豌豆蛋白酶法水解及产物特性研究

为研究豌豆蛋白质酶解前后功能特性变化,利用Alcasase2.4L碱性蛋白酶对其限制性酶解,对酶解水解度动态变化、蛋白质回收率及酶解产物功能特性等方面进行研究。试验结果表明,Alcasase2.4L碱性蛋白酶能够有效酶解豌豆蛋白,蛋白质回收率可达84%,与豌豆原蛋白相比,在pH 2～12范围内,不同水解度的酶解产物溶解性均有明显改善,最高可达95%左右。5%水解度的酶解产物乳化性、乳化稳定性、起泡性和泡沫稳定性相比豌豆蛋白均较好,但随着酶解的进一步进行,其乳化和起泡特性均呈下降趋势。     

不同酶改性豌豆蛋白的泡沫性能比较

以淀粉生产的副产物豌豆蛋白粉为原料,采用中性蛋白酶、碱性蛋白酶和风味蛋白酶对豌豆蛋白粉进行限制性水解,对酶解产物的泡沫性能进行评价.在单因素实验的基础上采用响应面分析方法优化酶解改性工艺条件.结果表明,改性效果最好的是碱性蛋白酶,优化条件为:加酶量0.16％、酶解时间29 min、pH8.0、温度55.4℃、底物浓度0.08 g/ml,在此条件下改性后豌豆蛋白起泡能力为315.69％,泡沫稳定性为63.47％,与改性前豌豆蛋白粉的起泡能力185.50％和泡沫稳定性15.65％相比,改性后的豌豆蛋白起泡性能明显提高.     

高固形物浓度对风味蛋白酶催化制备改性大豆分离蛋白功能特性的影响

高固形物浓度酶解反应具有终产物浓度高、废水少、冷却和浓缩能耗低、设备尺寸小等优点,是蛋白控制酶解的研究热点之一。本文系统研究了提高固形物浓度对风味蛋白酶酶法改性大豆分离蛋白分子量分布、溶解性、分散稳定性、持水力、乳化性、起泡性和泡沫稳定性的影响。研究结果表明:大豆分离蛋白经过风味蛋白酶控制酶解制备的m SPI,其产物溶解性、分散稳定性、起泡性均提高,持水力、乳化性、泡沫稳定性降低。在相同水解度下,随着固形物浓度的提高,m SPI的分散稳定性、持水力、乳化性均呈上升趋势。当水解度8%时,低浓度酶解产物起泡性高于高浓酶解产物,而水解度超过8%时,高浓酶解产物起泡性大体高于低浓酶解产物。风味蛋白酶制备的m SPI的溶解性与酶解固形物浓度无明显关系。     

高固形物浓度对大豆分离蛋白酸性蛋白酶酶解产物功能特性的影响

本文系统研究了提高固形物浓度对酸性蛋白酶酶法改性大豆分离蛋白分子量分布、氮溶解指数、分散稳定性、持水力、乳化性、起泡性和泡沫稳定性的影响。结果表明:大豆分离蛋白经过酸性蛋白酶控制酶解制备的改性大豆分离蛋白,其产物氮溶解指数、起泡性均有明显提高,分散稳定性略有提高;但持水力、乳化性、泡沫稳定性有所降低。在相同水解度下,随着酶解体系中固形物浓度的提高,改性大豆分离蛋白的分散稳定性、持水力、乳化活性均呈上升趋势,酶解产物中分子量小于10 kDa的肽段以及氮溶解指数呈下降趋势。当水解度小于8%时,低浓度酶解产物起泡性高于高浓度酶解产物,而水解度超过8%时,高浓度酶解产物起泡性大体高于低浓度酶解产物。     

限制性酶解对大豆11S球蛋白功能特性的影响

采用Alcalase碱性蛋白酶对大豆11S球蛋白进行限制性酶解处理,比较了不同改性蛋白的功能特性.结果表明,酶解处理可以显著提高蛋白在pH4～6的溶解性,适度酶解可以改善蛋白的乳化性,水解度5.39%是改良蛋白乳化特性的优选条件,可以制备平均粒径较小的乳状液.凝胶强度随水解度的升高而降低,改性蛋白水解度为3.78%时,凝胶弹性模量下降42.37%.     

