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颜春荣 《食品安全质量检测学报》2018,9(4):814-820
目的建立凝胶色谱法检测婴幼儿配方乳粉中α-乳白蛋白的分析方法。方法以盐酸胍为变性剂,以2-巯基乙醇为还原剂,断开蛋白质中的硫-硫(S-S)化学键,形成展开的α-乳白蛋白的单体结构。样品经2根串联的凝胶色谱柱TSK-GEL G3000SWXL分离,以6 mol/L盐酸胍缓冲液为流动相,用紫外检测器在280 nm测定。结果在0.25、1.25、2.5 g/100 g 3个浓度水平的平均回收率为98.0%~99.5%,相对标准偏差小于3.90%(n=5),检出限和定量限分别为0.01 g/100 g和0.03 g/100 g。结论本方法操作简单、准确度高,适用于婴幼儿配方乳粉中的α-乳白蛋白的测定。 相似文献
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《食品与发酵工业》2014,(10):27-31
α-乳白蛋白(α-LA)是牛乳中最主要的过敏原之一。该研究将不同糖链长度的糖(葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖、麦芽四糖、麦芽五糖)通过糖基化反应与α-LA结合,以评价糖链长度对α-LA糖基化产物抗原性的影响。结果表明,随糖链长度的增加,糖基化反应程度降低;同时α-LA的抗原性随糖基化反应时间的增长而降低,说明糖基化程度对于降低蛋白质抗原性起着十分重要的作用。然而在5种糖中麦芽三糖降低抗原性的效果最好,抗原抑制率达到51.67%,说明糖基化蛋白抗原性的降低,不仅受到糖基化程度的影响,而且与糖基化位点密切相关。对比5种还原糖的糖基化位点及其糖基化产物的抗原性,发现Lys58位点仅存在于抗原性降低最多的葡萄糖-α-LA和麦芽三糖-α-LA中。研究结果表明糖链长度可以影响糖基化位点,从而影响糖基化蛋白的抗原性,当主要的抗原表位被糖基化后,糖链长度越大,蛋白的抗原性降低效果越显著。 相似文献
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本文综述了热处理导致的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)变性及其与其他乳蛋白成分之间的相互作用和影响因素。α-La的热稳定性受其分子内结合的Ca2+影响,变性后无法自聚,但可以与β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)和血清白蛋白(serum albumin,SA)形成聚集体。经高温短时(high temperature short time,HTST)巴氏杀菌处理生成的α-La/β-Lg聚集体可用于生产低黏度、低浊度和高溶解性的蛋白饮料,α-La/SA聚集体具有良好的凝胶结构。α-La/β-Lg聚集体可与酪蛋白胶束表面的κ-酪蛋白结合,生成的聚合物有利于缩短生产发酵乳的时间,改善酸乳凝胶结构。α-乳白蛋白还能与免疫球蛋白G结合,采用HTST、超巴氏杀菌和超高温灭菌处理可降低乳品的致敏性。在实际生产中可根据需要利用上述反应,选择合适的热处理方式。 相似文献
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帕米尔牦牛分布在新疆克孜勒苏柯尔克孜自治州和喀什地区境内的帕米尔高原,帕米尔牦牛乳蛋白含量高,营养丰富,是当地牧民重要的食物来源。该研究利用等电点沉淀法对新疆帕米尔牦牛乳中大分子蛋白进行分离,得到乳清蛋白和酪蛋白,对其含量进行测定,并采用硫酸铵分级沉淀和离子交换层析等方法对α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)进行纯化。结果表明,帕米尔牦牛乳中总蛋白含量为(2.81±0.23) g/100mL,其中乳清蛋白和酪蛋白质量比为43∶57;帕米尔牦牛乳蛋白质包含α-La、β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)、酪蛋白、血清白蛋白、乳铁蛋白和免疫球蛋白G等多种活性蛋白;另外,用饱和度为80%的硫酸铵可将α-La和β-Lg有效分离;再用DEAE-Sepharose离子交换层析进一步纯化,可除去β-Lg,得到高纯度的α-La。该研究可为新疆帕米尔牦牛产业发展及牦牛乳产品开发提供理论基础。 相似文献
