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以低温脱脂豆粕为原料,采用优化Nagano法分离大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白。本文系统考察提取过程中多个单因素对分离大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的蛋白质含量和提取率的影响。并根据单因素试验结果设计响应面试验,对浸提温度、浸提pH、沉淀剂用量进行优化,分别确定高提取率大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的分离条件。试验结果表明:大豆球蛋白的最佳提取条件为浸提温度44.4℃,浸提pH 8.5,CaCl220 mmol/L,提取率64.14%,纯度83.6%;β-伴大豆球蛋白的最佳提取条件为浸提温度49.5℃,浸提pH 8.6,CaCl_2 0.00 mmol/L,提取率40.15%,纯度82.9%。 相似文献
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分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白工艺研究 总被引:2,自引:0,他引:2
采用大容量(250×4mL)低速(5300×g)离心机分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白,进行碱溶条件、酸沉条件等条件的研究。结果表明:提取蛋白的碱性溶液(pH8.5的Tris-HCl溶液)离心效果较佳,沉淀大豆球蛋白pH6.4为佳,沉淀β-伴大豆球蛋白pH4.8为佳,用pH5.0沉淀杂蛋白离心分离效果较好;每一个待离心的浊液,在离心之前4℃冷藏2h以上,对离心效果的提高十分有效;采用最佳条件,从300g脱脂豆片分离大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白,收率分别为6.8%和2.2%,用SDS-PAGE电泳实验方法测定大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白样品纯度分别为89.1%和78.9%。因此该低速离心法较适合数十克级别的β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白的分离。 相似文献
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β–伴大豆球蛋白是引起过敏现象发生的主要大豆蛋白过敏原之一,建立β–伴大豆球蛋白过敏原的检测为研究大豆中过敏原降低程度奠定了良好的基础。采用自制的兔抗β–伴大豆球蛋白多克隆抗体,并以标准β–伴大豆球蛋白为抗原、辣根过氧化物酶标记的羊抗兔IgG为酶标二抗,建立了定量检测β–伴大豆球蛋白的间接竞争ELISA方法。并对该方法进行了条件优化及精密度的测定。结果为:抗原包被浓度为0.3μg/mL,一抗最佳稀释度为1∶3200,酶标二抗稀释度为1∶10000;板内误差2.19%,板间误差9.61%。回归直线方程为y=–2.439 2x–1.871 8,相关系数R2=0.995 7,其检测的线性范围为0.12μg/mL。表明所建方法具有一定的重复性和灵敏度,可用于大豆制品过敏原的检测。 相似文献
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采用Nagano法从豆粕中分离β-伴大豆球蛋白并酶解制备水解肽,以单因素试验和正交试验确定酶解最佳条件,通过高效液相法分析β-伴大豆球蛋白水解肽的分子量分布,比较并检测了β-伴大豆球蛋白水解肽和大豆分离蛋白水解肽的体外抗氧化效果。结果显示:在20g/L的底物浓度下的最佳条件为酶和底物比10000U/g,温度55℃,pH7.5,水解时间4h,水解度为72.7%,明显高于酶解大豆分离蛋白51.4%的水解度,且水解时间更短。β-伴大豆球蛋白水解肽主要为130~1000u的短肽,占肽总量的86.3%,均一性极高。β-伴大豆球蛋白水解肽对O2-.和.OH均有清除作用,清除.OH的能力明显高于大豆分离蛋白水解肽,即β-伴大豆球蛋白的水解肽对大豆肽清除.OH的作用贡献更大。 相似文献
