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毛细管电泳法对乳及乳制品中乳源蛋白的研究 总被引:2,自引:0,他引:2
采用毛细管电泳方法对原料乳、市售鲜奶、不同厂家的巴氏灭菌乳、不同厂家和产地超高温灭菌乳(UHT)、调味乳、乳酸饮料、复原乳、酸奶、奶粉中蛋白成分进行检测。选择聚乙烯醇涂层毛细管,采用柠檬酸缓冲体系,在紫外检测214nm、分离电压20kV条件下对乳及乳制品中的α一乳白蛋白(α-La)、β一乳球蛋白(β-Lg)、α-酪蛋白(α-CN)、β-酪蛋白(β-CN)和k-酪蛋白(k-CN)进行分离测定。结果表明:五种蛋白的含量在原料乳(巴氏灭菌乳、市售鲜奶)、UHT乳、酸奶、调味乳、乳酸饮料、复原乳中依次降低,而UHT乳含量随保质期的增加而减少,奶粉中蛋白质含量因其适应人群而有差异。乳及乳制品中蛋白质的含量与其存在形式、产地及加工工艺相关。 相似文献
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本文综述了热处理导致的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)变性及其与其他乳蛋白成分之间的相互作用和影响因素。α-La的热稳定性受其分子内结合的Ca2+影响,变性后无法自聚,但可以与β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)和血清白蛋白(serum albumin,SA)形成聚集体。经高温短时(high temperature short time,HTST)巴氏杀菌处理生成的α-La/β-Lg聚集体可用于生产低黏度、低浊度和高溶解性的蛋白饮料,α-La/SA聚集体具有良好的凝胶结构。α-La/β-Lg聚集体可与酪蛋白胶束表面的κ-酪蛋白结合,生成的聚合物有利于缩短生产发酵乳的时间,改善酸乳凝胶结构。α-乳白蛋白还能与免疫球蛋白G结合,采用HTST、超巴氏杀菌和超高温灭菌处理可降低乳品的致敏性。在实际生产中可根据需要利用上述反应,选择合适的热处理方式。 相似文献
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利用毛细管电泳(CE)分离牛乳中β-乳球蛋白(β-Lg)的三种遗传变异体,为牛乳的质量监控提供方法。分别制备牦牛、犏牛和藏黄牛乳清,用聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)和CE分析乳清蛋白。结果表明,CE法与PAGE法都能有效分离β-Lg的三种遗传变异体;在牦牛乳中加入不同比例的犏牛乳,用CE法可检测到的犏牛乳最低添加比例约为5%,线性关系好。另外,对藏黄牛杂合型β-Lg的两种遗传变异体分析显示,CE法比PAGE法能更准确对β-Lg A和β-Lg B的相对比例进行分析。本研究结果表明,CE方法能对乳中β-Lg的三种遗传变异体进行有效分离和定量分析,在牦牛乳的质量监控方面具有潜在的应用价值。 相似文献
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不同品种原料乳理化特性分析 总被引:1,自引:0,他引:1
主要分析荷斯坦牛、牦牛、娟珊牛、摩拉水牛、尼里-拉菲水牛、Ⅰ代杂交水牛、高代杂交水牛等7个品种的原料乳的常规营养成分,并对原料乳中蛋白质和氨基酸组成及牛乳缓冲能力进行测定。结果显示:摩拉水牛、尼里-拉菲水牛、Ⅰ代杂交水牛和高代杂交水牛的乳脂肪含量分别为6.86%、7.99%、8.34%、8.69%,蛋白质含量分别为5.75%、5.14%、5.78%、5.58%,干物质含量分别为17.07%、18.79%、19.73%、19.88%,显著高于其他3种牛乳;牦牛和娟珊牛乳中乳糖含量分别为5.09%、5.17%,显著高于其他5种牛乳。SDS-PAGE显示:水牛乳中除含有牛乳血清蛋白(BSA)、α-酪蛋白(α-CN)、β-酪蛋白(β-CN)、κ-酪蛋白(κ-CN)、β-乳球蛋白(β-Lg)和α-乳白蛋白(α-La)主要蛋白外,还含有一些未定性蛋白;且水牛乳具有最好的缓冲性能,其次是牦牛乳和娟珊牛乳,荷斯坦牛乳缓冲性能最差。 相似文献
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文章研究了跨膜压力对连续式微滤膜分离技术工艺参数、分离效果及组分组成的影响。以脱脂乳为原料,使用0.1μm陶瓷微滤膜三级连续在线洗滤工艺分离乳清蛋白和酪蛋白。实验使用0.08、0.11、0.14 MPa 3个梯度,在50℃,3.5倍浓缩的条件下连续生产240 min。计算跨膜压力并且检测截留液和透过液中的α-乳白蛋白(α-La),β-乳球蛋白(β-LG)含量及钾、钙、钠、镁等金属离子的含量。结果表明一级膜通量下降是导致整体膜通量下降的主要因素,经过240 min实验通量下降约17.2%。研究了不同跨膜压力下的膜通量变化情况,膜通量与跨膜压力呈正相关关系,水洗恢复率与跨膜压力呈负相关关系。随着实验时间的延长,膜表面形成不可逆的污堵层,乳清蛋白分离率下降,透过液中乳清蛋白含量下降,150 min后α-乳白蛋白浓度下降37%,β-乳球蛋白浓度下降36.5%。乳清蛋白中2种主要蛋白质比例会随着跨膜压力变化而变化,随着跨膜压力的升高β-乳球蛋白含量会逐渐升高。三级连续膜过滤后,乳清蛋白最高分离率90%左右(α-乳白蛋白为90.4%,β-乳球蛋白为92.7%)。乳中蛋白质的形态和功能受金属离子影响... 相似文献
