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采用Nagano法从豆粕中分离β-伴大豆球蛋白并酶解制备水解肽,以单因素试验和正交试验确定酶解最佳条件,通过高效液相法分析β-伴大豆球蛋白水解肽的分子量分布,比较并检测了β-伴大豆球蛋白水解肽和大豆分离蛋白水解肽的体外抗氧化效果。结果显示:在20g/L的底物浓度下的最佳条件为酶和底物比10000U/g,温度55℃,pH7.5,水解时间4h,水解度为72.7%,明显高于酶解大豆分离蛋白51.4%的水解度,且水解时间更短。β-伴大豆球蛋白水解肽主要为130~1000u的短肽,占肽总量的86.3%,均一性极高。β-伴大豆球蛋白水解肽对O2-.和.OH均有清除作用,清除.OH的能力明显高于大豆分离蛋白水解肽,即β-伴大豆球蛋白的水解肽对大豆肽清除.OH的作用贡献更大。 相似文献
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以低温脱脂豆粕为原料,采用优化Nagano法分离大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白。本文系统考察提取过程中多个单因素对分离大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的蛋白质含量和提取率的影响。并根据单因素试验结果设计响应面试验,对浸提温度、浸提pH、沉淀剂用量进行优化,分别确定高提取率大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的分离条件。试验结果表明:大豆球蛋白的最佳提取条件为浸提温度44.4℃,浸提pH 8.5,CaCl220 mmol/L,提取率64.14%,纯度83.6%;β-伴大豆球蛋白的最佳提取条件为浸提温度49.5℃,浸提pH 8.6,CaCl_2 0.00 mmol/L,提取率40.15%,纯度82.9%。 相似文献
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分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白工艺研究 总被引:2,自引:0,他引:2
采用大容量(250×4mL)低速(5300×g)离心机分离β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白,进行碱溶条件、酸沉条件等条件的研究。结果表明:提取蛋白的碱性溶液(pH8.5的Tris-HCl溶液)离心效果较佳,沉淀大豆球蛋白pH6.4为佳,沉淀β-伴大豆球蛋白pH4.8为佳,用pH5.0沉淀杂蛋白离心分离效果较好;每一个待离心的浊液,在离心之前4℃冷藏2h以上,对离心效果的提高十分有效;采用最佳条件,从300g脱脂豆片分离大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白,收率分别为6.8%和2.2%,用SDS-PAGE电泳实验方法测定大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白样品纯度分别为89.1%和78.9%。因此该低速离心法较适合数十克级别的β-伴大豆球蛋白和大豆球蛋白的分离。 相似文献
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研究添加大豆β–伴球蛋白对低筋面团和面包质构特性影响,结果表明,添加1%大豆β–伴球蛋白的低筋面团弹性和粘聚性得以改善,硬度、胶着度和咀嚼性较好,在面包72小时保鲜期内,硬度增幅较低,弹性、回复性和粘聚性降幅小;但随大豆β–伴球蛋白添加量增大,面包硬度、咀嚼性和胶着度增大,弹性、回复性和粘聚性减小,大豆β–伴球蛋白添加量≥2%的面包感官质量较差。 相似文献
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β–伴大豆球蛋白是引起过敏现象发生的主要大豆蛋白过敏原之一,建立β–伴大豆球蛋白过敏原的检测为研究大豆中过敏原降低程度奠定了良好的基础。采用自制的兔抗β–伴大豆球蛋白多克隆抗体,并以标准β–伴大豆球蛋白为抗原、辣根过氧化物酶标记的羊抗兔IgG为酶标二抗,建立了定量检测β–伴大豆球蛋白的间接竞争ELISA方法。并对该方法进行了条件优化及精密度的测定。结果为:抗原包被浓度为0.3μg/mL,一抗最佳稀释度为1∶3200,酶标二抗稀释度为1∶10000;板内误差2.19%,板间误差9.61%。回归直线方程为y=–2.439 2x–1.871 8,相关系数R2=0.995 7,其检测的线性范围为0.12μg/mL。表明所建方法具有一定的重复性和灵敏度,可用于大豆制品过敏原的检测。 相似文献
