐渐升高。因此,在氧化条件下,当L-Arg添加量为5?mmol/L时,巯基显著增加,蒸煮损失及凝胶强度显著降低,对肉蛋白的氧化稳定性、肉制品的嫩度和持水性有一定的改善作用。     

鱼类肌原纤维蛋白热凝及流变特性研究进展

综述国内外有关肌原纤维蛋白热凝及流变性质最新研究进展,包括肌原纤维蛋白的组成、结构、性质、热凝机制和热凝动态流变等研究,并介绍影响热凝流变的主要因素。     

加热温度对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

本实验研究在不同温度(50～90℃)条件下加热对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果显示：温度为70、80℃制备的凝胶保水性较好;50℃和60℃形成的凝胶颜色较深;70～90℃形成凝胶的白度基本相同,无显著差异(P＞0.05);凝胶硬度和咀嚼性随温度的升高先升高后降低,在温度为70～80℃时达最大值;浊度随着温度的升高而总体呈升高趋势,但达到70℃以上时,升高趋势变缓。通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)研究发现,在45～65kD之间,在温度升高到70℃以上时,逐渐出现了明显的条带,表明部分蛋白发生了分解。表明肌原纤维蛋白在70～80℃所制得凝胶产品的功能特性较好。     

茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

研究茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,将不同添加量（0.00%、0.01%、0.05%、0.10%、0.50%、1.00%）的茶多酚加入到羊肉肌原纤维蛋白中,测定肌原纤维蛋白表面疏水性、乳化性能、保水性、质构特性,观察羊肉肌原纤维蛋白凝胶微观结构。结果表明,与对照组相比,茶多酚添加量为0.10%时,羊肉肌原纤维蛋白的表面疏水性最小,疏水基团暴露程度最轻,乳化活性指数达到最大（4.88 m2/g）,乳化稳定性指数（86.54%）和保水性（95.22%）均达到最佳;随着茶多酚添加量的增加,羊肉肌原纤维蛋白凝胶的硬度、咀嚼度、胶着度均显著上升（P＜0.05）,弹性、内聚性、回复性整体呈下降趋势（P＜0.05）。结论：添加适量茶多酚可以显著改善羊肉肌原纤维蛋白的凝胶特性,并且凝胶的微观结构更加致密、空隙更小、形状规则且分布均匀;茶多酚与肌原纤维蛋白的非共价结合和共价结合可能会影响蛋白质的功能特性,并且这种作用强度随着茶多酚添加量的变化而变化。     

多酚对猪肉肌原纤维蛋白氧化和凝胶特性的影响

采用羟自由基氧化体系研究添加不同质量分数多酚化合物--鞣酸（tannic acid,TA）、没食子酸（gallicacid,GA）对猪肉肌原纤维蛋白氧化和凝胶特性的影响。结果表明：与对照组相比,添加0.05% TA和0.25% GA可显著抑制肌原纤维蛋白中羰基和二聚酪氨酸含量的增加（P＜0.05）,提高肌原纤维蛋白的最大热变性温度和凝胶保水性（P＜0.05）。扫描电子显微镜观察表明,不同酚类化合物对肌原纤维蛋白凝胶微观结构影响有显著差异,添加0.05%氧化TA后形成的肌原纤维蛋白凝胶结构更加致密。结论：多酚的添加抑制了肌原纤维蛋白氧化,改善了肌原纤维蛋白的热稳定性、凝胶保水性和凝胶强度。     

脂肪添加量和冻藏时间对冷冻水饺肉馅肌原纤维蛋白氧化和凝胶特性的影响

研究脂肪添加量和冻藏时间对速冻水饺肉馅肌原纤维蛋白氧化和凝胶特性的影响。通过测定冷冻水饺肉馅中肌原纤维蛋白的氧化性变化和凝胶性质变化来揭示冷冻水饺在冻藏过程中食用品质下降的机理。在水饺肉馅中添加不同比例的背膘,在-18℃贮藏,分别测定水饺肉馅在0、30、60、90、180d时的羰基含量、热诱导凝胶的黏弹性的变化情况,并通过聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)观察肌原纤维蛋白的聚集和降解,通过感官评定指标评价水饺的感官品质的变化。结果表明:随着脂肪添加量的增加和冻藏时间的延长,水饺肉馅中肌原纤维蛋白中羰基含量显著增加(P<0.05);肌原纤维蛋白凝胶的储能模量G′下降,最大峰值对应的温度不断减小;SDS-PAGE图显示肌球蛋白的重链和肌动蛋白的百分含量下降,肌球蛋白的轻链2在贮藏180d时消失;在冻藏90d时,水饺的质地明显变得粗糙,多汁性降低(P<0.05),酸败味值增加,总体接受性下降。冷冻水饺在冻藏过程中,受脂肪添加量的影响,肌原纤维蛋白因氧化而严重变性,影响了其形成凝胶的能力和凝胶的黏弹性,从而影响了冷冻水饺的食用品质。     

