Protamex蛋白酶水解大豆蛋白研究

研究了Protamex酶对大豆蛋白的有限水解作用 ,分析了酶浓度、pH值、温度、底物浓度、反应时间等因素对大豆蛋白酶水解的影响 ,给出了Protamex酶水解大豆蛋白的较佳条件 ,并采用凝胶层析过滤色谱分析了不同水解时间水解物分子量的变化 ,发现大豆分离蛋白中存在一些Pro tamex不容易水解成分 ,大豆分离蛋白的Protamex水解过程是一个不均匀的过程。     

大豆蛋白水解产物性能的研究

对大豆蛋白水解产物的性能进行了研究。结果表明,其水解产物的黏度显著降低;具有良好的钙包溶性;在水解时间3~4 h时乳化稳定性最强;麦芽糊精、脱脂奶粉、乳清粉、蔗糖酯对大豆分离蛋白水解产物的乳化稳定性有增加作用。     

酸溶性酶解大豆蛋白的研究

本论文通过酶法改性大豆蛋白，获得了在pH4．0条件下溶解良好的大豆蛋白。实验结果表明在1—3h的反应时间内，蛋白质经酶解达到了最大的的酸溶解性。最佳酶解工艺条件为：大豆分离蛋白浓度5％，酶用量5％(以反应物为100％计)，pH8．0，55℃，反应时间3．5h。在此条件下，大豆蛋白的水解值达到了10．35％。在实验中进一步通过采用SDS-PAGE电泳方法测定大豆蛋白酶解情况及产物分子量范围。     

热处理对大豆蛋白水解物的影响

研究了在pH渐变条件下Alcalase与黑曲霉酸性蛋白酶复合水解大豆蛋白反应中热处理对大豆蛋白水解物的影响。结果表明,大豆蛋白经90℃、10min热处理,其水解度由未经热处理的26％提高到30.2％,所得水解物中分子量小于1350的寡肽占71.2％。      

不同蛋白酶酶解大豆蛋白的过程变化规律研究

选择6种蛋白酶(Alcalase、胰蛋白酶、Protex.7L、Protamex、Flavourzyme和木瓜蛋白酶),对酶解大豆蛋白制备大豆蛋白水解液的过程变化规律进行了研究.以水解度、可溶性蛋白得率、多肽得率、寡肽得率及游离氨基酸得率为指标对酶解过程进行分析.结果表明,Alcalase水解大豆蛋白的能力最强,生成的多肽、寡肽以及游离氨基酸的量最多;胰蛋白酶酶解产物的分子量偏大;Flavourzyme水解出的游离氨基酸含量占可溶性蛋白的比例较高.     

热处理对大豆蛋白水解物的影响

研究了在pH渐变条件下Alcalase与黑曲霉酸性蛋白酶复合水解大豆蛋白反应中热处理对大豆蛋白水解物的影响。结果表明,大豆蛋白经90℃、10min热处理,其水解度由未经热处理的26％提高到30.2％,所得水解物中分子量小于1350的寡肽占71.2％。     

酶解高水解度大豆蛋白肽的研究

通过对中性蛋白酶、木瓜蛋白酶、Alcalase碱性蛋白酶3种酶对大豆分离蛋白水解程度的研究，优化试验方案，探索制备高水解度大豆蛋白水解液的条件组合，并对3种酶进行了比较，以找出适合于大豆蛋白水解的蛋白酶。     

酶解高水解度大豆蛋白肽的研究

通过对中性蛋白酶、木瓜蛋白酶、Alcalase碱性蛋白酶3种酶对大豆分离蛋白水解程度的研究,优化试验方案,探索制备高水解度大豆蛋白水解液的条件组合,并对3种酶进行了比较,以找出适合于大豆蛋白水解的蛋白酶。     

大豆蛋白改性酶的研究及应用

大豆改性蛋白水解酶是生产大豆蛋白粉的一种重要的生物酶,其主要作用是提高蛋白粉的功能特性,特别针对国内生产的大豆蛋白粉有提高溶解性、分散性等方面.本文主要研究大蛋白改性酶产品及其应用条件.大豆蛋白改性酶在pH=7.2、t=60min、T=50℃的条件下将大豆蛋白大分子降解成小分子,获得营养丰富、功能性优、氮溶解指数(NSI值)达到92%以上品质优良的大豆蛋白改性产品.     

