丙二醛氧化对大豆蛋白功能性质的影响

以丙二醛代表脂肪氧合酶催化多不饱和脂肪酸脂质过氧化反应过程中产生的活性醛类,研究丙二醛氧化对大豆蛋白功能性质的影响。研究发现,随着丙二醛浓度的增加,大豆蛋白羰基含量增加,溶解性下降;随着大豆蛋白氧化程度的增加,大豆蛋白持水性、持油性、乳化性、乳化稳定性、起泡能力和泡沫稳定性呈现先上升后下降的趋势,当丙二醛浓度达到0.1 mmol/L时,大豆蛋白持水性、持油性、乳化性、乳化稳定性、起泡能力和泡沫稳定性达到最大值。     

亚油酸氢过氧化物氧化修饰对大豆蛋白热变性和聚集的影响

以亚油酸氢过氧化物代表脂质氢过氧化物氧化修饰大豆分离蛋白,采用圆二色光谱、内源荧光光谱、粒径分析以及相对分子质量分布研究氢过氧化物氧化修饰对大豆蛋白热变性和聚集的影响.结果发现亚油酸氢过氧化物氧化修饰使得大豆蛋白热稳定性下降,热变性过程中形成聚集体粒径随着蛋白质氧化程度的升高呈现先增加后减小的趋势,热变性大豆蛋白冷却后的粒径和聚集体含量则随着蛋白质氧化程度的增加而下降.     

完全热变性、可溶性大豆蛋白聚集物的溶解性质研究

大豆分离蛋白在完全或部分热变性下仍可以保持较高的溶解性,这种类型的大豆蛋白在世界大豆蛋白工业中占据了重要地位.本研究发现:该类型的大豆分离蛋白的亚基之间是以共价键和非共价键相结合.其溶解性质与传统的低变性大豆分离相比:在饱和湿度加热条件下更容易丧失水溶性,在湿度为18%和50%下二者的变化趋势基本相同,盐溶性相对较差,含水乙醇对其溶解度的降低作用相对较弱,在65%乙醇溶液中加热溶解性非但不降低而且还大幅度升高.该研究成果对于大豆分离蛋白产品的开发以及大豆蛋白的基础研究都具有重要的借鉴意义.     

丙二醛氧化对大米蛋白功能性质的影响

以新收获籼米为原料制备大米蛋白,采用不同浓度丙二醛氧化大米蛋白,研究丙二醛氧化对大米蛋白功能性质的影响。结果表明:随着丙二醛浓度的增加,氧化大米蛋白的羰基和二硫键含量增加,游离巯基含量下降,表明大米蛋白发生了氧化。当丙二醛浓度从0增加到100 mmol/L时,氧化大米蛋白溶解性从28.88%降低至12.20%,持水性从353.67%降低至132.33%,持油性从89.40%上升至189.40%,起泡能力和泡沫稳定性分别从74.27%和54.06%降低至57.56%和38.01%,乳化性和乳化稳定性分别从55.32 m2/g和97.59 min降低至45.13 m2/g和75.29 min,表明丙二醛氧化对大米蛋白功能性质有负面影响。这一结果为进一步改善大米蛋白功能性质提供了有效基础。      

低变性大豆蛋白生产工艺

该工艺利用液化烃（丙烷，丁烷混合物）作浸出溶剂，在提取大豆油后，低温（３５℃）脱除豆粕中的溶剂，可获得水溶性蛋保持率９０％以上的低变性豆粕，该产品可制备各种蛋白食品如分离蛋白粉，浓缩蛋白粉等。它的应用将主植物油料蛋白的开发利用提供新的途径。     

预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响

以非还原SDS-PAGE表征大豆蛋白的预热变性程度,并采用质构分析、流变分析研究预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响。SDS-PAGE结果表明,随着加热温度的升高蛋白质变性速率逐渐增大,相同加热时间条件下,蛋白质变性程度随加热温度升高呈S型曲线上升。质构、流变分析结果表明:随着预热变性程度的增大,大豆蛋白凝胶硬度先增大后减小,变性程度为86.11%时凝胶硬度最大,是未经预热变性的大豆蛋白凝胶硬度的2.15倍;凝胶弹性则随预热变性程度的增大持续增大;变性程度在22.28%以上时大豆蛋白形成凝胶更快,但完全变性大豆蛋白在形成凝胶时的降温阶段不能形成很好的凝胶结构。粒径分析结果表明,预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响与蛋白质预热变性时形成的聚集体尺寸及形态有关。     

