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大豆凝血素的灭活研究 总被引:7,自引:2,他引:5
主要研究了大豆中的抗营养因子之一--凝血素的灭活方法。凝血素是一种糖蛋白,能使动物中的红血球凝集。分别利用干热处理法,湿热处理法和发芽法来灭活大豆中的凝血素。研究表明:干热处理和发芽处理不能使凝血素活性完丧失,而95℃,35min或120℃,150min的湿热处理可以使凝血素活性完全丧失,使之对红细胞不再发生凝集作用。 相似文献
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大豆胰蛋白酶抑制子失活方法的研究进展 总被引:12,自引:2,他引:10
胰蛋白酶抑制子是大豆食品与饲料的主要抗营养因子,这种抑制子的失活能明显提高大豆仪器与饲料的营养价值和食用安全性,大豆胰蛋白酶抑制子的钝化方法有物理、化学、生物还原、酶解、发酵以及天然化合物法等。本文介绍了大豆胰蛋白酶抑制子失活诸方法与技术,并对其发展前景作初步探讨。 相似文献
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酶法钝化大豆胰蛋白酶抑制剂的研究 总被引:13,自引:0,他引:13
采用中性蛋白酶、碱性蛋白酶、酸性蛋白酶和木瓜蛋白酶,在其最适pH值和最适温度下水解低温脱脂豆粕1h,分别检测水解前后胰蛋白酶抑制剂活性的变化。结果表明,4种酶都可在不同程度上降解大豆胰蛋白酶抑制剂,但降解程度差异较大,碱性蛋白酶降解作用显著优于其它酶。按照四种酶水解胰蛋白酶抑制剂相对活力的大小排序为:碱性蛋白酶>酸性蛋白酶>中性蛋白酶>木瓜蛋白酶。 相似文献
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大豆胰蛋白酶抑制剂失活方法的研究 总被引:4,自引:0,他引:4
研究了豆奶中胰蛋白酶抑制剂的三种失活方法;热处理失活、木瓜蛋白酶水解失活及茶多酚络合失活。实验证明,这三种方法都可以有效地使胰蛋白酶抑制剂活性降低。同时都有其最佳失活条件,否则会影响其产品质量或影响胰蛋白酶抑制剂的失活效果;热处理过度,会使豆奶产生焦味和褐变;木瓜蛋白酶的加入量达到最佳值后胰蛋白酶的活性趋于稳定而不再呈上升的趋势,茶多酚的用量过多时,剩余量会对胰蛋白酶产生抑制作用而降低失活效果,同时还探讨了温度、受热时间对茶多酚与大豆胰蛋白酶抑制剂络合物的影响,温度偏高或加热时间过长,络合物就会部分解络,从而达不到预期的效果。 相似文献
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大豆胀气因子消除的研究 总被引:4,自引:0,他引:4
大豆中的胀气因子主要是α-D-半乳糖苷类物质,即棉子糖和水苏糖。单独用小豆中的α-D-半乳糖苷酶脱除大豆中的胀气因子,其效果不理想,主要因为产物半乳糖的积累抑制了酶活性。为调动大豆整体酶系统的活性,解决产物积累问题,本文采用浸泡大豆的方法脱胀,浸泡48小时即可达到脱胀的要求,棉子糖降解70.0%,水苏糖降解51.9%。阐明了浸泡法脱胀是大豆自身酶系统作用的结果。 相似文献
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分别以95℃、120℃、140℃三种温度处理鲜豆奶,研究热处理对胰蛋白酶抑制子活性的影响。测定结果表明要达到胰蛋白酶抑制子90%的失活率,95℃时需要35min;120℃时需要7min;而140℃时只需要60s左右。胰蛋白酶抑制子的热致死时间曲线表明,加热温度增加30℃,钝化胰蛋白酶抑制子90%的热处理时间可缩短10倍。 相似文献
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大豆胰蛋白酶抑制剂失活方法研究进展 总被引:2,自引:0,他引:2
胰蛋白酶抑制剂是大豆食品与饲料的主要抗营养因子,大豆胰蛋白酶抑制剂的失活能明显提高大豆食品与饲料的营养价值和食用安全性。大豆胰蛋白酶抑制剂的钝化方法有物理、化学、生物还原、酶解、发酵以及天然化合物络合法等,介绍了研究概况,大豆胰蛋白酶抑制剂失活诸方面与技术,并对其发展前景作了初步探讨。 相似文献
