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在模拟人体生理条件下,采用光谱法研究了羟喜树碱(HCPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,计算了不同温度下的结合常数及ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等热力学参数。结果表明,HCPT对BSA的猝灭是由于形成HCPT-BSA复合物而引起的静态猝灭;ΔHθ(-35.91kJ.mol-1)和ΔSθ(-24.30J.mol-1.K-1)的值表明氢键和范德华力在HCPT-BSA的结合中起主要作用;圆二色谱和三维荧光光谱表明,在与HCPT结合后,BSA中的α-螺旋含量减少、微环境和二级结构均发生改变。 相似文献
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利用荧光光谱法研究缬沙坦与人血清白蛋白的作用机制。判断出缬沙坦对人血清白蛋白(HSA)体系的猝灭是由于生成复合物的静态猝灭,计算出在30℃缬沙坦与HSA相互作用的结合位点数和结合常数分别为n30℃=0.53和K30℃=761.8,37℃时缬沙坦与HSA相互作用的结合位点数和结合常数分别为n37℃=0.48和K37℃=374.8。此外,还得出了一些金属离子存在下的结合常数(KCa=3899.5,KCu=1081.4,KFe=1595.1,KZn=3833.6)。体系的热力学常数分别为ΔH=-24.9kJ/mol,ΔS30℃=38.2J.mol-1.K-1,ΔS37℃=34.5J.mol-1.K-1,由此得出缬沙坦与人血清白蛋白之间是以静电作用力相结合。由Frster非辐射能量转移理论计算出两者间的作用距离r=2.07nm。并利用同步荧光技术,考察了缬沙坦对蛋白质构象的影响。 相似文献
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采用紫外-可见分光光度法、荧光光谱法、圆二色谱法(CD)等方法研究胞磷胆碱钠(CTS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。随着胞磷胆碱钠浓度的增加,BSA最大吸收峰发生了红移,蛋白质亲水性增加。同步荧光结果也表明,色氨酸和酪氨酸周围的微环境不断从疏水性趋向于亲水。胞磷胆碱钠导致BSA产生静态荧光猝灭,通过计算得到在温度298 K时,两者的结合数约为1,结合常数为8. 14×105。通过计算ΔH和ΔS发现,胞磷胆碱钠与BSA相互作用是一个放热过程(ΔH0),也是一个熵增过程(ΔS0),其作用力类型主要为静电作用力。CD结果表明,胞磷胆碱钠导致BSA的二级结构发生改变,使其α-螺旋结构含量增加,β-折叠和无规则卷曲均减少。 相似文献
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利用荧光光谱法、紫外光谱法、圆二色光谱法等方法研究了6-苄氨基嘌呤(6-BA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明,6-BA可以显著猝灭BSA的荧光,其猝灭机制为静态猝灭。6-BA与BSA的结合常数在293K、298 K和308 K时分别为2.4×104L.mol-1、2.6×104L.mol-1和3.1×104L.mol-1,两者之间存在一个结合位点。体系的焓变ΔH和熵变ΔS分别为14.2 kJ.mol-1和132.1 J.mol-1.K-1,说明6-BA与BSA之间主要以疏水作用力相互结合。根据F rster非辐射能量转移理论,6-BA与BSA间的结合距离为2.99 nm、能量转移效率为0.24。紫外光谱和圆二色光谱分析表明,6-BA可以导致BSA构象发生改变。 相似文献
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在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱法、圆二色谱法和三维荧光光谱法研究替加氟(TGF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,替加氟使牛血清白蛋白的荧光强度发生了静态猝灭。根据修正的Stern-Vol mer方程,在292 K、298 K、304 K、310 K下,替加氟与牛血清白蛋白的有效猝灭常数分别为2.279×104L.mol-1、1.405×104L.mol-1、7.244×103L.mol-1和6.348×103L.mol-1。猝灭过程的ΔH和ΔS分别为-55.00 kJ.mol-1和-105.17 J.mol-1.K-1,表明范德华力和氢键是维持复合物TGF-BSA稳定的主要作用力。圆二色谱和三维荧光光谱分析发现,替加氟使牛血清白蛋白的α-螺旋结构含量减少,导致部分蛋白质肽链发生解旋,牛血清白蛋白分子的构象和所处的微环境发生了一定程度的变化。 相似文献
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通过使用荧光光谱、分光光度法以及等温滴定量热法等方法,研究了人血清白蛋白(HSA)与雷公藤红素的结合方式,采用分子对接的方式分析相互作用模式。荧光光谱结果可知,雷公藤红素与HSA主要通过氢键和范德华力结合,并且雷公藤红素猝灭HSA内源荧光的机制为静态猝灭,同时两者的结合过程主要受温度影响。在两者的结合过程中,会导致HSA的构象与微环境发生微小的改变。结合分子对接结果可知,两者的结合过程可能主要是通过疏水相互作用、范德华力等弱相互作用进行结合。为雷公藤红素在血液中的运输及传递提供了理论支持,对深入理解雷公藤红素的药效学和药代动力学性质具有重要的意义。 相似文献
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[目的]研究酰胺类除草剂(甲草胺、乙草胺)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制和作用类型。在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱法检测Stern-Volmer猝灭常数,用紫外分光光度法(UV)和圆二色光谱(CD)检测酰胺类除草剂对BSA构象的影响。[结果]用上述检测方法获得不同温度下酰胺类除草剂与BSA猝灭常数和热动力学常数,发现酰胺类除草剂对BSA有猝灭作用。[结论]静态猝灭是酰胺类除草剂导致BSA荧光猝灭的主要原因。不同温度下计算的热力学参数表明酰胺类除草剂与BSA之间的作用力主要是范德华力和氢键。加入酰胺类除草剂后导致BSA的构象发生变化。 相似文献
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光谱法研究小分子药物与血清白蛋白的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
本文采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法,研究了盐酸多西环素(Doxycycline Hyclate)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)相互作用的机理,探讨了温度对其反应的影响,并得到了不同温度下的结合常数KA,根据热力学常数确定了它们之间的主要作用力类型. 相似文献
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应用光谱手段研究了在pH值7.4的牛理酸度条件下氟氯氰菊酯(CF)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.测定了不同温度下的猝灭常数,证实了在0.35~4.16 μmol/L的浓度范围内氟氯氰菊酯对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(△H)和熵变(△S)值推断氟氯氰菊酯与BSA之间主要靠疏水作用力结合,生成自由能变△G小于0,表明此作用过程是一个自发过程.结合过程中BSA构象的变化通过同步荧光和圆二色谱实验得以证实.圆二色谱实验的结果显示BSA中的α-螺旋结构损失了,说明其微环境及构象均发生了变化. 相似文献
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采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。 相似文献
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在模拟人体生理条件下,用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究氯诺昔康(LNXC)和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征.研究表明:氯诺昔康与牛血清白蛋白形成复合物,从而猝灭牛血清白蛋白的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程.根据Stern-Volmer方程求出不同温度下结合位点数和结合常数;根据Forster非辐射能量转移... 相似文献