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青霉P-1007产胞外酸性蛋白酶,其酶活可达1500u/g。该酶的最适温度为50℃,最适pH值为5.5;酶的pH稳定性和耐温性较好,在pH5.5,:50℃条件下保温8h,其相对酶活仍在83%以上;在pH值为5.5,60℃条件下水浴2h后,相对酶活为60%。不同金属盐对该酶酶活及不同氮源、碳源、温度、pH、含水量以及发酵时间对菌株产酶的影响试验结果表明:MnCl2,CuSO4均对该酶有激活作用,其他金属盐类对该酶有不同程度的抑制作用;添加黄豆粉(1%)和葡萄糖(1%)可使菌株产酶酶活分别提高71%和31%;培养温度为40℃以及培养基起始pH为7.0时产酶最高;含水量和发酵时间对产酶也有不同程度的影响。 相似文献
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α-转移葡萄糖苷酶粗酶液的酶学性质 总被引:1,自引:0,他引:1
用实验室制备的α-转移葡萄糖苷酶粗酶液进行酶反应,反应至一定时间后,生成较高含量的低聚异麦芽糖。该粗酶液的最适pH值为5.0,最适反应温度为55℃,不同金属离子对粗酶液酶活的影响不同。正交试验确定粗酶液的最佳反应pH值为5.15,温度为55℃,反应时间为3h。 相似文献
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青霉P-1007产酸性蛋白酶的条件和酶学性质 总被引:2,自引:0,他引:2
对青霉(Penicillium)P-1007产酸性蛋白酶固体发酵条件优化和酶学性质进行了研究。结果表明:最佳固体发酵培养基为:麦麸15g,黄豆粉10g,葡萄糖3g,NaH2PO41.5g,CuSO41.5g,水35mL;最佳培养条件为起始pH7.0,温度40℃所产酸性蛋白酶的最佳反应pH5.5,温度50℃,50%保温Rh后其相对酶活在83%以上,pH5.5、60℃水浴2h后其相对酶活达60%。5mmol/L的MnCh、CuSO4均对该酶有激活作用,而其它金属盐类对该酶有不同程度的抑制作用。 相似文献
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对嗜冷菌产生的蛋白酶的活性进行了研究。原料生奶经过4℃贮藏,在贮藏0,12,20,28,36,44,48,52 h分别对牛奶取样测定嗜冷菌数量和其酶的活力,实验结果表明,在4℃下贮存44~48 h时嗜冷菌数量最多,蛋白酶活力最强。 相似文献
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纺织用酸性蛋白酶的性质及其在羊毛处理中的应用 总被引:2,自引:0,他引:2
以蛋白酶水解羊毛的能力来衡量自制酸性蛋白酶的活力,对自制酸性蛋白酶的性质及其在羊毛细化处理中的应用进行研究。发现所用酸性蛋白酶最适作用温度为40℃,最适作用pH值为3.0;一些金属离子在一定条件下可提高蛋白酶的活力,促进蛋白酶对羊毛纤维的减量细化.除温度、pH值外,酶用量、浴比、表面活性剂JFC的用量对蛋白酶水解羊毛的效果也有一定的影响。用所制得的酸性蛋白酶处理64支内蒙古羊毛的最佳条件为温度40℃,pH值3.0,酶用量4%,浴比1:25.JFC0.9%。 相似文献
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采用中性和碱性蛋白酶协同酶解大豆分离蛋白制备大豆多肽,采用茚三酮分析法测定酶解液中氨基氮含量以判断其酶解效率。影响大豆分离蛋白酶解主要因素有中性与碱性蛋白酶用量比、酶解pH值、酶解温度、酶解时间,通过单因素和优化酶解条件正交试验分析,筛选出酶解最适实验条件:中性蛋白酶与碱性蛋白酶用量比为1∶3、温度55℃、pH 8.5、酶解时间6 h;在此条件下酶解,氨基氮含量为15.86 mg/g。 相似文献
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本文介绍了杆菌属中蛋白酶基因的结构及其在工业、科学研究中的广泛应用。杆菌属中的蛋白酶基因具有典型的“pre┐pro┐成熟酶前体”编码特征。其中pre┐序列编码信号肽,pro┐序列编码一段为蛋白酶形成具有生物活性的合适构象所需的肽链。pre┐与pro┐序列都在蛋白酶前体从细胞中分泌出来后被切去。具有相同性质的蛋白酶即使来源于不同菌种,在基因结构上仍具有很高的同源性;而性质不同的蛋白酶,即使来自同一菌种,它们在氨基酸组成,在pre┐、pro┐序列上都存在着很大差异。克隆的蛋白酶基因可用以构建具有蛋白酶高表达活性的基因工程菌,也可被用来研究蛋白酶的结构与性能的相互关系,还可被用于构建具有特殊功能的克隆载体。 相似文献