丙烯醛氧化修饰对大豆蛋白凝胶性质的影响

以丙烯醛代表脂质次生氧化产物,研究脂质次生氧化产物氧化修饰对大豆蛋白凝胶性质的影响.采用质构仪、流变仪、持水性测定以及扫描电镜等方法表征大豆蛋白的凝胶性质,结果发现蛋白质氧化造成大豆蛋白的凝胶硬度、凝胶形成温度、凝胶强度以及凝胶持水性下降.随着大豆蛋白氧化程度的增加,大豆蛋白凝胶的粗糙度增加,内部空隙变大,并且分布不均匀.蛋白质氧化对大豆蛋白凝胶性质的影响与丙烯醛浓度有关,当丙烯醛浓度低于0.01 mmol/L时,蛋白质氧化对大豆蛋白凝胶性质的影响程度很小.     

丙二醛氧化修饰对核桃分离蛋白乳化性质的影响

以不同浓度(0~10 mmol/L)的丙二醛氧化处理的核桃分离蛋白为研究对象,探究脂肪氧合酶(LOX)诱导多不饱和脂肪酸发生脂质过氧化反应过程中产生的活性醛类对核桃分离蛋白乳化性质的影响。研究结果表明:随着丙二醛浓度从0增至10 mmol/L,核桃分离蛋白发生显著氧化,羰基值从3.12 nmol/mg增至20.61 nmol/mg;表面疏水性呈现先上升后下降的趋势;乳液内源荧光强从419.97降至109.86,最大吸收波长λmax发生蓝移;乳液粒径和乳析率均呈现先减小后增大的趋势;乳液Zeta电位值和乳化稳定性则呈现先增加后减小的趋势;而乳化活性从46.57 m^2/g降至26.26 m^2/g。当丙二醛浓度为0.1 mmol/L时,核桃分离蛋白乳液粒径和乳析率达到最小值,Zeta电位值和乳化稳定性达到最大值,说明适度的丙二醛氧化使得核桃分离蛋白的乳液更加稳定,而氧化对蛋白质乳化活性产生负面影响。     

过氧自由基氧化对大豆蛋白功能性质影响

采用2,2'–盐酸脒基丙烷(AAPH)在有氧条件下热分解产生过氧自由基,代表脂肪氧合酶诱导多不饱和脂肪酸脂质过氧化反应过程中产生脂质自由基,研究过氧自由基氧化对大豆蛋白功能性质影响。研究发现,随AAPH添加浓度升高,大豆蛋白羰基含量、持水性和持油性增加,大豆蛋白溶解性下降。随大豆蛋白氧化程度增加,大豆蛋白乳化性、乳化稳定性、起泡能力和起泡稳定性呈现先上升、后下降趋势;且当AAPH浓度达5 mmol/L时,大豆蛋白乳化性、乳化稳定性、起泡能力和起泡稳定性达到最大值。     

热变性对蛋白质理化性质的影响

本文论述了热变性对蛋白质结构、功能性质以及酶解性质的影响，揭示了蛋白质热变性后理化性质的变化是其二级、三级或四级结构改变的结果，并讨论了其它因素对热变性的影响。     

Structural modification of soy protein by the lipid peroxidation product malondialdehyde

BACKGROUND: Protein oxidation results in covalent modification of structure and deterioration of functional properties of target protein. Oxidation extent of soy protein was affected by the content and type of lipid peroxidation (LPO) products in defatted soybean flours during storage and processing. Malondialdehyde (MDA) was selected as a secondary byproduct of LPO to investigate the effects of oxidative modification of LPO‐derived reactive aldehyde on soy protein structure. RESULTS: MDA reacted with ε‐amino and sulfhydryl groups of soy protein, and resulted in an increase in protein carbonyl groups but a decrease in sulfhydryl/disulfide, free amines and lysine. The decrease in solubility, surface hydrophobicity and intrinsic fluorescence indirectly indicated that MDA induced soy protein aggregation, and results of high‐performance size‐exclusion chromatography directly showed that gradual aggregation of soy protein was induced by increasing concentration of MDA. Results of electrophoresis indicated that MDA caused soy protein aggregation, and non‐disulfide covalent bonds were involved in aggregate formation. CONCLUSION: The results showed that sensitivity of soy protein was related to MDA concentration. Soy protein gradually aggregated with increase of MDA concentration; β‐conglycinin was more sensitive to MDA modification than glycinin. Copyright © 2009 Society of Chemical Industry     