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利用枯草芽孢杆菌制备大豆发酵液(soybean fermentation broth,S-FB)并研究了其抗氧化活性。通过分析抗氧化活性物含量得到S-FB中总酚和总肽的质量浓度比大豆发酵前提取液(soybean extract,SE)分别提高了187%和229%。抗氧化测试结果显示,1%S-FB对2,2′-联氨双-(3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸)[2,2′-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid), ABTS]阳离子自由基的清除效果接近10%SE。因此,发酵提高了S-FB中的活性物含量并增强了其抗氧化活性。试验进一步研究了S-FB在人永生化角质形成细胞(HaCaT)内的抗氧化作用。结果表明,S-FB (5%、10%和20%)对活性氧的诱导作用随其体积分数的提高而增强。H2O2+S-FB (5%、10%和20%)提高的活性氧水平均低于H2O2或5%S-FB。因此,当活性氧水平提高,S-FB对活性氧的清除效果增强,诱导作用减弱。5%S-FB处理后... 相似文献
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从6种优质大豆中提取了大豆β-伴球蛋白,SDS-PAGE电泳后均显示出6条谱带,并对它们的功能特性进行研究。研究表明:大豆β-伴球蛋白持水性为市售大豆分离蛋白的1.15~1.48倍,乳化性和乳化稳定性分别为市售大豆分离蛋白粉的1.04~2.35倍和1.21~4.27倍,溶解性为市售大豆分离蛋白粉的1.33~2.57倍,大豆β-伴球蛋白具有较好的功能特性。 相似文献
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混合菌固态发酵豆粕制备大豆活性肽 总被引:1,自引:0,他引:1
《食品与发酵工业》2014,(11):121-126
以枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis J3)和植物乳杆菌(Lactobacillus plantarum JNX)为发酵菌株,以发酵产物中小肽含量和挥发性盐基氮含量为检测参数,优化了混合菌固态发酵豆粕以制备大豆肽的生产工艺参数,并对发酵产生的大豆肽的性质进行了初步研究。确定的固体发酵工艺为:植物乳杆菌和枯草芽孢杆菌菌种比例为2∶1、料水比1∶0.6、接种量6%、30℃发酵24 h,该条件下发酵产物中小肽含量最高为10.64%,挥发性盐基氮含量最低为50.70 mg/100 g。SDS-PAGE电泳结果表明,发酵后豆粕提取液中的蛋白类产物的分子质量均为10k Da以下,其抗氧化活性最高可达65.76%。氨基酸组成成分分析表明,混合菌固态发酵豆粕后的提取液中甲硫氨酸、亮氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸和异亮氨酸等必需氨基酸的含量提高了5倍以上。 相似文献
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目的 探讨β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin,7S)和大豆球蛋白(glycinin,11S)对猪胰α-淀粉酶(porcine pancreaticα-amylase,PPA)的抑制动力学特征.方法 通过测定半抑制浓度(half maximal inhibitory concentration,IC50),结合... 相似文献
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大豆蛋白的抗原性是影响其食用安全性的重要因素。为了探讨大豆主要抗原蛋白β-伴球蛋白中的糖基化在其抗原反应中的地位和作用,本文用N-糖苷酶PNGase F对β-伴球蛋白脱糖基化处理后,脱糖和未脱糖β-伴球蛋白在相同条件下用风味蛋白酶水解, 用SDS-PAGE电泳和专用β-伴球蛋白酶联免疫试剂盒分别测定了脱糖和未脱糖β-伴球蛋白在酶解过程中的蛋白质组分和抗原性变化。结果表明,β-伴球蛋白分子中不仅含有N-糖肽键连接,也有O-糖肽键连接。脱糖后β-伴球蛋白抗原活性降低到原来的60.1%;脱糖和不脱糖两种β-伴球蛋白及其酶解产物电泳谱带和抗原性变化均有显著差异。酶解180min时,β-伴球蛋白抗原活性下降为43.4%,脱糖β-伴球蛋白抗原活性仅剩25.0%。此结果揭示了糖链存在影响β-伴球蛋白抗原活性和酶解时的降解行为,为探讨有效消除大豆蛋白抗原性提供一定的理论基础。 相似文献