不同蜡制玉米淀粉对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将蜡制玉米淀粉、酯化蜡制玉米淀粉和交联酯化蜡制玉米淀粉以添加量分别为0%、2%、4%、6%、8%、10%添加到肌原纤维蛋白中,形成蛋白淀粉复合物,研究3?种淀粉对肌原纤维蛋白凝胶保水性、质构特性、白度值、表面疏水性、流变特性和微观结构的影响。结果表明,相比纯肌原纤维蛋白,淀粉均能显著提高复合凝胶的保水性、硬度和弹性（P＜0.05）,且随添加量的增加而显著增加（P＜0.05）,但在添加量为10%时,各指标上升不显著（P＞0.05）,其中交联酯化蜡制玉米淀粉效果最好;3?种淀粉均能增加复合凝胶的白度值,但交联酯化蜡制玉米淀粉的添加会使复合凝胶的白度值过大（P＜0.05）,对色泽不利;同时,淀粉能显著提高复合蛋白的表面疏水性和凝胶的弹性模量（P＜0.05）,且随着添加量的增加而显著增加（P＜0.05）,与肌原纤维蛋白凝胶相比,复合凝胶结构趋于致密均匀。在实验的3?种淀粉中,除色泽因素外,交联酯化蜡制玉米淀粉提高凝胶性能的效果要优于其他两种淀粉。?     

Heat-Induced Gelation of Myofibrillar Proteins and Myosin from Fast- and Slow-Twitch Rabbit Muscles

Heat-induced gelation of myofibrillar proteins and myosin (0.6M; pH 6.0) from rabbit fast- and slow-twitch muscles was analyzed by thermal scanning rheometry. Proteins from slow-twitch muscle exhibited higher thermostability and lower gel strength than those from fast-twitch muscle. Purifying myosin from myofibrillar proteins changed heat-gelation profiles and generally increased gel rigidity at 80°C. However, the effect of some proteins on the gelation of myosin was muscle dependent. Complete elimination of actin decreased the heat-gelling ability of slow myosin and increased that of fast myosin. Also, elimination of C-protein led to a greater increase in rigidity of gels from slow myosin than from fast myosin. The heat-behavior of the different protein fractions was related to the degree and type of aggregation in the gel.     

牙鲆鱼、多宝鱼肌原纤维蛋白性质比较

鱼类肌肉蛋白的组成与性质决定了其加工特性和产品特性。以牙鲆鱼和多宝鱼为研究对象,用SDS-PAGE分析二者肌肉蛋白的组成形式,采用差示扫描量热法(DSC)、动态流变仪研究二者肌原纤维蛋白的热变特性、流变特性,以及乳化性和起泡性等蛋白功能特性,并对以上性质进行比较。SDS-PAGE电泳结果显示牙鲆鱼肌浆蛋白在20.1~44.3 kDa间,较多宝鱼肌浆蛋白多两条特异条带,而牙鲆鱼肌原纤维蛋白在97.2~66.4 kDa处较多宝鱼多一条特异条带。DSC研究显示牙鲆鱼肌原纤维蛋白变性温度为39.98℃,高于多宝鱼的37.86℃,流变分析中,牙鲆鱼、多宝鱼肌原纤维蛋白损耗模量G″在30~40℃间均有流变特性转折点。二种鱼类肌原纤维蛋白的功能特性随着蛋白浓度的升高而降低。乳化性结果显示,低浓度时牙鲆鱼肌原纤维蛋白乳化活性高于多宝鱼。起泡性研究显示,低浓度牙鲆鱼肌原纤维蛋白起泡性低于多宝鱼,中与高浓度时高于多宝鱼。同时随着浓度的升高,多宝鱼起泡性趋于稳定。研究结果表明,牙鲆鱼及多宝鱼的蛋白组成二者肌原纤维蛋白流变特性-乳化特性以及起泡性等功能特性均有一定差异。