光谱法研究6-苄氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、圆二色光谱法等方法研究了6-苄氨基嘌呤(6-BA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明,6-BA可以显著猝灭BSA的荧光,其猝灭机制为静态猝灭。6-BA与BSA的结合常数在293K、298 K和308 K时分别为2.4×104L.mol-1、2.6×104L.mol-1和3.1×104L.mol-1,两者之间存在一个结合位点。体系的焓变ΔH和熵变ΔS分别为14.2 kJ.mol-1和132.1 J.mol-1.K-1,说明6-BA与BSA之间主要以疏水作用力相互结合。根据F rster非辐射能量转移理论,6-BA与BSA间的结合距离为2.99 nm、能量转移效率为0.24。紫外光谱和圆二色光谱分析表明,6-BA可以导致BSA构象发生改变。     

亮黑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法研究了亮黑与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理。实验结果表明,在模拟生理条件下(pH=7.4),亮黑对BSA的猝灭过程为静态猝灭;亮黑与BSA在290 K和310 K时的结合常数分别为1.35×10~5和6.48×10~4L·mol~(-1)。利用Van’t Hoff方程计算得到亮黑与BSA作用过程的焓和熵分别为-109.7k J·mol~(-1)和-270.0 J·(mol·K)~(-1),表明亮黑与牛血清白蛋白之间的作用力主要为范德华力和氢键。     

荧光光谱法研究盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及常见金属离子对盐酸二甲双胍和BSA相互作用的影响。在λex=282nm、λem=340nm的条件下,测定了不同温度下盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭光谱以及铜离子、镁离子存在下的荧光猝灭光谱。根据Stern-Volmer方程求得563K、567K、571K时盐酸二甲双胍与BSA相互作用的动态猝灭常数KSV分别为7.212L·mol-1、7.926L·mol-1、9.227L·mol-1,动态猝灭速率常数Kq分别为7.212×108 L·mol-1·s-1、7.926×108 L·mol-1·s-1、9.227×108 L·mol-1·s-1,相互作用的热力学参数ΔG、ΔH、ΔS的平均值分别为-5.32kJ·mol-1、23.95kJ·mol-1、95.64J·mol-1·K-1,结合常数Ka分别为3.75L·mol-1、4.90L·mol-1、12.63L·mol-1,结合位点数n的平均值为0.9206,在金属离子存在下,KSV和Ka均降低。表明,盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭为动态猝灭且二者之间的相互作用力为疏水作用力,金属离子的存在不利于盐酸二甲双胍与BSA的结合,削弱了盐酸二甲双胍与BSA的相互作用。     

光谱技术研究硫堇与牛血清白蛋白的结合反应

用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱技术研究了生理条件下硫堇(TH)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.结果表明,硫堇借静电力与牛血清白蛋白发生相互作用并对牛血清白蛋白的荧光以静态方式猝灭,其结合常数为1.155×105L·mol-1、结合位点数为1.835、结合距离2.865 nm.同步荧光和圆二色技术证实TH对BSA的构像有影响.     

苯甲酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。     

萘二甲酰肼与牛血清白蛋白作用的光谱特性研究

采用紫外、荧光光谱法研究了萘二甲酰肼(ND)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱特性。结果表明萘二甲酰肼能对牛血清白蛋白的荧光产生猝灭作用,其猝灭类型属于静态猝灭;利用Langmuir单分子吸附模型log((F0-F)/F)=logKA+nlog[Q]得到了ND与BSA在不同温度下的结合常数及结合位点数;由Gibbs-Helmholtz方程计算得到该猝灭反应的热力学参数,表明ND主要是以范德华力和氢键与BSA相互作用;同步荧光光谱显示ND对BSA构象产生了影响。     

金属酞菁-血清白蛋白杂化酶的合成及其性质的研究

通过熔融法以均苯四甲酸酐、尿素及相应的金属盐为原料,得到八羧基酞菁锰(MnOCPc)和八羧基酞菁铁(FeOCPc)。通过荧光光谱、紫外光谱、圆二色光谱等分析方法研究了金属酞菁与BSA的相互作用。结果表明,BSA的荧光发生了规律性的猝灭,其猝灭类型主要为静态猝灭。通过Stern-Volmer方程得到了两种金属酞菁对BSA的荧光猝灭常数和结合位点数等信息。圆二色光谱表明,金属酞菁使BSA的构象发生了变化,α-螺旋结构含量降低。抗氧化活性测试表明,金属酞菁、金属酞菁-BSA加合物均表现出一定的SOD活性,牛血清白蛋白的加入增强了金属酞菁的SOD活性。     