大豆蛋白改性酶的研究及应用

大豆改性蛋白水解酶是生产大豆蛋白粉的一种重要的生物酶,其主要作用是提高蛋白粉的功能特性,特别针对国内生产的大豆蛋白粉有提高溶解性、分散性等方面.本文主要研究大蛋白改性酶产品及其应用条件.大豆蛋白改性酶在pH=7.2、t=60min、T=50℃的条件下将大豆蛋白大分子降解成小分子,获得营养丰富、功能性优、氮溶解指数(NSI值)达到92%以上品质优良的大豆蛋白改性产品.     

酶解胶原蛋白产物分子量的控制研究

以胶原蛋白粉为原料,采用木瓜蛋白酶、复合蛋白酶对其进行水解,对影响胶原蛋白水解物分子量和水解度的各种因素进行了研究,以期对胶原水解产物的应用提供依据。研究表明,两种酶的反应时间和加酶量对胶原蛋白水解的影响情况大致相同,都是随着反应时间和加酶量的延长或增加,水解度增大,产物分子量变小。其中酶的用量,尤其是复合蛋白酶用量在控制胶原蛋白水解产物分子量方面作用更为明显。此外,对木瓜蛋白酶而言,反应pH为5.0时水解度最高,反应温度在40～60℃之间时可将胶原水解产物的分子量控制在6500～20000Da之间。对于复合蛋白酶而言,虽然较高的pH有利于水解,但差异不明显,反应温度在40～50℃之间时水解效果较好。     

萌芽黑豆中蛋白质组分分子量分布及其抗氧化活性研究

本文目的是研究萌芽黑豆中不同蛋白质组分的分子量分布,以及各组分的抗氧化活性。采用碱提酸沉法获得萌芽黑豆中的蛋白质,通过硫酸铵盐析法逐级分离各蛋白质组分,SDS-PAGE法测定各蛋白质组分分子量分布,并从清除自由基和抗人皮肤成纤维细胞氧化损伤两个方面研究了各蛋白质组分的抗氧化活性。萌芽黑豆中蛋白质组分可以集中分离为三个部分,其分子量分布为140.0¹66.0、45.0⁷2.0、17.0²3.0ku;清除自由基和抗人皮肤成纤维细胞氧化损伤的实验结果均表明分子量在17.0²3.0ku的蛋白质组分具有最优的抗氧化活性,说明低分子量的萌芽黑豆蛋白质具有更强的抗氧化活性。      

A study of the soluble complexes formed during calcium binding by soybean protein hydrolysates

ABSTRACT:  The soluble complexes formed between hydrolyzed soybean protein and calcium at pH 7.4 were investigated using dialysis, gel chromatography, and Fourier transform infrared spectrometry (FTIR). The results demonstrate that the amount of calcium bound was significantly different for soybean protein hydrolysates obtained using the proteases neutrase, flavourzyme, protease M, and pepsin. Maximum levels of calcium binding (66.9 mg/g) occurred with hydrolysates produced using protease M. Peptide fragments exhibiting high calcium binding capacity had molecular weights of either 14.4 kDa or 8 to 9 kDa, and the calcium binding capacity was linearly correlated with carboxyl group content ( R ²= 0.8204). FTIR experiments revealed that upon binding calcium, the amide I band underwent a shift to lower wave numbers. A wide, intense Ca–O absorption band also appeared between 400 and 100 cm⁻¹ in the far-infrared spectrum. The width and intensity of this band increased after treatment of samples with glutaminase. The amount of bound calcium was related to both the molecular weight of the peptides and to the carboxyl group content, and the most likely sites for calcium binding are the carboxyl groups of Asp and Glu.     

Aggregation of hydrophobic soybean protein hydrolysates: Changes in molecular weight distribution during storage

The stability and molecular weight of peptides play important roles in their functional and biological properties. In this study, soybean protein hydrolysates (SPHs) with different hydrophobic characteristics were used to evaluate the aggregation of peptides during storage at −20 °C. SPHs were isolated from immobilized metal affinity chromatography, and size expulsion HPLC showed the molecular weight distribution of them at different storage times. As time elapsed, some high molecular weight peptides formed from the original SPHs, and the content of the newly formed high molecular weight peptides produced from the highly hydrophobic SPHs was considerably large. The aggregation could be broken by 6 mol/l urea and 20 g/l SDS. The damage caused by 6 mol/l urea was stronger than that of 20 g/l SDS. The results suggested that hydrophobic interaction may promote the aggregation of SPHs during storage.     