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本研究通过高效液相色谱-质谱联用法(HPLC-MS)对不同种乳中α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和乳铁蛋白的含量进行测定和比较。结果显示,不同来源乳中α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、乳铁蛋白和总蛋白存在一定差异。羊乳中乳清蛋白平均值为0.385 mg/100 g,低于牛乳和牦牛乳;羊乳中乳铁蛋白含量最高,均值为4.43 mg/100 g,最大值9.90 mg/100 g,是优质的乳铁蛋白来源;牦牛乳总蛋白含量(均值3.61%),明显高于牛乳(均值3.22%)和羊乳(均值2.89%);牛奶中乳清蛋白量在三类乳中最高。 相似文献
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研究了热附聚法结合凝乳酶处理从牛乳中直接提取α-乳白蛋白的工艺,得到富含α-乳白蛋白的乳清和副产物——附聚β-乳清蛋白的凝乳酶干酪素。富含α-乳白蛋白的乳清中α-乳白蛋白与β-乳球蛋白的浓度比达到3.03,达到了商业化产品的水平。副产物——附聚β-乳清蛋白的凝乳酶干酪素与市售凝乳酶干酪素在溶解性、持水性和乳化性方面存在的差异较小,将附聚β-乳清蛋白的凝乳酶干酪素作为原料应用于仿真干酪中,质构测定结果未显示出在质构方面与普通凝乳酶干酪素对照样品存在明显差异。 相似文献
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研究了热附聚法结合凝乳酶处理从牛乳中直接提取α-乳白蛋白的工艺,得到富含α-乳白蛋白的乳清和副产物——附聚β-乳清蛋白的凝乳酶干酪素。富含α-乳白蛋白的乳清中α-乳白蛋白与β-乳球蛋白的浓度比达到3.03,达到了商业化产品的水平。副产物——附聚β-乳清蛋白的凝乳酶干酪素与市售凝乳酶干酪素在溶解性、持水性和乳化性方面存在的差异较小,将附聚β-乳清蛋白的凝乳酶干酪素作为原料应用于仿真干酪中,质构测定结果未显示出在质构方面与普通凝乳酶干酪素对照样品存在明显差异。 相似文献
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以水牛乳为原料,离心分离脂肪,再采用等电点缓慢酸沉去除酪蛋白,结合铁盐沉淀法和钙盐沉淀法两种方法分别对乳清蛋白中α-乳白蛋白进行活性分离,在保证α-乳白蛋白分离纯度的同时,对其活性和得率分析检测.结果显示,铁盐沉淀法分离α-乳白蛋白时,在pH4.5~4.7的酸性条件下采用质量分数0.04%的铁盐分离α-乳白蛋白保证α-乳白蛋白纯度达到电泳纯的同时,其活性比例和得率分别达到44.68%和21.06%;而在pH7.0的中性条件下采用质量分数0.005%的铁盐分离α-乳白蛋白也可保证α-乳白蛋白的纯度达到电泳纯,此时,其活性比例和得率分别达到64.00%和13.23%.钙盐沉淀法可很好地保持α-乳白蛋白的活性,但分离纯度过低. 相似文献