金属酞菁-血清白蛋白杂化酶的合成及其性质的研究

通过熔融法以均苯四甲酸酐、尿素及相应的金属盐为原料,得到八羧基酞菁锰(MnOCPc)和八羧基酞菁铁(FeOCPc)。通过荧光光谱、紫外光谱、圆二色光谱等分析方法研究了金属酞菁与BSA的相互作用。结果表明,BSA的荧光发生了规律性的猝灭,其猝灭类型主要为静态猝灭。通过Stern-Volmer方程得到了两种金属酞菁对BSA的荧光猝灭常数和结合位点数等信息。圆二色光谱表明,金属酞菁使BSA的构象发生了变化,α-螺旋结构含量降低。抗氧化活性测试表明,金属酞菁、金属酞菁-BSA加合物均表现出一定的SOD活性,牛血清白蛋白的加入增强了金属酞菁的SOD活性。     

荧光光谱法研究氢化可的松与牛血清白蛋白的结合作用

模拟人体pH值,在不同温度下采用荧光光谱和同步荧光光谱研究了氢化可的松与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及对其同步荧光的影响。结果表明,在pH值7.37的Tris-HCl缓冲溶液中,氢化可的松和BSA彼此扩散和碰撞达到动态平衡导致BSA荧光猝灭,属于动态猝灭机制。计算得到BSA与氢化可的松在25℃和37℃下动态猝灭的猝灭常数分别为1.98105×107 L.mol-1.s-1和2.05933×107 L.mol-1.s-1。根据热力学方程得出氢化可的松与BSA相互作用的参数,ΔH<0、ΔS>0,说明氢化可的松与BSA相互作用以静电引力为主。氢化可的松加入后,BSA同步荧光光谱(Δλ=60nm)的最大发射波长发生红移,表明色氨酸残基所处环境的极性增加。     

氟氯氰菊酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

应用光谱手段研究了在pH值7.4的牛理酸度条件下氟氯氰菊酯(CF)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.测定了不同温度下的猝灭常数,证实了在0.35～4.16 μmol/L的浓度范围内氟氯氰菊酯对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(△H)和熵变(△S)值推断氟氯氰菊酯与BSA之间主要靠疏水作用力结合,生成自由能变△G小于0,表明此作用过程是一个自发过程.结合过程中BSA构象的变化通过同步荧光和圆二色谱实验得以证实.圆二色谱实验的结果显示BSA中的α-螺旋结构损失了,说明其微环境及构象均发生了变化.     

荧光光谱法研究橙皮素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了橙皮素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究发现橙皮素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程,由热力学参数焓变△rHm=-60.543 kJ·mol<'-1>,熵变△rSm-114.121J-mol<'-1>均小于零,判断橙皮素与BSA之间主要靠氧键和范德华力相结合,生成自由能变(△rGm)为负值,...     

叶酸修饰嵌段聚合物与BSA相互作用研究

通过可逆加成断裂链转移聚合法(RAFT)合成了两亲性三嵌段聚合物聚苯乙烯-聚丙烯酸-聚苯乙烯(PS-PAA-PS),通过非均相合成法合成了叶酸修饰的聚苯乙烯-聚丙烯酸-聚苯乙烯聚合物FA/PS-PAA-PS,并用红外光谱证明其结构。采用荧光光谱法研究了FA/PS-PAA-PS与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。FA/PS-PAA-PS通过静态猝灭过程使得BSA荧光强度减弱,在22℃和30℃下,FA/PS-PAA-PS与BSA结合常数分别为1.2252×1014mol.L-1和1.0645×1014mol.L-1,结合位点数分别为1.4124和1.2573,通过计算反应热力学参数值,可推断FA/PS-PAA-PS与BSA之间的作用力主要为疏水作用。根据Frster非辐射能量转移理论计算得到FA/PS-PAA-PS与BSA的结合距离为r=3.75 nm,表明FA/PS-PAA-PS与BSA之间发生了能量转移,BSA在FA/PS-PAA-PS的作用下发生的荧光猝灭属于非辐射能量转移的静态猝灭过程。     

分子模拟和光谱法研究华法林与人血清白蛋白的结合机制

华法林(WF)是临床常用口服抗凝药物,有关它与人血清白蛋白(HSA)结合位点处的热点残基、作用力类型以及对HSA构象影响报道较少.通过在模拟人体生理条件下,利用分子模拟、内源荧光光谱、三维荧光光谱和同步荧光光谱,研究了WF与HSA之间作用机理.WF能使HSA构象发生改变,导致Tyr残基微环境极性降低、Trp残基周围亲水...     