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为了筛选高产蛋白酶活性细菌,以大豆及其发酵制品为目标样品,采用酪蛋白平皿筛选到一株既可产中性蛋白酶又可产碱性蛋白酶的细菌菌株W1,经形态学及16S rDNA基因序列分析鉴定为枯草芽孢杆菌枯草亚种(Bacillus subtilis subsp. Subtilis),其产中性蛋白酶和碱性蛋白酶活力分别为28.99 U/mL和33.19 U/mL。通过单因素试验对其产蛋白酶的培养条件进行初步优化,并在此基础上以总蛋白酶活力为指标对其产蛋白酶条件进一步进行正交试验优化,最佳条件为培养基初始pH 9.0,接种量4%,培养温度35℃,培养时间48 h,此条件下中性蛋白酶活力为40.39 U/mL,碱性蛋白酶活力为52.02 U/mL,总蛋白酶活力为92.41 U/mL,优化后相应酶活力分别提高了39.3%、56.7%和48.6%,这将为枯草芽孢杆菌W1菌株蛋白酶的酶学性质研究提供帮助,同时也是对蛋白酶活性枯草芽孢杆菌资源库的丰富。 相似文献
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pH值渐变条件下双酶协同水解猪皮制备胶原蛋白寡肽的研究 总被引:10,自引:0,他引:10
本文研究了在没有外加碱的pH渐变条件下,用枯草杆菌碱性蛋白酶(Alcalase 2.4L)和黑曲霉酸性蛋白酶(3000U/g)双酶协同水解从猪皮胶原蛋白制备寡肽水解物的可行性。考察了单酶单因素水解条件、双酶加入方式对猪皮降解率和蛋白质水解度的影响,并在此基础上通过正交试验进一步优化出双酶一次性投料方案下水解猪皮的最佳条件:水解温度为60℃,碱性蛋白酶加入量为25μl/g蛋白,酸性蛋白酶加入量为4%(g/g),底物浓度为60g/L,水解时间为12h。在上述最佳条件下,新鲜猪皮的降解率可达94.7%,蛋白质的水解度可达17.7%,水解物中分子量小于1000(10个氨基酸以下的肽)的寡肽选择性达到了42.5%。结果表明,在不外加碱的条件下,采用双酶协同水解方法能够显著提高猪皮降解率,特别是蛋白质水解度。 相似文献
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在单因素试验基础上,通过正交试验研究pH值、提取时间和料液比3个因素对巴西松子中蛋白酶活力的影响,得出巴西松子中蛋白酶的最佳提取缓冲液为pH9.0的硼酸-硼砂缓冲液、提取时间为60min、料液比为1:8(m/V);采用(NH4)2SO4沉淀、DEAE-Sepharose FF阴离子交换层析分离纯化巴西松子中的一种蛋白酶,结果表明:纯化后蛋白酶比活力提高到了8.61倍,回收率为21.65%。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析表明:该蛋白酶分子质量为33kD。酶学性质结果表明:该蛋白酶最适pH值为9.0,属碱性蛋白酶;反应的最适温度为50℃;金属离子Mn2+对该蛋白酶活性有强烈的激活作用,而Ca2+、Mg2+和Cu2+对酶活性有抑制作用。 相似文献
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以鲽鱼下脚料为原料,采用不同蛋白酶对鲽鱼下脚料进行酶解。以水解度作为评价指标,比较不同蛋白酶的水解能力,筛选最佳酶,并对其水解工艺进行优化。结果表明:对鲽鱼下脚料水解效果较好的是中性蛋白酶和风味蛋白酶,中性蛋白酶水解鲽鱼下脚料的优化条件为:酶用量0.1%,pH值6.0,温度50℃,酶解时间4.5 h。风味蛋白酶水解鲽鱼下脚料的优化条件为:酶用量0.05%,pH值6.0,温度50℃,酶解时间5.0 h。二者复合的工艺条件为:中性蛋白酶/风味蛋白酶=2/1(添加量为0.15%),pH6.0、酶解时间4.5 h,温度50℃,在此条件下水解度可达44.56%。 相似文献