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ABSTRACT: Because the consumption of soybean inhibitors of digestive enzymes in processed foods may have both beneficial and adverse health-related effects, reliable and rapid analytical methods for these inhibitors are needed. Monoclonal antibody-based sandwich enzyme-linked immunosorbent assays (ELISAs) were developed for the 2 major soybean protease inhibitors, the Kunitz trypsin inhibitor (KTI) and Bowman-Birk inhibitor (BBI) of trypsin and chymotrypsin. The ELISAs had limits of quantification of approximately 1 and 3 ng/mL for BBI and KTI, respectively, and were used to measure active inhibitors in soy infant formulas. Results were compared with enzymatic analyses and demonstrated that most of the trypsin- and chymotrypsin-inhibitory activities of infant formula were due to constituents other than KTI and BBI. The sandwich ELISA for BBI was also effective in detecting soybean germplasm with atypically low levels of BBI. 相似文献
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大豆胰蛋白酶抑制剂的制备及性质 总被引:1,自引:0,他引:1
采用硫酸钠盐析法从大豆乳清废水中选择性回收大豆胰蛋白酶抑制剂(soybean trypsin inhibitor,STI),且以商品化的Kunitz型胰蛋白酶抑制剂(soybean Kunitz trypsin inhibitor,KTI)为对照表征STI的理化性质和界面性质。结果表明,STI提取优化条件为:乳清溶液固形物含量13%、pH 4、加盐量9 g/100 m L,此条件下STI的得率为20.54%;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,其主要成分为KTI,以苯甲酰-DL-精氨酸-p-硝基酰替苯胺盐酸盐为底物的胰蛋白酶抑制活力为2 135.00 TIU/mg,且具有良好的温度和pH值稳定性(80℃加热30 min后仍保持73.19%的抑制活力,在pH 2~11范围内抑制活力无明显变化);傅里叶变换红外光谱和圆二色性结果显示,其与KTI(Sigma T9218)的结构类似,二级结构主要是β-折叠和无规卷曲;界面性质数据表明,STI分子能很快吸附到气水界面形成高弹性界面,从而使其具有良好的起泡性和泡沫稳定性。因此,简单的硫酸钠盐析法是大规模制备高纯度且功能性质良好的STI的有效方法,所获得的STI在医药及功能性食品领域有潜在的应用价值。 相似文献
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本文对一疑似大豆胰蛋白酶抑制剂(STI;sti)的开放阅读框在毕赤酵母中进行了克隆表达与生化特性分析。结果表明,在摇瓶水平上,重组菌GS115(pPIC-STI)分泌表达了30 mg/L STI;重组STI在(40~80)℃或pH 2.0~11.0孵育1 h后,仍能保持85%以上的抑制活性;K+、Zn2+和Mg2+对其胰酶抑制活性有明显的激活作用,而Cu2+、Mn2+、Ca2+、Fe2+和Fe3+则有明显的抑制作用;重组STI对胰蛋白酶具有较强的、专一性的和非竞争性的抑制作用,是一种典型的多肽类胰酶抑制剂。良好的酶学性质使STI在食品、医药等行业具有潜在的应用价值。 相似文献
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大豆胰蛋白酶抑制剂失活方法探讨 总被引:6,自引:0,他引:6
胰蛋白酶抑制剂是大豆食品与饲料的主要抗营养因子 ,大豆胰蛋白酶抑制剂的失活能明显提高大豆食品与饲料的营养价值和食用安全性。大豆胰蛋白酶抑制剂的钝化方法有物理、化学、生物还原、酶解、发酵以及天然化合物络合法等。文中介绍了大豆胰蛋白酶抑制剂失活诸方法与技术 ,并对其发展前景作了初步探讨 相似文献