牛血清白蛋白荧光猝灭测定药物中的头孢孟多酯

应用牛血清白蛋白（BSA）荧光猝灭法建立了一种测定药物中头孢孟多酯（CEF）含量的新方法。牛血清白蛋白具有很强的内源荧光性,而头孢孟多酯溶液本身不产生荧光。当头孢孟多酯与BSA结合后,会导致其荧光强度下降。牛血清蛋白在λex=340 nm处的荧光猝灭程度与头孢孟多酯的量在一定浓度范围内呈良好的线性关系,据此建立测定药品中头孢孟多酯含量的新方法。该结合物的最大发射波长为λmax=340 nm,与头孢孟多酯物质的量浓度在2.18×10^-6~2.62×10^-5 mol·L-1范围内线性关系良好。其线性回归方程为ΔF=2.42×10^7CCEF-35.155,相关系数r=0.996 9,检出限为8.582 58×10-7 mol·L-1,RSD为0.16%,加标回收率为94.67%~98.43%。本方法操作简便、快速,用于实际样本的测定,结果满意。     

荧光法研究Gemini表面活性剂与BSA的相互作用

应用荧光法研究了Gemini表面活性剂(G14-3-14)与牛血清白蛋(BSA)在不同温度条件下的荧光猝灭现象,利用荧光猝灭双倒数图计算了G14-3-14与BSA之间的结合常数,并根据热力学参数确定了二者之间的作用力类型.用内源荧光法求得它们在30℃和35℃温度下的结合常数分别为K1=1.01×105 L·mol-1和...     

光谱法研究羟喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,采用光谱法研究了羟喜树碱（HCPT）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,计算了不同温度下的结合常数及ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等热力学参数。结果表明,HCPT对BSA的猝灭是由于形成HCPT-BSA复合物而引起的静态猝灭;ΔHθ（-35.91kJ.mol-1）和ΔSθ（-24.30J.mol-1.K-1）的值表明氢键和范德华力在HCPT-BSA的结合中起主要作用;圆二色谱和三维荧光光谱表明,在与HCPT结合后,BSA中的α-螺旋含量减少、微环境和二级结构均发生改变。     

离子液体双水相中铁(Ⅲ)与胃蛋白酶作用研究

运用荧光光谱和紫外光谱,研究了在离子液体双水相体系中铁(Ⅲ)与胃蛋白酶的相互作用。结果表明,Fe3+对胃蛋白酶产生了荧光猝灭作用,且属于静态猝灭过程。计算得到在300 K和310 K下的结合常数分别为2.56×105 L/mol和8.91×104 L/mol,结合位点数分别为1.21和1.14。热力学参数表明,Fe3+与胃蛋白酶之间的相互作用力类型为静电作用。用同步荧光法探讨了Fe3+对胃蛋白酶构象的影响。     

竹红菌甲素与牛血清白蛋白相互作用光谱研究

利用紫外-可见（UV—Vis）吸收光谱和荧光光谱研究在生理pH值条件下,竹红菌甲素（Hypocre-llin A,HA）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。UV—Vis吸收光谱中HA的吸收峰蓝移,表明HA的存在使BSA分子中的氨基酸残基形成氢键。荧光光谱结果表明,BSA的存在对于HA的荧光发射峰具有一定的影响。双分子猝灭速率常数为1．65×10^12L·（mol·s）^-1,表明HA与BSA相互作用发生在HA与BSA分子外部的氨基酸残基之间,与BSA分子内部结构没有直接的相互作用。     

光谱法研究壳聚糖铜与人血清白蛋白的相互作用

通过热回流制备了壳聚糖-铜(CTS-Cu)配合物,采用荧光、红外、紫外光谱对配合物CTS-Cu与HSA的相互作用进行了表征,结果表明:在280nm处出现紫外吸收峰,在340nm处使HSA的内源荧光发生猝灭,猝灭速率常数kq=3.014×1014L/mol·s,猝灭类型为静态猝灭,说明CTS-Cu与HSA发生了较强烈的相互作用,形成了基态复合物,其结合常数Ka=4.27×106L/mol。通过加入位点标记物布洛芬(Ibuprofen)和华法林(Warfarin)用荧光法研究了CTS-Cu与HSA的结合位点,表明Warfarin与CTSCu竞争HSA的同一个位点,即SiteⅠ位。采用微量热法研究了CTS-Cu与核桃内生菌的相互作用,随着CTS-Cu浓度的增加,最大产热效率出现的时间逐渐延长,表明CTS-Cu对核桃内生菌的生长有一定的抑制作用。