酶法制备大豆肽的相对分子量分布及降压作用研究

目的:为了研究双酶复合酶解大豆分离蛋白制备大豆肽的相对分子量分布及活性片段对实验性高血压大鼠的降压效果。方法:通过单因素实验优选,采取正交实验优化复合酶的酶解工艺,以酶解液对血管紧张素转换酶(ACE)抑制率为指标优选最佳工艺;通过超滤、纳滤后得到最佳分子量片段,应用左硝基精氨酸(L-NNA)诱导大鼠高血压模型,分别给予不同剂量的活性片段进行实验。结果:双酶复合酶解的最佳条件为:在料液比为1:20 g/mL的情况下,酶解温度50℃,酶底比3.0%,酶解pH7.0条件下先用菠萝蛋白酶酶解2 h后,再以酶底比4.0%加入胰蛋白酶,控制温度为40℃、酶解pH为8.0条件下酶解4 h,大豆分离蛋白的水解度35.31%。经过高效液相对酶解液的相对分子量分布得出,大豆分离蛋白原液含有的蛋白质及多肽的相对分子质量主要区间在5000~1.0×10⁵ Da,在双酶复合酶解下,酶解液的蛋白质及多肽的相对分子质量主要区间均在500~4000 Da;通过超滤得出最佳活性片段为1000~3000 Da,药理实验表明,与模型对照组相比各组血压均有降低,且大豆肽剂量组有显著性差异(p<0.05);其中大豆肽高剂量组和卡托普利组相当。结论:双酶复合酶解制备的大豆肽相对分子量较小,活性片段对高血压大鼠模型降压作用显著。     

米糠可溶性蛋白酶解物的分子量分布的研究

采用高效凝胶过滤色谱(HPSEC)研究了米糠可溶性蛋白不同蛋白酶水解产物的分子量分布范围.结果发现,胰蛋白酶和碱性蛋白酶水解产物的分子量分布范围分别集中在200～600和200～550之间,而中性蛋白酶、Flavourzyme水解产物的分子量分布范围主要集中在7 000～25 000之间和50 000以上,胰酶、Protamax水解产物的分子量分布范围主要集中在4 000～30 000之间,胰蛋白酶和Protamax共同作用的水解产物的分子量分布范围主要集中在7 500～25 000之间,胰蛋白酶和Flavourzyme共同作用的水解产物的分子量分布范围主要集中在2 000～50 000之间.     

水解大豆蛋白对嗜热链球菌增殖的促进作用

利用胰蛋白酶、胃蛋白酶和碱性蛋白酶分别水解大豆分离蛋白,研究水解物对嗜热链球菌增殖的促进作用。以M17培养基为基础培养基,分别添加3种蛋白水解物作为实验组,以添加大豆分离蛋白作为对照组,培养嗜热链球菌,测定对其产酸和活菌数的影响;并通过蛋白层析技术对3种水解物进行组分分析。结果显示,碱性蛋白酶水解物对嗜热链球菌增殖的促进效果最为显著,使活菌数提高了1个数量级,菌株产酸能力增强。层析结果显示,大豆蛋白碱性蛋白酶水解物(AS)中短肽含量最高,是嗜热链球菌培养的一种理想氮源。     

木瓜蛋白酶酶促豆浆蛋白凝固作用的研究

以木瓜蛋白酶为凝固剂,研究其对豆浆蛋白的凝固作用。所得豆腐凝胶品质较好,最佳工艺参数为:酶浓度1.5g/L,55℃水解2h,蒸汽杀酶5min,豆浆的蛋白质含量3.5%。      

大豆蛋白酶解的研究

用几种常用蛋白酶对大豆蛋白进行酶解,利用均匀设计安排试验,确定各种酶的最佳酶解条件,并以水解度（DH）为考察标准,选出水解度最大的酶,确定其最佳加酶量和酶解时间。