Effects of oxidative modification on thermal aggregation and gel properties of soy protein by peroxyl radicals

Effects of protein oxidation on thermal aggregation and gel properties of soy protein by 2,2′‐azobis (2‐amidinopropane) dihydrochloride (AAPH)‐derived peroxyl radicals were investigated in this article. Incubation of soy protein to increase concentration of AAPH resulted in a decrease in particle size and content of thermal aggregates during thermal‐induced denaturation. Protein oxidation resulted in a decrease in water‐holding capacity (WHC), gel hardness and gel strength of soy protein gel. An increase in coarseness and interstice of the gel network was accompanied by uneven distribution of interstice as extent of oxidation of soy protein increased. A decrease in disulphide content and formation of oxidation aggregates in the process of oxidative modification were contributed to the decline of particle size and content of thermal aggregates during thermal‐induced denaturation, leading to a decrease in WHC, gel hardness and gel strength of soy protein gel.     

过氧自由基氧化修饰对大米蛋白功能性质的影响

采用不同浓度2,2’-盐酸脒基丙烷(AAPH)热降解形成的过氧自由基氧化大米蛋白,研究过氧自由基氧化对大米蛋白功能性质的影响。结果表明:大米蛋白羰基含量随AAPH浓度的增加而上升,表明过氧自由基诱使大米蛋白发生了氧化;随着AAPH浓度的增加,大米蛋白Zeta电位绝对值、溶解性、持水性、起泡性和乳化性下降,持油性上升,其中Zeta电位绝对值下降45.70%,溶解性下降28.04%,持水性下降58.02%,起泡能力下降14.61%,泡沫稳定性下降9.66%,乳化性下降16.85%,乳化稳定性下降9.23%,持油性上升34.84%,表明过氧自由基氧化使得大米蛋白功能性质发生了显著变化。     

基于尿素和STP控制修饰的大豆分离蛋白胶黏特性的研究

采用尿素和磷酸化试剂共同修饰大豆分离蛋白(SPI),主要研究不同浓度的多聚磷酸钠(STP)对经尿素控制变性后SPI胶黏强度、耐水性和二级结构的影响。先将SPI添加到3 mol/L尿素溶液中,SPI发生部分变性,然后再加入浓度为0、2%、5%、8%、10%的STP,对SPI进行磷酸化控制修饰。结果表明,STP浓度越大,其黏度越高。将经控制修饰的SPI应用在樱桃木、水曲柳和松木上的黏接后发现,STP能够提高胶黏强度和耐水性,当STP的浓度为5%时,其胶黏强度和耐水性达到最大值。SPI的圆二色性光谱图分析表明,磷酸化修饰后,SPI二级结构中的无规卷曲含量显著增加。对尿素和STP控制修饰SPI分子并提高其胶黏特性的机理也进行了探索。     

鱼肉蛋白的热变性研究进展

在鱼肉蛋白的加工过程中,加热处理是最常见的工序之一。热处理造成的蛋白热变性会对蛋白质的理化性质和功能特性产生很大的影响,且这种影响多难以复原。本文总结了近几年来国内外关于鱼肉蛋白在加热过程中蛋白组成成分、总巯基和羰基、溶解度、浊度、黏度、Ca²⁺-ATPase活性、凝胶、质构等特性指标的变化趋势的研究进展,结合蛋白质热变性的机理深入分析其变化原因,提出今后在鱼类加工方面对于鱼肉蛋白热变性的研发方向,旨在为鱼制品选择合理的热加工工艺的提供理论依据。     

蛋白溶解性分析法研究大米焙炒过程中蛋白质热变性行为

考察了焙炒过程中大米蛋白质的热变性行为,通过大米蛋白在不同功能溶剂中的溶解度变化了解大米蛋白质在焙炒过程中次级结构的变化及热变性信息。发现热变性主要发生在焙炒的前期,热变性包括蛋白质次级结构的变化和更高能级的化学变化。与传统蒸煮方法相比,焙炒大米的蛋白质热变性程度较低。粳米和糯米中的蛋白质热变性行为基本相似,选用不同的加热介质对大米蛋白的热变性没有影响。