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利用干法糖基化制备β-伴大豆球蛋白(soy β-conglycinin,7S)-葡聚糖共价接枝物包埋姜黄素,并研究姜黄素的抗氧化及缓释效果。结果表明,随着反应时间(0、24、48、72 h)延长,7S-葡聚糖共价复合物接枝度和褐变度逐渐增加,至72 h达到最高,分别为15.02%和0.24。通过pH值循环法诱导7S、7S-葡聚糖封装姜黄素,形成7S-姜黄素、7S-葡聚糖-姜黄素纳米复合物,发现反应时间为72 h时,7S-葡聚糖表现出最高的姜黄素负载量(129.61μg/mg),显著高于7S(69.06μg/mg)。荧光光谱分析表明姜黄素主要通过疏水相互作用与7S、7S-葡聚糖-72 h结合。透射电子显微镜观察到7S-姜黄素和7S-葡聚糖-72 h-姜黄素纳米复合物为球形。姜黄素质量浓度为100μg/mL时,与游离的姜黄素相比,封装在7S-葡聚糖-72 h内的姜黄素抗氧化能力提高1.36倍,且表现出稳定的缓释性能。7S-葡聚糖-72 h负载的姜黄素生物可利用率为66.83%,而7S负载的姜黄素和游离姜黄素生物可利用率分别为48.93%和33.06%。研究结果表明7S-葡聚糖-72 h可作... 相似文献
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β-伴大豆球蛋白水解产物中糖肽的分离和鉴定 总被引:1,自引:1,他引:1
本研究对大豆蛋白水解产物中含糖的肽组分进行了分离和鉴定。从大豆蛋白中分离出相对纯度为75.5%、含糖量为3.23%的B.伴大豆球蛋白后,以β-伴大豆球蛋白为底物,用Alcalase进行酶解调制大豆肽。所得大豆肽SephadexG-25凝胶过滤,得到两个组分P1和P2,分子量较大P1含糖量为8.23%。用薄板层析对这一含糖的肽组分进行了鉴定,结果表明此含糖的肽为糖结合性肽。 相似文献
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选用碱性蛋白酶处理大豆分离蛋白,间接竞争ELISA法测定水解物中β-伴大豆球蛋白的抗原性,响应面法优化降低β-伴大豆球蛋白抗原抑制率的最佳工艺条件。结果表明,碱性蛋白酶可以显著降低β-伴大豆球蛋白的抗原性,在一定程度上,水解度与β-伴大豆球蛋白抗原抑制率呈负相关关系。碱性蛋白酶在酶解时间40 min、加酶量3 000 U/g、温度55℃、p H 8.5条件下,β-伴大豆球蛋白抗原抑制率为33.48%,比大豆蛋白降低了64.16%。SDSPAGE结果显示,β-伴大豆球蛋白基本被酶解成小分子量肽段。 相似文献
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采用荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶变换红外光谱和分子对接方法,研究中性条件下β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin,7S)、大豆球蛋白(glycinin,11S)与表没食子儿茶素没食子酸酯((–)-epigallocatechin-3-gallate,EGCG)的相互作用。结果表明,在中性条件下EGCG与7S/11S蛋白之间存在相互作用,并诱导了氨基酸残基微环境发生变化。EGCG通过动态和静态方式猝灭7S/11S蛋白内源荧光。与7S蛋白相比,EGCG对11S蛋白的亲和力更高。EGCG与7S/11S蛋白的反应自发进行,两者主要通过氢键和范德华力形成物质的量比1∶1的复合物。EGCG能够降低7S/11S蛋白的表面疏水性,并随着EGCG浓度的增加,11S蛋白变化更加明显。傅里叶变换红外光谱和分子对接研究表明除氢键外,疏水相互作用也参与了复合物的形成。EGCG结合导致7S/11S蛋白二级结构发生不同变化,使蛋白质发生解折叠。 相似文献
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为充分利用大豆蛋白资源,在大豆球蛋白(11S)和β-伴大豆球蛋白(7S)酶水解前进行超声预处理,通 过荧光光谱、傅里叶变换红外光谱和紫外-可见吸收光谱分析超声预处理后大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物的 空间构象变化。结果表明:大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物二级、三级结构发生改变,α-螺旋和β-转角结构含 量明显升高,无规卷曲和β-折叠结构含量明显降低,随着酶解效率提高,酶解物水解度显著增加(P<0.05)。对 超声处理大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物进行还原能力、羟自由基清除率和Fe2+螯合能力测定。结果表明:超 声预处理后大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解物的还原能力、羟自由基清除率和Fe2+螯合能力明显增强。综上,超 声预处理能够有效提高大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白酶解效率和抗氧化活性。本研究结果可为制备高品质改性大豆 蛋白提供技术参考和理论依据。 相似文献