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选用碱性蛋白酶处理大豆分离蛋白,间接竞争ELISA法测定水解物中β-伴大豆球蛋白的抗原性,响应面法优化降低β-伴大豆球蛋白抗原抑制率的最佳工艺条件。结果表明,碱性蛋白酶可以显著降低β-伴大豆球蛋白的抗原性,在一定程度上,水解度与β-伴大豆球蛋白抗原抑制率呈负相关关系。碱性蛋白酶在酶解时间40 min、加酶量3 000 U/g、温度55℃、p H 8.5条件下,β-伴大豆球蛋白抗原抑制率为33.48%,比大豆蛋白降低了64.16%。SDSPAGE结果显示,β-伴大豆球蛋白基本被酶解成小分子量肽段。 相似文献
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采用荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶变换红外光谱和分子对接方法,研究中性条件下β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin,7S)、大豆球蛋白(glycinin,11S)与表没食子儿茶素没食子酸酯((–)-epigallocatechin-3-gallate,EGCG)的相互作用。结果表明,在中性条件下EGCG与7S/11S蛋白之间存在相互作用,并诱导了氨基酸残基微环境发生变化。EGCG通过动态和静态方式猝灭7S/11S蛋白内源荧光。与7S蛋白相比,EGCG对11S蛋白的亲和力更高。EGCG与7S/11S蛋白的反应自发进行,两者主要通过氢键和范德华力形成物质的量比1∶1的复合物。EGCG能够降低7S/11S蛋白的表面疏水性,并随着EGCG浓度的增加,11S蛋白变化更加明显。傅里叶变换红外光谱和分子对接研究表明除氢键外,疏水相互作用也参与了复合物的形成。EGCG结合导致7S/11S蛋白二级结构发生不同变化,使蛋白质发生解折叠。 相似文献
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从6种优质大豆中提取了大豆β-伴球蛋白,SDS-PAGE电泳后均显示出6条谱带,并对它们的功能特性进行研究。研究表明:大豆β-伴球蛋白持水性为市售大豆分离蛋白的1.15~1.48倍,乳化性和乳化稳定性分别为市售大豆分离蛋白粉的1.04~2.35倍和1.21~4.27倍,溶解性为市售大豆分离蛋白粉的1.33~2.57倍,大豆β-伴球蛋白具有较好的功能特性。 相似文献
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目的 探讨β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin,7S)和大豆球蛋白(glycinin,11S)对猪胰α-淀粉酶(porcine pancreaticα-amylase,PPA)的抑制动力学特征.方法 通过测定半抑制浓度(half maximal inhibitory concentration,IC50),结合... 相似文献
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β-伴大豆球蛋白糖基化改性对其乳化性影响的研究 总被引:3,自引:0,他引:3
以低温脱脂豆粕为原材料分离纯化得到β-伴大豆球蛋白(7S)。以黄原胶为糖基供体对7S进行湿法糖基化改性,用Box-Behnken模型对反应条件进行优化,并测定分析改性产物在不同环境下的乳化性。结果表明最佳反应条件为:反应温度90℃,反应时间2h,糖添加量7%,乳化活性(EAI)为1.132,乳化稳定性(ESI)为27.16min,分别是未改性7S球蛋白的2.15倍和2.26倍。研究结果证明,糖基化改性是改善7S乳化性的有效途径。 相似文献
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研究7S 伴大豆球蛋白(β - 伴大豆球蛋白)及其糖基化产物对大豆11S 球蛋白热聚集的影响。从浊度、ξ -电位、粒度、SDS-PAGE 测定得出在30mmol/L Tris-HCl 缓冲溶液中(含β - 巯基乙醇),7S 球蛋白及其糖基化产物能够抑制11S 球蛋白的热聚集,并且糖基化产物的抑制效果比未糖基化的7S 球蛋白明显;7S 球蛋白及其糖基化产物抑制11S 球蛋白热聚集的机理不同,7S 球蛋白糖基化产物对11S 球蛋白热聚集的抑制不是由于电荷的作用。 相似文献