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为了分析α-乳白蛋白的生物功能作用,使用不同浓度的,提取自纯牛奶的α-乳白蛋白喂养秀丽隐杆线虫并观察其寿命、繁殖力与活力等。结果显示:α-乳白蛋白添加量为45 mg/L时,与对照组相比,线虫寿命延长到26.33±0.72 d(增幅59.40%,P<0.05);平均运动速率达到149±0.82次/min(增幅19.20%, P<0.05);平均弯曲度达到了17±1.63次/20s(增幅54.54%, P<0.05)。但当α-乳白蛋白添加量为30 mg/L时,平均产卵数相比对照组增加到236.33±12.23个(增幅53.25%,P<0.05),并且如果继续增加α-乳白蛋白含量差异也不再显著。结论证明了α-乳白蛋白喂养对线虫寿命延长、繁殖能力提升、运动能力保持(减缓衰退)等具有一定的作用。将会进一步为通过秀丽隐杆线虫模型开展α-乳白蛋白的功能及机理研究提供方法和数据支持。 相似文献
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利用常规的C18色谱柱的高效液相色谱建立测定牛乳中主要过敏蛋白α-乳白蛋白含量的方法。色谱条件:色谱柱Alltima-C18(4.6 mm×200 mm,5μm),柱温为45℃,UV检测波长215 nm,流动相A为含0.1%三氟乙酸的超纯水,流动相B为乙腈:超纯水:三氟乙酸=400:100:0.5,采用梯度洗脱方法,流速0.8 mL/min。结果表明:α-乳白蛋白的线性范围分别为50~1 000μg/mL(r=0.990 9);α-乳白蛋白平均回收率为97.27%,RSD=0.76%(n=5);该方法简便、准确,适合于乳制品中α-乳白蛋白含量的测定。 相似文献
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《食品工业科技》2013,(04):277-280
以水牛乳为原料,离心分离脂肪,再采用等电点缓慢酸沉去除酪蛋白,结合铁盐沉淀法和钙盐沉淀法两种方法分别对乳清蛋白中α-乳白蛋白进行活性分离,在保证α-乳白蛋白分离纯度的同时,对其活性和得率分析检测。结果显示,铁盐沉淀法分离α-乳白蛋白时,在pH4.54.7的酸性条件下采用质量分数0.04%的铁盐分离α-乳白蛋白保证α-乳白蛋白纯度达到电泳纯的同时,其活性比例和得率分别达到44.68%和21.06%;而在pH7.0的中性条件下采用质量分数0.005%的铁盐分离α-乳白蛋白也可保证α-乳白蛋白的纯度达到电泳纯,此时,其活性比例和得率分别达到64.00%和13.23%。钙盐沉淀法可很好地保持α-乳白蛋白的活性,但分离纯度过低。 相似文献
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超声预处理的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-LA)分别与D-葡萄糖、D-甘露糖和D-阿洛糖在55 ℃、6 h干热条件下进行糖基化处理,对其分子质量、接枝度、粒径、二级结构、三级结构和抗氧化活性的变化进行研究。结果表明,糖基化影响了α-LA的结构和抗氧化活性,超声预处理促进了糖基化反应。在这3 种还原糖中,D-阿洛糖修饰的α-LA具有最低的自由氨基相对含量,其糖基化反应程度最高,抗氧化活性增强程度最高,且超声预处理进一步增强其抗氧化活性。因此,糖基化程度的增强和蛋白质构象的改变是α-LA抗氧化活性提高的重要原因。超声波协同糖基化是一种很有前景的提升α-LA功能特性的方法。 相似文献
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α-乳白蛋白是引起牛乳过敏的主要过敏原之一。识别α-乳白蛋白作用表位及影响致敏性的关键氨基酸,对于揭示α-乳白蛋白致敏机理及低致敏乳制品的开发具有重要的意义。本研究采用固相合成技术合成α-乳白蛋白系列多肽,以牛乳过敏患者血清为探针,通过酶联免疫吸附分析法识别α-乳白蛋白的作用表位和关键氨基酸。结果表明:免疫球蛋白(immunoglobulins,Ig)E作用表位的氨基酸序列定位为aa1-15、aa6-20、aa46-60、aa71-85和aa101-115。α-乳白蛋白IgE作用表位关键氨基酸为第8位的缬氨酸、第9位的苯丙氨酸、第10位的精氨酸、第103位的酪氨酸、第105位的亮氨酸和第107位组氨酸。本研究可以为过敏原c DNA克隆以激活T细胞、降低IgE结合能力提供重要思路。 相似文献