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研究选用了几种商业蛋白酶对乳清蛋白浓缩物(WPC)进行酶解,通过比较各酶解产物中α-乳白蛋白(α-La)和β-乳球蛋白(β-Lg)存余率的高低,筛选出Protease A具有优先降解β-Lg的能力;通过单因素实验设计和正交实验设计优化了Protease A优先降解β-Lg的工艺。最佳工艺为温度40℃,pH值为7.3,E/S为800U/g蛋白,酶解时间为3h,此时水解物的水解率(DH)为8.40%,α-La和β-Lg的存余率分别为5.3%和1.4%,水解产物的溶解性得到了明显地改善(P〈0.05)。 相似文献
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采用毛细管电泳方法对乳及乳制品中乳源蛋白成分进行检测.选择聚乙烯醇涂层毛细管,采用柠檬酸缓冲体系,在紫外检测214 nm、分离电压20 kV条件下对乳及乳制品中的α-乳白蛋白(α-La)、β-乳球蛋白(β3-Lg)、α-酪蛋白(α-CN)、β-酪蛋白(β-N)和k-酪蛋白(k-N)进行分离测定.五种蛋白线性良好,线性相关系数均大于0.997 8,各蛋白峰面积的相对标准偏差为1.76%~3.28%,加标回收率范围为88.1%~110.8%.应用该方法对液态奶、酸奶及奶粉中的乳源蛋白进行测定.本法准确、简便、易行,适于测定液态奶、酸奶、奶粉中蛋白质的检测. 相似文献
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本研究通过高效液相色谱-质谱联用法(HPLC-MS)对不同种乳中α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和乳铁蛋白的含量进行测定和比较。结果显示,不同来源乳中α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、乳铁蛋白和总蛋白存在一定差异。羊乳中乳清蛋白平均值为0.385 mg/100 g,低于牛乳和牦牛乳;羊乳中乳铁蛋白含量最高,均值为4.43 mg/100 g,最大值9.90 mg/100 g,是优质的乳铁蛋白来源;牦牛乳总蛋白含量(均值3.61%),明显高于牛乳(均值3.22%)和羊乳(均值2.89%);牛奶中乳清蛋白量在三类乳中最高。 相似文献
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《中国乳品工业》2019,(12)
脱脂乳粉生产过程的预杀菌工艺对乳清蛋白变性有很大影响,乳清蛋白的变性程度主要取决于温度和时间的变化。本文对脱脂乳体系和乳清体系进行55~95℃,1~30 min加热处理,通过反相高效液相色谱(RP-HPLC)检测加热后样品中乳清蛋白主要组分并进行比较分析。结果表明:在脱脂乳体系与乳清体系中,牛血清白蛋白(BSA)变性趋势基本相同,温度达到65℃时变性显著,85~95℃几乎全部变性。α-乳白蛋白(α-La)的变性率在温度低于75℃时变性率差异较小,而在75~95℃的加热范围内变性率区别明显。β-乳球蛋白(β-Lg)在75~85℃加热范围内变性率有明显差异,3种乳清蛋白组分的热变性程度均显示出受热时间和温度的累积效应,最终趋向全部变性。与脱脂乳中蛋白热变性比较表明,酪蛋白对乳清蛋白中牛血清白蛋白的变性影响不大,而在65~95℃间对α-乳白蛋白、β-乳球蛋白的热变性有一定的促进作用。 相似文献
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为了建立RP-HPLC方法快速准确测定不同热处理方式的市售液态牛乳中主要活性蛋白包括α-乳白蛋白(α-La)和β-乳球蛋白(β-Lg)的质量浓度,建立了测定活性乳蛋白所使用的RP-HPLC法,该法具有良好的稳定性(RSD<8%)和较高的回收率(>95%)。测定结果表明,与原料乳相比,经过高温处理(常温存放)的液态乳中的活性α-La和β-Lg显著偏低(<0.16 g/L);而经巴氏杀菌后低温存放(2~6℃)的液态乳样品中活性乳蛋白可得到很好地保持,部分灭菌后低温存放的样品中活性蛋白损失较大。本研究旨为优化液态乳热处理工艺和规范乳企业对于液态乳的工业生产提供借鉴,为消费者对液态乳制品的选择提供指导。 相似文献
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建立测定乳清蛋白中α-乳白蛋白和β-乳球蛋白含量的高效液相色谱分析方法,采用Agilent的ZORBOX Eclipse XDB-C8色谱柱(150 mm×4.6 mm),流动相A为10%乙腈中含0.1%三氟乙酸,流动相B为90%乙腈中含0.1%三氟乙酸。采用梯度洗脱,流速为0.25 mL/min,二极管阵列检测器,检测波长214 nm,柱温40℃。外标法定量,α-La和β-Lg两种组分线性关系良好,相关系数分别为0.993 1和0.990 9,检测限为3μg/mL、8μg/mL。 相似文献
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采用壳聚糖对浓缩乳清蛋白溶液进行处理以除去牛乳中主要过敏原β-乳球蛋白(β-Lg).在室温条件下,应用响应面分析法对反应条件进行优化,以β-乳球蛋白的减少量来评价反应的程度,得到的最适条件:pH值为6.69,壳聚糖添加量为2.04 g/L;此条件下可去除94.89%的β-乳球蛋白,剩余78.68%的α-乳白蛋白(α-La和35.41%的牛血清白蛋白(BSA).此外,对β-乳球蛋白和壳聚糖的回收进行研究,采用正交试验设计考察pH、醋酸钠溶液浓度和添加比例β-乳球蛋白回收率的影响.结果表明,最佳工艺条件为pH值为9.0,醋酸钠溶液浓度0.2 mol/L,添加比例1:15,此条件下可回收87.23%的β-乳球蛋白,纯度为84.1%. 相似文献