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采用新鲜低温脱脂豆粕、干热处理脱脂豆粕和溶剂浸提脱脂豆粕为原料制备大豆β-伴球蛋白,研究预处理对低温脱脂豆粕残余脂质含量和脂肪氧合酶酶活以及制备大豆β-伴球蛋白功能性质的影响。干热处理对低温脱脂豆粕中残余脂质含量无显著影响,但可使得脂肪氧合酶酶活下降7.69%;溶剂浸提使得低温脱脂豆粕中残余脂质含量和脂肪氧合酶酶活分别下降98.08%和96.12%,表明溶剂浸提可显著抑制低温脱脂豆粕中脂质过氧化反应的发生。干热处理低温脱脂豆粕使得制备大豆β-伴球蛋白溶解性、持水性、持油性、乳化性、起泡性以及凝胶性质变差,溶剂浸提低温脱脂豆粕可改善制备大豆β-伴球蛋白溶解性、持水性、持油性、乳化性、起泡性和凝胶性质。这一研究结果为改善大豆蛋白功能性质提供前期研究基础。 相似文献
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采用新鲜低温脱脂豆粕、干热处理脱脂豆粕和溶剂浸提脱脂豆粕为原料制备大豆β-伴球蛋白,研究预处理对低温脱脂豆粕残余脂质含量和脂肪氧合酶酶活以及制备大豆β-伴球蛋白功能性质的影响。干热处理对低温脱脂豆粕中残余脂质含量无显著影响,但可使得脂肪氧合酶酶活下降7.69%;溶剂浸提使得低温脱脂豆粕中残余脂质含量和脂肪氧合酶酶活分别下降98.08%和96.12%,表明溶剂浸提可显著抑制低温脱脂豆粕中脂质过氧化反应的发生。干热处理低温脱脂豆粕使得制备大豆β-伴球蛋白溶解性、持帕性、持油性、乳化性、起泡性以及凝胶性质变差,溶剂浸提低温脱脂豆粕可改善制备大豆β-伴球蛋白溶解性、持抽性、持油性、乳化性、起泡性和凝胶性质。这一研究结果为改善大豆蛋白功能性质提供前期研究基础。 相似文献
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脱脂豆粉对面团性质的影响及在面包焙烤中的应用 总被引:3,自引:0,他引:3
面包中添加脱脂豆粉使其具有良好的营养价值,在面粉中添加10%的脱脂豆粉后,对面团流变学特性和面包焙烤品质产生直接影响,吸水率和面团的耐搅拌性提高,产品的弹性增加。通过测定产品压缩值、比容值,发现添加10%脱脂豆粉的甜面包不但营养丰富,而且在产品品质、质地、结构、体积、口感等方面基本达到了要求。 相似文献
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采用新鲜低温脱脂豆粕、干热处理脱脂豆粕和溶剂浸提脱脂豆粕为原料制备大豆β-伴球蛋白,研究低温脱脂豆粕预处理对制备大豆β-伴球蛋白结构的影响。新鲜低温脱脂豆粕制备大豆β-伴球蛋白羰基、游离巯基和总巯基含量分别为2.93 nmol/mg、1.39nmol/mg和11.87 nmol/mg,干热处理脱脂豆粕制备大豆β-伴球蛋白羰基、游离巯基和总巯基含量分别为5.24 nmol/mg、0.41 nmol/mg和5.42 nmol/mg,溶剂浸提脱脂豆粕制备大豆β-伴球蛋白羰基、游离巯基和总巯基含量分别为1.85 nmol/mg、1.93 nmol/mg和15.64nmol/mg,表明干热处理脱脂豆粕增加制备大豆β-伴球蛋白氧化程度,溶剂浸提脱脂豆粕降低制备大豆β-伴球蛋白氧化程度。随着蛋白质氧化程度的增加,大豆β-伴球蛋白二级结构中α-螺旋和β-折叠含量、表面疏水性和内源荧光强度下降,内源荧光最大吸收峰发生蓝移,并且伴随着蛋白质聚集体的出现,表明蛋白质氧化使得大豆β-伴球蛋白聚集。 相似文献
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高压均质对大豆β-伴球蛋白结构及功能特性的影响 总被引:1,自引:0,他引:1
使用差示扫描量热仪、扫描电镜和傅里叶变换红外光谱仪研究高压均质后大豆β-伴球蛋白的结构和功能特性。结果表明:大豆β-伴球蛋白的变性温度为(74±1)℃,高压均质后大豆β-伴球蛋白粒径明显变小,经20MPa和30MPa均质处理后,大豆β-伴球蛋白结构发生了明显变化。高压均质可有效提高大豆β-伴球蛋白溶解性、乳化活性和乳化稳定性,并降低乳析率。经20MPa和35MPa压力处理的大豆β-伴球蛋白的保水性明显提高,经25MPa和30MPa压力处理的大豆β-伴球蛋白的持油性明显提高。 相似文献
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添加剂对冷冻面团面包的影响 总被引:3,自引:0,他引:3
研究了各种添加剂在冷冻面团面包中的作用。起酥油和蛋黄有同时改善冷冻面团面包比容和风味的作用,在面团形成后再加入起酥油有利于面团的持气力,市售添加剂以法国添加剂为佳,适量添加α-淀粉酶和增稠剂可改善面包品质。冷冻面团面包可采用3%起酥油,5%蛋黄,0.5%法国添加剂。 相似文献