醇法大豆浓缩蛋白酶法改性研究

为提高醇法大豆浓缩蛋白的溶解性，采用Alcalase蛋白酶对醇法大豆浓缩蛋白进行酶法改性试验。试验表明，酶法水解能显著提高大豆浓缩蛋白的溶解性。酶解的最佳条件是pH8．5、温度62℃、底物浓度5％，酶浓度2％(E／S)，在此条件下酶解4h，大豆浓缩蛋白的水解度在12％以上，大豆浓缩蛋白的NSI从10％提高到85％左右，有较好的溶解性。并利用浊度法测定了不同水解度条件下酶解大豆浓缩蛋白的乳化特性，结果表明水解度约为8％时乳化性最大，水解度约为6％时乳化稳定性最好。     

鲢鱼蛋白酶法水解产物的功能性质

采用复合蛋白酶对酸法提取的鲢鱼蛋白进行水解改性。以水解鲢鱼蛋白为原料,与未酶解的鲢鱼蛋白作对照,考察其溶解性、起泡性、乳化性、持水性油性及流变学特性。结果表明：经酶解后的鲢鱼蛋白在pH2～10的范围内溶解度均在90%以上,较未酶解蛋白有明显的改善;起泡性增加不明显,仅为1.85%,泡沫稳定性延长了60min;乳化性是未酶解蛋白的8倍,乳化稳定性增加;持水、持油性降低,黏度减小。该酶法水解对鲢鱼蛋白质的部分功能性质有一定的改善效果。     

双酶法制备豌豆肽及其抗氧化活性

研究豌豆蛋白双酶水解的最佳工艺条件及产物的抗氧化活性。以豌豆蛋白粉为原料,通过单因素试验和正交试验优化出双酶分段水解豌豆蛋白的工艺条件,并初步研究豌豆肽的抗氧化活性。结果表明,双酶法制备豌豆肽的最佳工艺条件为:底物浓度10%,复合蛋白酶加酶量3.0%,pH 9.0,温度55℃,酶解3.5 h;用碱性蛋白酶酶解,加酶量3.0%,pH 9.5,温度50℃,酶解4.0 h。由此酶解得到水解物的水解度为39.61%。水解液蛋白浓度0.125 mg/mL时,其对Fe2+螯合能力为83.22%。试验表明和单酶水解相比,双酶水解工艺可提高豌豆蛋白的水解度和抗氧化活性。     

双酶法制备大豆肽工艺优化研究

以大豆分离蛋白为原料,通过单因素试验研究蛋白液的浓度、水解的温度、水解时间、酶的加入量及pH等因素对大豆分离蛋白水解度的影响,确定适宜的范围值和因素组合。结果表明,大豆分离蛋白在蛋白液浓度8%,加酶底物比为2%,在55℃水解4 h,水解初始pH为9.0~10.0时水解率最高。水解后pH稳定在7左右。通过苦味值测定,结果表明,风味酶在50℃条件下,水解1 h,苦味值最低。液相色谱检测水解后肽的分子量主要分布在300 Da~1 000 Da范围。小于1 000 Da以下的肽占总量的80.3%,2 000 Da以下的肽含量占91.5%。     

利用中性蛋白酶改性麦芽蛋白功能特性的研究

利用中性蛋白酶时麦芽蛋白进行酶法改性,系统考察了加酶量、pH、酶解时间和酶解温度对功能特性的影响.通过单因素实验和正交实验,确定了最佳酶解改性条件:加酶量6000u/g,pH7,酶解温度400℃,酶解时间60min.改性后麦芽蛋白的起泡性、泡沫稳定性、溶解性均有大幅提高,分别达到91.20%、31.00%、22.32%,比改性前的麦芽蛋白分别提高了4.8、3.6、2.9倍;持水性和乳化性也有一定提高.